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Aminoácido, peptídeos e proteínas

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Aminoácidos peptídeos e proteínas 
Bioquímica 
William de Lima Santos 
O que são aminoácidos?
A menor estrutura da proteína 
Composta pelos elementos carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e, em alguns casos, enxofre.
Apresentam um grupo amina (NH3+), um grupo carboxila (COO-) ligados ao carbono alfa.
O grupo R varia entre os aminoácidos.
Carbono alfa e a quiralidade 
Os aminoácidos apresentam quiralidade no carbono alfa, exceto a glicina, pois ele liga-se a quatro grupos diferentes. Assim, existem dois estereoisômeros, os levógiros (L) e os dextrógiros (D), nos seres humanos apenas a forma L é usada.
Classificação do grupo R
Aminoácidos apolares
Aminoácidos polares
Aminoácidos ácidos 
Aminoácidos básicos 
Classificação aminoácidos
Aminoácidos são anfóteros
Meio ácido 
Meio básico
Meio neutro 
Alanina zwitterion
Alanina forma não iônica 
Aminoácidos glicogênicos podem ser transformados em glicose – alanina, arginina, metiolina, cisteína, histidina, treonina e valina.
Aminoácidos cetogênicos podem ser transformados em corpos cetônicos (para metabolismo de proteínas não usando glicose) – leucina e lisina. 
Aminoácidos glicocetogênicos podem se transformar em glicose e corpos cetônicos – fenilalanina, tirosina, triptofano, isoleucina e lisina.
Classificação em:
Qual a importância das ligações e interações entre aminoácidos?
Ligações peptidicas (covalente que formam amidas).
Ligações de hidrogênio 
Pontes dissulfeto (ligação de enxofre)
Interações iônicas e hidrofóbicas 
Essas ligações e interações afetam diretamente na manutenção estrutural da cadeia. A conformação espacial é importantíssima para a atividade e função.
Pontes dissulfeto 
A insulina bovina apresenta duas cadeias polipeptídicas ligadas por duas pontes dissulfeto.
Pontes dissulfeto tem relação com o fato de um cabelo ser liso ou cacheado.
Fatores que influenciam no enovelamento das proteínas 
Ligação peptídica
A união entre aminoácidos ocorre por meio do grupo amina de um e carboxila do outro e se forma com a liberação de água.
 Componentes dos peptídeos 
Formado por radicais, ou resíduos de aminoácidos, unidos por ligações peptídicas. Em uma extremidade existe uma amina livre (N-terminal) e na outra um grupamento carboxila livre (C-terminal).
peptídeos bioativos
Os peptídeos que tem capacidade de exercer atividade reguladora no organismo são chamados de peptídeos biologicamente ativos.
Exemplos: angiotensina, oxitocinas, vasopressina, etc.
Angiotensina II
Peptídeos importantes 
Nomenclatura dos peptídeos 
Alanina 
Glutamato 
Lisina 
Alanil glutamil lisina 
Proteínas 
Proteínas 
As proteínas geralmente apresentam mais de 50 aminoácidos e praticamente todas tem os 20 aminoácidos.
Estrutura primária 
A sequência de aminoácidos de uma proteína é conhecida como estrutura primária. 
Estrutura secundária 
As interações entre os aminoácidos adjacentes da cadeia polipeptídica resultam na estrutura secundária 
Hélice alfa
Lâmina beta pregueada
Estrutura terciária 
A estrutura terciária resulta da interação (ligações iônicas e pontes dissulfeto) entre aminoácidos mais distais de uma cadeia simples.
Beta pregueada
Alfa hélice 
Estrutura quaternária 
Polipeptídeos podem sofrer oligomerização e formar estruturas mais complexas ligando subunidade protéicas independentes 
o porquê da Anemia falciforme 
Consequências da mudança 
Vaso sanguíneo 
Obstrução 
Hemácias normais 
Célula falciforme 
Proteínas globulares 
Solúveis em água 
Forma esférica 
 
 
Mais de uma cadeia polipeptídica
Transportadores, enzimas, anticorpos e toxinas.
Proteínas fibrosas 
Forma alongada, insolúveis em água, geralmente possuem função estrutural de sustentação. Cadeias polipeptidicas se associam e apresentam estruturas alfa hélice nas alfa queratinas (epiderme, cabelo, unha, etc), beta pregueadas nas beta queratinas (teias de aranha) e colágeno.
Proteínas conjugadas 
Proteínas que possuem em sua cadeia moléculas orgânicas, elas são chamadas de grupo prostético. Pode ser carboidratos, íons ou pigmentos. Exemplo: hemoglobina que tem quatro grupos prostéticos.
Desnaturação de proteínas 
Calor
Solventes orgânicos 
Ácidos e bases
Detergente
Modificação não enzimática 
Calor 
Após passar da temperatura crítica, o calor promove a ruptura de ligações fracas (dissulfeto e hidrogênio), que mantém as configurações secundárias e terciárias 
Solventes orgânicos 
O álcool, o éter, a cetona e o clorofórmio são solventes orgânicos que alteram a polaridade do meio aquoso normal, rompendo as ligações fracas.
Ácidos e bases
Poucas proteínas permanecem integras em PHs extremos. Altera-se a distribuição de cargas positivas e negativas (ionização) da proteína.
Detergente 
Devido a sua característica anfipática (parte polar e parte apolar), a parte hidrofóbica penetra na proteína e se associa com radicais apolares rompendo ligações hidrofóbicas e, consequentemente, mudando a estrutura integra.
Modificações não enzimáticas
Quando compostos não enzimáticos, através de reações, modificam a configuração nativa. Exemplo: a glicosilação de uma hemoglobina (hemoglobina glicada).
Renaturação
Químicos da Universidade da Califórnia-Irvine descobriram um método de "reverter" o cozimento das proteínas da clara do ovo, fazendo com que elas voltem à forma original em poucos minutos. "Sim, nós inventamos uma forma de descozinhar um ovo cozido", disse Gregory Weiss, pesquisador da universidade, em comunicado.
Colágeno 
Uma proteína fibrosa.
Encontrado em tecidos conjuntivos (tendões, cartilagens e matriz orgânica do osso) sustentando com sua resistência.
Possui dois aminoácidos não-padrões: 5-hidroxilisina e 4-hidroxiprolina. A hidroxilação da prolina e da lisina depende da vitamina C (cofator da reação).
Tem hélice voltada pra esquerda (estrutura secundária) e três polipeptídeos superenrolados.
Colágeno 
Tripla hélice 
Mioglobina e a hemoglobina
Molécula de mioglobina 
Subunidade da hemoglobina 
Mioglobina 
Presente nos músculo estriados.
Função: se liga ao oxigênio e o armazena.
Possui 153 aminoácidos.
8 alfa hélices (78%).
Hemoglobina 
Presentes nos eritrócitos
Função: transporte de oxigênio, gás carbônico e H+.
Possui duas cadeias polipeptidicas que contém 141 AA e outro par que contém 146 AA.
Proteínas de membrana 
Prontinho