Sistema de Endomembranas

Prévia do material em texto

Célula procariótica 
 A célula procariótica possui um único 
compartimento delimitado por membrana, 
responsável por todas as funções dentro da 
célula. 
 
Célula eucariótica 
 A célula eucariótica possui vários 
compartimentos delimitados por membrana. 
Temos a membrana externa, que fica em contato 
com o ambiente externo à célula e dentro da célula 
temos diferentes compartimentos delimitados por 
membrana chamadas organelas, cada um 
respondendo por uma determinada função dentro 
da célula. 
 
 Os diferentes tipos de compartimentos 
delimitados por membrana variam entre os tipos 
celulares e tecidos, de acordo com a função 
exercida por esses tecidos ou órgãos – função do 
tipo celular. Ou seja, a participação de cada 
compartimento ou organela varia em número ou 
porcentagem de acordo com a função por ele 
exercida dentro daquele tecido. 
 
Patologias 
 Temos diversas patologias associadas aos 
compartimentos – organelas. Por exemplo, a 
pseudoacondroplasia e acondroplasia, causadas 
por um defeito no retículo endoplasmático rugoso. 
 
Retículo endoplasmático rugoso 
Modelo celular 
 
 Azul: citoesqueleto, provavelmente 
filamentos de actina. 
 Rosado: sistema de endomembranas 
altamente unificado. 
 Verde: núcleo. 
O sistema de endomembranas é um sistema 
único, altamente interconectado. As organelas 
estão organizadas de forma dependente e 
conectada. 
Sistema de endomembranas 
Origem da 
compartimentalização 
 A origem da compartimentalização do 
material genético em uma organela especializada 
se inicia no núcleo. Durante o processo evolutivo, 
uma célula procarionte – com uma única 
membrana – sofreu uma série de envaginações, 
que gradadativamente começaram a individualizar 
o material genético e em algum momento essas 
invaginações perderam o contato com o ambiente 
externo, criando um compartimento altamente 
ramificado e interconectado. (Teoria de 
Robertson). 
 Essas membranas farão parte tanto do RE 
quanto do envoltório nuclear – contínuos. 
 O material genético ficou preso na 
membrana e sofreu invaginações que 
individualizaram o material genético em uma 
organela hoje conhecida como núcleo. Ribossomos 
aderidos na membrana, que foram para as 
membranas que originaram o RE. 
 As mitocôndrias e os cloroplastos tiveram 
uma origem diferente desta do sistema de 
endomembranas. A formação dos cloroplastos e 
das mitocôndrias se deu, possivelmente, pela 
Teoria da Endossimbiose, a qual prega que uma 
célula pré-eucariótica fagocitou bactérias ou 
organismos procariotos. Com a evolução, estes 
dois organismos passaram a viver em simbiose e 
com o passar do tempo, acabaram se tornando 
organelas. Essas duas organelas possuem duas 
membranas e não possuem interconexão com o 
sistema de endomembranas – as únicas com duas 
membranas e isoladas. 
 Cada compartimento possui uma função 
específica, pois em cada um há um conjunto de 
proteínas diferentes que determinam a função de 
cada um – núcleo, com a replicação do DNA; 
retículo, com as funções específicas dos retículos. 
Como cada organela adquire 
seu conjunto de proteínas? 
 Toda e qualquer proteína tem a sua síntese 
iniciada no citosol, a partir das duas subunidades 
do ribossomo que se associam ao RNA-m. Essas 
proteínas, vão, depois, serem destinadas a cada 
uma das organelas – núcleo, cloroplasto, 
peroxissomo, mitocôndria, retículo endoplasmático. 
 
 
 
As proteínas, que têm sua síntese iniciada 
no citosol possuem uma sequência específica de 
aminoácidos – sequência sinal – para cada 
organela. Essa sequência sinal específica direciona 
o transporte e a localização de cada tipo de 
proteína para sua respectiva organela. 
 
 Por exemplo, as proteínas que serão 
destinadas ao retículo endoplasmático possuem 
uma sequência sinal – de resíduos de aminoácidos 
– assim: 
H3N-Met-Met-Ser-Phe-Val-Ser-Leu-Leu-Leu-Val-
Gly-Ile-Leu-Phe-Trp-Ala-Thr-Glu-Ala-Glu-Gln-Leu-
Thr-Lys-Cys-Glu-Val-Phe-Gln 
 Se essa proteína deve, por exemplo, se 
manter presa na membrana do retículo, a 
sequência sinal é 
-Lys-Asp-Glu-Leu-COO- 
 Muitas dessas proteínas que são 
direcionadas são transportadas na sua 
conformação original. Por exemplo, as proteínas 
que vão para o núcleo possuem uma sequência 
sinal chamada sequência sinal de importação 
nuclear, que vai ser reconhecida por um receptor 
chamado de importina. Ao mesmo tempo vai ser 
reconhecida pelas proteínas do complexo de poro. 
A importina fará o transporte da proteína cargo 
a ser transportada para o núcleo com uso de 
energia na forma de GTP. Nesse caso, a sequência 
sinal não é clivada. 
 
 Outro exemplo: proteínas que devem ser 
direcionadas para a mitocôndria possuem uma 
sequência sinal, que se liga com o receptor – 
proteína transmembrânica – na membrana 
externa da mitocôndria. Essa proteína, para ser 
transportada, ela será desdobrada e será 
transportada por um translocom (protein 
“As proteínas têm sinais intrínsecos que governam 
seu transporte e localização dentro da célula”. – 
Blobel, Günter. 
translocator; proteínas transmembrânicas 
presentes tanto na membrana externa quanto na 
membrana interna, que formam um canal quando 
se alinham), permitindo que ela seja levada para 
dentro da mitocôndria. Depois de ser translocada, 
ela retorna à sua conformação anterior. Nesse 
caso, a sequência sinal é clivada. 
Papel da sequência sinal no direcionamento 
das proteínas: 
 Proteínas destinadas a ficar no citosol – 
proteínas citosólicas não apresentam 
nenhuma sequência sinal. 
 Proteínas destinadas à organelas possuem 
sequência sinal N terminal que as direciona 
para a organela em questão. 
Blobel provou sua tese colocando a sequência 
sinal de retículo em proteínas citosólicas e retirou 
a sequência sinal das proteínas de retículo. Alguns 
minutos depois, viu que as proteínas de retículo, 
quando perdiam a sua sequência sinal, ficavam no 
citosol. Enquanto isso, as proteínas citosólicas que 
receberam o sinal se localzavm dentro do retículo 
endoplasmático. Fez o experimento utilizando 
marcadores fluorescentes. 
O RNA-m se associa às subunidades maior e 
menor do ribossomo. Esse ribossomo começará a 
ler o RNA-m do 5’ para o 3’, e na medida que ele 
vai lendo, vai surgindo uma proteína nascente 
(aminoácidos vão sendo incorporados). 
Os ribossomos podem ficar livres no citosol ou 
podem estar associados à membrana do retículo 
endoplasmático (rugoso), mas ambos possuem a 
mesma função.. Na membrana do retículo 
endoplasmático, os ribossomos associados farão a 
leitura do RNA-m e produzirão um polipeptídeo 
com uma sequência sinal que direcionará a síntese 
para o lúmen – dentro – do RE – sequência sinal 
de retículo. 
Retículo Endoplasmático Liso 
Quando não está associado à ribossomos. A 
sua membrana está interconectada com o retículo 
endoplasmático rugoso. 
Retículo Endoplasmático 
Rugoso 
Quando está associado à ribossomos. A 
membrana do envoltório nuclear é contínua com o 
retículo endoplasmático rugoso. 
 
 É, na verdade, um único sistema de 
membranas, um único retículo 
endoplasmático. 
 Na microscopia eletônica de transição, 
observa-se a presença de pontos 
eletrondensos – ribossomos – no RER. 
 
 A membrana do RE delimita um espaço 
chamado de lúmen, formando um aspecto 
longitudinal. Cisternas que formam lúmens. 
 
 Observa-se os poliribossomos (estrutura 
em forma de colar de contas), ou seja, 
uma única molécula de RNA-m com vários 
ribossomos associados à ela. 
 No REL, não há ribossomos aderidos, mas 
há um aspecto vesiculoso, ou seja, 
veremos ele como se fossem vesículas 
conectadas. Podemos ter pontos 
eletondensos, mas não são ribossomos. 
 
 O REL parece-se com vários tubos 
interconectados. 
 Observa-se claramente a transição entre 
retículo endoplasmático liso e rugoso: 
 
Sequência sinal 
 Um RNA-m associado às subunidades do 
ribossomo e começa a ler do 5’ para o 3’ e forma 
um polipeptídeo nascente, que na sua porção 
terminal (C ou N) terá uma sequênciaespecífica 
chamada de sequência de importação de retículo 
– geralmente formada por aminoácidos altamente 
hidrofóbicos. 
 Essa sequência de importação de retículo 
é reconhecida por um receptor – proteína - 
chamado de partícula de reconhecimento de sinal 
– PRS – e quando isso acontece, ela interrompe 
a síntese daquela proteína (o ribossomo pára de 
andar no RNA-m). A partícula de reconhecimento 
de sinal, presa com a sequência sinal, levará esse 
conjunto para a membrana do RE. 
Lá, teremos um receptor de PRS que 
reconhece a PRS e uma vez reconhecida, ela será 
liberada. Geralmente, ao lado desse receptor, 
temos um canal de translocação fechado – com 
um plug. Ao mesmo tempo em que se é liberada a 
PRS, a sequência sinal fica exposta novamente. 
Como essa sequência sinal é altamente 
hidrofóbica, ela abre o canal e fica presa na 
membrana do retículo. Quando isso acontece, o 
ribossomo com o seu RNA-m ficará conectado ao 
canal de translocação. Como a PRS foi liberada, 
agora a síntese dessa proteína pode continuar. À 
medida que a proteína vai sendo produzida, ela vai 
sendo translocada para dentro do retículo, pois 
sua síntese deve continuar no retículo. 
 A sequência sinal fica presa na parte 
hidrofóbica da membrama. Na parte interna do 
RE, temos uma proteína chamada de peptidase de 
sinal que reconhecerá a sequência sinal e clivará 
essa sequência sinal. Quando isso acontece, a 
proteína que estava presa na membrana, fica 
solta no lúmem do retículo. Depois, pode ficar alí 
ou ir para outros compartimentos membranosos. 
Ou seja, proteínas solúveis são liberadas por uma 
peptidase de sinal. 
Se a proteína tiver que ficar presa na 
membrana do retículo, ela deve ter uma outra 
sequência hidrofóbica (amarela – parada de 
translocação), além daquela que fica presa no 
canal de translocação (vermelho). Quando essa 
proteína entra, essas partes imediatamente 
ficam presas na parte hidrofóbica da membrana. 
Uma peptidase de sinal cliva a sequência sinal 
terminal (vermelha), mas não cliva a parada de 
translocação (amarela). Essa proteína – chamada 
de UNIPASSO porque passa uma única vez do 
plano da bicamada –, fica então presa na 
bicamada lipídica do RE. Assim, proteínas 
transmembrânicas permanecem na bicamada 
lipídica. 
A porção N terminal fica voltada para o 
lúmen do retículo e a porção C terminal fica 
voltada para o citosol. 
 N terminal: NH2 
 C terminal: COOH 
Pode haver um caso em que a sequência sinal 
hidrofóbica (vermelha – sequência de retenção de 
retículo) não está exatamente na porção terminal 
da proteína, mas um pouco mais interior a ela. 
Quando a sequência sinal direciona essa proteína 
ao RE, ela fica presa à parte hidrofóbica da 
membrana. 
Ela vai translocando a proteína até chegar a 
outra sequência altamente hidrofóbica que prende 
a proteína na membrana do RE. Sempre teremos 
uma sequência de início de translocação e uma 
sequência de parada de translocação. 
Nesse caso, essa sequência não é reconhecida 
pela peptidase de sinal e fica presa na membrana 
e passa duas vezes pelo plano da bicamada – 
MULTIPASSO. 
 
Por exemplo, uma proteína que passa sete 
vezes pela bicamada lipídica deve ter sete pares 
de sequência sinal hidrofóbicas de início e parada, 
alternadamente. 
 
O que faz com que o retículo endoplasmático 
liso não possua ribossomos associados é o fato de 
que ele não possui receptor de partícula de sinal. 
A membrana de RE que possui esses receptores 
e o canal de translocação indica a presença de 
ribossomos associados. 
Como essa estrutura é dinãmica, uma vez ele 
pode ser liso ou rugoso, podendo mudar essa 
configuração. Além disso, pela fluidez da camada, 
pode haver a movimentação dessas proteínas. 
 
 
 
Glicosilação 
 À medida que as proteínas vão sendo 
translocadas, vão sendo adicionados açúcares à 
essa proteína – glicosilação. A maioria das 
proteínas de retículo endoplasmático são 
glicosiladas, enquanto proteínas citosólicas são 
glicosiladas. Há uma região específica – sequência 
- na proteína – geralmente uma asparagina, 
seguida de um resíduo X e depois uma serina ou 
uma trionina – que indica ao retículo que deve 
haver um açucar associado à asparagina. 
Esse açúcar será adicionado por um 
precursor original de oligossacarídeo adicionado 
na maioria das proteínas do RE. O precursor está 
ligado a um fosfolipídeo na membrana do retículo 
endoplasmático. O fosfolipídeo é chamado de 
dolichol-bi-fosfato e estará associado a um 
oligossacarídeo. 
 
Na presença de uma sequência Asn-X-
Ser-Tr na cadeia da proteína que está sendo 
translocada, existe uma enzima que reconhecerá 
essa sequência e vai transferir o açúcar do 
dolichol para a asparagina da proteína. 
 
 Em suma, à medida que a proteína do 
retículo é translocada pela membrana do retículo, 
se possuir a sequência de resíduos de aminoácidos 
citada, há a adição de açúcar na sua cadeia. 
 
Funções do Retículo 
Endoplasmático Liso 
 Síntese de lipídeos (fosfolipídeos, 
triglicerídeos, colesterol, esteróides): duas 
moléculas de ácidos graxos + uma molécula 
de glicerol. Existem enzimas que são 
associadas á membrana do RE, 
principalmente na face voltada ao citosol. 
Há uma proteína que se liga ao ácido graxo 
e transporta esses acídos graxos para a 
face externa da membrana do REL. Esses 
ácidos graxos precursores se inserem na 
membrana e para sintetizar um 
fosfolipídeo é necessário que haja dois 
precursores. Esses dois precursores 
receberão, cada um deles, uma coenzima 
A, entregues e ligados pela enzima Acil-
CoA-ligase. Existe um glicerol-3-fosfato e 
outra enzima Aciltransferase, que irá 
transferir o glicerol-3-fosfato para esses 
dois precursores e retirará as coenzimas 
A. O glicerol ligado ao fosfato ficará preso 
às duas cadeias de ácidos graxos. A 
próxima enzima, uma fosfatase, retira o 
fosfato. No próximo passo, teremos 
enzimas específicas ligadas a certo 
grupamento químico. Por exemplo, a 
enzima colina fosfotransferase pegará o 
precursor CDP-colina e o cliva, formando 
CMP (C-P) e colina-fosfato. Essa colina-
fosfato se ligará ao carbono do glicerol 
(conectado nos precursores) que tinha o 
fosfato antes de ser desfosforilado. Fica, 
então, uma fosfatidil colina, formada por 
duas cadeias de ácidos graxos, glicerol, 
fosfato e colina. 
 
 A formação dos fosfolipídeos ocorrerá 
somente em uma das faces da membrana do REL, 
logo, haverá mais fosfolipídeos em uma face. 
Teremos uma outra enzima chamada de 
scramblases ou misturadoras ou translocadoras 
que fará flip-flop, transferindo os fosfolipídeos 
de uma face para a outra, misturando-os ao 
mesmo tempo (algo que as flipases da membrana 
plasmática não fazem). 
 Se os lipídeos recém-sintetizados 
precisarem ser distribuídos para outras partes da 
célula, podem viajar através de vesículas (a 
membrana do retículo que formou o fosfolipídeo 
se desprende em forma de vesícula e esta 
transportará o fosfolipídeo para uma região 
específica. 
 Vesículas transportadoras: complexo de 
Golgi; lisossomos; membrana plasmática. 
Pode ser transportado também por 
proteínas transportadoras (as proteínas têm 
capacidade de se ligar com os fosfolipídeos e 
estas os levam para uma membrana específica. 
 Proteínas citosólicas transportadoras: 
mitocôndrias; plastos e peroxissomos. 
A síntese de hormônios esteróides é realizada 
por células como as células 
de Leidg e células das 
supraadrenais. Essas 
células possuem muitas 
gotículas de gordura e 
possuem muito REL 
(aparência vesiculosa no 
microscópio eletrônico). 
Geralmente terá 
mitocôndrias com cristas 
tubulares. 
Para a síntese desses hormônios, nas 
glândulas supraadrenais, as mitocõndrias vão 
possuir proteínas específicas – STAR, que 
transportará o colesterol para dentro da 
mitocôndria e uma enzima modificará o colesterol 
em pregnelolona. A partir da pregnelolona, outras 
enzimas a convertem em várias outras moléculas 
que fazem parte da via biossintética da produção 
de hormõniosesteróides. A maior parte dessas 
enzimas está presente no REL, por exemplo a 3-
beta-hidroxiteroide-desidrogenase. Alguns 
eseróides podem voltar para a mitocôndria, como 
a 11-beta-hidroxiterpoide-desidrogenase, que 
produz o hormônio esteróide cortisol. 
 Glicogenólise: enzimas que fazem parte da 
glicogenólise estão da membrana do REL; o 
grânulo de glicogênio é convertido em 
glicose-1-fosfato pela enzima glicogênio-
fosforilase. Depois, a glicose 1-fosfato é 
convertida em glicose-6-fosfato pela 
fosfoglicomutase. Depois, a glicose-6-
fosfato será convertida em glicose pela 
glicose-6-fosfatase que está na 
membranda do retículo endoplasmático liso. 
Assim, a glicose passa pela membrana 
plasmática pelo transportador GLUT do 
lúmen do retículo para o plasma (capilar). 
 
 
 Desintoxicação celular: na membrana do 
retículo endoplasmático liso há uma série 
de proteínas – citocromos como P450 – 
com função de metabolizar drogas. 
Transformam uma droga insolúvel em um 
produto hidrossolúvel a ser eliminado pela 
urina. A maior parte ocorre nos 
hepatócitos. 
 
 
 
 Armazenamento de cálcio na célula 
muscular (estriada esquelética): Essa célula 
vai apresentar retículos sarcoplasmáticos 
que possuem a função de armazenar 
cálcio. A célula recebe um estímulo, é 
propagado pelas envaginações de 
membrana chamados túbulos T, chega no 
RS e esse potencial (despolarização) fará 
com que canais de cálcio sejam abertos e 
esse Ca presente no RS será liberado no 
citoplasma (aumento de cálcio 
citoplasmático – importante para o 
processo de contração muscular. O cálcio 
será armazenado em vesículas. 
 
Transporte vesicular 
VIA SECRETORA 
Existem duas vias dentro das células – 
secretoras e endócrinas, amabas utilizando 
vesículas transportadoras. Na via secretora, 
ocorre um transporte anterógrado. Na via 
endocítica, ocorre um transporte retrógrado. 
A membrana do retículo endoplasmático vai 
brotar de uma estrutura, formando uma vesícula 
que se funde em outra membrana em um 
compartimento receptor. Para a formação 
dessas vesículas, existirão diferentes proteínas 
importantes, como por exemplo a COPII – 
responsável pela produção de vesícula do retículo 
endoplasmático para o Complexo de Golgi. A 
proteína responsável pela formação de vesículas 
entre o aparelho de Golgi é a COPI. 
As proteínas que revestem as vesículas são 
importantes para a formação das vesículas. Na 
membrana plasmática doadora há receptores que 
vão reconhecer uma partícula que tem que ser 
internalizada e quando há uma interação da carga 
com o receptor, existem proteínas adaptadoras 
(verdes) que interagirão com os receptores (azuis) 
e atrairão proteínas chamadas clatrinas, que se 
associarão às proteínas adaptadoras e irão 
formando um brotamento ou invaginação que vai 
se afundando para o interior da célula, formando 
uma região parecida com um pescoço. Nessa 
região, outra proteína será associada, chamada de 
dinamina, formando uma espiral e clivando a 
estrutura vesicular do restante da membrana. Há 
a formação de uma vesícula revestida por 
proteínas. 
Uma vez que a vesícula é formada, não 
havendo mais a necessidade da proteína 
adaptadora e nem da clatrina, essa cobertura 
desmonta, restando apenas a vesícula com os 
receptores e a carga. 
Essa vesícula vai para seu destino correto na 
célula porque vamos ter a associação de proteínas 
receptoras na membrana da organela-alvo com 
receptores da vesícula. Essas proteínas são 
chamadas de V-SNARE quando associadas à 
vesícula e chamadas de t-SNARE. 
Outra proteína – proteína de conexão – 
aproxima a vesícula da membrana-alvo. A V-
SNARE vai interagir (conexão) com a t-SNARE 
(mecanismo de chave-fechadura). As vesículas 
terão suas membranas fundidas com a 
membrana-alvo e a vesícula libera a proteína de 
carga. 
Cada v-SNARE interage com o seu t-SNARE 
compatível. Assim, as cargas são liberadas em 
seus destinos corretos. 
 
 A toxina botulínica é uma protease que é 
produzida pela bactéria Clostridium botulinum gram 
positiva, anaeróbica. Ela vai atuar especificamente 
nas t-SNARE e v-SNARE. Nesse caso, a toxina 
botulínica cliva o v-SNARE e o t-SNARE, fazendo 
com que esses receptores não interajam e as 
vesículas não consigam liberar acetilcolina. 
Essas vesículas serão transportadas 
porque existem proteínas motoras – dineína e 
cinesina – que as carregam do retículo 
endoplasmático para o complexo de Golgi por meio 
da associação dessas proteínas com elementos do 
citoesqueleto (miosinas/actinas ou microtúbulos). 
Nesse caso, associam vesículas aos nucleotubos. 
A dineína faz o transporte do mais para o menos 
e a cinesina faz o transporte do menos para o 
mais. 
 Transporte anterógrado: vesícula sai do RE 
e vai para o Golgi (revestimento de COPII). 
 Transporte retrógrado: vesícula sai do 
Golgi e volta para o RE (revestimento de 
COPI). 
COMPLEXO DE GOLGI 
 É um conjunto de cisternas achatadas, 
semelhantes a sacos, interconectadas e 
organizadas em pilhas. É responsável pelo 
transporte e endereçamento de substâncias, 
além do processamento ou modificação de 
proteínas e lipídeos. 
 Há uma face cis, convexa, voltada para o 
retículo endoplasmático e uma face trans, 
côncava, voltada geralmente para a membrana 
plasmática. Dentre as cisternas, há muitas 
vesículas que vão transportar as proteínas entre 
as cisternas. 
 
 Cada pilha do Golgi tem um tipo diferente 
de enzima, podendo cada uma das cisternas 
serem marcadas na microscopia eletrônica. É uma 
organela polarizada, com uma face CIS – entrada 
– e uma face TRANS – saída. Há, dentro da cada 
cisternas, enzimas específicas: manosidases, 
fosfotransferases, glicosilases, etc. Por cada 
cisterna, as proteínas vão passando por uma 
modificação. Na face trans há o empacotamento 
e o direcionamento dessas vesículas para a 
membrana plasmática. Há também a formação de 
lisossomos – que a partir do CG carrega proteínas 
hidrolíticas produzidas no RE. 
 
 Funções: 
 No CG ocorre a separação e o 
endereçamento de substâncias. 
 Modificação de substãncias, como 
glicosilações – para a formação de 
glicoproteínas e glicolipídeos –, 
fosforilação para a formação de enzimas 
lisossomais, e sulfatação. 
 Síntese de polissacarídeos de secreção. 
Nas células vegetais o CG está envolvido na 
síntese de compostos não celulósicos 
(pectinas, hemicelulose). Consequente 
acúmulo de substãncias envolvidas na 
produção do odor. 
 Formação do acrossoma, capuz, na cabeça 
do espermatozóide cheio de enzimas 
hidrolíticas importantes para a 
fecundação. 
 Liberação de vesículas contendo enzimas 
lisossomais para a formação do sistema 
endossomo/lisossomo, uma delas a 
manose-6-fosfato. 
Há dois tipos de vias de distribuição de 
proteínas na rede TRANS. 
1. Via secretora constitutiva: a proteína vai 
brotar da face trans, vai formar uma 
vesícula de secreção e essa vesícula vai se 
fundir imediatamente na membrana 
plasmática. Isso ocorre continuamente. 
2. Via secretora regulada: a proteína vai ser 
empacotada e só vai se fundir na MP para 
liberar seu conteúdo quando tiver um sinal 
– glicose, hormônios, neurotransmissores 
(acetilcolina). Ex: a fusão da vesícula 
contendo insulina é regulada pela glicose. 
Isso refletirá nas células secretoras: célula 
mucosa, cuja principal secreção é glicoproteínas e 
glicolipídedios. A célula cálice é corada de rosa 
escuro (possui polissacarídeos neutros). 
 
 Possui uma membrana basal, núcleo basal 
e ao seu lado muito retículo endoplasmático rugoso 
e complexo de Golgi muito desenvolvidos. Vesículas 
de secreção com muco – glicoproteínas e 
glicolipídeos. 
 A célula de secreção serosa, por sua vez, 
é uma célula secretora de proteínas (enzimas, 
água, íons), que ocorre no ácido pancreático. 
Também é polarizada, possui um núcleo basal; 
muito RER e na face trans do Golgi temos muitas 
vesículas de secreção contendo a secreção. 
Quando essas células recebem um sinal, as 
vesículas sofrem um processo de exocitose,liberando a secreção. 
 Na micrografia eletrônica, quanto mais as 
vesículas perdem água, mais eletrondensas ficam, 
pois as proteínas ficam mais concentradas. 
 
 
 
 Basal: basofílico, RER, mitocôndria, 
complexo de Golgi supranuclear. 
 Apical: grãnulos de secreção (zimogênio = 
enzimas digestivas). 
Na hisologia, as células serosas são vistas: 
 
 Ácios pancreáticos; 
 Citoplasma bem basófilo, porque tem muito 
RER, que por sua vez tem ácidos 
ribonucleicos. 
 Na porção apical temos os grãnulos de 
zimogênio bem básicas, que se cora mais 
com a eosina – ou seja, são estrururas 
acidófilas. 
INFECÇÃO POR COVID-19 
 Há uma interação entre a glicoproteína 
espícula do vírus de RNA Sars-CoV-2 com um 
receptor de membrana da célula que é o ACE-2 
– enzima conversora de angiotensina -, 
juntamente com outra proteína chamada 
TMRPSS2. Quando isso acontece, a partícula viral 
será internalizada na célula em uma vesícula. O 
RNA do vírus é liberado, será reconhecido pelos 
ribossomos da célula hospedeira, ocorrerá a 
tradução e a produção de proteínas replicases 
que serão clivadas e permitirão a replicação do 
vírus. O RNA do vírus será novamente traduzido 
em outras proteínas que têm como destino para 
o retículo endoplasmático – provavelmente 
possuem uma sequência sinal -, posteriormente 
para o Golgi e depois as vesículas contendo os 
elementos do capuz do vírus montados e serão 
levadas para a membrana plasmática para sofrer 
exocitose, permitindo a infecção de outras células 
com outros vírus novos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Complexo de Golgi: