ANTICORPOS IMUNOLOGIA 9

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Anticorpos 
Sumário 
Introdução 
Características Bioquímicas da Molécula do Anticorpo 
Classes dos Anticorpos 
 
Introdução 
Os linfócitos B reconhece os antígenos microbianos através do seu receptor de célula B (BCR) 
ligado a membrana plasmática. Após esse encontro do linfócito com seu antígeno específico, o 
linfócito prolifera e se diferencia em plasmócitos, que passam a expressar grandes quantidades do 
BCR (Figura abaixo). Entretanto, esse BCR passa a ser secretado e receber o nome de anticorpo. 
Os anticorpos são glicoproteínas globulares que pertencem a família das proteínas 
denominadas Imunoglobulinas (Ig). Portanto, muitas vezes os anticorpos são chamados de Ig. Os 
anticorpos ligam a antígenos estranhos e os marcam para destruição ou eliminação. Anticorpos são 
encontrados em vários fluidos corporais. Eles precisam defender os animais contra muitos tipos 
diferentes de micróbios, incluindo bactérias, vírus, helmintos e protozoários. Eles também precisam 
atuar em vários ambientes diferentes, como, por exemplo, no sangue, no leite, ou nas superfícies 
corporais das mucosas. Não é surpresa, portanto, que existam diversas classes de anticorpos. Cada 
classe é otimizada para atuar em um ambiente específico. Por exemplo, a IgA protege as superfícies 
corporais de mucosas. Os anticorpos também podem ser otimizadas para atividade contra um 
grupo específico de patógenos. Por exemplo, a IgE é importante na defesa contra vermes parasitas. 
 
 
Características da Molécula do Anticorpo 
Plasmócito
Os anticorpos apresentam marcante variabilidade da sequência de aminoácidos nas regiões onde 
os antígenos ligam-se, o que fornece um grande repertório de diferentes anticorpos antígeno-
específicos (Figura abaixo). Os anticorpos possuem duas cadeias leves idênticas e duas cadeias 
pesadas idênticas, permitindo que os anticorpos possuam dois sítios de ligação ao antígeno (Ag). 
As cadeias leves e pesadas contem domínios variáveis (V) próximos a região de ligação ao antígeno 
e domínios constantes (C). Os domínios V das cadeias pesadas e leves participam no 
reconhecimento do antígeno. Já os domínios C da cadeia pesada direcionam o mecanismo que 
ocorrerá posteriormente para eliminação do microrganismo. Chamamos esses mecanismos de 
mecanismos efetores dos anticorpos. Exemplos desses mecanismos são: ativação do complemento, 
neutralização, fagocitose, ativação de mastócitos e citotoxicidade celular dependente de anticorpo. 
Estudaremos os mecanismos efetores dos anticorpos na próxima aula. 
 
 
Os anticorpos também podem ser subdivididos em duas regiões idênticas denominadas de Fab 
(fragmento de ligação do antígeno; do inglês, fragment antigen-binding), e uma região Fc (fragmento 
cristalino), que é responsável pela maioria das atividades biológicas e funções efetoras dos 
anticorpos (Figura abaixo). 
 
Regiões
variáveis (V)
InteraçãocomAg
Contem 
aproximadamente100 
aminoácidos
com alta variabilidade.
Região ≠ em cada 
anticorpo, para 
reconhecer ≠ 
antígenosRegião
contantes (C)
Cadeia
pesada
Cadeia leve
Região Fc
Região FabRegião Fab
 
Classes dos Anticorpos 
As moléculas de anticorpos podem ser diferenciadas em cinco classes, IgA, IgD, IgE, IgG e IgM 
(Figura abaixo). As classes, também chamadas de isotipos, diferem-se com base nas diferenças 
estruturais nas regiões C das cadeias pesadas (conforme as cores abaixo). Em outras palavras, há 
cinco tipos de cadeias pesadas, denominadas μ, δ, γ, ɛ and α, que diferem em suas regiões C. 
Anticorpos que contêm essas diferentes cadeias pesadas pertencem a diferentes classes, e são 
denominados de acordo com a cadeia pesada em IgM, IgD, IgG, IgE e IgA, respectivamente. Cada 
isotipo tem propriedades física, biológica e funções efetoras distintas (mecanismos efetores que 
serão discutidos na próxima aula). 
 
 
As classes (IgG, IgA, IgM e IgE e IgD) podem ainda ser subdivididas em subclasses conforme 
a espécie. Por exemplo, os cavalos possuem 7 subclasses de IgG (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgG5, IgG6 
e IgG7) conforme pode ser visto na figura abaixo. 
 
 
 
 
 
 
As moléculas de IgG e IgE e imunoglobulinas que estão na membrana plasmática (IgD e IgM) 
são monoméricas. Em contrapartida, as formas secretadas de IgM e IgA são pentâmeros e dímeros, 
respectivamente (Figura abaixo). O pentâmero formado por moléculas de IgM propicia a ativação 
do sistema complemento (teremos uma aula de complemento). 
 
Na maioria das espécies, a classe encontrada em concentrações mais altas no soro é chamada 
de imunoglobulina G (abreviada IgG). A IgA é a imunoglobulina predominante em secreções: 
saliva, leite, fluido intestinal e pulmonar. A imunoglobulina D (IgD) é um receptor de célula B 
(BCR). A imunoglobulina E (IgE) é responsável pelas respostas contra helmintos e nas reações 
alérgicas. As características de cada uma dessas classes estão listadas na Tabela abaixo e serão 
abordadas com detalhes na próxima aula. 
IgG IgA
 
TABELA: Características dos principais isótipos (classes) de anticorpos. A tabela resume algumas características importantes dos 
principais isótipos de anticorpos humanos.