Resumo sobre enzimas

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CLASSIFICAÇÃO:
1) Oxidorredutases:
- Catalisam reações de óxido.
- Desidrogenases, oxidases.
2)Transferases:
- Catalisam reações onde há a transferência de grupos funcionais de um determinado
composto para outro.
- Quinases, transaminases.
3) Hidrolases:
- Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente.
- Peptidases, fosfatases.
4) Liases:
- São enzimas que modificam o substrato dividindo compostos de ligações covalentes e
também removem água, amônia e gás carbônico.
- Hidratases, descarboxilases.
5) Isomerases:
- Enzimas catalizadoras de reações de interconversão (conversão recíproca) entre
isômeros ópticos ou isômeros geométricos.
- Epimerases, oxirredutases.
6) Ligases:
- Catalizadoras de reações de formação de novas moléculas, partindo da ligação entre
duas já existentes, consumindo energia em forma de ATP.
- Sintetases.
ENZIMAS
Catalizadoras de reações químicas.
Aceleram uma reação.
Não são consumidas durante a reação.
Proteínas altamente específicas.
TODA ENZIMA É UMA PROTEÍNA, MAS NEM TODA PROTEÍNA É UMA ENZIMA.
Na ausência do cofator, a enzima torna-se inativa.
Cofatores são componentes de reações enzimáticas que se associam com outras
molécula ou íons para exercer o seu papel catalítico.
Ligam-se a radicais de aminoácidos ou estão presentes em grupos protésticos.
Os cofatores participam efetivamente da reação química.
Tratam-se de moléculas metalorgânicas ou orgânicas não proteicas, com
complexidade variada.
Atuam como receptores de átomos ou grupos funcionais retirados do substrato em
uma reação e como doadores destes mesmos grupos ao participarem de uma outra
reação.
Essas moléculas orgânicas não ficam ligadas o tempo todo às enzimas, sendo
liberadas após a catálise.
Reversíveis dos tipos:
Irreversíveis:
COFATORES:
OBS: A fração proteica de uma enzima em que se observa a ausência do cofator é
chamada de apoenzima.
CO-ENZIMAS:
> Há diversos fatores que influenciam nas atividades das enzimas, como os inibidores
que podem ser:
- competitivos, onde o inibidor se liga ao sítio ativo e bloqueia o acesso do substrato a
ele.
- Inibidor e substrato competem.
- Não competitivos, onde o inibidor se liga a enzima em um local diferente do sítio
ativo.
- Substrato liga-se a enzima, porém, a enzima não pode mais catalisar a reação de
maneira tão eficiente.
ou
- Reage com a enzima produzindo uma proteína enzimaticamente inativa.
OBS: pH, temperatura e concentração de substrato influenciam na ação da enzima.
Modelos de ligação entre enzimas e substratos
- dois modelos:
 * 
 
Modelo chave- fechadura:
- Afirma que o substrato é complementar ao modelo da enzima.
- Encaixe perfeito entre enzima e substrato.
Modelo do encaixe induzido:
- Inicialmente, o substrato não se encaixa perfeitamente à enzima,.
- A enzima sofre uma mudança conformacional para acomodar o substrato.
Enzima
Substrato
Enzima Substrato
Enzima
Substrato
Cada enzima é única para uma determinada reação.
Para funcionamento eficaz, a enzima deve ter sua estrutura tridimensional conservada.
O sítio ativo se refere à região específica de ligação com o substrato.
As enzimas precisam de temperatura e pH ideal para serem ativas em reações.
OBSERVAÇÕES: