Proteínas: classificação e funções

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@mayaravnutri 
Consiste de cerca de 10 a 12kg do peso de 
um adulto de tamanho médio, mas o teor 
proteico em cada célula varia. São 
formadas por subunidades de aminoácidos, 
ligados por ligações peptídicas. 
 Maiores fontes de proteínas no corpo: 
o Plasma sanguíneo 
o Tecidos viscerais 
o Músculo 
 
 - As ligações peptídicas e a natureza 
do aminoácido fazem com que as cadeias 
peptídicas adquiram formas variadas. 
 
 Dipeptídeo: ligação de 2 aminoácidos 
 Tripeptídeo: ligação de 3 aminoácidos 
 Polipeptídeo: ligação de até 10 
aminoácidos 
 Proteína: combinação de 10 ou mais 
aminoácidos 
A sequência de aminoácidos determina a 
função e as propriedades bioquímicas das 
proteínas, sendo que todas elas são 
formadas a partir de 20 aminoácidos 
combinados de maneira diferente. 
 
 
A cadeia lateral (R) é o que diferencia um 
aminoácido do outro, e é o que vai 
determinar as características de cada 
aminoácido. 
 
 Primária: sequência linear de 
aminoácidos unidos pelas ligações 
peptídicas (estrutura que determinará 
a função e propriedades da proteína) 
o A substituição de apenas 1 
aminoácido resultará em outra 
proteína, que pode ser fatal ou 
levar ao surgimento de 
doenças (ex: anemia 
falciforme) 
 Secundária: corresponde ao primeiro 
nível de enrolamento da proteína. 
Caracteriza-se por padrões regulares 
e repetitivos que ocorrem localmente, 
causada pela atração entre certos 
átomos de aminoácidos próximos, 
dependendo da característica de 
cada aminoácido. 
o Os 2 arranjos mais comuns são: 
a alfa-hélice e a folha beta-
pregueada. 
 Terciária: corresponde ao 
dobramento da cadeia polipeptídica 
sobre si mesma, assumindo uma forma 
tridimensional devido ao 
enovelamento da cadeia 
polipeptídica. 
 Quaternária: ocorre quando a 
proteína é composta de duas ou mais 
cadeias polipeptídicas, idênticas ou 
não, que se agrupam e se ajustam 
para formar a estrutura total da 
proteína. 
o Ex: insulina e hemoglobina. 
 
 
 
 
@mayaravnutri 
 
 Aminoácidos essenciais: o organismo 
não consegue sintetizar, precisando 
ser obtidos através da alimentação. 
 Aminoácidos condicionalmente 
essenciais: o organismo consegue 
sintetizar, mas a síntese pode deixar 
de ocorrer em condições de 
patologias, lesão ou na em algumas 
fases da vida (infância/idosos). 
 Aminoácidos não essenciais: podem 
ser sintetizados pelo organismo a partir 
de outros componentes. 
 Proteínas completas (alto valor 
biológico): provêm de alimentos com 
todos os aminoácidos essenciais na 
quantidade e na taxa corretas para 
manter o balanço nitrogenado e 
permitir o crescimento/reparo 
tecidual. 
 Proteínas incompletas (baixo valor 
biológico): não tem um ou mais 
aminoácidos essenciais ou possui em 
taxas insuficientes. Dietas contendo 
esse tipo de proteína podem causar 
desnutrição proteica. 
 Ovos (fonte proteica mais completa) 
 Leite e derivados 
 Carnes 
 Leguminosas, oleaginosas e cereais 
(fontes com menor valor biológico). 
 
 
 
Dieta hiperproteica não aumenta a 
capacidade de trabalho no exercício físico, 
nem é o fator que aumentará a massa 
muscular. O excesso de proteína ingerida 
pode ser usado como fonte de energia ou 
ser reciclado e ser convertido em gordura e 
armazenado no tecido adiposo. Além disso, 
o excesso de proteínas na alimentação 
pode gerar uma sobrecarga hepática e 
renal, para aumentar a eliminação da ureia 
(formada para eliminar o nitrogênio). 
 - Em média, 0,83g de proteína por kg 
de massa corporal representa a ingestão 
diária recomendada para adultos. Para 
determinar a necessidade proteica diária, 
basta multiplicar 0,83 pelo peso do indivíduo. 
 - Geralmente, a RDA de proteínas 
diminui com a idade, e em recém-nascidos e 
crianças em fase de crescimento existe um 
aumento (cerca de 2,0 a 4,0g por kg de 
peso), o que facilita o crescimento e o 
desenvolvimento. 
- A gestação requer um aumento na 
ingestão diária de proteínas de 20g, e as 
lactantes devem aumentar a ingestão em 
10g. 
- Para dietas vegetarianas, pode 
haver uma necessidade de aumento de 10% 
na proteína calculada, por levar em 
consideração o efeito das fibras dietéticas 
de redução na digestibilidade de muitas 
fontes proteicas vegetais. 
- Fatores que podem aumentar as 
necessidades proteicas: estresse, doenças e 
lesões. 
 
1. Estrutural: formação dos tecidos (pele, 
pelos, unhas, músculos), manutenção e 
reparo (construção dos tecidos novos e 
renovação dos mesmos) 
2. Fonte de energia 
3. Regulação do metabolismo: secreções 
glandulares: (hormônios e enzimas), 
desintoxicação do organismo, síntese de 
 
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outras substâncias importantes para o 
metabolismo. 
4. Mecanismo de defesa: anticorpos. 
5. Balanço de fluidos: manutenção 
equilíbrio ácido-base. 
6. Genética: formação de nucleoproteínas. 
7. Transporte: hemoglobina, mioglobina e 
globulinas. 
 
Catabolismo: proteína degradada em 
aminoácidos, que sofre perda do nitrogênio 
no fígado (desaminação). O nitrogênio 
liberado forma ureia (ciclo da ureia), que é 
liberada na urina. 
O catabolismo proteico excessivo promove 
perda de líquidos, porque a ureia deve ser 
dissolvida em água para ser excretada. 
 
Nos músculos, ocorre transaminação 
(enzimas facilitam a remoção do nitrogênio 
de alguns aminoácidos, passando para 
outros esqueletos de carbono – cetoácidos). 
 
 
 
Após a perda do nitrogênio, por 
desaminação ou transaminação, as rotas 
bioquímicas possíveis são: 
1. Gliconeogênese – 18 dos 20 
aminoácidos agem como fonte de 
síntese de glicose. 
2. Fonte de energia – os esqueletos de 
carbono são oxidados para a 
geração de energia porque eles 
formam intermediários do 
metabolismo do ciclo do ácido cítrico 
ou moléculas relacionadas. 
3. Síntese de gordura – todos os 
aminoácidos fornecem uma fonte 
potencial de acetil-CoA, que serve 
como substrato para a síntese de 
ácidos graxos. 
 
 
Balanço entre a ingestão e excreção de 
nitrogênio. 
 Balanço nitrogenado positivo: 
ingestão maior que a excreção, 
levando ao anabolismo. 
 Balanço nitrogenado negativo: 
excreção maior que a ingestão, 
levando ao catabolismo. Indica que a 
proteína pode estar sendo utilizada 
para a geração de energia. 
O jejum prolongado produz os maiores 
balanços nitrogenados negativos. As dietas 
muito restritivas, ou dietas com redução na 
ingestão de carboidratos e/ou energia, 
depletam as reservas de glicogênio, o que 
pode provocar uma deficiência proteica 
com uma perda concomitante de massa 
magra. 
 
Os aminoácidos participam do metabolismo 
quando a demanda energética para o 
exercício aumenta. A alanina satisfaz as 
 
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demandas energéticas de forma indireta no 
exercício físico, pois ocorre transaminação. 
Durante o exercício prolongado, o ciclo 
alanina-glicose gera de 10 a 15% da energia 
necessária, o que facilita a homeostase da 
glicemia no exercício prolongado.