2.Proteínas

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Brendha F. Pedro!i #85 MedPuc-PR
Proteínas 21/08/20
Cadeia lateral: apolar ou polar (entre os polares -> carre-
gados positivamente ou negativamente)
Posição do grupamento amina 
- lado direito = D-aminoácidos 
- lado esquerdo = L-aminoácidos
paredes bacterianas ou 
antibióticos 
*corpo ingere D-aminoácidos e transforma em L-aminoácidos 
Ligação entre dois aminoácidos = ligação peptidica 
entre agrupamento amino e grupamento 
carboxila => elimina uma molécula de água 
Organização estrutural
Estrutura primária: sequência de aminoácidos
*código degenerado = mais de um 
códon codifica o mesmo aminoácido 
Estrutura secundária: organizações espaciais -hélice ou 
folha 
Estrutura terciária: cadeia polipeptídica
Estrutura quaternária: mais de uma cadeia polipeptídica
Ligação entre duas cisteínas = ponte dissulfeto e forma/
resulta numa cisteína 
Desnaturação 
Rompe as interações feitas entre os grupos (estruturas 
primária, secundária, terciária e quaternária)
Agentes desnaturantes: temperatura, pH, solventes 
orgânicos, metais pesados, detergentes 
Normalmente desnaturação é irreversível 
Classificações 
Função: 
- transportadora (hemoglobina) 
- defesa (anticorpos) 
- nutricional (albumina) 
- contráctil (actina e miosina)
- hormonal (insulina e glucagon) 
- enzimática (lipase)
- estrutural (colágeno, elastina)
Aspecto nutricional
- completas (origem animal): ricas em aminoácidos 
essenciais
- incompletas (origem vegetal): pouca variedade de 
aminoácidos essenciais 
*aminoácidos:
> essenciais: não são produzidos pelo organismo 
> não-essencial: produzido pelo organismo 
Forma
- globular
- fibrosa
Composição
- simples 
- conjugadas
I
-
j;.→
-
A
-
-
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/
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-
-
-
µ essencial que esteja na minha alimentação
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