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Peptídeos e Proteínas

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MARÍLIA ARAÚJO – P1 
 
Peptídeos e Proteínas 
Aminoácidos 
• Moldam as propriedades das proteínas 
• Diferentes cadeias laterais 
• Capacidade de ionização e reatividade 
química, de interação com íons, de formar 
ligações de hidrogênio 
• Interação com a água 
• As funções de peptídeos e proteínas derivam 
da diversidade e versatilidade dos 20 
aminoácidos naturais e suas variações 
Polímeros de aminoácidos 
• Resultado da união do grupo alfa-carboxil no 
aminoácido n com o grupo alfa-amino no n+1 
(em sequência a ele) 
• Perda de uma molécula de água 
(desidratação) 
• Composição variável de aminoácidos 
Peptídeos 
• Biomoléculas que contém de 2 a dezenas de 
resíduos de aminoácidos (não estão na forma 
livre) unidos entre si através de ligações 
peptídicas 
• Se comparados às proteínas, são 
quimicamente mais versáteis, pois podem ser 
amidados ou esterificados em suas carboxilas 
terminais, acetilados em seus grupos amino 
terminais, fosforilados ou sulfatados em um 
ou mais resíduos, lineares, semi-cíclicos ou 
cíclicos 
Ligação Peptídica 
• Duas moléculas de aminoácidos podem ser 
unidas covalentemente por meio de uma 
ligação amida substituída 
• A ligação é formada por remoção dos 
elementos da água (desidratação - produtos) 
de um grupo alfa-carboxila de um aminoácido 
e de um grupo alfa-amino do outro 
• A ligação peptídica é um pouco mais curta que 
uma ligação covalente, assim os átomos que 
participam da ligação são coplanares 
 
• O oxigênio da carbonila possui uma carga 
parcial negativa e o nitrogênio uma positiva, 
isso faz com que seja formado um pequeno 
dipolo elétrico que diminui a distância entre o 
átomo C e N 
 
*apesar de ser uma ligação simples, é mais forte 
• A informação para a produção das proteínas 
está contida no material genético. O DNA é 
transcrito em RNAm e depois ocorre a 
tradução no citoplasma para a obtenção das 
proteínas 
• Participação de enzimas incluindo os 
aminoaciltRNA sinteases e os ribossomos 
(com a participação dos RNAm) e a reação se 
torna termodinamicamente favorável graças 
ao acoplamento da reação ao hidrólise de ATP 
• Para ficar no mesmo plano, a ligação peptídica 
pode adotar uma de duas conformações: 
trans (180°) ou cis (0°) 
• A grande maioria das ligações estão na forma 
trans, pois evita colisões estéricas 
desfavoráveis que acontecerão na 
conformação cis 
MARÍLIA ARAÚJO – P1 
 
 
• Na cadeia principal (das proteínas e 
peptídeos) tem 3 ligações covalentes p/ cada 
aminoácido. Os ângulos são designados 
ômega, phi e psi 
• A ligação peptídica (ômega) que é quase 
sempre na conformação trans, e as vezes na 
conformação cis nas ligações peptídicas que 
antecedem prolinas 
• As ligações phi (entre o grupo NH e C-alfa) e 
psi (entre o C-alfa e o grupo carbonila) não 
tem esta restrição e tem rotação livre 
• MAS: nem todas as combinações phi+psi são 
permitidas estericamente – quer dizer: 
algumas combinações causam colisões 
desfavoráveis entre grupos da cadeia principal 
e/ou as cadeias laterais 
• As combinações podem ser representadas 
num diagrama de Ramachandran 
Polímeros de aminoácidos 
• Peptídeos < 50 aminoácidos (atividade 
biológica) 
• Polipeptídeos : entre 50 e 100 aminoácidos 
• Proteínas: a priori >100 aminoácidos 
Peptídeos 
• 2 aminoácidos: dipeptídeo 
• 3 aminoácidos: tripeptídeo 
• 4 aminoácidos: tetrapeptídeo 
• 5 ou mais aminoácidos: oligo ou polipeptídeo 
OBS: Geralmente, usamos o termo proteína p/ 
designar certas moléculas c/ um número superior a 
100 aminoácidos 
 
* unidades peptídicas: o número de aminoácidos é o 
número de ligações peptídicas + 1 
Nomenclatura 
 
 
Ex: Leucina, glicilina e tirosina: leucilgliciltirosina 
MARÍLIA ARAÚJO – P1 
 
 
Ex: Alanil-glutamil-glicil-lisina 
Funções dos peptídeos 
• Hormônios 
• Neuropeptídeos 
• Neurotransmissores 
• Toxinas 
• Antibióticos naturais 
• Adoçantes 
• Substratos de proteases 
 
Proteínas 
• As proteínas não são traços rígidos porque 
suas ligações químicas podem realizar 
rotação 
• A maioria das ligações químicas não são 
planares 
• Cada proteína tem uma estrutura específica 
que depende de sua estrutura primária, 
interações químicas resultantes entre as 
cadeias laterais dos aminoácidos, 
modificações pós-traducionais e condições 
do meio em que elas estão inseridas 
• A conformação tridimensional (3D) depende 
da sequência de aminoácidos 
• A função depende da estrutura 
• Cada proteína existe em um ou em pequeno 
número de formas estruturalmente estáveis 
• As principais forças para a estabilização 
desestruturas são forças não-covalentes 
• Existem padrões estruturais comuns que 
ajudam a organizar o entendimento 
 
 
Estrutura primária 
 
 
• Sequência de aminoácidos 
• Específica para cada proteína 
• N- terminal → C- terminal 
Estrutura secundária 
• Estruturas regulares tridimensionais formadas 
por segmentos da cadeia polipeptídica 
- Repetitivas 
 - Hélice alfa: estrutura helicoidal, esqueleto 
polipeptídico central espiral, cadeias laterais 
para fora, pontes de hidrogênio intracadeia, 
ex: queratina 
 
OBS: Aminoácidos que quebram a hélice alfa: 
prolina, aminoácidos carregados, aminoácidos 
com cadeias laterais volumosas 
MARÍLIA ARAÚJO – P1 
 
 - Folha beta: aspecto pregueado, duas ou 
mais cadeias polipeptídicas, pontes de 
hidrogênio intra ou intercadeia 
 
 - Curvatura beta: reveste a direção de uma 
cadeia polipeptídica, 4 aminoácidos (1 deles 
tem que ser prolina ou glicina), superfície da 
molécula proteica, resíduos carregados, 
pontes de hidrogênio, ligações iônicas 
- Não repetitivas 
 - Estrutura menos regular 
 - Não é aleatória 
 - Alças, espirais 
OBS: Estruturas supersecundárias: 
combinação de elementos secundários, 
agrupamento das cadeias laterais dos 
elementos secundários próximos, formam 
região central 
• Em uma hélice α , o carbonil (C = O) de um 
aminoácido é ligado por hidrogênio ao amino 
H (NH) de um aminoácido que está quatro 
abaixo na cadeia. 
• Este padrão de ligação puxa a cadeia 
polipeptídica em uma estrutura helicoidal que 
se assemelha a uma fita enrolada, com cada 
volta da hélice contendo 3,6 aminoácidos 
ácidos. 
• Os grupos R dos aminoácidos se destacam da 
hélice α, onde são livres para interagir 
 
 
Estrutura terciária 
 
• Estrutura tridimensional geral (globosa) de 
um polipeptídeo 
• Formada após o dobramento final da cadeia 
polipeptídica 
• Ocorre principalmente devida às interações 
entre os grupos R dos aminoácidos que 
constituem a proteína. 
• Várias forças podem agir na conformação das 
proteínas determinadas pelas cadeias laterais 
dos aminoácidos e que vão influenciar na 
estrutura das proteínas 
• Ligação covalente: ponte dissulfeto (entre 2 
resíduos de cisteína) 
- Oxidação → cistina 
- Rara em proteínas intracelulares 
• Ligação não covalente: 
- Pontes de hidrogênio: entre as cadeias 
laterais dos aminoácidos, hidroxila + 
carbonila/carboxila, sem padrão regular de 
distribuição, aumento da solubilidade 
- Interações hidrofóbicas: cadeias laterais 
hidrofóbicas (interior da molécula peptídica), 
cadeias laterais com carga ou polares 
(superfície da molécula) 
 - Ligações iônicas: entre grupos com cargas 
opostas, ex: carboxila (coo-) e amino (-nh3+) 
 
MARÍLIA ARAÚJO – P1 
 
 
 
• Dobramento proteico: determinado pela 
interação entre os aminoácidos 
• Auxiliado pelas chaperonas 
• Falha: acúmulo de proteínas dobradas 
inadequadamente. Doenças: amiloidoses, 
Alzheimer 
 
 
Estrutura quaternária 
 
• Muitas proteínas são compostas de uma única 
cadeia polipeptídica e têm apenas três níveis 
de estrutura. 
• Algumas proteínas são constituídas por várias 
cadeias polipeptídicas, também conhecidas 
como subunidades (interações não 
covalentes, podem funcionar independente 
ou cooperativamente. Ex: hemoglobina) 
• Quando essas subunidades se juntam, dão à 
proteína sua estrutura quaternária• A conformação de uma proteína é 
fundamental para a função que ela exerce 
 
 
 
 
 
Enovelamento de proteínas 
 
• As informações necessárias para uma 
proteína obter sua estrutura nativa estão na 
sequência de aminoácidos da proteína. 
• Dogma de Anfinsen - pelo menos para uma 
pequena proteína globular em seu ambiente 
fisiológico padrão, a estrutura nativa é 
determinada apenas pela sequência de 
aminoácidos da proteína 
• Chaperones – proteínas que auxiliam no 
processo de enovelamento para a formação 
de estrutura secundária de outras proteínas 
 
Enovelamento incorreto 
 
• Balanço de síntese, enovelamento e 
depuração de proteínas 
• O enovelamento incorreto causa doenças 
degenerativas 
 Ex: mal de Parkinson e Alzheimer 
 
Proteínas naturalmente desenoveladas 
 
• Proteínas humanas são ou possuem regiões 
desordenadas 
• Carecem de estrutura terciária ordenada 
• Ricas em aminoácidos hidrofílicos (Arg, Lys, 
Glu, entre outros) 
• Desprovidas de aminoácidos hidrofóbicos 
volumosos dificuldade em compactar 
• Proteínas regulatórias enovelam-se quando 
interagem com o alvo molecular 
 
Desnaturação de proteínas 
 
• Perda da estrutura tridimensional (funcional) 
• Detergentes 
MARÍLIA ARAÚJO – P1 
 
• Alteração do pH e de temperatura 
 
Proteínas globulares 
• Proteínas assume uma forma 
aproximadamente esférica 
• A cadeia se enovela entorno de si mesma 
formando uma estrutura compacta 
• Geralmente solúveis em água 
• Mioglobina e Triose fosfato isomerase 
 
Proteínas fibrosas 
 
• Proteínas filamentosas com a cadeia 
distendida ao longo de um eixo 
• Função estrutural e de sustentação 
• Insolúveis em água 
• Colágeno (principal proteína de sustentação; 
tendões, cartilagens, matriz orgânica óssea e 
córnea) e Queratina (mamíferos tem 50 genes 
para alfa-queratina expressão tecido-
específico; proteína do cabelo, pelos, unhas, 
chifres, garras, cascos e camada externa da 
pele; conteúdo de Cys forma alfa-queratina 
com diferentes graus resistência; forma uma 
hélice alfa a direita em um Coiled-coil: duas 
hélices alfa entrelaçadas) helicoidal 
• Fibroína (seda) Folha β - Presente em insetos 
e aranhas - Flexibilidade devido ao 
deslisamento dos planos de folhas 
 
Classificação das proteínas (composição) 
 
• Proteínas simples 
• Proteínas conjugadas: 
 - Holoproteínas: proteína + grupo prostético 
 - Apoproteínas: proteína sem o grupo 
prostético 
 
 
 
Funções das proteínas 
 
• Proteínas estruturais -São proteínas que 
servem para dar firmeza e proteção à 
organismos 
• Proteínas transportadoras - São as 
responsáveis por transportar 
especificadamente moléculas ou íons de um 
órgão para outro ou através das membranas 
celulares. Ex: albumina, hemoglobina 
• Proteínas de defesa - Defendem os 
organismos contra invasões de organismos 
estranhos 
• Proteínas contráteis ou de movimento -
Contração de algumas células, mudança de 
forma e movimento de algumas células e 
contração muscular. 
• Catálise - Proteínas altamente especializadas 
e com atividade catalítica 
• Controle e regulação – atuam como 
sinalizadores (hormônios) e como receptores 
hormonais (levam sinais de uma célula para 
outra). Ex: insulina

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