Estrutura e Funções de Proteínas e Aminoácidos

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PROTEINAS 
 
→Estructura primaria 
• Determina la clase, numero, orden de los aa dentro de una proteína 
• El orden es la secuencia y esta determina la activad biológica 
• La secuencia determina la corrida electroforética, mutaciones la modifican. 
→Estructura secundaria 
• Alfa hélice o beta plegada dependen de la posición del carbono alfa. 
• Alfa - hélice: estabilizada por puentes de hidrógeno que ocurren entre el oxígeno de una 
unión peptídica y el hidrógeno de otra unión peptídica, cuatro sitios más adelante. 
• Todas las uniones participan en esto. 
• Los átomos de C, O, H, N se ubican en forma lineal para dar la máxima energía a la unión. 
• No hay prolina por que el anillo de este aminoácido es rígido, si hubiera se interrumpe la 
hélice. 
→Estructura cuaternaria 
• No tienen puentes -S-S. 
→Estructura nativa 
• Es la máxima, aquella donde cumple con su actividad biológica, el más alto plegamiento - 
insulina, la terciaria; - hemoglobina, la cuaternaria 
• Dominio de una proteína, porción continua dentro de la proteína, que puede tener actividad 
biológica, también un mismo dominio puede estar en varias proteínas, ej todas aquellas 
enzimas que utilizan NAD+. 
 
 
→Desnaturalización 
• Ocurre cuando la proteína pierde su estructura nativa, aquella en la que posee actividad 
biológica. 
• Se rompen los enlaces débiles, no los fuertes covalentes como peptídicos o puentes de (-
S-S-) disulfuro. 
• No siempre son reversibles. 
• Solo se desnaturalizan hasta estructura primaria. 
→Funciones 
• Proteínas estructurales: Colágeno (cartílago y hueso), cubiertas virales, microtúbulos. 
• Proteínas reguladoras: Insulina, hormonas de crecimiento y receptores de membrana. 
• Proteínas contráctiles: Actina, miosina. 
• Proteínas de transporte: Hemoglobina , mioglobina, seroalbúmina, permeasas. 
• Proteínas de almacenamiento o reserva: Ovalalbúmina, caseína y gliadina. 
• Proteínas de defensa: Anticuerpos, complemento. 
• Proteínas catalizadoras (Enzimas): Sacarasa, pepsina. 
AMINOACIDOS 
• Unidades estructurales de las proteínas 
• Compuestos de C H O N 
• Conformacion tridimensional: una de las mas importantes propriedades de estos 
compuestos. 
• Solidos, cristalinos, solubles en agua, y poco solubles en solventes no polares 
• Son importantes en la sinstesis de neurotransmisores 
• El triptófano es precursor de la serotonina 
• La tirosina es precursor de la adrenalina 
• Hay aminoaciodos proteicos y no proteicos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
→Isomeria óptica 
• Isomeros: compuestos diferentes 
con la misma fórmula molecular 
• D: el grupo amino esta a la derecha; 
L: amino ubicado a la izquierda. 
• La glicina es el único aminoácido 
que no presenta isomería porque no 
tiene carbono quiral. 
• Tienen los mismos atomos, los 
cuales se orientan en el espacio de 
forma diferente → esteroisomeros. 
• Los 20 aminoácidos presentes en 
las proteínas son de la serie L- 
(grupo amino a la izquierda) (foto), serie D- son en bacterias 
→Clasificacion de aminoácidos 
• De acuerdo con su presencia en proteínas: - Proteinogenicos: L-α-aminoacidos → lisina, 
glicina, tirosina, serina…. – No proteinogénicos: no L-α-aminoacidos. 
• De acuerdo con su importancia nutricional: - Esenciales: no pueden ser sintetizados, deben 
incorporarse con la dieta. →Metionina, isoleucina, histidina, valina…. – No esenciales: 
pueden ser sintetizados por el organismo, no es necesario que se incorporen con la dieta. 
– Semi esenciales: sintetizan a partir de aa. 
• Según la polaridad: - No polares: solo atomos de C e H, en el R. – Polares: aparte de C e 
H, otros atomos como O, N S. 
→Propiedades ácido-base Zwitterion 
• Los grupos funcionales de los aminoácidos le ortogan propiedades eléctricas particulares a 
la molecula. 
• -COOH → COO- + H+ 
• NH2 + H+ → NH3 
• Molecula que puede actuar como acido o como base según el pH del medio: Anfotero; 
anfolito, Zwitterion, Ión dipolar 
• A pH fisioloogico (7,4) los grupos carboxilos existen casi en su totalidad como R-COO-, y 
los grupos amino predominantemente como R-NH3 
• R-COOH es un ácido mucho más fuerte que R-NH3+ 
• Los anfóteros, en medio acido se comportan como base, y en medio básico se comportan 
como acidos. 
→Punto isoeléctrico 
• Es el pH en el que la carga neta del aa es cero 
• La solubilidad es prácticamente nula 
• A pH cercano a pKa, los aminoácidos se comportan como soluciones buffer 
 
• Dependiendo del pH en que se encuentran los aa, tendrán p np carga positiva o negativa 
• A Ph fisiologico los aa dipolares no tienen carga NETA 
• La carga de los aa acidos o básicos depende del pKa de la cadena lateral 
• La carga neta que tengan un péptido o proteína dependerá del numero de cargas positivas 
y negativas que sus aminoácidos ionizables presenten a un pH determinado4la existencia 
de cargas en los aminoácidos de una proteína influye en su capacidad tamponante y en 
comportamiento de la proteína en su entorno fisiologico 
→Union peptídica 
• Se unen con otros aa por uniones peptídicas, formando polímeros, esta ocurre entre el 
carboxilo de un aa con el amino del siguiente y con perdida de una molecula de H2O 
• Para nombrarlo se comienza con el primer aminoácido; por ejemplo, si el primer 
aminoácido del dipéptido es Alanina y el segundo Serina, se lo nombra como péptido alanil 
serina 
PÉPTIDOS 
• Son sustancias que se obtienen de la combinación química de pocos aminoácidos. 
• DIPÉPTIDO → Unión de dos aminoácidos 
• TRIPÉPTIDO → Unión de tres aminoácidos 
• OlIGOPÉPTIDO → Unión de entre cuatro y diez aminoácidos 
• POLIPÉPTIDOS → Unión de entre once y cincuenta aminoácidos 
• PROTEÍNAS → Resultan de la unión de más de 50 aminoácidos 
 
Mioglobina: proteína globular, lleva oxígeno molecular, siendo el principal transporte intracelular 
de oxígeno en los tejidos musculares, además de almacenar oxígeno en los músculos. 
Hemoglobina: transporta oxígeno a los tejidos. Hb consiste en el grupo hemo, que está formado 
por hierro, y cadenas de globina, que pueden ser alfa, beta, gamma o delta