A maior rede de estudos do Brasil

Grátis
9 pág.
Cromoproteínas

Pré-visualização | Página 1 de 2

Júlia Corrêa - 2025.2
 Bioquímica - Ana Paula
 1º Período
1
 Cromoproteínas Cromoproteínas Cromoproteínas . . .
 1) Definição
Cromoproteínas são hemoproteínas Globulares, um grupo de proteínas que con-
têm heme como radical prostético ligado à proteína.
Exemplos:
Citocromos - proteínas que contêm heme e que auxiliam na cadeia respirat-
ória mitocondrial;
Grupo Heme da catalase - parte do sítio ativo da enzima que degrada o H2O2;
Hemoglobina e Mioglobina - são as duas hemoproteínas mais abundantes dos
seres humanos, os quais ligam-se ao oxigênio reversivelmente.
2) Tipos de cromoproteínas
CITOCROMOS
São proteínas que contêm grupo HEME semelhante a hemoglobina, mas que
atuam no transporte de elétrons, geralmente ligados à uma membrana animal
(mitocôndrias e retículos) ou vegetal (cloroplastos) ou em bactérias.
HEMOGLOBINA
Þ Hemoglonina A
 Assume estrutura esférica (globulares);
 Possui estrutura quaternária;
 Tetrâmera (possui 4 unidades)
- Alfa1+ beta1 se une e forma um dímero (ligação forte)
- Alfa2 + beta2 se une formando outro dímero (ligação forte)
- Os dimeros se unem e formam o tetrâmero. (ligação menos forte).
 É uma metaloproteína, ou seja apresenta um componente prostético que não
é proteico (metal ferro/ferroso +2);
Cada unidade de hemoglobins é composta de 8 cadeias em alfa hélice sepa-
rados por Prolina, que é um AAS que não se curva
Estrutura da hemoglobina
Júlia Corrêa - 2025.2
 Bioquímica - Ana Paula
 1º Período
2
O ferro se liga à cada unidade através da protoporfirina IX, que é formado por
4 anéis de nitrogênio com Fe+2 no centro do anel. O Fe se liga para fora da es-
trutura com o oxigênio e para baixo com Histidina, que por sua vez, se liga as
unidades alfa1 e 2, beta 1 e 2.
* Sendo assim cada molécula de hemoglobina carrega 4 moléculas de oxigê-
nio.
A Hemoglobina A está presente em 90% dos organismos.
Þ Hemoglonina F
Existe no feto até os primeiros meses de vida em grande quantidade;
No adulto apenas 2% é hemoglobina fetal.
Þ Hemoglobina A2
Presente no organismo em pequenas concentrações.
Þ Hemoglobina A1C ou glicada
Esta presente em torno de 3 a 5,7% (valor normal) do indivíduo;
Decorre de uma reação não enzimática entre a glicose sanguínea e a hemo-
globina, formando a Hemoglobina Glicada;
Essa hemoglobina pode ser dosada e representa o padrão ouro de controle
do diabetes (a dosagem mostra a média de 3 meses de glicode do paciente).
Quanto maior a taxa de glicose, maior será a taxa de Hemoglobina Glicada.
* A dosagem de Hemoglobina Glicada é uma das melhores formas de acom-
panhar se o paciente diabético está com um bom ou mau controle.
* O gráfico mostra que quanto maior o nível de Hemoglobina Glicada, maiores
Júlia Corrêa - 2025.2
 Bioquímica - Ana Paula
 1º Período
3
são as chances de desenvolver doenças como retinopatia (doença na vis-
ta),nefropatia (problema nos rins), neuropatia e microalbuminúria (preditor de
doença renal).
Þ Hemoglobina S
Alteração que causa anemia falciforme
3) Hemoglobina X Mioglobina
Þ Hemoglobina
É um tetrômero;
Possui 8 cadeias alfa hélice;
Possui afinidade variável por oxigênio;
Esta localizada no sangue;
Quando a concentração de O2 possui facilidade para se ligar a ele;
Ex: no pulmão quando tem uma alta concentração de O2 rapidamente a he-
moglobina vai captar e oxigenar os tecidos.
Quando a concentração de O2 está mais baixa, por exemplo nos tecidos loca-
lizados mais na periferia, a hemoglobina tem uma baixa afinidade mas conse-
gue se desligar do oxigênio e liberar ele para oxigenar os tecidos.
Þ Mioglobina
É um monômero;
Possui 8 cadeias alfa hélice;
Possui alta afinidade por oxigênio;
Localizada nos músculos;
Tem a função de reservar oxigênio muscular, evitando que ocorra a fermenta-
ção lática.
4) Fenômeno de Cooperação
Quanto mais a hemoglobina vai se ligando ao oxigênio ela vai se tornando
mais relaxada e sua forma mais arredondada, isso facilita que a Hb faça mais
ligações com oxigênio;
Þ Coperatividade positiva ou interação Heme-Heme
O efeito da ligação da primeira molécula de oxigênio à hemoglobina confere
afinidade crescente para as ligações que serão subsequentes, de maneira
que a afinidade do último O2 a se ligar a hemoglobina será cerca de 300x mai-
or do que o primeiro O2 que se ligou.
No caso da mioglobina, que possui apenas uma unidade e uma ligação com
O2 esse fenômeno de cooperatividade não existe.
Júlia Corrêa - 2025.2
 Bioquímica - Ana Paula
 1º Período
4
5) Curva de Saturação
Na Hb, no início a afinidade por O2 é baixa (curva do tipo sigmóide). Mas a
medida que vai saturando, com o fenômeno de cooperação, aumenta a afi-
nidade da Hb pelo O2.
Já na Mioglobina, como só tem uma unidade, a saturação é alta porque pos-
sui afinidade máxima logo no começo (curva do tipo hiperbólica).
Ex: ocorre no músculo cardíaco e esquelético.
6) Fatores que alteram a capacidade de ligação da hemoglobina
Þ Presença de CO2 e em ambiente ácido ~> ocorre inibição alostérica e a he-
moglobina perde a afinidade pelo O2.
Dentro da hemácia, a enzima anidrase carbônica transforma CO2 em ácido
Carbônico e H+. Isso faz com que a hemoglobina perca alostericamente a afi-
nidade pelo O2, os liberando de forma cooperativa.
Assim todos os O2 se desprendem nos tecidos aonde há mais CO2 (Efeito Bohr)
Þ Efeito Bohr
É a alteração da curva do oxigenio pela alteração do pH.
Liberação do oxigênio pela hemoglobina aumenta com a diminuição do pH
ou quando a PCO2 está aumentada. Essa ligação diminui a afinidade da Hb
pelo O2, deslocando a curva de dissociação para a direita.
pH ácido - facilita a liberação de oxigênio pela hemoglobina.
pH básico - diminui a liberação de oxigênio pela hemoglobina, aumenta a afi-
nidade.
Júlia Corrêa - 2025.2
 Bioquímica - Ana Paula
 1º Período
5
Þ Níveis de 2.3 BPG (Bifosfoglicerato)
O BPG é um isômero do ácido glicolítico, presente nas hemácias. Liga-se com
maior afinidade à hemácia desoxigenada por interagir melhor com as subuni-
dades beta da forma tensa. Dessa forma, diminui a