Metabolismo e Enzimas

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Enzimas 
 
Enzimas são proteínas catalizadoras cuja função é aumentar a velocidade das reações 
químicas que compõem o metabolismo celular. Elas não participam das reações nem 
enquanto produto tampouco enquanto reagente; elas não sofrem alterações no processo 
global. 
Uma vez que aceleram a velocidade das reações que, juntas, definem o metabolismo, as 
enzimas podem ser classificadas como unidades funcionais do metabolismo. 
De forma seletiva, as enzimas canalizam reagentes para rotas úteis. Dessa forma, elas 
comandam todos os eventos metabólicos. Essa é a principal função delas. 
 
SUBSTRATO »»»»»» SÍTIO ATIVO ADEQUADO 
 
CONCEITOS-CHAVE ATÉ AQUI: 
 Ação catalítica; 
 Não participam das reações (agente/produto); 
 Unidades funcionais do metabolismo; 
 Enzimas são seletivas; 
 Unem-se a substratos específicos para direcioná-los a rotas úteis. 
 
NOMENCLATURA 
A nomenclatura dessas proteínas é, normalmente, curta e com o sufixo “-ase” 
adicionado ao nome do substrato da reação (1) ou à descrição da ação realizada (2). 
(1) Urease, glicosidase; 
(2) Lactato-desidrogenase. 
 
 
CLASSIFICAÇÃO 
(1) Oxirredutases – reações de oxirredução; 
(2) Transferases – reações de transferência de grupamento funcional; 
(3) Hidrolases – reações de quebra pela adição de H2O; 
(4) Liases – reações de quebra de ligações covalentes; 
(5) Isomerases – reação de interconversão; 
(6) Ligases – reação de síntese, usando ATP. 
 
Propriedade das Enzimas 
 
A) SÍTIO ATIVO: as enzimas têm uma região específica em sua estrutura espacial em 
forma de fenda ou bolso, chamado sítio ativo. Nele, há cadeias laterais de aminoácidos 
que participam da ligação com o substrato e da catálise. 
 
 
 (Via InfoEscola) 
 
Através do sítio ativo, o substrato liga-se à enzima, formando o complexo enzima-substrato 
(ES) – representação 2 da imagem. 
No passo que se forma o complexo ES, ele é convertido no complexo enzima-produto (EP), 
que, posteriormente, se desassocia em enzima e produto – representação 3 da imagem. 
 
Enzima + produto » complexo enzima-produto » complexo enzima-produto » enzima + produto desassociados 
 
Após a reação química, o produto se dissocia da enzima, que fica ativa novamente para 
exercer sua função com outra molécula de substrato. 
 
B) EFICIÊNCIA CATALÍTICA: as reações catalisadas por enzimas são altamente 
eficientes e, se comparadas às não-catalisadas, ocorrem de 103 a 109 vezes mais 
rápido. 
 
Nº de moléculas de substrato » conversão » nº de moléculas de produto Δt = 1s 
 
Processo denominado TURNOVER. 
 
C) ESPECIFICIDADE: as enzimas são altamente específicas, interagindo com apenas um 
substrato ou com alguns (quando + de 01) que são quimicamente semelhantes. 
 
D) HOLOENZIMAS: algumas enzimas precisam de outras moléculas além da proteína 
para sua atividade enzimática. 
 
 Holoenzima: enzima ativa, já ligada ao seu componente não-proteico; 
 Apoenzima: enzima inativa, desconectada do componente não-proteico. 
 
Se o componente não-proteico 
- for um íon metálico (Zn2+ ou Fe2+), denomina-se cofator. Absorvido dos sais minerais; 
- for uma molécula orgânica, denomina-se coenzima. Absorvida das vitaminas. 
OU SEJA, 
Sais minerais e vitaminas são os principais fornecedores de componentes não-proteicos que 
se ligam às enzimas para ativá-las. Quando advindos dos sais minerais e de origem metálica, 
cofatores; quando das vitaminas e de origem orgânica, coenzimas. 
 
E) REGULAÇÃO: a atividade enzimática pode ser regulada, isto é, as enzimas podem ser 
ativadas ou inibidas, a fim de que a velocidade de transformação do produto atenda 
às necessidades da célula. 
 
 Maior disponibilidade de substrato, enzima mais ativada; 
 Menor disponibilidade de substrato, enzima mais inibida. 
 
F) LOCALIZAÇÃO DENTRO DA CÉLULA: enzimas se localizam em organelas 
específicas dentro das células, como se se isolassem. 
O isolamento é importante para: 
 Isolar o substrato e o produto da reação de outras reações competitivas; 
 Garantir um meio favorável para a reação; 
 Organizar as milhares de enzimas em vias definidas. 
 
QUESTÃO: 
COMO OCORRE A CONEXÃO ENTRE O SUBSTRATO E O SÍTIO ATIVO DA ENZIMA? 
 
Hipótese 1: modelo chave-fechadura 
Propõe que há um encaixe perfeito entre substrato e sítio ativo da molécula que seria rígido 
como uma fechadura. Ideia de complementariedade espacial perfeita. 
 
Hipótese 2: modelo ajuste induzido 
Propõe que o sítio ativo de ligação é moldável à molécula do substrato; há um ajuste da 
enzima, mudança conformacional dela. 
 
Hipótese 3: modelo ajuste induzido + torção da molécula do substrato 
Propõe, ainda, a ideia de mudança conformacional das moléculas enquanto em interação. 
 
 
Mecanismo de ação enzimática 
 
 Há duas perspectivas diferentes: 
 Alterações de energia; 
 Participação do sítio ativo. 
 
Alterações de energia que ocorrem durante a reação: 
As reações têm velocidade acelerada porque as enzimas diminuem a energia livre de 
ativação. Elas dão uma rota de energia alternativa. 
Ela é a barreira de energia que separa os reagentes dos produtos, e a diferença entre a 
energia dos reagentes e aquela de um intermediário de alta energia, que ocorre durante a 
formação do produto. 
 
PROCESSO DE CONVERSÃO 
A ⇌ TS ⇌ B 
Onde, 
A – molécula de reatante; TS – estado de transição; B – produto. 
Obs.: O estado de transição é intermediário de alta energia. 
 
Ademais, embora diminuam a energia livre de ativação, não há alteração na termodinâmica 
da reação. Isso quer dizer que não existe diferença na energia livre da reação global entre 
reações catalisadas e as não-catalisadas. 
 
TS intermediário rico em energia formado durante a conversão do reatante em produto. 
 
 
 ΔG: igual para ambas as reações, haja vista que não se altera a termodinâmica da reação 
mesmo com a presença de enzimas. 
O estado de transição tem forte atividade e intimidade com o sítio ativo da enzima porque é 
neste local que ele se forma. 
Além disso, 
↑ Nº de moléculas em TS ↑ velocidade da reação 
 
Cinética Enzimática 
Para as moléculas reagirem, deve haver energia suficiente para superar a barreira da 
energia do estado de transição. 
Ex.: 
ausência de enzima –> sistema depende de energia de moléculas –> menor velocidade 
↑ moléculas têm energia para superar o estado de transição 
↑ velocidade da reação 
↓ energia de ativação 
TS (ESTADO DE TRANSIÇÃO QUE SE DÁ NO COMPLEXO ENZIMA-SUBSTRATO) 
 Estrutura na qual as ligações não são iguais àquelas do substrato ou do produto; 
 Quando estabilizada, a enzima aumenta muito a [ ] do intermediário reavito que ode 
ser convertido no produto: 
O ↑ [ ] acelera a reação. 
 
Fatores que influenciam a velocidade da reação 
Velocidade (V) é o número de moléculas de substrato convertidas em produto por unidade de 
tempo (μmol/segundo). 
A) Concentração de substrato; 
B) Temperatura; 
C) pH. 
 
(A) ↑[SUBSTRATO] ↑ Velocidade 
↓ [SUBTRATO] ↓ Velocidade 
 
Velocidade máxima: é tida como um platô na velocidade de reação, refletindo numa saturação, 
pelo substrato, de todos os sítios de ligação disponíveis. 
Para reverter a situação, apenas pode ser feito o acréscimo de enzimas na reação. 
 
(B) ↑ Temperatura ↑ velocidade 
 
Temperatura ótima: é o pico de velocidade atingido. 
A velocidade diminui quando há elevação da temperatura acima da temperatura ótima, 
ocorrendo desnaturação. 
 
 
(C) pH 
 Efeito sobre a ionização do sítio ativo; 
 Efeito sobre a desnaturação da enzima. 
↑ [H+] / ↓ [H+] afeta a reação pela exigência da reação por grupos ionizados ou não para 
dar início à interação.