Replicação, transcrição e tradução

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MARÍLIA ARAÚJO – P2 MEDICINA 
 
Replicação, transcrição e 
tradução 
GENE E INFORMAÇÃO BIOLÓGICA 
• Dogma central por Watson e Crick 
• A sobrevivência de uma espécie requer 
estabilidade genética 
• Acidentes aleatórios e erros acontecem, 
alterando sequência de nucleotídeos – criando 
mutações (sem mutação não existe evolução) 
REPLICAÇÃO 
 
➔ Características da replicação: 
Semiconservativa, Origem de replicação e Bidirecional 
➔ Agentes da replicação: 
1. DNA polimerases 
2. Primases 
3. Topoisomerases 
4. Ligases 
5. Helicases 
 
➔ Cofatores (íons) Ex; Mg é um importante cofator 
da DNA Polimerase 
 
➔ Bases: 
 
NATUREZA SEMICONSERVATIVA DO DNA 
• Cada uma das fitas de DNA é usada como 
molde para formação da fita de DNA 
complementar, a dupla hélice da molécula de 
DNA pode ser copiada precisamente 
• A fita original do início da replicação 
permanece intacta através de muitas gerações 
 
ORIGEM DE REPLICAÇÃO 
• Locais específicos na sequência do DNA, 
nos quais determinadas proteínas se 
ligam para iniciar a replicação → forquilha 
de replicação (espaço que abre para 
iniciar o processo de duplicação como 
consequência da ação da helicase) 
• O DNA utiliza padrões/sequências de 
nucleotídeos específicas para sinalizar às 
enzimas que determinado ponto é uma 
origem de replicação 
• A helicase tem a capacidade de 
reconhecer a origem de replicação, se liga 
a ela e abre as fitas do DNA 
• O processo de replicação se inicia em 
vários pontos para ser mais rápido 
• Uma origem está distante da outra no 
DNA em aproximadamente 30 mil bases 
• Eucariontes: múltiplas origens 
• Procariontes: única origem 
OBS: A replicação é bidirecional a partir da sua origem 
→ a forquilha abre para os dois lados. Na mesma fita, 
uma parte é sintetizada de forma contínua (leading) e 
a outra de forma descontínua (lagging) 
DNA POLIMERASES 
• A maioria delas tem a capacidade de adicionar 
nucleotídeos 
• Complexo enzimático constituído por 20 
cadeias polipeptídicas 
• Alta processividade, potência catalítica e 
fidelidade 
• Adiciona nucleotídeos trifosfato à 
extremidades 3’OH livre → atividade 
polimerase que catalisa o crescimento sempre 
no sentido 5’ para 3’ 
OBS: A fita que é feita de forma contínua é aquela em 
que a molde é a 3’-5’ (então vai ser feita no sentido 5’-
3’ só com um primer). A fita que é feita de forma 
descontínua tem como molde a fita 5’-3’, porém no 
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trecho ela cria uma alça para que ela consiga fazer no 
sentido 5’-3’ 
OBS: Limitação da DNA polimerasse¨- não adiciona o 
primeiro nucleotídeo, poque sempre precisa da 
extremidade 3’OH livre. Para isso a primase faz o 
primer (sequência de 7 nucleotídeos) para fornecer a 
extremidade 3’OH livre para que a adição pela DNA 
polimerase se inicie 
• Incapaz de fazer DNA do zero (precisa ter 
extremidade 3’OH livre) 
• Atividade exonuclease 3’ para 5’, que remove 
bases incorretas (volta para a correção de 
erros) → 1 erro a cada 10 milhões de 
nucleotídeos 
• Em procariontes a DNA polimerase adiciona 
1000 nucleotídeos por segundo (em 
eucariontes essa velocidade é 10 vezes 
menor) 
OBS: O giro da alça serve pra deixar a fita 
descontínua na polaridade ideal no sentido de sua 
síntese 
OBS: DNA polimerases com números romanos → 
procarióticas / DNA polimerases com números gregos 
→ eucarióticas 
OBS: PCR → simulação de um processo de 
replicação que acontece in vivo, em um processo in 
vitro. Replicação das cópias do material genético do 
vírus após ação da transcriptase reversa. Os primers 
utilizados na PCR não precisam de uma enzima para 
produzi-los, pois as indústrias de biotecnologia os 
constroem 
COMPLEXO DE PROTEÍNAS QUE AUXILIAM A 
DNA POLIMERASE 
• DNA Helicase – abrem a dupla fita 
• Topoisomerases (girases) – desenrola a dupla 
hélice, não atuam na forquilha. Giram o DNA 
para evitar a tensão e evitar que ele quebre 
• DNA Ligase – liga os fragmentos de Okazaki 
(pedaços em que a fita descontínua é feita, 
possuem de 100 a 200 nucleotídeos) 
• Primase RNA – síntese do RNA primer (não 
tem uracila, é só porque é uma fita simples) 
• Diversas outras proteínas 
ETAPAS DA REPLICAÇÃO 
 
 
 
TELÔMEROS E ENVELHECIMENTO 
• Os telômeros (pontas/extremidades 
cromossômicas) são regiões em que o DNA é 
repetido (sequência em tandem) 
• Não existem genes nessas pontas, só servem 
para proteger as partes mais internas 
• No espaço em que o último primer foi retirado 
da fita descontínua, não há possibilidade de a 
DNA polimerase preenchê-lo com 
nucleotídeos, já que a ponta do 
DNA/cromossomo é a 5’ (não há a 
extremidade 3’OH) 
• A telomerase é uma transcriptase reversa que 
complementa e conclui o DNA, ela possui um 
molde de RNA que irá aumentar a fita molde 
de DNA, pareando-se aos seus 2 últimos 
nucleotídeos. Ao aumentar e extremidade ele 
abriu espaço para outro primer colocado na 
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ponta pela primase, oferecendo à DNA 
polimerase uma extremidade 3’OH e uma fita 
molde, para que se complete o DNA 
• A DNA polimerase tira o primer, fazendo uma 
ponta do DNA ficar maior que a outra. Daí os 
mecanismos de reparo vêm e cortam o 
pedaço que está sobrando para deixar as 
duas fitas de tamanhos iguais → o corte não é 
prejudicial pois a sequência de nucleotídeos 
adicionada não faz parte da informação inicial 
do cromossomo 
• A telomerase não está presente em células 
somáticas, então os telômeros continuam 
encurtados a cada divisão, fazendo com que 
as células se envelheçam 
• O encurtamento do telômero atinge regiões 
que possuem genes, que são perdidos ao 
longo do tempo. Chega uma hora em que as 
células não conseguem mais se dividir pela 
falta desses genes → senescência celular 
• Há perda da capacidade de realizar mitoses, 
os tecidos não se renovam e as células que 
vão morrendo não são substituídas 
• O gene responsável pela produção da 
telomerase está presente nas células 
somáticas, porém não se expressa (está 
silenciado) 
OBS: A respiração aeróbica produz mais radicais 
livres, que atacam algumas bases do DNA e 
aumentam as taxas de mutação, além de destruir as 
células → acelera o processo de envelhecimento. 
Necessidade de dieta rica em alimentos que 
combatam os radicais livres pelos atletas que praticam 
exercícios aeróbios 
DOENÇAS 
• Síndrome de Werner – Envelhecimento 
precoce 
- Causada por mutação no gene WRN 
(cromossomo 8), quantidade reduzida de 
helicase (sem abrir o DNA, sem replicação, 
sem renovação) 
- Síndrome rara, hereditária, caracterizada por 
envelhecimento prematuro, com início da 
terceira década de vida 
- Baixa estatura, pele seca e enrugada, 
calvície prematura, olhos proeminentes, crânio 
aumentado, veias cranianas salientes, 
ausência de sobrancelhas e pestanas, 
problemas cardíacos, peito estreito com 
costelas marcadas, estreitamento das artérias 
coronárias, manchas na pele (mau 
metabolismo da melanina), doenças 
degenerativas, morte natural aos 20 anos 
• Síndrome de Hutchinson-Gilford 
(envelhecimento precoce 
- Mutação no gene LMNA (1q22) – codifica 
proteínas laminas nucleares, as células ficam 
paradas em prófase mitótica e não se 
renovam 
- Expectativa de vida de 14 anos para 
meninas e 16 para meninos 
TRANSCRIÇÃO 
• Expressão do DNA → forma em que ele 
consegue expressar sua informação por meio 
da produção de moléculas de RNA 
• A essência das doenças genéticas são falhas 
no processo de transcrição 
 
• São sintetizados todos os RNAs da célula 
• Procariontes - desprovidas de envoltório 
nuclear. Os ribossomos estão juntos com o 
DNA, a transcrição acontece ao mesmo tempo 
que a tradução, as bactérias não possuem 
íntrons (não há splicing), então suas proteínas 
já serão funcionais 
• Eucariontes – Há separação dos processos de 
forma sequencial. Providas de envoltório 
nuclear (separação do material genéticodo 
citoplasma): se não fosse ele, as nossas 
proteínas produzidas seriam afuncionais → 
Assim que é produzido o primeiro transcrito, 
ele não está pronto para ser traduzido, pois 
precisa sofrer um processo de edição (splicing 
→ remove os íntrons e recompõe os éxons). 
Quando pronto, as esportinas os transportam 
através de poros nucleares para que se inicie 
a tradução. 
• Esse processo é catalisado pela RNA 
polimerase 
• Ocorre no sentido 5’-3’ 
• Iniciação, alongamento e término 
• Ocorre no núcleo celular (eucariontes) 
OBS: Antes do processo de clonagem para produção 
de insulina por bactérias, isola-se o gene de interesse 
e são tirados os íntrons antes de inseri-lo no 
plasmídeo da bactéria, para que ela faça a transcrição 
e a tradução 
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TIPOS DE RNA 
• RNA mensageiro (mRNA) 
• RNA transportador (tRNA) 
• RNA ribossômico (rRNA) 
• RNA nucleares (snRNA) – são transcritos, 
mas não são exportados para o citoplasma 
pois cumprem função no próprio núcleo, junto 
com outras proteínas formam os complexos 
de spliceossomos (fazem o splicing) 
• Micro-RNA (miRNA) 
• RNA interferência (siRNA) 
• RNA não codificadores longos (ncRNA) 
GENE EUCARIÓTICO: ESTRUTURA 
• 3 grandes partes: região promotora, região 
codificante (onde estão os éxons e íntrons) e 
região de terminação 
 
• Região codificante: é onde tem a informação 
para fazer a proteína propriamente dita. Na 
região codificante vão estar os códons, que 
são responsáveis por direcionar os 
ribossomos a trazerem os aminoácidos 
específicos que irão formar as proteínas 
• Éxons: regiões codificantes de proteínas 
• Íntrons: regiões não codificastes de proteínas 
• Região promotora: início da transcrição, 
sequência padrão, forma que o DNA tem de 
sinalizar que ali há um gene para ser 
expressado, é onde a RNA polimarase vai se 
ligar (sem ser transcrita) 
• Regiões promotoras eucarióticas: 
 
• +1 = primeiro nucleotídeo transcrito (após a 
região promotora) 
• Região de terminação: término da transcrição, 
para numa região específica rica em A e T, o 
RNA é solto para sofrer o splicing e a tradução 
(se for RNAm) 
• Só o que está na região codificante será 
traduzido (após a retirada dos íntrons) 
OBS: Os íntrons são muito maiores que os éxons 
OBS: Foi descoberto que quase metade do genoma 
humano é formado por pseudogenes (gene que não é 
expresso pois está inativo/silenciado → não possui 
região promotora) 
OBS: A região de terminação é transcrita, a região 
promotora não é 
PROCESSO DE TRANSCRIÇÃO 
• A RNA polimerase realiza a transcrição no 
sentido 5’-3’ em uma das fitas do DNA 
• A melhor fita é a que está na polaridade 
oposta/inversa ao sentido de síntese, ou seja, 
a fita molde é 3’-5’ (já que o RNAm é feito no 
sentido 5’-3’) 
• A RNA polimerase chega no DNA junto com 
proteínas auxiliadoras chamadas fatores de 
transcrição. Elas se ligam à região promotora 
antes de chegar a RNA polimerase, para 
ajuda-la a reconhecer a região promotora 
• A RNA polimerase chega e com ajuda de 
outras proteínas, tem a ajuda de proteínas que 
a auxilia a se ligar bem ao DNA, para depois 
deslizar nele e começar a transcrição 
RNA POLIMERASE 
• A RNA polimerase não precisa de helicase, 
pois ela mesma abre a fita de DNA 
• A RNA polimerase não precisa da primase, 
pois ela mesma adiciona o primeiro 
nucleotídeo → não é utilizado primer na 
transcrição 
• Não tem atividade de correção, por isso faz a 
síntese na metade da velocidade da DNA 
polimerase. 
OBS: Se acontecerem erros na transcrição, o dano vai 
ser mínimo por ficar restrito a proteínas atingidas, 
diferente de erros no DNA que serão perpetuados 
• RNA polimerase I – transcreve os genes para 
rRNA 
• RNA polimerase II – transcreve todos os genes 
que codificam proteínas (RNAm), mais alguns 
genes que codificam pequenos RNAs 
• RNA polimerase III – transcreve os genes de 
tRNAs, rRNA 5S e genes para pequenos RNAs 
estruturais 
OBS: Acentuadores – regiões que estão antes da 
região promotora e vão se ligar a proteínas que vão 
acentuar a tradução (melhora a afinidade das 
proteínas com a região promotora) 
OBS: Fatores de transcrição – proteínas que auxiliam 
a RNA polimerase no processo 
OBS: Bolha de transcrição - abertura que a RNA 
polimerase faz para que ela tenha acesso às bases. 
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Participação da protoisomerase à frente da bolha 
fazendo a distorção do DNA para evitar que a tensão 
o quebre 
Bolha – transcrição / Forquilha – replicação 
 
• Existem mecanismos intrínsecos à célula, por 
exemplo, a degradação de RNAs exógenos 
por exonucleases/endonucleases (enzimas). 
Elas cortam algum RNA que esteja vagando 
pelo núcleo e o inativam, pois podem 
interpretá-lo como um invasor. Muitos vírus 
que entram na célula não conseguem infectá-
la graças a esse processo 
• Por outro lado, existe um mecanismo que 
protegem o RNA contra a degradação das 
nucleases, que começam pelas pontas. Por 
isso as 2 extremidades (5’ e 3’) são 
protegidas. A extremidade 5’ é protegida por 
uma capa (CAP). A CAP é uma guanina 
metilada que é colocada uma ligação atípica 
(é colocado o carbono 5 da guanina com outro 
carbono 5 – ligação 5’-5’). Isso fecha a 
molécula e impede o corte do RNA pelas 
nucleases. Na extremidade 3’ é adicionada 
uma cauda poli A (sequência de 200 
adeninas) → não vão ser traduzidas. Essas 
adições auxiliam o RNAm a ser transportado 
para o citoplasma. Além disso, a CAP é 
importante para sinalizar ao ribossomo aonde 
a tradução se iniciará 
 
• Ao fim desse processo, ainda falta o splicing 
para que o processamento esteja completo 
para a tradução. 
 
SPLICING
 
• Remoção dos íntrons e junção dos éxons 
• Executado por pequenos RNA nucleares – 
snRNA (U1, U2, U4, U5, U6) associados a mais 
de 100 proteínas - SPLICEOSSOMO 
• Ao permanecer apenas com os éxons, chama-
se de RNAm verdadeiro. As enzimas 
exportinas o levam através dos poros 
nucleares para o citoplasma, para então ser 
traduzido. 
• O limite entre o éxon e o íntron, por onde o 
spliceossomo fará o reconhecimento para o 
corte, é um padrão: mais próximo da 
extremidade 5’, na divisa entre eles existe 
sempre GU; mais próximo da 3’, AG. Existe um 
ponto de ramificação que é uma adenina 
localizada de 15 a 45 bases da AG. 
 
 
• Na extremidade 5’ do RNAm (ou mais 
próxima dessa extremidade), no limite entre 
um éxon e um íntron, existe sempre uma 
“GU”, uma guanina, e uma uracila. Mais 
próximo da extremidade 3’, existe uma 
“AG”. 
• Então, o spliceossomo reconhece o “GU” e 
o “AG” como os limites do íntron, e existe 
esse ponto de ramificação que podemos 
observar na imagem (15-45 bases) que a 
Adenina está sempre nessa posição. 
Temos então 3 sequências, A/G A C/U, 
assim, sendo um padrão entre os íntrons. 
• O spliceossomo é formado por RNA’s e um 
complexo de proteínas ligado a ele. Ele faz 
o corte causando uma alteração na 
estrutura do RNA, segurando e puxando 
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repetidamente, mudando sua estrutura 
física de linear, para “bolhinha”. 
 
• O spliceossomo corta primeiro o GU do íntron, 
próximo a extremidade 5’ ligando ao A como 
podemos ver na imagem acima, assim 
formando uma raquete, e posteriormente corta 
a outra extremidade 3’. Após sair o íntron, fica 
em forma de uma raquete, e assim fica 
impossibilitado de fazer ligações estranhas 
com outros ac. Nucleicos. Depois que os 
íntrons são retirados, o spliceossomo junta os 
éxons, como a ligase faz, e assim está pronto 
o mensageiro. 
• Ao criar o genoma humano, observaram que 
nós tínhamos 100mil proteínas, assim, 
esperavam que tivéssemos também 100mil 
genes, pois achavam que para cada proteína 
existia um gene. Posteriormente foi 
descoberto que temos apenas 19 ou 20mil 
genes. Assim, sabemos que um gene tem a 
capacidade de produzir mais de uma proteína.É assim que entra o splicing alternativo, que 
remove éxons juntamente com os íntrons para 
gerar variabilidade. Assim ele consegue com 
um gene, fazer 5 proteínas diferentes. 
 
TRADUÇÃO 
• Tradução é quando o RNA é traduzido em 
proteína, é o desfecho do dogma central, 
acontece rapidamente. Watson e Crick foi a 
dupla responsável por desvendar a estrutura 
dupla-hélice do DNA. Watson e Crick não só 
desvendou a estrutura do DNA, como também 
desvendaram o dogma central, mas eles 
tinham uma dúvida ao chegar na tradução. 
• Como um código de 4 letras (adenina, 
timina, citosina e guanina) consegue 
codificar mais de 20 aminoácidos? Então, 
eles começaram a explorar novas 
possibilidades: um padrão com uma dupla = 4 
nucleotídeos x 4 nucleotídeos dando origem a 
16 combinações, o que a descartava, e 
posteriormente pensou em uma trinca = 3 
nucleotídeos x 3 nucleotídeos o que também 
não explicaria as 20 combinações de 
aminoácidos. 
• A lógica seria que seria de três a três e ao fim 
64 códons caracterizando o código genético 
como degenerado que significa que existe 
mais de uma trinca para um mesmo 
aminoácido. Assim, as quatro letras estão 
organizadas no DNA mensageiro em trincas 
de nucleotídeos, chamadas de códons (para 
cada códon existe 1 aminoácido a ser 
codificado) → são 64 códons para 20 
aminoácidos existentes 
 
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Características do código genético: 
● Composto por trincas; 
● Não é superposto, ou seja, uma letra utilizada 
em um códon não pode ser compartilhada para a 
formação de um novo no qual a leitura é única; 
● Sem vírgula, não há paradas; 
● É redundante, ou seja, degenerado (para a 
maioria dos aminoácidos existe mais de um códon 
possível) → proteção contra mutação 
● É repetitivo (Vantajoso em caso de mutações 
por garantir estabilidade em nossa espécie). 
● Ordenado: Organizado e os códons são 
específicos para aqueles aminoácidos), eles 
contêm códons de início e fim 
OBS.: O único código que é singular é o da 
metionina (AUG), o código de iniciação, ou seja, o 
primeiro códon a ser traduzido que indica o início da 
tradução. Não há repetições. 
• Assim como é importante o códon de iniciação 
para a sinalização do processo, existem três 
códigos de parada (UAA, UAG e UGA) que 
delimitam o tamanho da proteína. Esses códons 
de paradas não possuem aminoácidos 
correspondentes. Assim, a região codificante 
sempre terá códons a mais que os aminoácidos. 
• Esses stop códons foram dados a eles nomes 
gregos que não tem muita diferença, pois eles 
vão exercer a mesma função, que é parar a 
tradução. Então, existem nomes quando se olha 
o código genético. 
• Se uma proteína tem 100 aminoácidos, ela terá 
101 códons 
 
• O código genético é quase universal: Dentre 
todas as espécies vivas, praticamente essa 
codificação entre códons e aminoácidos é a 
mesma. Então o que forma uma pulga, um 
ácaro, um cachorro e os seres humanos é a 
relação entre códons e aminoácidos que é 
praticamente a mesma. 
• Se pra gente UCU UCC UCA UCG codifica a 
serina, quase todas as espécies vivas também 
serão assim. Isso é a prova que tudo que existe 
vivo veio de algo único (somos diferentes em 
termos fenotípicos, no entanto no âmbito 
molecular somos bem parecidos). 
Pergunta: Se sempre começa com AUG, todas as 
proteínas eucarióticas (proteínas humanas) ela terá 
AUG no início? 
R - NÃO, pois uma proteína quando é traduzida 
ainda não está pronta. Ela irá sofrer alterações pós 
traducionais (elas vão sofrer metilação, alquilação, irão 
modificar sua forma tridimensional, irão perder 
aminoácidos, se tornarão funcionais). 
Essa metionina inicial só serve para indicar ao 
ribossomo onde começa a síntese, mas após a 
síntese ela é retirada, pois não é importante para 
função da proteína. Então se for procurar a metionina 
no início de proteínas humanas não será encontrada, 
pois ela só serviu para identificar que ali começa a 
tradução. 
Toda síntese proteica quem faz é uma única 
organela, os ribossomos. A gente aprendeu que 
existe outra organela que faz isso, que seria o RER, 
porém ele nada mais é que o liso cheio de ribossomos. 
É tanto que quando a pessoa usa muita substância 
química, em que o fígado precisa aumentar a 
metabolização daquela droga, ele retira os ribossomos 
do RER e transforma em REL, pois o REL tem a 
capacidade de metabolizar essas drogas. Então a 
diferença entre o RER e o REL é que um tem ribossomo 
e outro não. Portanto quem faz a síntese proteica do 
RER são os ribossomos. 
Pergunta: Por qual motivo algumas proteínas são 
formadas pelos ribossomos livres e outras pelos 
ribossomos aderidos a membrana do RER? 
R - Depende da função da proteína. Toda proteína 
que é feita no Retículo, após acabar a tradução ela é 
empacotada por uma vesícula e usa o citoesqueleto 
como um trilho e manda aquela vesícula até o complexo 
de golgi. A partir daí o complexo de golgi pega essa 
proteína e processa dando um destino para ela. Ou ela 
vai para fora da célula (insulina é produzida pelo 
RER dentro da célula, é mandada para o complexo 
que formará uma bolha, manda para a membrana e 
essa vesícula se une a membrana da célula que 
secreta para fora da célula à insulina) ou para uso 
próprio (ela é feita por ribossomos livres, pois não 
precisa empacotar e nem direcionar para o 
complexo de golgi). 
Como é que o ribossomo sabe? Porque toda 
síntese proteica começa por ribossomos livres, ele só 
vai para o RER depois que a tradução começar. 
Porque existe uma sequência no início das 
proteínas que chamamos de “sequência sinal” que é 
específica de aminoácidos, mais uma vez como o DNA 
é modificado que existe uma sequência que quando é 
especifica que ao passar pelo ribossomo ele entende 
que aquela proteína deve ser enviada para o RER. A 
partir daí ele vai fazendo a tradução em direção ao 
retículo e se junta à membrana, ai essa proteína ao 
invés de ser produzida e ficar solta, ela é produzida e 
colocada dentro do RER. Em seguida é empacotada e 
enviada para o complexo de golgi e direcionada para 
onde tem que ir. 
Pergunta: Se você pegar uma célula e bloquear 
toda síntese proteica, qual organela não será vista 
lá dentro? 
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R - O ribossomo estará presente, ele só não irá 
fazer a tradução. A organela que não estará 
presente é o RER, pois só é vista se estiver 
ocorrendo a tradução. O ribossomo só estará nele 
se ele estiver realizando esse processo, quando 
não o ribossomo sai e fica livre. Ou seja, irão existir 
ribossomos livres ou ribossomos unidos ao RER, à 
proteína que determinará a localização desses 
ribossomos. 
● Quem participa da síntese proteica 
diretamente? 
Descobrimos que existe diversos tipos de RNAs. No 
entanto os que participam da síntese são: o RNAt, 
RNAr e o RNAm (serve de molde para realizar a 
tradução) 
Então, é a partir disso que há a compreensão da 
importância do RNA. 
Inicialmente, o primeiro ácido nucleico a surgir seria 
o RNA e a partir dele houve o aparecimento do DNA. 
No entanto, o material genético é formado por DNA 
devido a maior estabilidade em relação a mutações e 
de assumir formas estranhas no espaço. 
O RNA abrange formas variáveis no espaço, de certas 
formas loucas, podendo realizar 
interações intramoleculares – formação de duplas em 
algumas regiões - pelo pareamento de suas próprias 
bases em uma estrutura estranha que poderia ser, em 
alguns casos, o RNA transportador. Esse 
acontecimento é o que determina a frase do RNA ser 
quase sempre fita dupla, pois apresenta exceções de 
dupla ligação (altamente instável). 
O RNA transportador apresenta duas regiões 
ativas em uma única molécula com funções 
diferentes – formas diferentes – devido a dupla fita 
dessa estrutura. Em uma ponta, no caso inferior, irá 
apresentar um anticódon para complementar umcódon específico do RNA mensageiro com o intuito 
de se ligar ao códon e na ponta superior irá ter um 
aminoácido que é correspondente a 
esse anticódon. 
 
RNA TRANSPORTADOR 
• Em forma de trevo, quatro alças em dupla-
hélice e três alças unifilamentares 
• Possui anticódons (3’-5’) que se ligam aos 
códons do RNAm 
• Ligação com aminoácidos catalisada pela 
aminoacil-tRNA sintetases (20 tipos) 
• Só existem 20 RNAt, um para cada aminoácido 
→ alguns tRNA possuem códons alternativos - 
o RNAt consegue oscilar o último nucleotídeo 
de acordo com a necessidade 
 
• Aminoacil – enzima responsável por catalisar a 
ligação do aminoácido na extremidade do 
ribossomo 
 
• Os ribossomos tem 2 subunidades, uma maior 
e uma menor. Os ribossomos eucarióticos tem 
um volume maior. Os procarióticos conseguem 
fazer a tradução de genes eu carióticos 
• O ribossomo é uma riboenzima (catalisa 
reações), estrutura complexa formada por 
RNAr + proteínas. 
• A subunidade maior catalisa a ligação peptídica 
que une os aminoácidos 
• A subunidade menor reconhece inicialmente o 
RNAm e vai andar sobre ele, além de ter os 
sítios de entrada para os RNAt (utiliza a CAP 
como referência) 
• As 2 subunidades só estão juntas quando o 
ribossomo estiver fazendo a tradução 
• Toda síntese proteica inicia com ribossomos 
livres no citoplasma. Vai depender da proteína 
que está sendo feita, se aquele ribossomo 
continua livre ou se irá para a membrana do 
RER (se precisam ser exportadas) 
• Células que não realizam mais síntese 
proteica, não possuem RE com ribossomos 
(fica liso) 
• Dentro da subunidade menor do ribossomo 
existem 3 sítios ativos (espaço para entrada do 
RNAt) 
• Sítio A – aminoacil, RNAt que chega (os 
ribossomos vão andar e saem do A para o P) 
MARÍLIA ARAÚJO – P2 MEDICINA 
 
• Sítio P – peptidil-transferase, complexo da 
subunidade maior que é responsável por fazer 
a ligação peptídica 
• Sítio E – saindo do P vai para o E, sítio de saída 
 
OBS: Com exceção do primeiro RNAt, ele vai chegar 
no P, que vai trazer a metionina no códon de iniciação 
OBS: é o ribossomo que anda sobre o RNAm e não o 
contrário 
OBS: O fator de terminação se liga aos stops códons, 
entendendo que deve parar para liberar a proteína e 
soltar o ribossomo. Após o RNAm ser traduzido, ele 
será degradado 
Então, o RNA transportador possui duas funções 
básicas: um anticódon para o reconhecimento do 
códon do RNA mensageiro e como cada códon do 
mensageiro equivale a um aminoácido especifico, o 
transportador irá ter um aminoácido 
correspondente ao seu anticódon e complementar 
ao códon. Ou seja, para o reconhecimento de um 
certo códon há a necessidade do anticódon pela 
procura de uma sequência complementar e ao 
encontrar, ele irá abandonar o aminoácido naquela 
localização determinada. 
OBS: É importante salientar que a ponte de 
hidrogênio é altamente instável  
O RNA retira-se vazio e o aminoácido irá procurar 
outro aminoácido para a formação de proteínas 
determinadas. 
RNA mensageiro com seu sentido 5-3 e o 
anticódon para ser complementar deverá possuir 
uma polaridade invertida 3-5, ou seja, sendo 
complementares e usado pelo transportador como 
forma de certeza da localização. 
 O processo ocorre com inúmeros RNA transportadores 
com apenas um correspondente a aquela sequência 
para o pareamento e liberação do aminoácido e com 
isso o transportador retorna para buscar outro 
aminoácido idêntico, uma vez que o RNA transportador 
também é específico para cada aminoácido. 
Há a presença de uma enzima acetil RNA 
sintetase (aminoacil) que irá realizar a união do RNA 
transportador com o aminoácido específico e essa 
enzima apresenta dois sítios ativos: um para a 
entrada do aminoácido e outro para o 
transportador. Esse RNA transportador será sempre 
correspondente ao aminoácido pois essa enzima é 
altamente específica para cada aminoácido. 
Então há 20 enzimas acetil, pois só ocorre a entrada 
de um aminoácido que é compatível com o anticodón 
do RNA transportador. 
Então, o aminoácido surge e ocorre um tipo de 
ataque ocorrendo a ligação com o transporte até o RNA 
mensageiro do aminoácido que é correspondente ao 
anticódon e complementar ao códon.  
OBS: Há 61 codóns, pois 3 não codificam para 
nenhum aminoácido (STOP codón ). 
O código genético é degenerado e devido a isso há 
a necessidade de 20 RNA transportador, pois não é um 
códon correspondente a apenas um aminoácido, uma 
vez que o transportador pode colocar de três a quatro 
anticódon diferentes em sua ponta de ligação. 
O reconhecimento do códon ocorre devido a 
oscilação da última base pois é essa que se altera, 
sendo o G trocado por C ou U e isso altera o 
anticódon e consequentemente o aminoácido.