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( Proteínas )Características: · SÃO POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS POR LIGAÇÃO PEPTÍDICA. · CARBONOS OPTICAMENTE ATIVOS. (ASSIMÉTRICOS/ALFA) · PODEM SER CLASSIFICADAS COMO FIBROSAS OU GLOBULARES. Estruturas: Primária: · SEQUÊNCIA LINEAR DE AMINOÁCIDOS EM POSIÇÕES ESPECÍFICAS. · A SEQUÊNCIA PRIMÁRIA DA PROTEÍNA QUE DEFINIRÁ COMO ELA VAI SE ARRANJAR NO ESPAÇO, ATRAVÉS DE INTERAÇÕES ENTRE SEUS RADICAIS R. Secundária: · AMINOÁCIDOS VIZINHOS INTERAGINDO ENTRE SIM COM SUAS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS FORMANDO PONTES DE H. · HÁ DOIS TIPOS DE ESTRUTURA SECUNDÁRIA: 1. ALFA HÉLICE: · GRUPAMENTOS R FICAM VOLTADOS PARA O EXTERIOR PARA MANTER INTERAÇÕES COM OUTROS AA. · AS ALFA-HÉLICES PRESENTES EM PROTEÍNAS ESPIRALIZAM SEMPRE PARA O LADO DIREITO ( NO SENTIDO ANTI-HORÁRIO) · ALTAMENTE ESTÁVEIS DEVIDO AO GRANDE NÚMERO DE PONTES DE HIDROGÊNIO. 2. FOLHA BETA PREGEADA: · ESTRUTURA EM ZIGUE-ZAGUE · AS LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO ENTRE OS AMINOÁCIDOS OCORREM DE MANEIRA ADJACENTE, DEFININDO UMA ESTRUTURA PARALELA OU ANTIPARALELA. · SÃO PLANARES · PODE OCORRER A FORMAÇÃO DE AGLOMERADOS COM FUNÇÕES ESPECÍFICAS PROTÉICAS. Estrutura terciária: · BIOLOGICAMENTE ATIVA. · RELAÇÃO ESPACIAL ENTRE DIVERSOS AMINOÁCIDOS DE UM POLIPEPTÍDEO, ESTANDO PRÓXIMOS OU NÃO. · INTERAÇÃO ENTRE AS CADEIAS LATERAIS R A PARTIR DE: 1. Pontes dissulfeto 2. Pontes de H 3. Pontes salinas 4. Interações hidrofóbicas. · EXEMPLO: MIOGLOBINA (FORMADA POR 8 ALFA-HÉLICES E ARMAZENA OXIGÊNIO NOS MÚSCULOS). ESTRUTURA QUATERNÁRIA: · É FORMADA PELA UNIÃO DE SUBUNIDADES DE CADEIAS POLIPEPTÍDICAS ATRAVÉS DE INTERAÇÕES NÃO COVALENTES OU, EM ALGUNS CASOS, COVALENTES. · EXEMPLO: HEMOGLOBINA ( TRANSPORTE DE OXIGÊNIO NOS ERITRÓCITOS). Resumo das estruturas: Classificação das proteínas: 1. Proteínas fibrosas: · POSSUEM FUNÇÃO DE SUPORTE ESTRUTURAL. · UNIÃO DE DIVERSAS CADEIAS POLIPEPTÍDICAS ‘’ AMARRADAS ‘’ ENTRE SI COM PODER DE SUSTENTAÇÃO DE CÉLULAS, TECIDOS E DEMAIS COMPONENTES PRESENTES. · FORMAM UMA MATRIZ EXTRACELULAR · PREDOMINÂNCIA NO TECIDO CONJUNTIVO PROPRIAMENTE DITO ( EX: COLÁGENO, QUERATINA E PROTEÍNAS DO CITOESQUELETO) 2. Proteínas globulares: · FORMATO PRÓXIMO DA ESFERICIDADE · POSSUEM ATIVIDADES FUNCIONAIS · EXEMPLO: ENZIMAS, HEMOGLOBINA, PROTEÍNAS DE MEMBRANA, ETC. Funções principais: · ELEMENTOS ESTRUTURAIS · ARMAZENAMENTO · VEÍCULOS DE TRANSPORTE · CATALISADORES · HORMÔNIOS · ANTI-INFECCIOSAS · ENZIMÁTICAS · NUTRICIONAIS · PROTEÇÃO Desnaturação de proteínas: · PERDA DA ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL · PERDA DA SUA FUNÇÃO · PODE SER REVERSÍVEL OU IRREVERSÍVEL · NÃO ALTERA A ESTRUTURA PRIMÁRIA. Causas da desnaturação: · TEMPERATURA · PH · SOLVENTES ORGÂNICOS · UREIA · DETERGENTES Renaturação da proteína: · QUANDO O MEIO VOLTA AO SEU ESTADO ÓTIMO PARA DETERMINADA PROTEÍNA E ELA RECUPERA SEU PAPEL BIOLÓGICO E SUA ESTRUTURA INICIAL.
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