Proteínas, Bioquímica Celular

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Proteínas: 
Presente em todas as atividades metabólicas e biológicas do 
organismo; 
 São macromoléculas 
 Formadas por aminoácidos unidos por ligações 
peptídicas 
 Podem ser chamadas de polímeros biológicos 
 
 Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas 
por C, H, O e N unidos por ligações covalentes; 
Alguns aminoácidos podem conter S (enxofre). 
Existem 20 aa. (proteicos) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Grupo Radical: varia entre os aminoácidos. 
 
Aminoácidos: 
 
Apolares: Valina, Fenilalanina 
Polares: Serina, Treonina 
Ácido Glutâmico: dotado de cargas (carga elétrica) – carga 
negativa; 
Asparagina: dotado de cargas – cargas positivas (aminoácido 
alcalino); 
 
Arquitetura das proteínas 
A forma que uma molécula adota no espaço é de fundamental 
importância para definir a função de uma proteína; 
Podem se atrair ou repelir, formando dobras (estrutura); 
 
 
 Estrutura Primária: 
Sequência linear de aminoácidos onde não ocorre interação entre 
as cadeias R laterais nem entre as regiões Amina e Carboxila dos 
aminoácidos. 
 
 Bioquímica celular 
Aminoácido não proteico: ornitina 
 
C (alfa) primeiro carbono após a 
carboxila 
C quiral ou assimétrico (isomeria óptica) 
Compostos Dextrogiros 
Compostos Levogiros 
Para a produção de proteína 
(Levogiros) 
 
Alterações na sequência linear pode promover a formação de 
proteínas não funcionais: 
Ex: Anemia Falciforme (formação errada da globulina Beta da 
hemoglobina, modificando o sexto resíduo do aminoácido- 
substituindo o Glutamato pela Valina-, resultando em um 
transporte de oxigênio enfraquecido) 
 
 
 
 
 Estrutura Secundária: 
Ocorre interação entre as aminas e carboxila da cadeia principal 
dos aminoácidos formando as alfa-Hélice ou beta-Folha. 
Alfa-Hélice: 
Interação entre a amina de um aminoácido com a carboxila do 4º 
aminoácido subsequente na cadeia principal, formando arranjos 
helicoidais. 
É uma interação intracadeia. 
 
A ligação de hidrogênio acontece entre o Nitrogênio da Amina e o 
Oxigênio da Carboxila. 
Ligação de hidrogênio é paralela ao eixo principal da cadeia (onde 
estão os C, H e O) – onde estão as cadeias R laterais 
 
 
 
 
Beta-Pregueada (folha) 
Interação que acontece entre as aminas e as carboxilas das 
cadeias principais diferentes, formando arranjos compactos e 
dobrados na forma de um fole. 
É uma interação entre cadeias de aminoácidos. 
 
 Supersecundárias: Interação entre as cadeias R-
laterais dos aminoácidos de estruturas secundárias. 
As dobras permitem a configuração tridimensional 
funcional de uma proteína; 
(alfa- Hélice + beta-Folha) 
 
 
 
Promove dobras que criam domínios funcionais nas proteínas; 
 
Cada região da proteína é um domínio (tem uma função) 
Actina-alfa tem uma região específica para se ligar com a actina-
beta e outra para se ligar ao ATP. 
 
 
 
 
 
Força iônica: uni cadeia R laterais + e -, promovendo a dobra, o 
que favorece a formação do domínio; 
 
 
 
Parte interna da proteína: hidrofóbica; 
Forma-se uma interação do tipo hidrofóbicas por dipolo induzido 
Parte externa: Hidrofílica; 
 
 
 
 
Nº de Aminoácidos: Nº de cadeias R laterais; 
Ponte de Dissulfeto: ligação covalente (resultante de uma reação de 
oxidação) – tem-se átomos de S (enxofre) ligado ao H; 
O H sai e será capturado por um receptor de Prótons, é formado 
entre os dois S uma ligação covalente (Ponte de Dissulfeto). 
Ligação que mais estabiliza a ligação de uma Supersecundárias; 
A Estrutura 1ªária é a menos provável de ser afetada em 
mudanças de Ph, visto que sua estrutura consiste na sequência 
linear de aminoácidos. Logo, percebe-se que essa mudança 
dificilmente irá alterar a sequência de aminoácidos ou quebrar as 
ligações peptídicas entre eles. 
As Chaperonas ou proteínas de choque térmico, ou ainda, “as damas 
de companhia” das proteínas possuem um papel importante no 
dobramento proteíco. 
Ligação de Hidrogênio ocorre entre os átomos de 
oxigênio das carbonilas e os hidrogênios das 
amidas das ligações peptídicas. 
 Estrutura Terciária: 
Interação entre várias alfa-hélices e várias beta-folhas; 
 
Forma um arranjo tridimensional 
 
 
 
 
 
• Estrutura Quaternária: 
Interação entre 2 ou mais proteínas terciárias; 
Dímeros, Trímeros, Tetrâmeros; 
 - Hemoglobina (formada 
por 4 proteínas Terciárias) 
Cadeia Alfa (1 e 2) 
Cadeia Beta (1 e 2) 
 
 
 
 
Função das Proteínas 
Substancias mais versáteis nos seres vivos 
 Função estrutural 
Dão estrutura ao citoplasma, membrana e tecido 
Nas células: Espectina e Actina associada a membrana, Laminina 
associada ao núcleo, Histona associada ao Dna. 
 
Dna: 
 
A molécula de Dna se enrola a 8 proteínas (histonas) – 
nucleossomo 
A torção do cromossomo: Cromatina 
 
Tecidos: Colágeno, Elastina e Reticulina no tecido conjuntivo 
 
Tecido conjuntivo frouxo não modelado 
(mantém o conjunto entre os tecidos) 
 
Muitas enzimas apresentam estruturas terciárias; 
 
 Transporte 
Na membrana (uniporte ou antiporte/ativo ou passivo) 
No plasma sanguíneo 
 
Albumina 
Progesterona e Estrogênio não se misturam com a água (base 
lipídica), por isso, eles se ligam a uma proteína transportadora 
que possui a parte interna hidrofóbica e a parte externa 
hidrofílica 
Hemoglobina no transporte de gases 
O Oxigênio se conecta ao EME na molécula de hemoglobina 
 Movimento 
Celular: O citoesqueleto promovendo os movimentos ameboides, o 
batimento de cílios (proteína tubulina) e flagelos, a ciclose, a 
separação dos cromossomos 
 Proteção 
Imunológica: As imunoglobulinas 
Neutralizam antígenos e favorecem o processo de fagocitose 
Serosa: As escamas de queratina da pele como barreira primária 
aos processos infecciosos 
 Nutrição 
A Caseína no Leite 
Albumina no Ovo 
Globulinas nas sementes 
 Sinalização Celular 
Receptores na membrana plasmática 
Sinais químicos (hormônios) 
Ex: aumento do nível de glicose Cérica e o pâncreas libera a 
Insulina 
 
 
 
 
Reconhecimento celular (Comunicação por contato) 
Glicocálix 
 
Ex: Macrófago reconhece a membrana por isso não a ataca 
 Enzimática: Enzimas são proteínas que aumentam a 
velocidade das reações biológicas, porém não 
alteram durante o processo. 
Também são chamadas de catalizadores biológicos