Resumo do livro - Biodisponibilidade dos Nutrientes

Prévia do material em texto

 Definição: a proporção do nutriente que realmente é 
utilizada pelo organismo. 
 
A biodisponibilidade de um nutriente ingerido pode ser 
definida como sua acessibilidade aos processos 
metabólicos e fisiológicos normais. A biodisponibilidade 
influencia o efeito benéfico de um nutriente em níveis 
fisiológicos de ingestão, mas também pode afetar a 
natureza e a gravidade da toxicidade quando a ingestão 
for excessiva. 
 
 
A DRI de cada nutriente refere-se à sua ingestão por 
indivíduos aparentemente saudáveis, ao longo do tempo. 
Podem ser utilizadas para planejar e avaliar dietas, definir 
rotulagem e planejar programas de orientação 
nutricional, entre outras ações. 
Deve-se considerar: 
 A ingestão alimentar com seu erro associado. 
 As interações possíveis nas dietas considerando os 
hábitos alimentares das diferentes regiões. 
 O grau de morbidade da população. 
 As diferentes etnias. 
 Os perfis antropométricos. 
 
 Necessidade média estimada 
(Estimated Average Requirement – EAR) 
É um valor de ingestão diária de um nutriente que se 
estima suprir a necessidade de metade (50%) dos 
indivíduos saudáveis de um grupo de mesmo gênero e 
estágio de vida. 
 
 Ingestão dietética recomendada 
(Recommended Dietary Allowance – RDA) 
É o nível de ingestão alimentar diária suficiente para 
atender às necessidades nutricionais da maioria (97 a 
98%) dos indivíduos saudáveis de um determinado grupo 
de mesmo sexo e estágio de vida. Para a determinação 
da RDA utiliza-se a EAR. 
 Ingestão adequada (Adequate Intake – AI) 
É utilizada quando não há dados suficientes para a 
determinação da EAR e, consequentemente, da RDA. 
Pode-se dizer que é um valor estimado, prévio à RDA. 
Baseia-se em níveis de ingestão ajustados 
experimentalmente ou em aproximações da ingestão 
observada de nutrientes de um grupo de indivíduos 
aparentemente saudáveis. 
 
 Limite superior tolerável de ingestão 
(Tolerable Upper Intake Level – UL) 
É o valor mais alto de ingestão diária continuada de um 
nutriente, que aparentemente não oferece risco de 
efeito adverso à saúde para a maioria dos indivíduos em 
um determinado estágio de vida ou gênero. O UL não é 
um nível de ingestão recomendado. 
 
 
 
 
 
 
Biodisponibilidade de Nutrientes 
DRI’s 
A ingestão excessiva de um nutriente pode 
interferir na absorção, excreção, transporte, 
armazenamento, função ou metabolismo de um 
segundo nutriente. Pode influenciar também o 
estado nutricional do indivíduo e a forma de 
ingestão do nutriente. 
 
EAR – Examina a possibilidade de inadequação. 
RDA – Ingestão habitual acima desse nível tem 
baixa probabilidade de inadequação. 
AI – Ingestão habitual igual ou acima desse valor 
tem baixa probabilidade de inadequação. 
UL – Ingestão habitual acima desse nível coloca o 
indivíduo em risco de efeito adverso à saúde. 
 
 
 
 
Interação nutriente e gene que pode ocorrer de duas 
formas: nutrientes podem influenciar o funcionamento do 
genoma e, da mesma forma, variações no genoma podem 
influenciar a resposta individual à alimentação. 
Essa disciplina científica recente baseia-se em um 
conjunto de princípios: 
 Dietas inadequadas, em determinados indivíduos e em 
determinadas situações, representam fatores de 
risco para doenças crônicas não transmissíveis. 
 Nutrientes e compostos bioativos normalmente 
presentes nos alimentos alteram a expressão gênica 
e/ou a estrutura do genoma. 
 A influência da dieta na saúde depende da estrutura 
genética do indivíduo. 
 Determinados genes e suas variantes comuns são 
regulados pela dieta e podem participar de doenças 
crônicas não transmissíveis. 
 Intervenções dietéticas baseadas na necessidade e 
estado nutricional, bem como no genótipo, podem ser 
utilizadas para desenvolver uma nutrição 
personalizada que otimize a saúde e previna ou 
mitigue doenças crônicas não transmissíveis. 
 
Os efeitos mais importantes dos alimentos no organismo 
ocorrem em nível molecular e podem ser tanto benéficos 
como deletérios, dependendo de quais genes têm a 
atividade alterada. 
 
ASPECTOS MOLECULARES DO CONTROLE 
HOMEOSTÁTICO DE NUTRIENTES 
 
 
Em situações em que as concentrações plasmáticas de 
cálcio se reduzem, o calcitriol (forma ativa da vitamina D) 
atua no enterócito estimulando a absorção de cálcio 
proveniente da dieta. 
No núcleo do enterócito, o VDR (receptores de vitamina 
D), por não estar ativado pelos seu ligante (calcitriol), 
encontra-se associado aos promotores de genes que 
codificam para proteínas importantes para a absorção 
intestinal de cálcio. Exemplos são o TRVP6 e a calbindina, 
responsáveis pela captação e pelo transporte 
intracelular do mineral, respectivamente. Quando o 
calcitriol se liga ao VDR, alterações conformacionais no 
DNA permitirão que a RNA polimerase inicie a 
transcrição, no caso, dos genes para TRVP6 e calbindina. 
A maior síntese dessas proteínas possibilitará que mais 
cálcio da dieta seja captado e transportado no interior do 
enterócito e, então, distribuído no plasma. 
 
Polimorfismos no gene que codifica para VDR poderiam 
estar associados a diferenças individuais quanto à 
absorção intestinal de cálcio. 
 
 
 
Apesar de o ferro ser essencial e ter diversas funções 
nutricionais, seu excesso pode resultar em processos 
deletérios, como o aumento do estresse oxidativo. Seres 
humanos não apresentam mecanismos para eliminar o 
excesso desse micronutriente, sua absorção intestinal 
deve ser muito bem regulada. 
 
Absorção intestinal do ferro não heme: 
 
A DCYTB (citocromo B duodenal) e o DMT1 (transportador 
de metal bivalente) encontram-se na membrana apical 
dos enterócitos. A ferro redutase reduz o Fe3+ 
proveniente da dieta a Fe2+, que será, por sua vez, 
transportado para o interior do enterócito pelo 
transportador em questão. Lá poderá ser armazenado, 
Nutrigenômica e 
Biodisponibilidade 
Cálcio: 
Ferro
: 
ligado à ferritina, utilizado em reações bioquímicas ou, 
ainda, exportado por meio da ferroportina, que é 
encontrada na membrana basolateral, para o plasma, no 
qual será transportado ligado à transferrina e distribuído 
em nível sistêmico. 
 
A hepcidina, hormônio produzido no fígado, tem papel 
central na regulação da absorção intestinal de ferro. 
Quando as concentrações hepáticas de Fe se 
apresentam elevadas, ocorre indução da expressão do 
gene para hepcidina. Esse hormônio, secretado no 
plasma, circulará até os enterócitos e inibirá a expressão 
de ferroportina, impedindo que o ferro seja exportado 
para o plasma. Mais especificamente, a hepcidina induz à 
internalização da ferroportina que é, então, degradada. O 
ferro acumulado nos enterócitos será excretado nas 
fezes à medida que essas células forem eliminadas e 
substituídas no trato digestório. 
 
 
 
Também em âmbito celular, ocorre controle da captação 
e armazenamento de ferro. Assim, quando há excesso 
de ferro na célula, esse nutriente deve ser armazenado 
ligado à ferritina. 
Nesse caso, preferencialmente, deve ocorrer expressão 
do gene da ferritina. Como a célula já apresenta 
quantidades suficientes de ferro, não haverá 
necessidade de captação de ferro plasmático, 
transportado pela transferrina. Desse modo, não deverá 
ocorrer expressão do gene do receptor de transferrina. 
 
Por outro lado, quando as concentrações de ferro se 
encontram reduzidas, o oposto ocorrerá: haverá 
expressão preferencial do gene do receptor de 
transferrina, para aumentar a absorção do nutriente, e 
menor expressão de ferritina. Essa regulação da 
homeostase celular do ferro envolve a participação de 
proteínas reguladoras de ferro (IRP)11,25, que funcionam 
como sensores do mineral. Quando há pouco ferro na 
célula, tais proteínas se ligam à molécula de RNAm para 
o gene do receptor de transferrina. 
 
 
 
Em humanos, diariamente, cerca de 1% da quantidade de 
zinco corporal é reposta pela dieta. Isso é obtido por meio 
do controle estrito de dois processos: absorção intestinal 
de zinco e perda endógenapor meio de secreção 
pancreática e outras secreções intestinais. Quando a 
dieta é deficiente em zinco, observa-se aumento 
marcante da sua absorção intestinal, bem como reduções 
nas perdas intestinais e urinárias. 
Diferentes proteínas que incluem duas famílias de 
transportadores desse mineral, denominadas ZnT e Zip, 
têm papel importante na homeostase do zinco. Elas 
parecem apresentar papéis opostos: transportadores 
ZnT reduzem o zinco citoplasmático por meio de seu 
efluxo da célula ou para vesículas intracelulares, enquanto 
transportadores Zip aumentam o zinco citoplasmático 
por meio de seu transporte do meio extracelular e, 
possivelmente, de vesículas para o citoplasma. 
 
A regulação da expressão de parte desses genes parece 
ser mediada pelo MTF-1 (fator de transcrição sensível a 
metais-1), que funciona como sensor intracelular de Zn. A 
ligação desse micronutriente a domínios presentes no 
MTF-1, denominados dedos de zinco, resulta na ativação 
desse fator de transcrição. Isso possibilita que o MTF-1 
se ligue ao elemento de resposta a metais presente nas 
regiões promotoras dos genes para ZnT-1 e 
metalotioneína, e induza sua transcrição. Assim, em casos 
de excesso de zinco intracelular, o próprio mineral 
contribuirá para regulação de sua homeostase. 
 
Zinco
: 
Ressalta-se que polimorfismos em genes que codificam 
para transportadores ZnT e Zip, que alterem a estrutura 
dos transportadores e, consequentemente, sua atividade 
e afinidade por zinco, poderiam ter repercussões no 
metabolismo e necessidade desse micronutriente. 
 
 
 
 
 
 
As proteínas são formadas por combinações dos vinte 
aminoácidos em diversas proporções e cumprem 
funções estruturais, reguladoras, de defesa e de 
transporte nos fluidos biológicos. 
Proteínas são moléculas formadas a partir da ligação 
peptídica entre dois aminoácidos com uma ampla 
diversidade funcional. 
Vários fatores podem influenciar na biodisponibilidade, 
como conformação estrutural, presença de compostos 
antinutricionais, efeito das condições de processamento 
e complexação com outros nutrientes. 
Quanto à conformação estrutural, observa-se que 
quanto menos complexa for a estrutura na qual se 
estabiliza a cadeia polipeptídica, mais fácil será o acesso 
das enzimas digestivas, aumentando a digestibilidade da 
proteína e a biodisponibilidade de seus aminoácidos para o 
organismo. 
 
Alguns aminoácidos denominados essenciais devem ser 
fornecidos pela dieta; sua falta ocasiona alterações nos 
processos bioquímicos e fisiológicos e na síntese proteica. 
 
Os aminoácidos livres estão em equilíbrio dinâmico na 
célula e nos fluidos biológicos decorrentes do anabolismo 
e catabolismo, processo denominado turnover proteico. 
 
 
Fórmula estrutural dos aminoácidos 
 
 
Classificação nutricional dos aminoácidos 
 
 
Fatores antinutricionais são compostos naturalmente 
presentes em alimentos que interferem negativamente 
na atividade de determinadas enzimas digestivas, 
reduzindo a digestibilidade e a qualidade nutricional das 
proteínas. 
A maior parte dos isolados e concentrados de proteínas 
vegetais contém inibidores de tripsina e quimiotripsina 
(tipo Kunitz e Bowman-Birk) e lectinas. Os inibidores 
impedem a completa hidrólise das proteínas provenientes 
de plantas oleaginosas e leguminosas pelas proteases 
pancreáticas. Tais inibidores podem se complexar com 
enzimas digestivas, reduzindo sua atividade biológica e 
induzindo o pâncreas à produção e à secreção excessiva 
com o objetivo de compensar a perda de atividade destas 
e, consequentemente, causando aumento 
desproporcional deste órgão, distúrbio conhecido como 
hipertrofia pancreática. 
Taninos, que são produtos condensados de polifenóis, 
reagem covalentemente com grupamentos épsilon-amino 
dos resíduos de lisina. Isso inibe a quebra dessa ligação 
peptídica catalisada pela tripsina. 
Biodisponibilidade de 
Proteínas 
Fatores Antinutricionais 
es Antiutrico: 
 
 
Proteínas sofrem alterações químicas significativas, 
envolvendo seus resíduos de aminoácidos, principalmente 
quando expostas a altas temperaturas e pH alcalino. 
Essas alterações podem reduzir sua digestibilidade e, 
consequentemente, seu aproveitamento pelo organismo. 
Reações com açúcares redutores e grupamentos 
épsilon-amino também diminuem a digestibilidade dos 
resíduos de lisina. A reação de Maillard refere-se a um 
complexo conjunto de reações iniciadas pela interação 
entre aminas e resíduos carbonila, as quais sob elevada 
temperatura decompõem-se e, eventualmente, 
condensam-se em compostos insolúveis de coloração 
marrom conhecidos por “melanoidinas”. 
 
 
 
 
Após a absorção intestinal, os aminoácidos são 
transportados diretamente ao fígado pelo sistema porta. 
Esse órgão exerce um papel importante como modulador 
da concentração de aminoácidos plasmáticos. Cerca de 
20% dos aminoácidos que entraram no fígado são 
liberados para a circulação sistêmica, cerca de 50% são 
transformados em ureia e 6%, em proteínas 
plasmáticas. 
Os aminoácidos liberados na circulação sistêmica, 
especialmente os de cadeia ramificada (isoleucina, leucina 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
e valina), são depois metabolizados pelos músculos 
esqueléticos, pelos rins e por outros tecidos. 
 
O fígado é o órgão regulador do catabolismo de 
aminoácidos essenciais, com exceção dos de cadeia 
ramificada, que são degradados principalmente pelo 
músculo esquelético. No fígado, parte dos aminoácidos é 
usada na síntese de proteínas que são secretadas, como 
albumina e fibrina, e na síntese de proteínas de vida 
média mais curta, como enzimas, necessárias ao 
catabolismo dos aminoácidos que ficam na própria célula 
hepática. 
O destino do aminoácido em cada tecido varia de acordo 
com as necessidades do momento daquele tecido, 
havendo um equilíbrio dinâmico das proteínas tissulares 
com os aminoácidos ingeridos pela dieta e os aminoácidos 
circulantes. 
A síntese proteica necessita que todos os aminoácidos 
desse processo estejam disponíveis ao mesmo tempo. 
Todos os essenciais devem estar presentes e os não 
essenciais devem ser fornecidos como tal, ou pelo menos 
o esqueleto carbônico e grupos amino, derivados de 
outros aminoácidos, devem estar disponíveis pelo 
processo de transaminação. 
 
Com relação ao catabolismo de proteínas e aminoácidos, 
antes da oxidação do esqueleto carbônico do aminoácido, 
o grupo amino deve ser separado. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Processamento e complexação com outros 
nutrientes 
Resumo da ingestão, absorção e utilização de proteínas 
Metabolismo de proteínas, anabolismo e 
catabolismo 
Isso é realizado pela desaminação oxidativa com a 
consequente formação do cetoácido, processo que 
ocorre principalmente no fígado. 
 
O piruvato proveniente da oxidação da glicose no músculo 
é aminado (recebe grupo amino) para formar alanina; 
esta é transportada ao fígado, no qual é desaminada e o 
esqueleto carbônico é reconvertido em glicose. 
O ciclo da alanina é importante fonte de glicose durante 
um fornecimento exógeno deficiente nesse carboidrato. 
É também um método de transportar nitrogênio do 
músculo ao fígado sem a formação de amônia. 
O ciclo glicose-alanina funciona com dupla finalidade: 
transportar grupos amino do músculo esquelético ao 
fígado, para serem convertidos em ureia, e fornecer ao 
músculo em trabalho a glicose sanguínea sintetizada pelo 
fígado a partir do esqueleto carbônico de alanina. 
O grupo amino, pelo processo de desaminação, é liberado 
como amônia, a qual é usada em reações de síntese ou 
transportada ao fígado, no qual será convertida em ureia 
e dessa forma será eliminada pela urina. 
Pelo fato de a amônia ser altamente tóxica, é 
transportada em combinação com ácido glutâmico, 
formando a glutamina. 
 
 
 
 
O comitê de peritos em nutrição da FAO e da OMS definiu 
a desnutrição proteico-energética (DPE) como o 
“espectro de situações patológicas que provêm da falta, 
em várias proporções, de proteínase calorias, ocorrendo 
mais frequentemente em pré-escolares e comumente 
associada a infecções”. 
A desnutrição proteico-energética pode, quanto à 
origem, ser primária (dietética) ou secundária 
(condicionada). Na desnutrição primária, o consumo 
inadequado de nutrientes é o determinante. A forma 
secundária é causada por outros fatores, diferentes da 
ingestão alimentar deficiente, como a interferência na 
ingestão, absorção e utilização dos nutrientes em 
consequência de alguma afecção ou de necessidades 
nutricionais aumentadas. 
 
A DPE é muito menos comum e menos grave em adultos. 
Já sua ocorrência em crianças compromete a velocidade 
de crescimento e desenvolvimento, muitas vezes com 
alterações irreversíveis se a deficiência nutricional 
ocorrer durante a gestação e a lactação ou nos primeiros 
anos de vida. 
Mesmo nos casos em que há ingestão proteica adequada, 
a deficiência calórica faz com que as proteínas sejam 
utilizadas para fins energéticos. 
 
Utiliza-se para avaliação da DPE o inquérito nutricional em 
quatro etapas: 
1) socioeconômico e de hábitos alimentares; 
2) alimentar ou dietético; 
3) bioquímico; 
4) clínico. 
 
 
 
 
Os principais métodos são: proteína somática; proteína 
visceral; alterações metabólicas; função muscular; e 
função imune. 
 
Na avaliação da proteína somática são usadas a excreção 
urinária de creatinina (frequentemente expressa como 
índice creatinina/altura) e de 3-metil-histidina. Este último 
é usado para avaliar a depleção proteica da massa 
muscular em crianças com marasmo e o grau de 
repleção, após longo período de recuperação nutricional. 
Esse parâmetro também é utilizado em condições de 
sépsis generalizada e traumas. 
 
Para avaliar a proteína visceral, são medidas as 
concentrações de uma ou mais proteínas plasmáticas. As 
mais utilizadas são as proteínas totais plasmáticas, como 
albumina, transferrina, proteína transportadora de 
retinol e pré-albumina unida à tiroxina. As determinações 
de albumina e transferrina são as mais frequentes em 
pacientes hospitalizados; essas dosagens não são 
recomendadas para verificação das alterações agudas do 
estado nutricional proteico. 
Desnutrição proteico-
energética 
Métodos utilizados na avaliação do estado 
nutricional proteico 
Para acompanhar as alterações agudas da proteína 
visceral, durante a convalescência, utiliza-se a proteína 
transportadora de retinol e tiroxina unida à pré-albumina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Testes de imunocompetência são algumas vezes usados 
como índices funcionais de estado proteico, apesar de 
sua baixa especificidade e sensibilidade. 
Todos os parâmetros do sistema imunológico podem ser 
prejudicados na deficiência nutricional. Essas 
determinações imunológicas incluem contagem de 
linfócitos, hipersensibilidade cutânea, determinação de 
linfócitos timo-dependentes etc. 
 
O nitrogênio urinário cai drasticamente com a ingestão de 
dietas hipoproteicas, indicando um mecanismo de 
adaptação do organismo. Após quatro ou cinco dias de 
balanço nitrogenado negativo, o equilíbrio é restabelecido 
a um nível menor. Se continuar o balanço nitrogenado 
negativo, o organismo não consegue se adaptar e a 
deficiência proteica é acompanhada de edema, perda de 
massa muscular, fígado gorduroso, dermatose, diminuição 
da resposta imune e debilidade geral. 
 
 
 
 
Dependendo do tipo de atividade e da fase de 
treinamento, a recomendação pode variar, porém dentro 
de uma faixa entre 1 e 2,4 g/ kg PC/dia. 
Para atividades de resistência, preconiza-se a 
recomendação de cerca de 1 g/kg PC/dia para 
intensidade moderada, 1,1 a 1,7 g/kg PC/dia para 
intensidade pesada e 1,8 g/kg PC/dia para 
extremamente pesada. 
Se a quantidade de proteína ingerida não é acompanhada 
de aumento no valor calórico total da dieta, as 
porcentagens proteicas podem superar os valores de 
referência e com isso diminuir seu aproveitamento pelo 
organismo. 
Os alimentos proteicos não devem ser consumidos muito 
próximos do início da atividade, porque sua digestão é mais 
demorada e, com isso, provocam desconforto estomacal 
durante o exercício. 
Após o treino ou a competição, a proteína pode estar 
associada ao carboidrato no intuito de acentuar a 
secreção de insulina e, consequentemente, promover 
maior captação de glicose. 
O aumento da massa muscular não se dá pela ingestão 
isolada de proteína; são necessários estímulos, como 
treinamento para hipertrofia muscular e maior consumo 
de alimentos ricos em energia e carboidratos. 
 
 
 
O processo de hipertrofia ocorre quando a taxa de 
síntese proteica muscular excede a taxa de degradação, 
acarretando um saldo positivo do balanço proteico 
muscular. 
Contudo, em humanos, o processo de turnover proteico 
miofibrilar, ao menos aquele induzido pelo exercício de 
força, é relativamente lento. Esse turnover lento de 
proteínas musculares demonstra que, durante o 
treinamento de força, há a necessidade de sucessivos 
estímulos e de um período relativamente prolongado (seis 
a oito semanas) antes que alterações visíveis no fenótipo, 
como alteração no tipo de fibra e hipertrofia, sejam 
observadas. Sendo assim, verifica-se que o exercício de 
força induz ao crescimento muscular – após semanas ou 
meses de treinamento – como consequência das 
elevações crônicas e transitórias na síntese proteica, que 
supera a degradação proteica, durante o período de 
recuperação entre as sessões consecutivas de 
treinamento. 
O exercício de força não induz um aumento agudo no 
turnover ou na oxidação de proteínas durante o exercício. 
Por outro lado, é no período pós-exercício que ocorrem 
as alterações no turnover proteico, mais 
OBS: Atualmente está aumentando o uso de 
somatomedina-C ou IGF-I na avaliação do 
estado nutricional proteico. Há evidências de 
que é um dos métodos mais sensíveis para 
determinar as alterações agudas do estado 
nutricional proteico quando comparado com 
outras proteínas plasmáticas. 
Necessidades de proteína na 
atividade física 
Metabolismo proteico e exercício de força 
especificamente um aumento na síntese proteica 
muscular. 
 
Indivíduos treinados necessitam de menos proteína após 
o período de treinamento para manter uma resposta de 
síntese proteica máxima para um determinado exercício. 
A estimulação da síntese proteica muscular induzida pela 
alimentação tem demonstrado ser independente da 
insulina, sendo prioritariamente decorrente do aumento 
da oferta de aminoácidos para o músculo. Contudo, cabe 
ressaltar o papel da insulina no balanço proteico muscular, 
uma vez que esse hormônio favorece a diminuição da 
degradação proteica muscular. 
 
 
 
 
O treinamento de força, com elevado volume e 
intensidade, e que utiliza grandes grupamentos 
musculares, resulta em significativa liberação de GH. Além 
disso, a maior demanda pela glicólise anaeróbica promove 
aumento das concentrações séricas de GH. 
O modelo de resposta do IGF-1 não consistentemente 
segue aquele do GH. Esse fato sugere que o maior 
estímulo para a hipertrofia e aumento da potência e 
força musculares ocorre por meio da síntese local de IGF-
1, ou seja, no músculo esquelético. 
 
 
 
 
 
Monossacarídeos: glicose, frutose e galactose. 
Dissacarídeos: lactose, sacarose e maltose. 
 
Os açúcares simples (mono e dissacarídeos), em geral, 
conferem sabor doce aos alimentos, tornando-os 
agradáveis ao paladar humano, além de serem 
largamente utilizados pela indústria de alimentos como 
conservantes, conferindo textura e sabor 
característicos a produtos de panificação e biscoitos. 
Glicose e outros açúcares redutores são os substratos 
iniciais das reações de Maillard, cujos produtos conferem 
aroma e sabor característicos a alguns tipos de 
alimentos. 
 
Oligossacarídeos: carboidratos que contenham de 2 a 19 
unidades de monossacarídeos, incluem os tri e 
tetrassacarídeos, como rafinose e estaquiose, 
maltodextrinas, pirodextrinas, frutoligossacarídeos (FOS) 
e galactoligossacarídeos (GOS), que sãoaltamente solúveis 
em água. 
 
Frutanos (inulina e frutoligossacarídeos) são carboidratos 
de reserva natural. 
A inulina é composta de várias unidades (monômeros) de 
frutose. O GP (grau de polimerização) da inulina pode 
variar de 2 a 60 unidades de frutose, portanto, alguns 
tipos não são classificados como oligossacarídeos. 
Os frutoligossacarídeos compõem um subgrupo da inulina, 
caracterizando-se por apresentar moléculas com grau 
de polimerização menor que 10 e por conter unidades de 
glicose ao término de sua cadeia. Por apresentar apenas 
ligações do tipo β, inulina e frutoligossacarídeos escapam 
da digestão típica de outras frações de carboidratos, 
atingindo, praticamente intactas, as regiões mais distais 
do trato gastrintestinal, fato pelo qual apresentam 
características de fibra alimentar e valor energético 
reduzido. 
 
Polissacarídeos: carboidratos cujo grau de polimerização 
é maior que 9, podendo variar de centenas ou até 
milhares de unidades monoméricas. 
 
 
 
Começa sofrendo na boca o impacto mecânico da 
mastigação, sendo simultaneamente misturados com a 
secreção salivar. Restringe-se à quebra parcial das longas 
cadeias polissacarídicas do amido, permanecendo intactos 
todos os carboidratos com menor grau de polimerização, 
que são então conduzidos ao estômago juntamente com 
os produtos parcialmente hidrolisados do amido. 
A ação da α-amilase salivar na maioria das vezes é 
bloqueada pelo simples contato com o ambiente ácido 
característico do estômago. 
Influência hormonal na hipertrofia muscular 
induzida pelo exercício de força 
Biodisponibilidade de 
Carboidratos 
Digestão e absorção de carboidratos 
O processo de mistura do bolo alimentar é bastante 
efetivo, dispersando os carboidratos solúveis no conteúdo 
ácido, e os movimentos peristálticos dirigem os 
componentes líquidos em direção ao antro gástrico, 
represando- -os e determinando assim a fluidez do quimo 
prestes a atingir o duodeno. 
 
 
O quimo, que contém mono, di e oligossacarídeos, com 
fragmentos maiores provenientes da digestão do amido, 
ao atingir a primeira porção do intestino delgado, sofre a 
ação da α-amilase pancreática e das glicosidases 
sintetizadas pelos enterócitos e ancoradas nas 
vilosidades da borda em escova. 
 
 
 
Carboidratos (di, oligo e polissacarídeos) são hidrolisados 
em monossacarídeos no lúmen intestinal, por enzimas 
específicas, antes de serem transportados através da 
membrana em escova dos enterócitos para o interior 
celular. 
A ausência ou redução da atividade de uma dessas 
enzimas é a causa da intolerância ao respectivo 
carboidrato, cujos principais sintomas são dor abdominal, 
cólicas, flatulência, náusea e diarreia osmótica. 
 
Dentre os quadros clínicos de intolerância a carboidratos, 
o relacionado à lactose é o mais comumente encontrado 
na sociedade, podendo se manifestar sob três formas 
distintas: intolerância à lactose congênita, hipolactasia 
primária do adulto e hipolactasia secundária a doenças. A 
diferença entre a intolerância à lactose congênita e a 
hipolactasia primária do adulto é molecular: na primeira, a 
enzima lactase está ausente ou inativa (quando não 
diagnosticada precocemente pode levar ao óbito); na 
segunda, a enzima lactase é normal, mas diminui sua 
expressão ao longo da vida. A hipolactasia secundária a 
doenças como enterites, doença celíaca e doenças 
inflamatórias intestinais, ocorre quando estas levam a 
danos na borda em escova na mucosa do intestino delgado 
ou aumento do tempo de trânsito intestinal. 
 
 
 
 
 
O termo lipídios refere-se a diversos compostos químicos 
que têm como característica comum o fato de serem 
insolúveis em água. 
 
 
 
 
 
 
>Ácidos Graxos Saturados 
 
 
 
 
 
 
 
 
>Ácidos graxos..................................................... 
Monoinsaturados 
 
 
 
 
 
Intolerância a Carboidratos 
Biodisponibilidade de 
Lipídios 
 
 
 
>Ácidos Graxos Poli-insaturados 
 
 
 
 
 
 
 
Os óleos vegetais podem ser modificados por um 
processo tecnológico denominado hidrogenação, utilizado 
para a fabricação de margarinas. A hidrogenação leva à 
saturação parcial dos ácidos graxos e, durante esse 
processo, as duplas ligações podem ser transformadas 
para a configuração trans. 
 
 
 
A digestão dos lipídios é efetuada por enzimas que 
digerem os triacilgliceróis, denominadas lipases 
pancreáticas. 
A posição do ácido graxo na estrutura de glicerol é 
definida como sn-1 quando o ácido graxo está esterificado 
na posição superior; sn-2 quando está na posição central; 
e sn-3 quando está na porção inferior da molécula. 
As lipases pancreáticas atuam predominantemente nas 
posições sn-1 e sn-3 das ligações éster de triacilgliceróis, 
hidrolisando-as e liberando ácidos graxos livres e 2-
monoacilgliceróis. O metabolismo dos triacilgliceróis 
demonstra a importância da localização do ácido graxo na 
estrutura do glicerol, pois as enzimas atuam em posições 
específicas. 
As lipases, porém, não atuam sobre fosfolipídios e 
ésteres de colesterol, sendo necessária a ação de duas 
outras enzimas: a fosfolipase A2, que atua na posição 
sn-2 dos fosfolipídios, liberando ácido graxo e lisolipídios, 
e a colesterol esterase, que hidrolisa os ácidos graxos dos 
ésteres de colesterol. 
Os produtos de hidrólise, isto é, ácidos graxos livres, 2-
monoacilgliceróis, colesterol e lisolipídios, ao contrário dos 
lipídios originais da dieta, podem ser absorvidos no lúmen 
intestinal, sendo misturados aos sais biliares e lecitina 
(principal fosfolipídio da bile) para formar micelas. 
 
As micelas são partículas muito pequenas e facilmente 
difundidas nas microvilosidades dos enterócitos, 
permitindo que os diversos componentes lipídicos entrem 
nas células epiteliais por difusão4. Após a absorção, os 
componentes lipídicos são reesterificados como 
triacilgliceróis, fosfolipídios e éster de colesterol; os 
ácidos graxos de cadeia curta e média são secretados 
diretamente dos enterócitos para a veia porta. Como os 
lipídios são insolúveis na fase aquosa, e após a absorção 
devem ser transportados pelo sangue – um meio aquoso 
–, há necessidade de uma proteção dessas moléculas 
para que o transporte ocorra. Essa proteção é feita por 
uma estrutura formada por uma monocamada de 
moléculas anfipáticas, isto é, hidrofóbicas e hidrofílicas, 
chamadas lipoproteínas. 
 
As monocamadas das lipoproteínas são formadas por 
fosfolipídios, colesterol livre e proteínas, e estas 
envolvem as moléculas hidrofóbicas – os triacilgliceróis e 
os ésteres de colesterol –, que formam o conteúdo 
interno da lipoproteína. As proteínas das lipoproteínas são 
chamadas de apoliproteínas ou apoproteínas e possuem 
características estruturais próprias. Uma face possui 
predominantemente aminoácidos hidrofóbicos e fica em 
contato com o conteúdo interno das lipoproteínas; a outra 
possui predominantemente aminoácidos hidrofílicos e fica 
em contato com o meio externo, aquoso. As lipoproteínas 
são classificadas de acordo com a densidade. 
 
As primeiras lipoproteínas formadas são os quilomícrons, 
sintetizados no retículo endoplasmático liso das células 
epiteliais do intestino delgado, e têm a função de 
transportar os triacilgliceróis provenientes da dieta para 
os tecidos periféricos, e o colesterol, também 
proveniente da dieta, para o fígado. 
As apoliproteínas presentes nos quilomícrons são: apoB-
48, apoA-I, apoA-II, apoA-IV e apoE. Os quilomícrons são 
chamados de lipoproteínas ricas em triacilgliceróis (LRT), 
com diâmetro bastante grande, o que os impossibilita de 
Digestão, absorção e biodisponibilidade 
atravessar as membranas dos capilares endoteliais de 
vários tecidos. 
Assim, a enzima lipoproteína lipase opera no espaço 
vascular, hidrolisando os triacilgliceróis e liberando ácidos 
graxos para o fígado, os músculos e o tecido adiposo, 
diminuindo, assim, o teor de triacilglicerol nesta 
lipoproteína, transformando-a em remanescentes de 
quilomícrons.Os remanescentes de quilomícrons possuem apenas 
apoB-48, apoE, colesterol, éster de colesterol, 
fosfolipídios e pouquíssimas moléculas de triacilglicerol. Os 
quilomícrons passam, então, a trocar, com a lipoproteína 
de alta densidade (HDL), triacilgliceróis por ésteres de 
colesterol.. 
 
A HDL é sintetizada no fígado e no intestino, e captura o 
colesterol livre dos tecidos periféricos. Esse colesterol 
livre é, então, esterificado pela ação da enzima colesterol 
acil transferase, retornando ao fígado ou sendo 
transferido a outras lipoproteínas. Pequena parte do 
colesterol é convertida em hormônios esteroides ou é 
utilizada para síntese de membranas; o restante é 
excretado pelo fígado na bile e, por último, nas fezes. 
 
As células do fígado secretam outra lipoproteína rica em 
triacilgliceróis chamada VLDL, que transporta os lipídios 
endógenos, ao contrário dos quilomícrons, que 
transportam os lipídios exógenos. No catabolismo da 
VLDL, para a distribuição de triacilgliceróis aos tecidos 
periféricos, será formada a LDL. As LDLs são partículas 
ricas em colesterol e têm a função de entregar este 
colesterol aos tecidos periféricos. 
 
 
 
Como as LDLs têm função de distribuir colesterol 
para diversos tecidos, níveis elevados de colesterol na 
lipoproteína ou níveis elevados dessa lipoproteína têm um 
efeito promotor no desenvolvimento de doenças do 
coração, por isso essas lipoproteínas são vulgarmente 
chamadas de “colesterol ruim”. O colesterol é uma 
substância química, portanto não tem qualidades para ser 
bom ou ruim; o nível elevado de colesterol na LDL é um 
fator prejudicial. Por outro lado, as HDLs têm a função 
de remover o excesso de colesterol para excreção. 
Assim, essa lipoproteína é também vulgarmente chamada 
de “colesterol bom”; entretanto, o efeito benéfico está 
relacionado com níveis elevados de colesterol nessa 
lipoproteína.