Aminoácidos: Unidade Básica das Proteínas

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AULA 1 BIOQUÍMICA 1
12/03/21
Aminoácidos
- unidade básica das proteínas
- mais de 500 tipos de aa, mas para a
formação de proteínas são usados
apenas 22
- ácido carboxílico + grupo amina
- o que diferencia os aminoácidos é a
cadeira R
- a composição e sequência de aa
influenciam na função da proteína
- essenciais (produzidos pelas plantas e
microorganismos) não essenciais
(produzidos pelo organismo)
- os essenciais precisam estar na dieta
do animal
PROPRIEDADES QUÍMICAS
- amina (HN3
+) + carboxila (COOH)
- grupamentos ligam-se ao carbono alfa
- cadeia lateral (R) distingue os aa
Polaridade
➔ polar:
- cargas opostas
- capacidade que um elemento tem em
desempenhar atividade eletronegativa
- presença de O, N, F, Cl, Br, I e S em
compostos orgânicos, aumenta a
capacidade de serem polares
(eletronegatividade)
- geometria e posição dos elementos
polares afetam a polaridade
➔ apolar:
- não possui carga
Solubilidade
- a cadeia básica possui dois ácidos
fracos ionizados (-COOH) (NH3
_)
- por causa das cargas elétricas o
composto é facilmente dissolvido em
compostos polares
- “semelhante dissolve semelhante”
- a composição da cadeia R altera a
solubilidade de um aa
- proteínas com pouca solubilidade são
utilizadas pelo organismo para
questões estruturais, onde a água não
pode interferir na estrutura da
proteína
- o papel das proteínas está relacionado
com a solubilidade
- determina sua função catabólica:
polar: fonte de energia (glicose
no fígado)
apolar: destruição de uma
molécula apolar libera CO2 e ATP
nos músculos e cérebro
- uma molécula de aa em meio
aquoso libera prótons através da
carboxila e capta prótons do meio
através da amina
* próton: íon de hidrogênio
associar ao hidrogênio que pode
estar sendo doado ou recebido
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
- Alifáticos (apolar)
- Aromáticos (apolar)
- Não carregados (polar)
- Carregados positivamente (polar)
- Carregados negativamente (polar)
-
Alifáticos:
- maioria não é sintetizada pelos
animais e possuem força para
manter a organização estrutural
das proteínas (essenciais)
Aromáticos:
- pouca solubilidade em água e não
produzido pelo organismo
(essenciais)
- apresenta anéis aromáticos (ciclos)
Não carregados:
- grande solubilidade
- capacidade de interagir com água
mas sem carga livre
Carregados positivamente:
- capacidade de interagir com água
com excesso de carga elétrica
positiva (menos atração por
elétrons)
Carregados negativamente:
- interage com água
- maior eletronegatividade
- excesso de carga elétrica negativa
PROPRIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS
- carboxila: ácido forte
- amina: base forte
- pH fisiológico comporta-se como
um composto dipolar
- o pH do meio interfere na
dissociação dos íon H+ do -COOH e
-NH3
- a dissociação interfere no pH do
meio (efeito tampão)
quando o pH reduz, a tendência
é que a carboxila puxe um H
quando o pH sobe, a tendência é
que o nitrogênio libere um H (para
tentar equilibrar o pH)
Curva de Titulação
substâncias simples
* quando transforma um meio ácido em
básico
em aminoácidos
Titulação em Aa
- em solução muito ácida
apresenta-se protonado
(-COHH e -NH3
- a adição de uma base forte
(Na+OH_) vai neutralizando
(OH_ + H+ = H2O) e elevando o
pH do meio
- em determinado momento a
adição de base não altera o
pH do meio
- nesse momento a carboxila
libera seu íon H+ para a
solução equilibrando o seu pH
- ou seja, cada próton do meio
é neutralizado pelo H+ da
carboxila
- ao prosseguir a adição de
base o pH volta a subir
(ausência de COOH para
dissociar)
- o pH do meio continua a
subir até um segundo
momento onde “estaciona”
novamente
- isso acontece porque o NH3
passa a liberar prótons para
o meio, equilibrando o pH
pK:
- constante do pH
- metade das carboxilas doaram o H
e metade não doou
- momento em que o aminoácido está
no auge do papel tampão
- aa com carga positiva
pK2:
- metade dos aa apresentam NH3 e
metade NH2, dissociação dos
prótons de amônia
- aa com carga negativa
pI:
- ponto isoelétrico
- ponto em que o pH se encontra
sem carga efetiva e não consegue
se modificado
- nem doar nem receber elétrons
- não possui capacidade de tamponar
o meio
EFEITO TAMPÃO:
- fenômeno de manutenção do pH
constante em uma solução
ácido para doar e base para
receber (COOH e NH3)
- um pI mais ácido torna o aa com
um melhor efeito tampão em
ambientes mais ácidos e vice-versa
CADEIA LATERAL:
- alifática: por conta das cadeias de
carbono nas cadeias laterais, torna
os aminoácidos menos alteráveis
em água. efeito hidrofóbico
- polares: capacidade de interagir
com a água
- grupos hidroxílicos: propiciam um
grande atividade polar nos aa
- com enxofre na cadeia lateral:
capacidade de fazer pontes com a
água e entre si; muda a polaridade,
a carga elétrica dos aa. cabelo:
cacheado, grande proporções de
aa com enxofre na composição.
- grupos ácidos: presentes na
digestão ou absorção da forma
ácida, contendo a cadeia lateral
mais ácida
- grupos aromáticos: dá bastante
apolaridade ou pouca interação
com a água
- Iminoácidos: forma cíclica na
cadeia lateral contendo um
grupamento amina - poder
tamponante, oferece rigidez por
causa da amina presa na forma
cíclica.
Aminoácidos não-proteicos
- ocorrem no organismo animal
desempenhando importantes papéis
no metabolismo
- precursores do alfa-aa
- participantes do ciclo da
ureia
- precursores de hormônios
- taurina
- ácidos gama-aminobutírico