FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA 3

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Fundamentos 
de Bioquímica
Material Teórico
Responsável pelo Conteúdo:
Prof. Dr. Carlos Eduardo de Oliveira Garcia
Revisão Textual:
Profa. Esp. Selma Aparecida Cesarin
As Enzimas
• Enzimas
• Vitaminas
 · Entender e discutir a ação e a importância das enzimas nos Sistemas 
Biológicos;
 · Conhecer os fatores que influenciam o mecanismo de ação das 
enzimas;
 · Entender e discutir o papel das vitaminas no organismo. 
OBJETIVO DE APRENDIZADO
As Enzimas
Orientações de estudo
Para que o conteúdo desta Disciplina seja bem 
aproveitado e haja uma maior aplicabilidade na sua 
formação acadêmica e atuação profissional, siga 
algumas recomendações básicas: 
Assim:
Organize seus estudos de maneira que passem a fazer parte 
da sua rotina. Por exemplo, você poderá determinar um dia e 
horário fixos como o seu “momento do estudo”.
Procure se alimentar e se hidratar quando for estudar, lembre-se de que uma 
alimentação saudável pode proporcionar melhor aproveitamento do estudo.
No material de cada Unidade, há leituras indicadas. Entre elas: artigos científicos, livros, vídeos e 
sites para aprofundar os conhecimentos adquiridos ao longo da Unidade. Além disso, você também 
encontrará sugestões de conteúdo extra no item Material Complementar, que ampliarão sua 
interpretação e auxiliarão no pleno entendimento dos temas abordados.
Após o contato com o conteúdo proposto, participe dos debates mediados em fóruns de discussão, 
pois irão auxiliar a verificar o quanto você absorveu de conhecimento, além de propiciar o contato 
com seus colegas e tutores, o que se apresenta como rico espaço de troca de ideias e aprendizagem.
Organize seus estudos de maneira que passem a fazer parte 
Mantenha o foco! 
Evite se distrair com 
as redes sociais.
Mantenha o foco! 
Evite se distrair com 
as redes sociais.
Determine um 
horário fixo 
para estudar.
Aproveite as 
indicações 
de Material 
Complementar.
Procure se alimentar e se hidratar quando for estudar, lembre-se de que uma 
Não se esqueça 
de se alimentar 
e se manter 
hidratado.
Aproveite as 
Conserve seu 
material e local de 
estudos sempre 
organizados.
Procure manter 
contato com seus 
colegas e tutores 
para trocar ideias! 
Isso amplia a 
aprendizagem.
Seja original! 
Nunca plagie 
trabalhos.
UNIDADE As Enzimas
Enzimas
Para a vida existir, dois fatores são determinantes: o primeiro é a capacidade de 
autorreplicação e o segundo é a capacidade de orquestrar uma complexa gama de 
reações químicas, de forma eficiente e seletiva.
Como já estudamos, o açúcar (glicose) é a fonte de energia para vários organismos, 
inclusive o nosso. Quando comemos açúcar (sacarose), nós o convertemos em CO2 
e H2O e, em segundos, liberamos para as nossas atividades a energia nele contida. 
Pois bem! 
O mesmo açúcar pode ser guardado na presença de oxigênio durante anos, pois 
a reação química é muito lenta, mesmo em condições favoráveis. A diferença dos 
dois processos são os catalisadores; sem eles, a vida é insustentável.
As enzimas são os catalisadores dos sistemas biológicos, proteínas altamente 
especializadas, que apresentam grande especificidade, por seus substratos, 
acelerando de forma extraordinária as reações químicas que ocorrem no metabolismo 
de todos os seres vivos, atuando em situações específicas de temperatura e pH. 
Assim, as enzimas do nosso sistema imunológico funcionam melhor a 
temperaturas mais altas, como 37 e 38 graus Celsius; enquanto a pepsina, que é 
uma enzima do estômago, que age em proteínas (proteinase), tem um ótimo pH de 
atuação em um pH em torno de 2,0.
Assim, as enzimas são vitais para todos os processos bioquímicos. Normalmente, 
agem em uma sequência organizada denominada cadeia enzimática, na qual 
o produto de uma é o substrato da seguinte, agindo para que moléculas sejam 
degradadas, energia armazenada e transformada e as macromoléculas sejam 
sintetizadas.
Podemos representar as reações que são catalisadas por enzimas da seguinte forma:
Enzima (E) Enzima (E)
Substrato (S) Produto (P)
Figura 1
A molécula à qual a enzima se liga e que servirá de “matéria prima” para a 
reação é denominada substrato (S) e a molécula resultante da reação é o produto 
(P) da reação. 
Sem a enzima, a reação não ocorre ou demora muito para acontecer. Assim, 
não acontece a formação, ou ocorre a formação de muito pouco produto (P). 
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As Enzimas que entram na reação, depois que o fazem, saem dela sem se alterar 
e estão prontas para catalisar uma nova reação.
As enzimas são catalisadores altamente específicos e essa característica se dá 
pelo seu “sítio ativo”, que é a porção da enzima que se liga ao substrato em um 
sistema de chave-fechadura:
Enzim
a
Enzima
Enzima
Glicose/frutose
Sacarose +
enzima Sacarose
Figura 2
Fonte: Adaptado de ocorpohumano.com.br
Muitas enzimas possuem uma porção em outra localidade da molécula, 
denominada “sítio alostérico”, no qual outras moléculas (orgânicas e inorgânicas), 
denominadas cofatores ou coenzimas, ligam-se, alterando a conformação estrutural 
da enzima para que ela fique com a configuração, podendo aumentar ou diminuir 
sua atividade enzimática.
Considerando a enorme variedade de enzimas, o Institute Union The 
Biochemistry and Molecular Biology sistematizou uma nomenclatura, pois, com 
a descoberta de grande número de enzimas, houve a necessidade de sistematização 
da nomenclatura.
A União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB) adotou 
uma nomenclatura que dividiu as enzimas em seis classes, relacionando-as com a 
reação química em que atuavam:
 · Oxidorredutases – Reações de oxirredução;
 · Transferases – Transferência de grupos funcionais;
 · Hidrolases – Reações de hidrólise (quebra);
 · Liases – Formação de ligações duplas;
 · Isomerases – Isomerização;
 · Ligases – Ligações entre duas moléculas.
Para as enzimas, também ocorre uma nomenclatura usual, que nada mais é do 
que o uso do sufixo “ase” junto ao nome do substrato dessa enzima (enzimas que 
degradam lipídeos – lípases; amido – amilase; proteínas – proteases).
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UNIDADE As Enzimas
Estado de transição (‡)
∆G‡P S
∆G‡S P
∆GrOS
Estado
Fundamental P
Estado
Fundamental
En
er
gi
a l
ivr
e G
Coordenadas de reação
Figura 3 – Diagrama de coordenadas de reação para uma reação química
A energia livre do sistema é representada em função do progresso da reação S P. Um diagrama 
desta natureza descreve as mudanças de energia durante a reação, e o eixo horizontal (coordenadas 
da reação) reflete as mudanças químicas sucessivas (por exemplo, quebra e formação de ligações) à 
medida que S é convertido em P. As energias de ativação para as reação S→P e P→S estão indicadas 
por DG DGro é a variação totalda energia livre padrão para a reação S→P.
Outras ainda mais usuais recebem nomes específicos, como a ptialina, que é uma 
amilase encontrada em nossa saliva, e a pepsina, que é uma protease encontrada 
no estômago, entre outras 
As reações químicas ocorrem com a colisão das moléculas entre si, de uma forma 
apropriada e com uma quantidade de energia tal que proporcione a formação de 
complexos ativos, atingindo, assim, seu “estado de ativação”. 
Estado de transição
ΔG‡ Em ausência
de enzima
ΔG‡ Em presença
de enzima
ΔG°
Produtos C, D
(Estado �nal)
Reagentes A, B
(Estado inicial)
Catalisada
Não-catalisada
En
er
gi
a d
o s
ist
em
a
Progresso da reação
Figura 4 – Diagrama energético de reação catalisada e de reação não-catalisada
DG = energia livre de ativação, DGo = variação de energia livre. A diferença entre os valores da energiade 
ativaçãode uma reação catalisada e de uma reação não-catalisada, indica a eficiência do catalisador.
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Assim, para que os reagentes cheguem a esse estado, é necessária uma dada 
quantidade de energia denominada energia de ativação (Ea) ou ainda ∆G=|, na qual 
o símbolo (=|) é o processo de ativação.
Assim, no Gráfico, podemos observar que o ponto mais alto é a quantidade de 
energia necessária para que a reaçãoocorra (Ea). 
Nesse ponto (estado de ativação), os reagentes estão complexados, encontram-
se em uma forma intermediária com alta energia e não podem ser considerados 
nem reagentes, nem tampouco produtos. Podem originar produtos ou voltar à 
forma de reagentes:
A+B ⇔ C+D
Notamos, ainda, no Gráfico, que a velocidade de reação é inversamente 
proporcional à quantidade de sua energia de ativação. Assim, quanto maior o valor 
de ∆G=|, menor a velocidade da reação. 
Quando existem catalisadores, a velocidade da reação é aumentada, pois eles 
reduzem a quantidade de Ea necessária para que a reação ocorra.
As enzimas possuem três características que fazem delas o principal vetor de 
regulação dos processos metabólicos, sendo peça essencial para os sistemas biológicos:
 · Alta especifi cidade aos substratos: cada reação química do metabolismo 
é catalisada por apenas uma enzima específica e essa faz com que a Ea seja 
a menor possível, resultando em um produto desejado;
 · Condições reacionais mais brandas: cada enzima tem sua atividade 
controlada por vários fatores como pH, temperatura, disponibilidade de 
substrato e presença de cofatores e coenzimas;
 · Capacidade de regulação da concentração e da atividade: essa 
característica faz com que haja um ajuste refinado para que se contemple as 
demandas metabólicas em diferentes situações fisiológicas.
As enzimas possuem uma área em sua estrutura denominada sítio ativo, que é 
onde ocorrem as reações de catálise. 
O sítio ativo se liga ao substrato por meio de ligações não covalentes, como as 
pontes de hidrogênio, forças de Wander Waals, interações eletrostáticas e hidrofóbicas.
Observa-se que o substrato se liga ao sítio de ativação apenas por uma pequena 
porção por onde ocorre a reação. Esse fato não impede que os aminoácidos 
que compõem o sítio ativo estejam em um mesmo locun da estrutura primária 
da proteína, considerando-se que a estrutura quaternária é um enovelamento 
complexo, a forma ativa, com a composição dos sítios de ativação, que dependem 
dessa complexidade.
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UNIDADE As Enzimas
E + S ES E + P
Figura 5
Um dos fatores para a alta especificidade para com o substrato consiste na 
estrutura tridimensional da enzima, que se encaixa perfeitamente no substrato, em 
um modelo de “chave-fechadura” e/ou modelo de encaixe induzido. 
No modelo chave-fechadura, as enzimas possuem invaginações com tamanhos 
fixos e específicos para o encaixe perfeito com as dimensões e formas dos 
substratos, fazendo com que eles se ajustem no sítio de ligação, impedindo, assim, 
que outras substâncias de diferentes formas e dimensões não formem o complexo 
enzima-substrato (ES).
Já no modelo do encaixe induzido, ocorre flexibilização maior da enzima, 
por seus sítios ativos, que não estão previamente definidos, e quando ocorre a 
interação enzima-substrato, ocorre uma alteração estrutural da enzima, decorrente 
da alteração de cargas que estipulam sua estrutura quaternária, reposicionando os 
aminoácidos que a formam, adequando-a ao substrato específico.
Nos sistemas biológicos, as reações químicas que transformam substratos 
em produtos envolvendo catalisação enzimática podem ocorrer basicamente de 
quatro formas:
 · Proximidade e orientação: os substratos se ligam nos sítios ativos da 
enzima, que aproxima os grupos funcionais em uma orientação adequada 
para ocorrer a reação; em seguida, ocorre uma modificação estrutural da 
enzima, ocorrendo o complexo enzima-substrato e o estado de transição;
 · Catálise por íons metálicos: as forças nas interações entre o substrato são 
eletrostáticas e são decorrentes da capacidade das moléculas vizinhas em 
reduzir os efeitos de atração entre os grupos químicos. A redistribuição das 
cargas elétricas nas enzimas influencia a atividade química do substrato e 
uma ligação eficiente do substrato no sítio ativo reduz a Ea para ser atingido 
o estado de transição, consequentemente acelerando a reação;
a b c
a
b
c
+
Substrate
ES complex
Figura 6
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 · Catálise ácido-básica: nesse tipo de catálise, os grupos químicos podem se 
tornar mais reativos pela adição ou remoção de prótons. As enzimas possuem 
em seus sítios ativos cadeias laterais que exercem a função de doadoras ou 
receptoras de prótons e muitas vezes agem como catalisador ácido e/ou 
básico, pois possuem pKa na faixa de pH fisiológico;
 · Catálise covalente: as enzimas aceleram a reação, formando ligações 
covalentes transitórias com o substrato.
A atividade enzimática é influenciada por vários fatores. Vamos passar agora aos 
mais relevantes.
Temperatura
Lembrando que a temperatura é a energia cinética das moléculas e que as 
reações químicas ocorrem pela colisão delas, a temperatura afeta diretamente as 
reações químicas, sendo maior a sua velocidade quanto maior for a temperatura.
Porém, quando essas reações são catalisadas por enzimas, a velocidade aumenta 
com o aumento da temperatura, até certo momento chamada de temperatura ótima 
(na sua maioria entre 40 e 45º C); a partir desse ponto, quanto mais aumentarmos 
a temperatura, mais devagar a reação.
Isso ocorre por que a enzima é uma proteína e a partir de uma determinada 
temperatura ela começa a sofrer desnaturação, perdendo sua estrutura quaternária 
e, consequentemente, sua função enzimática.
pH
Assim como em relação à temperatura, as enzimas também têm um pH ótimo 
no qual sua velocidade é máxima. A quantidade de íons H+ afeta as enzimas de 
várias formas:
 · A atividade de uma enzima é diretamente relacionada à sua capacidade de 
ionizar os seus sítios ativos. Assim, caso o pH esteja com uma concentração de 
OH- ou H+ em quantidade suficiente para se ligar aos íons dos aminoácidos 
que deveriam ligar-se ao substrato, a enzima tem sua atividade catalítica 
reduzida. Da mesma forma, o substrato pode ser afetado caso contenha um 
ou mais grupos ionizáveis. Podemos afirmar que alterações do pH alteram a 
capacidade de formação do complexo Enzima Substrato;
 · Também temos de levar em conta que uma mudança do pH pode alterar 
as ligações que sustentam a estrutura quaternária e terciária das enzimas, 
provocando sua desnaturação e, consequentemente, uma perda de sua 
função catalítica.
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UNIDADE As Enzimas
T óptima
10 20 30 40 50 60
Temperatura (em °C)
Ve
lo
cid
ad
e d
e
re
aç
ão
 (V
)
Desnaturalização
In�uência da temperatura
Enzimas: Fatores que infuenciam na velocidade
Figura 7
As enzimas, de modo geral, aceitam mudanças significativas do pH; porém, 
a maioria delas apresenta atividade em faixas estreitas desse fator. Assim, os 
organismos se valem de “tampões” que estabilizam o pH. As enzimas possuem 
enorme diversidade e, assim, pH ótimo diferente e específico para cada uma. As 
enzimas que atuam em nosso estômago, por exemplo, apresentam pH ótimo 
de aproximadamente 2, enquanto a quimotripsina do nosso intestino delgado 
apresenta pH ótimo de 8.
Concentração da Enzima e Concentração de Substrato
Levando-se em conta que a velocidade máxima de uma reação é uma função 
entre a quantidade de enzima e a quantidade de substrato disponível no meio, 
a Velocidade inicial (V0) é diretamente proporcional à quantidade de enzima, 
considerando-se que exista um excedente de substrato, conforme a equação:
E S ES E P+ → +�
Passo catalítico
Ligação do substrato
Quando a quantidade de substrato satura os sítios ativos das enzimas, passam a 
existir somente os complexos enzima-substrato (ES).
Assim, a curva velocidade da reação se torna hiperbólica e a velocidade se 
estabiliza, atingindo a velocidade máxima da reação (Vmax).
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E + S
S S
I
I
+
I
KI
EI
ES E + P
Concentração de substrato [S] (mM)
Km
1⁄2 maxV
maxV
Figura 8
Inibição Enzimática
Os Inibidores enzimáticos são compostos que reduzem ou até mesmo inibem a 
ação das proteínas. 
Nos sistemas biológicos, atuam como reguladores metabólicos; vários desses 
compostos são utilizados como fármacos, pois atuam em enzimas específicas de 
vírus e bactérias fundamentais para a replicaçãoe metabolismo desses organismos; 
outros inibidores são utilizados, ainda, como conservantes de alimentos.
Inicialmente, podemos classificar os inibidores em duas categorias, dependendo 
da estabilidade da ligação entre a enzima e o inibidor: inibição irreversível, na qual 
a interação provoca alterações químicas na enzima resultando em uma inativação 
definitiva da molécula, e inibição reversível, na qual a enzima e o substrato se 
ligam por meio de interações não covalentes.
Na inibição reversível, ocorrem interações não covalentes e é possível a enzima 
voltar à sua atividade, dependendo da situação; por sua vez, a inibição reversível 
pode ocorrer de três formas, dependendo do inibidor e da enzima relacionada:
 · Inibição competitiva: é aquela na qual os inibidores apresentam moléculas 
semelhantes aos substratos das enzimas, e compete pelo sítio de ligação 
da enzima pelo substrato, formando o complexo Enzima Inibidor (EI), não 
ocorrendo a reação. Aumentando a quantidade de substrato, potencializamos 
a formação de ES e, assim, podemos manter o mesmo valor de velocidade 
máxima da reação;
 · Inibição não-competitiva: o inibidor pode ligar-se na enzima, em outro 
sítio, que não o de ligação do substrato, a ligação do inibidor provoca 
alteração estrutural da enzima, impedindo a formação do produto, pois os 
complexos que se formam e inibem a reação são EI ou ESI. Como ocorre 
uma deformação do sítio ativo de ligação do substrato, nesse caso, a inibição 
não atinge a velocidade máxima de reação, mesmo com o aumento na 
concentração do substrato. O inibidor não competitivo não se assemelha, 
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UNIDADE As Enzimas
em sua estrutura, ao substrato, alguns metais como a prata e o chumbo se 
ligam em enzimas e alteram sua estrutura quaternária, funcionando como 
inibidores não competitivos;
Figura 9
 · Inibição incompetitiva: nesse tipo de inibição enzimática, o inibidor liga-se 
somente ao complexo ES, não ocorrendo a ligação na enzima livre.
Enzima substrato Complexo 
Enzima-substrato
Produtos
Inibidor 
não competitivo
complexo inibidor 
de enzima-substrato
Figura 10
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Regulação da Atividade Enzimática
Como vimos nesta Unidade, diversos fatores influenciam a atividade das 
enzimas, como temperatura pH, concentração do substrato e enzima e integração 
das enzimas nas vias metabólicas. 
O metabolismo como um todo não funciona em sua capacidade máxima o 
tempo todo. Normalmente, quase a totalidade dos processos pode ser inibida, 
ativada e/ou interrompida em certas fases no ciclo celular ou em células diferentes. 
O metabolismo deve ocorrer de forma organizada para que as células não 
cresçam de forma descontrolada e exerçam suas funções na medida certa, 
compatível com o Sistema Biológico em que se encontra, controlando seu gasto 
energético e produtivo.
Tendo essa premissa em mente, devemos entender que a regulação das 
vias bioquímicas e cadeias metabólicas é regida por mecanismos sofisticados e 
complexos, feitos por meio de controle da quantidade e atividade de enzimas 
“chaves” dentro do Sistema. 
Em seguida, veremos alguns meios que proporcionam um controle mais refinado 
do metabolismo.
Controle Genético
A concentração de enzimas presentes, a quantidade das enzimas disponíveis 
nas células depende de dois parâmetros básicos: sua velocidade de síntese e a 
sua velocidade de degradação. A indução enzimática, que acarreta a sua síntese, 
permite uma resposta celular decorrente de uma alteração do meio.
Assim, a síntese de uma grande quantidade de enzimas pode ser inibida por 
repressão, isto é, o produto final de uma cadeia enzimática inibe uma enzima-
chave da mesma cadeia.
Modifi cação Covalente
Muitas enzimas que controlam o fluxo das cadeias são reguladas por alterações 
covalentes reversíveis que, por sua vez, são catalisadas por outras enzimas.
Normalmente, essas alterações são decorrentes de processos de fosforilação e 
defosforilação decorrentes da adição ou retirada de grupos fosfato. 
Essas modificações covalentes reversíveis também podem ser decorrentes de 
processos de acetilação-desacetilação, adenilação-desadenilação, uridinilação-
desuridililação e metilação-desmetilação.
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UNIDADE As Enzimas
Enzimas Alostéricas
As enzimas alostéricas possuem um sítio de ligação adicional, no qual 
moduladores de atividade se ligam e acarretam mudanças em sua estrutura e/
ou em sua conformação não covalente, alterando, também, sua afinidade pelo 
substrato (aumentando ou diminuindo).
Essas ligações com os efetores (ou moduladores alostéricos) são reversíveis e 
não covalentes em sítios alostéricos na molécula da enzima. Esses moduladores 
alostéricos são moléculas orgânicas pequenas, de baixo peso molecular; 
normalmente, são substratos ou produtos de outras reações enzimáticas, em sua 
grande maioria, as enzimas que possuem esse tipo de controle são enzimas chaves 
das cadeias enzimáticas. 
Esses efetores podem ser organizados como Efetor alostérico positivo, quando 
aumenta a afinidade da enzima pelo substrato e, consequentemente, aumenta a 
velocidade da reação, e Efetor alostérico negativo – reduzindo a afinidade e, de 
modo similar, reduzindo a velocidade da reação.
Existem enzimas que são constituídas de proteínas simples, sendo compostas 
em sua totalidade de cadeias polipeptídicas. No entanto, elas só adquirem sua 
atividade quando associadas com cofatores e coenzimas:
 · Cofatores (metálicos): nos organismos, os metais que atuam como 
cofatores podem ser divididos em dois grupos:
 · Metais alcalinos e alcalinos terrosos: sódio (Na+), potássio (K+), 
magnésio (Mg2+) e cálcio (Ca2+);
 · Metais de transição: normalmente, esses metais estão associados 
à catálise; seus íons possuem elevado número de cargas elétricas 
positivas, muito úteis para as moléculas de baixo peso molecular 
realizarem suas ligações. Assim, atuam como aceptores de elétrons, 
podendo interagir com dois ou mais íons. Entre eles, podemos citar o 
Ferro (Fe2+), o Zinco (Zn2+) e o Cobre (Cu2+);
 · Coenzimas: são moléculas orgânicas de baixo peso molecular, que 
normalmente derivam de vitaminas. Porém, há coenzimas que são 
moléculas análogas às vitaminas, sendo requeridas em quantidades 
pequenas, mas que facilitam as reações enzimáticas
Vitaminas
Além dos componentes que possuem quantidade mais significativa na 
composição dos seres vivos como carboidratos, proteínas lipídeos e aminoácidos, 
existe um grupo de substâncias orgânicas que funciona em pequenas quantidades 
(oligossubstâncias): as vitaminas.
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Vitaminas: moléculas orgânicas que são necessárias para muitos dos processos 
metabólicos do nosso organismo. Normalmente, sua quantidade requerida é de 
alguns poucos miligramas (mg) ou até mesmo microgramas (μg) por dia, mas, mesmo 
nessas quantidades, estas substâncias são essenciais para o bom funcionamento de 
nosso organismo. Para isso, uma alimentação balanceada é fundamental, sendo 
que a grande maioria das vitaminas que necessitamos não são sintetizadas pelo 
nosso corpo.
As exceções a essa regra são:
 · A vitamina D – sintetizada na pele;
 · A vitamina K – sintetizada pela nossa flora intestinal, sendo necessário um 
incremento na dieta para atingir a demanda fisiológica dessa vitamina;
 · A niacina – sintetizada no fígado, tomando como precursor o triptofano 
(aminoácido);
 · A riboflavina – sintetizada pela flora do intestino grosso;
 · A biotina – sintetizada também pela flora do intestino grosso.
Esse grupo de moléculas orgânicas tem enorme variedade de funções biológicas, 
são cofatores enzimáticos, atuam como antioxidantes, combatendo radicais livres 
produzidos pelo nosso metabolismo, e atuam como precursores hormonais (como 
a vitamina D).
Cada vitamina possui função específica em nosso organismo. Apesar de muitas 
dessas funções serem complementares, também podem interagir com outros 
nutrientes como proteínas, carboidratos e minerais. Assim, as vitaminas asseguram 
o funcionamento adequado de todo o metabolismo.
De modo geral, asvitaminas são divididas em dois grupos de acordo com sua 
solubilidade: vitaminas lipossolúveis e vitaminas hidrossolúveis.
Vitaminas lipossolúveis
São vitaminas solúveis em solventes apolares (A, D, E e K). As vitaminas A, D e 
K são fundamentais para a formação e manutenção dos ossos. 
O grupo dessas vitaminas é responsável pela manutenção das boas condições 
dos olhos, da pele, dos pulmões, do trato gastrointestinal e do sistema nervoso.
A absorção das vitaminas lipossolúveis pelos mamíferos se dá pelo sangue, 
por meio dos canais linfáticos da parede intestinal, sendo que muitas delas só 
conseguem circular no organismo associadas a proteínas de transporte. 
É importante termos na dieta alimentos que apresentam gordura na sua 
composição, pois os óleos são reservatórios dessas vitaminas. No organismo dos 
mamíferos, o tecido adiposo, assim como o fígado, serve de armazenamento das 
vitaminas lipossolúveis.
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UNIDADE As Enzimas
Vitaminas hidrossolúveis
São aquelas solúveis em água e em solventes polares. Apesar de as vitaminas 
hidrossolúveis desempenharem inúmeras funções nos organismos, uma das mais 
importantes é a liberação da energia dos alimentos que ingerimos.
Esse grupo desempenha importante papel de coenzimas, sendo que as vitaminas 
do complexo B são componentes chave das enzimas relacionadas a esse processo.
Essas vitaminas presentes na fração aquosa dos alimentos que ingerimos são 
diretamente absorvidas pela corrente sanguínea, circulando facilmente pelo nosso 
corpo, na fase aquosa do sangue, com exceção das vitaminas B6, biotina e ácido 
fólico (as quais circulam associadas a proteínas).
Vitamina A – Retinol, retinal e ácido retinoico (existem três formas ativas de 
vitamina A no organismo).
Os carotenoides, que são pigmentos vegetais de cor alaranjada, convertem-se 
facilmente em vitamina A em nosso organismo.
Suas funções são: atuar na retina, sendo essencial à visão; manter a estrutura 
da pele dos tecidos; importante na manutenção e no desenvolvimento dos ossos; 
tomar parte nos processos imunológicos e nos órgãos reprodutores; agir como 
antioxidante, combatendo radicais livres e suas principais fontes são: 
 · Retinoides (presentes apenas em alimentos de origem animal): lacticínios, 
manteiga, fígado, gorduras de peixes e gema de ovo;
 · Carotenos (presentes apenas em alimentos de origem vegetal): frutas 
legumes e hortaliças com coloração verde escura ou alaranjada (brócolis, 
mamão, laranja, couve, cenoura).
Vitamina D – Calciferol
Essa vitamina ajuda a manter em equilíbrio o trânsito de cálcio e do fósforo 
entre o sangue e os ossos e também ajuda na saúde dos dentes.
Suas principais fontes são as gorduras (vitamina lipossolúvel) de queijos, manteiga, 
leite (enriquecido), fígado, gema de ovo e alguns peixes, como sardinha e salmão.
Vitamina E – Tocoferol
A vitamina E tem função antioxidante, prevenindo a oxidação e mantendo ativas 
as vitaminas A, C e os ácidos gordos polinsaturados.
Ela é fundamental para o bom funcionamento dos órgãos reprodutores e 
também é utilizada na indústria de alimentos para evitar a oxidação de gorduras 
dos alimentos processados (ranço).
Suas principais fontes são os óleos vegetais, como azeite, amendoim, soja, palma, 
milho, girassol e as sementes oleaginosas, como nozes e castanhas, sementes e 
grãos inteiros.
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Vitamina K – Filoquinona, menadiona
Essa vitamina toma parte na formação dos complexos proteína-cálcio. É 
fundamental para à coagulação sanguínea e para a calcificação dos ossos. As 
principais fontes são laticínios cereais, carne, ovos, frutas e hortaliças de cor verde, 
como brócolis e couve.
Tiamina – Vitamina B1
A tiamina ajuda a converter os carboidratos em energia e é importante para o 
funcionamento do sistema nervoso. Suas principais fontes são as carnes, de modo 
geral, cereais integrais, nozes, legumes e leguminosas.
Riboflavina – B2
Toma parte na conversão de gorduras, carboidratos e proteínas em energia; 
é importante para a manutenção do sangue, pele e anexos. Principais fontes: 
laticínios, aves, pescado, cereais e hortaliças de cor verde e leguminosas.
Niacina – vitamina B3
Assim como a riboflavina, essa vitamina toma parte na conversão de gorduras, 
carboidratos e proteínas em energia. Suas principais fontes são as carnes de modo 
geral, o leite e as hortaliças de cor verde.
Ácido Pantotêmico – B5
Essa vitamina, além de ajudar a converter nutrientes em energia, também toma 
parte na síntese de ácidos graxos, de neurotransmissores, hormônios, esteroides 
e da hemoglobina, e é parte significativa de nosso sistema imunológico. Suas 
principais fontes são a gema de ovo, aves, peixe, leite, batata doce e hortaliças de 
cor verde escura.
Vitamina B6 – Piridoxal, piridoxina e piridoxamina
Essa vitamina tem função relativa à síntese de reguladores fisiológicos como a 
serotonina, que é neurotransmissor importante para o sono, o apetite e o humor; 
participa na síntese de ácidos graxos e glóbulos vermelhos; toma parte na síntese 
de aminoácidos, carboidratos e lipídios; influencia as capacidades cognitivas e a 
função imunitária. As principais fontes são fígado (vaca, porco e vitela), peixe 
(atum, truta, arenque, salmão), nozes, castanhas, sementes, cereais e frutas como 
banana e uva passa.
Vitamina B12 – Cobalamina
Suas funções estão relacionadas à divisão celular e ao crescimento, bem como à 
produção de glóbulos vermelhos. Suas principais fontes são carne, peixe, marisco, 
ovos e lacticínios.
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UNIDADE As Enzimas
Vitamina C – Ácido ascórbico
Essa vitamina, bem conhecida de forma geral, participa ativamente do processo 
de cicatrização, pois participa na síntese de colágeno, na formação e manutenção 
de ossos e dentes; toma parte no processo de absorção de ferro; participa na 
síntese dos neurotransmissores serotonina e noradrenalina; age como antioxidante 
e é, inclusive, muito utilizada em indústria de sucos e bebidas, para a preservação de 
produtos. Suas fontes principais são frutos (por exemplo: kiwi, citrinos, morango, 
papaia, manga, uva, melão) e produtos hortícolas (por exemplo: salsa, couve 
galega, tomate, pimentão verde).
Colina
Essa vitamina toma parte na síntese e libertação do neurotransmissor acetilcolina; 
metabolização e transporte de gorduras. Suas principais fontes nutricionais são 
leite, ovos, fígado e castanhas.
Biotina
Essa vitamina, além de ajudar a converter os nutrientes em energia, ainda 
participa da síntese da glicose e de ácidos graxos, degradação de alguns desses 
ácidos e na manutenção de anexos tegumentares (unhas, pelos e cabelos). Suas 
principais fontes são fígado, gema de ovo, hortaliças verdes e cereais integrais.
Ácido fólico – Folato, folacina
Essa importante vitamina está muito relacionada à formação do embrião, pois 
ajuda a formar o tubo neural no feto. Além dessa função, ela ainda participa da 
produção de glóbulos vermelhos; metabolismo e síntese de proteínas; divisão celular 
e síntese de DNA e do crescimento de tecidos. Suas principais fontes são fígado, 
hortaliças de cor verde escura, feijões, sementes de trigo, gema de ovo, lacticínios, 
beterraba e sumo de laranja.
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Material Complementar
Indicações para saber mais sobre os assuntos abordados nesta Unidade:
 Sites
Aminoácidos e Proteinas 
https://goo.gl/DDrj1y
Ligação peptídica: unindo aminoácidos
https://goo.gl/KkTb9k
 Vídeos
Introdução à Bioquímica - Aula 1 - Parte 1 - Fundamentos Básicos de Sistemas Biológicos
https://youtu.be/noaLQ687JBU
Coagulação do Sangue
https://youtu.be/e4cQw70owYA
 Leitura
Proteínas
https://goo.gl/xA798l
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UNIDADE As Enzimas
Referências
CHAMPE, P. C. Bioquímica ilustrada. 3.ed. Porto Alegre: Artmed, 2006.
LEHNINGER, A. L.; NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica. 
4.ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2006.
MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. Bioquímica básica. 3.ed. Rio de Janeiro: 
Guanabara Koogan, 2007.
STRYER, L. Bioquímica. 4.ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 1996. 
p.419-36.
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