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Enzimas 2

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Enzimas – Atividade 2
1. Considerando a reação química representada por A + B ⇔ C:
a) Escreva a velocidade das reações direta e inversa.
Vdireta = K1[A][B]
Vinversa = K2[C]
b) Escreva a constante de equilíbrio da reação em termos de concentrações de reagentes e produtos.
Keq = [C]/[A][B]
c) Cite duas formas distintas para se aumentar a quantidade de produto formado.
· Aumento da quantidade de enzimas;
· Aumento da quantidade de substrato (reagente).
2. Pesquise sobre enzimas com aplicação na área médica. Exemplifique citando o nome usual da enzima e sua importância.
A determinação de enzimas no laboratório clínico tem uma grande aplicação para o diagnóstico, prognóstico e acompanhamento da terapia de diversas patologias, especialmente o caso das doenças hepáticas, cardíacas, ósseas, musculares e pancreáticas.
Ex.: Alanina aminotransferase (ALT)
A ALT tem por função catalisar especificamente a transferência do grupo amina da alanina para o cetoglutarato, formando glutamato e piruvato. A ALT tem localização citoplasmática, está presente em alta concentração no fígado e menor concentração do rim e músculos. A ALT tem como principal característica funcional ser um bom indicador de doenças hepáticas agudas (doenças hepatocelulares, necrose hepática, obstrução biliar, intoxicação infecções parasitárias).
3. As enzimas listadas a seguir participam da glicólise (via metabólica de conversão de glicose a piruvato). Complete o número EC de cada uma das enzimas.
	Enzima
	Reação
	Número EC (IUBMB)
	Hexoquinase
	Fosforilação da glicose. Reação entre D(+)-Glicose e ATP, com a formação de glicose-6-fosfato e ADP.
	EC 2.7.1.1
	Glicose-6-phosphate isomerase
	Isomerização de glicose-6-P a frutose-6-P. Abertura do anel e tautomerização ceto-enol.
	EC 5.3.1.9
	Gliceraldeído desidrogenase
	Oxidação do gliceraldeído fosfato e sua conversão a 1,3-bifosfoglicerato.
	EC 1.2.1.12
	Fosfoglicerato mutase
	Formação do 2-fosfo-D-glicerato. Isomerização do 3-fosfo-D-glicerato a 2-fosfo-D-glicerato.
	EC 5.4.2.1
	Enolase
	Formação do fosfoenolpiruvato a partir da desidratação do 2-fosfo-D-glicerato.
	EC 4.2.1.11
4. O sítio ativo de uma enzima apresenta um grupo dissociável e a catálise só ocorre quando este grupamento estiver na forma de E- (EH → E-; pK = 6,0). O substrato, por sua vez, também apresenta um grupo ionizável e o substrato real é SH+ (SH+ → S; pK = 4,0). Em que faixa de pH a atividade enzimática será máxima? Justifique.
Enzima com grupo dissociável com PK = 6.0. Catálise só ocorre quando EH -> E-.
Substrato com grupo ionizável com PK = 4.0. Substrato real é SH+.
A atividade enzimática será máxima no PH em que houver maior proporção de E- em relação a EH e maior proporção de SH+ em relação a S.
Se a enzima precisa de um grupo ácido desprotonado (E-), maiores velocidades serão atingidas em valores de pH > 6 (pK do grupo ionizável). Em valores de pH mais altos a [H+] é menor e o equilíbrio é deslocado no sentido de formar mais E e H+.
Se o substrato necessita de SH+, maiores velocidades vão ser atingidas em valores de pH<4. Quanto mais baixo o pH, maior será a [H+] de forma que o substrato será mantido preferencialmente como SH+.
A condição que melhor atenderia às duas condições seria um valor intermediário entre 4 e 6. pH ótimo da enzima = 5.
Explicação Mayrão:
No 1º caso, a enzima precisa ser um grupo dissociável, ou seja, ela vai precisar estar na forma desprotonada (E). Então, para que isso aconteça, precisamos diminuir a [H+] para deslocar o equilíbrio para a direita. Assim, é preciso que haja PHs maiores do que 6, que diminuem a quantidade de H+ livre.
O substrato precisa de um grupo ionizável, protonado (SH+), então é necessário deslocar o equilíbrio para aa esquerda. Para que isso aconteça, é necessário aumentar a quantidade de H+ livre. Assim, é necessário que haja PHs menores do que 4, que aumentam a quantidade de H+ livre.
Então, o PH ideal seria 5 pois elas não estariam nos seus valores ótimos, mas estariam num valor razoável; é o ponto mais próximo entre os 2 PHs e que satisfaz a enzima e o substrato.