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São as proteínas mais notáveis e altamente especializada com poder catalítico. Exceto um grupo de moléculas de RNA catalíticas todas as enzinas são proteínas. As enzimas atuam como catalizadores biológicos e não são consumidas na reação coosubstrato consumido pelo centro ativo. Uma condição fundamental para haver vida além de se replicar, deve ser capaz de catalisar reações químicas com eficiência e seletividade. As enzimas aceleram reações químicas e atuam em soluções aquosas sob condição suaves de temperatura e PH. A desnaturação afeta a sua função catalítica. Além dos resíduos de aminoácidos algumas enzimas necessitam de um componente químico adicional denominado cofator. Pode ser um ou mais íons inorgânicos ou uma molécula orgânica ou metalorgânica complexa denominada coenzima. Agem como carreadores transitórios de grupos funcionais específicos. A maioria deriva de vitaminas, nutrientes orgânicos cuja presença na dieta é necessária em quantidades. Uma coenzima ou um íon metálico que se ligue muito firmemente ou mesmo covalentemente a uma enzima. Uma enzima completa, cataliticamente ativa junto com sua coenzima ou/e cofator íons metálicos. Algumas enzimas são modificadas covalentemente por fosforilação, glicosilação e outros processos. Muitas dessas modificações estão envolvidas na regulação da atividade enzimática. A propriedade característica das reações catalisadas por enzimas é que a reação ocorre confinada em um bolsão da enzima denominado Molécula que liga o sítio ativo e sobre a qual a enzima age. O sítio ativo engloba o substrato, sequestrando-o completamente da solução formando o complexo enzima substrato. Ligações fracas entre substrato e enzima resulta na dessolvatação do substrato. Há uma relação entre a concentração do substrato e a velocidade da reação. A função do catalisador é aumentar a velocidade da reação, a catálise não afeta o equilíbrio da reação. O ponto de partida tanto da reação direta quanto da reação reversa, a contribuição que uma molécula média fornece para a energia livre do sistema, sob dadas condições do sistema. O topo da curva de energia é um ponto onde o decaimento para o estado S ou P tem a mesma probabilidade de acontecer. Estado de transição é um momento molecular transitório em que eventos como a quebra de ligação, a formação de ligação ou o desenvolvimento de carga ocorrem com a mesma probabilidade de seguirem tanto para formar o produto ou formar o substrato. É a diferença entre os níveis energéticos do estado basal e do estado de transição, barreira energética. Catalisadores aumentam a velocidade das reações por diminuírem a energia de ativação. A relação entre a constante de velocidade K e a energia de ativação é inversa e exponencial. Temperatura, pressão, o que aumenta o número de moléculas com energia aumentam a velocidade da reação. Formação e consumo de espécies químicas transitórias. Etapa com maior energia de ativação. Energia proveniente da interação entre enzimas substrato. É a principal fonte de energia livre utilizada pelas enzimas para diminuição da energia de ativação. Responsável pela especificidade. : : Um inibidor compete com substrato pelo sítio ativo da enzima. Por ser reversível a competição pode se deslocar a favor do substrato aumentando a concentração do mesmo. : Liga-se a um sitio distinto do sítio ativo do substrato. : Liga- se a um sítio ativo distinto do substrato. : Um inibidor se liga covalentemente com o sitio ativo ou destrói um grupo funcional dá enzima. : Liga-se ao sítio ativo da enzima. A atividade enzimática depende do PH ótimo, no qual a atividade catalítica é máxima. A atividade reduz em PH menor ou maior. Classe 1: óxido – redutase. Ligações carbono - carbono, álcoois - aldeído, aldeídos – ácidos. Transfere elétrons. Classe 2: Transferase. hexocinase, aminotransferase. Transfere grupos funcionais. Classe 3: Hidrofases. Classe 4: Liases. Classe 5: Isomerase. Classe 6: Ligases. : Material referente a aulas ministradas.
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