Enzimas resumo

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As enzimas são catalisadores biológicos que viabilizam 
as atividades das células (acelerando) e quebram ou 
juntam moléculas formando novos compostos. 
G A maioria das enzimas são proteínas, com a 
exceção apenas de moléculas de RNA catalíticas 
(Ribozimas) 
 
 
G Algumas enzimas não necessitam de outros 
grupos químicos além dos seus próprios resíduos de 
aminoácidos. 
 Grupos químicos: 
-Cofator: íons inorgânicos: Fe2+,Mg2+,Mn2+ ou Zn2+ 
-Coenzima: molécula orgânica pequena. 
B Cossubstrato: se associam transitoriamente coma 
enzima 
B Grupo prostético: permanentemente associada a 
enzima. 
 
G Holoenzima: enzima ativa com seu componente 
não proteico. 
G Apoenzima: Enzima sem seu componente proteico 
(INATIVA) 
 
 
 
 
 
 
G Sítios Ativos: Região específica em forma de fenda 
ou bolso.. Esses sítios contém cadeias laterais de 
aminoácidos que participam da ligação com o 
substrato e da catálise. 
G As enzimas são extremamente especificas, 
interagindo com um ou alguns poucos substratos e 
catalisando apenas um tipo de reação. 
O substrato (sofre a reação, enquanto a enzima faz a 
reação) liga-se a enzima formando o complexo 
enzima-substrato. O complexo enzima-substrato é 
convertido em complexo enzima-produto. 
 
 
 
 
Nas condições biológicas relevantes, as reações não 
catalisadas tendem a ser lentas. 
G Uma enzima permite que a reação ocorra 
rapidamente nas condições normais da célula, 
oferecendo uma rota de reação alternativa, com uma 
menor energia de ativação. OBS: a enzima não altera 
o equilíbrio da reação. 
G Energia de ativação: energia mínima necessária 
pelos reagentes para que uma reação ocorra. 
 
 
- Temperatura: a velocidade de reação aumenta com 
o aumento da temperatura até atingir um pico 
(temperatura ótima). Se a temperatura for alta demais, 
ocorrerá a desnaturação da enzima. 
-PH: varia com a enzima e onde ela atuará. 
Concentração do Substrato: quanto maior a 
concentração de substrato maior será a velocidade da 
enzima, até atingir o ponto de saturação. 
 
G Inibição reversível 
-Inibidor competitivo(A): compete com o substrato 
pelo sítio ativo da enzima. À medida que o inibidor 
ocupa o sitio ativo, ele impede que o substrato se 
ligue a enzima. Tal fato impede a catalise e faz com 
que a eficiência da enzima seja reduzida. 
-Inibidor não competitivo(B) molécula inibidora se liga a 
outra parte da enzima, mudando seu formato, onde o 
substrato não conseguirá mais entrar. 
-Inibidor misto(C): o inibidor pode ligar-se tanto a 
enzima quanto ao ES. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
G Inibição irreversível : ligam-se covalentemente ou 
destroem um grupo funcional da enzimas. 
-Inativador suicida: esses compostos são relativamente 
inativos até que se liguem reativamente a uma enzima 
e, assim, se combinam irreversivelmente com a 
enzima. 
Aplicação: planejamento racional de fármacos e na 
síntese de novos agentes farmacêuticos. Ex: penicilina 
e amoxilina.