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(Curta / Salve / Siga) Citologia - Teoria e exercícios

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e auxilia no endurecimento destes. Nos dentes, 
os íons fluoretos acumulam-se na forma de fluorapatita, resistentes às cáries.
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4. Proteínas
As proteínas são macromoléculas orgânicas que apresentam múltiplas funções nos seres vivos. 
Em certas situações, podem até ser utilizadas como fonte de energia.
Classe Exemplo
Enzimas Tripsina, amilase
Transporte Hemoglobina, mioglobina
Contráteis Actina, miosina
Protetoras Anticorpos, fibrinogênio
Hormônios Insulina, prolactina
Estruturais Colágeno, elastina
São formadas por unidades básicas denominadas aminoácidos.
A. Aminoácidos
Diferentemente dos carboidratos e das gorduras, formados basicamente por átomos de carbono, de 
hidrogênio e de oxigênio, os aminoácidos possuem também átomos de nitrogênio nas suas moléculas.
 
H N2 C
R
C
O
OHH
Fórmula geral de um aminoácido
Pode-se observar, nessa molécula de aminoácido, a coexistência de dois radicais importantes: 
um grupamento amina (NH2) e um grupamento carboxila (COOH). Como o grupamento carboxila 
caracteriza um conjunto de substâncias chamadas ácidos carboxílicos, a molécula recebe a desig-
nação de aminoácido.
Note, ainda, um radical representado pela letra R. Trata-se de um radical que varia de um amino-
ácido	para	outro.	Existem	20		tipos	de	aminoácidos	que	entram	na	composição	das	proteínas	dos	
seres vivos e eles se distinguem entre si pelo radical que apresentam. Pode ser um simples átomo 
de hidrogênio, como no aminoácido glicina, ou um grupamento CH3, como na alanina.
 H
O
OH
NH2
H
C C
A
 
H3C
H
CNH2
O
OH
C
B
Os aminoácidos glicina (A) e alanina (B)
A.1. Tipos de aminoácidos
Os	vegetais	conseguem	produzir	os	20	tipos	diferentes	de	aminoácidos.	No	entanto,	os	seres	
heterótrofos não conseguem produzir todos. São chamados de aminoácidos naturais aque-
les que são produzidos pelo próprio organismo. Os aminoácidos podem ser sintetizados a 
partir de carboidratos graças à transferência do grupo NH2 das proteínas da dieta ou, ainda, 
da transformação de um aminoácido em outro. Os aminoácidos que não podem ser produ-
zidos e precisam ser obtidos pela alimentação são chamados de aminoácidos essenciais. 
Alimentos como carnes, ovo, leite, soja e feijão são riquíssimos em proteínas e, consequen-
temente, em aminoácidos.
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A.2. União entre os aminoácidos
A ligação entre dois aminoácidos sempre acontece da mesma forma: o grupamento amina de 
um aminoácido liga-se ao grupamento carboxila de outro, com a saída de uma molécula de água, 
sendo considerada uma reação de desidratação. A ligação química que une os aminoácidos é 
chamada ligação peptídica.
R 
C C
O 
OH
H
N
H
H
R 
C C
O 
OH
H
N
H
H
Aminoácido Aminoácido
O 
OH
R 
C C
R O 
C
H
N
H
H
Ligação
peptídica
N C
H H
+ H2O
Dipeptídeo
+
1 2 2 1 
Ligação peptídica entre dois aminoácidos
O composto formado na união de dois aminoácidos é um dipeptídeo.	Cadeias	com	10	ou	menos	
aminoácidos são oligopeptídeos. Cadeias maiores são chamadas de polipeptídeos.
Observe que, no dipeptídeo formado, uma das extremidades possui um grupo amina, que 
pode se ligar à carboxila de um outro aminoácido. A outra extremidade tem um grupo carbo-
xila, que pode se ligar ao grupo amina de um outro aminoácido. Dessa forma, os aminoácidos 
podem se encadear, formando longas sequências contendo centenas ou milhares deles.
O número de ligações peptídicas de uma proteína depende da quantidade de aminoácidos que 
ela possui.
nº de ligações peptídicas = nº de aminoácidos – 1
Se	uma	proteína	possui	300	aminoácidos,	ela	tem	299	ligações	peptídicas	entre	eles,		tendo	sido	
formadas	299	moléculas	de	água	na	síntese	dessa	proteína.
Uma proteína pode se diferenciar de outra pelo número de aminoácidos, pelos tipos de aminoá-
cidos e pela sequência dos aminoácidos. Assim, duas proteínas que tenham o mesmo número e 
os mesmos tipos de aminoácidos podem ainda não serem iguais.
B. Estruturas das proteínas
A sequência linear de aminoácidos que compõe uma proteína define a estrutura primária dessa 
proteína.
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 2019 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30
Phe Val Asn Gln His Leu Cys Gly Ser His Leu Val Glu Ala Leu Try Leu Val Cys Gly Glu Arg Gly Phe Phe Tyr Thr Pro Lys Ala 
Estrutura primária de uma proteína (cada sigla representa o nome de um aminoácido)
Logo ao ser formado, o filamento de aminoácidos da proteína vai se enrolando sobre si mes-
mo, formando uma helicoidal chamada alfa-hélice. É uma estrutura relativamente estável, 
cujas voltas são mantidas por ligações de hidrogênio que se estabelecem entre aminoácidos 
diferentes na cadeia, sendo esta forma denominada estrutura secundária.
Estrutura secundária de uma proteína
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Os aminoácidos continuam estabelecendo en-
tre si outros tipos de atrações, além das pon-
tes de hidrogênio, como as ligações dissulfe-
to. Isso faz com que a proteína dobre sobre si 
mesma, adquirindo uma forma espacial deno-
minada estrutura terciária.
CH2
CH2
O
H
O
HO — C
Ponte de 
hidrogênio
Ponte de 
dissulfeto
CH2
S
S
CH2
Estrutura terciária
A maioria das proteínas dos seres vivos só terá 
atividade biológica após adquirir a estrutura 
terciária.
Algumas proteínas podem apresentar a estru-
tura quaternária, que corresponde a um agru-
pamento de duas ou mais cadeias terciárias 
unidas entre si, como ocorre na hemoglobina.
A molécula de hemoglobina é formada 
por quatro cadeias proteicas terciárias 
e é responsável pelo transporte 
de oxigênio para os tecidos.
C. Desnaturação das proteínas
A posição na qual se estabelecem as ligações 
de hidrogênio, assim como as outras formas 
de interação, dependem da sequência de 
aminoácidos da proteína, ou seja, de sua 
estrutura primária. Uma alteração na cadeia 
de aminoácidos faz com que essas ligações 
se formem em locais diferentes dos habi-
tuais. Isso pode ocasionar mudanças nas 
estruturas das proteínas, fazendo com que 
elas tenham uma configuração espacial di-
ferente, comprometendo a sua função. No 
entanto, essas alterações espaciais podem 
ocorrer, sem que haja a mudança na posição 
dos aminoácidos, induzidas por fatores do 
meio, como variação brusca de pH, aumento 
excessivo de temperatura, choques mecâni-
cos ou osmóticos, substâncias químicas etc. 
Quando isso ocorre, a proteína perde a sua 
atividade biológica, sendo esse processo 
conhecido como desnaturação.
Desnaturação
Proteína desnaturada
Proteína na forma original
Desnaturação de uma proteína
Ao romper as ligações originais, a molécula 
da proteína passa a estabelecer novas do-
bras ao acaso. Geralmente, as proteínas tor-
nam-se insolúveis quando se desnaturam.
Isso acontece, por exemplo, com a albumi-
na da clara do ovo. Crua, ela é transparente 
e fluida; ao ser cozida, torna-se branca e con-
sistente.
A desnaturação das proteínas do leite expli-
ca a formação da coalhada. Quando o leite 
é submetido à ação de bactérias, a lactose, 
dissacarídeo presente no leite, sofre fer-
mentação e origina ácido láctico, azedando 
o leite. Com a acentuada redução do pH, as 
proteínas do leite (a lactoalbumina e a caseína) 
desnaturam-se, tornando-se insolúveis e 
precipitando. O leite perde a sua consistên-
cia líquida normal, tornando-se pastoso.
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Na desnaturação, a sequência de aminoácidos das proteínas não se altera e nenhuma li-
gação peptídica é rompida. Isso demonstra que as atividades biológicas e as propriedades 
físico-químicas das proteínas não dependem apenas da sua estrutura primária, embora essa 
seja o fator determinante da sua forma espacial. Algumas proteínas desnaturadas, ao serem 
devolvidas para o seu meio original, podem recuperar a sua configuração espacial normal, 
renaturando-se. Entretanto, quando a desnaturação ocorre por elevações extremas de tem-
peratura ou alterações muito intensas do pH, as modificações, geralmente, são irreversíveis. 
A clara do ovo, que se solidifica