Tutoria P2M3Pr2 Desnutrição

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Tutoria P2/M3/Pr2: Desnutrição @mileaguiar
DESNUTRIÇÃO
DESNUTRIÇÃO
proteínas e aminoácidos
bioquímica
♥ Polímeros de aminoácidos;
- Caracterizados pela presença de nitrogênio;
♥ Mais abundantes moléculas biológicas;
♥ Funções:
 - Estrutural, enzimática, hormonal, de transporte, de imunidade e contrátil;
♥ Deficiência na ingestão = retardo na taxa de crescimento;
♥ Deficiência calórica = desvio das proteínas das funções plásticas ou reparadoras normais para produção de energia;Grupo R é responsável por:
 - Polaridade;
 - Solubilidade;
 - Reatividade química;
- Potencial para formar ligações com H;
aminoácidos
♥ Formados por carbono hidrogênio, oxigênio e nitrogênio, e, ocasionalmente, enxofre;
♥ AA = unidos por síntese por desidratação e desunidos por hidrólise;
♥ 20 tipos de AA comuns 
 - Alfa-aminoácidos;
 * Dentre os 20, 9 são essenciais;
- Grupo carboxila e grupo amino ligados pelo mesmo carbono(alfa);
- Se diferem quanto à cadeia lateral ou grupo R; 
♥ O carbono alfa é um centro quiral (exceto o da glicina);
- AA possuem estereoisomeria;
*Enantiômeros e opticamente ativos (giram o plano da luz polarizada);
 
♥ CLASSIFICAÇÃO DOS AA:
- Esquema D – L de acordo com o gliceraldeído;
*Proteínas essenciais são sintetizadas apenas com L-aminoácidos;
♥ AA classificados em 5 classes de acordo com as propriedade dos grupos R:
- Grupo R apolares/alifáticos;
 ⤷ AA hidrofóbicos;
 ⤷ Exemplos: alanina, valina, leucina, isoleucina;
- Grupos R aromáticos;
 ⤷ AA hidrofóbicos;
 ⤷ Exemplos: Fenilalanina, tirosina e triptofano;
- Grupos R carregados positivamente;
 ⤷ AA hidrofílicos;
 ⤷ Exemplos: Lisina, arginina e histidina;
- Grupos R carregados negativamente;
 ⤷ AA hidrofílicos;
 ⤷ Exemplos: Aspartato e glutamato;
- Grupos R polares não carregados;
 ⤷ AA de solubilidade intermediária – depende da presença de hidroxilas e de grupos fenóticos ionizáveis;
 ⤷ Exemplos: Serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina;
♥ Classificação metabólica e nutricional:
 - Indispensáveis (essenciais)
 ⤷ Cujos esqueletos de carbono são podem ser sintetizados pelo organismo;
 - Dispensáveis (não essenciais/naturais) 
 ⤷ Separados em duas classes por Laidlaw e Kopple = verdadeiramente dispensáveis e condicionalmente indispensáveis;
* Os verdadeiramente dispensáveis podem ser sintetizados no organismo a partir de outros AA ou outros metabólitos de complexos nitrogenados;
* Os condicionalmente indispensáveis são sintetizados a partir de outros AA normalmente, mas em condições fisiopatológicas se tornam essenciais; 
♥ Aminoácidos podem agir como ácidos ou bases:
 - Anfotéricos ou anfólitos;
 - Atuam como íon bipolar, ou zwitteríon;
 - Apresentam um grupamento ácido (COOH) e um grupamento básico (NH2);
peptídeos
♥ Ligação peptídica:
- Formada pela síntese por desidratação;
- Quebra por hidrólise em um processo lento;
- 2 AA = dipeptídio;
- 3 AA = tripeptídios;
*Assim por diante.
♥ Número de aminoácidos:
- Pequeno = oligopeptídeo;
- Grande = polipeptídeo;
♥ Uma unidade de AA em um peptídeo é chamada de resíduo;
- Resíduo aminoterminal e o carboxiterminal;
proteínas
♥ Estruturas proteicas:
 1. Estrutura primária:
 - AA ligados de forma linear;
 - O comprimento e a sequência de AA determinam suas propriedades físico-químicas, estruturais, biológicas e funcionais;
 2. Estrutura secundária:
 - A presença de AA com diferentes polaridades induz a rotação;
 - Podem ser encontradas nas formas helicoidal ou folha beta;
 3. Estrutura terciária:
 - Caracterizada pelo enovelamento da cadeia polipeptídica;
* Enovelamento mantido pelas forças eletrostáticas, hidrofóbicas, forças de van de waals e pontes de hidrogênio;
 - Objetiva minimizar a energia livre da molécula;
 4. Estrutura quaternária:
 - Rearranjo espacial de duas ou mais cadeias que apresentem estruturas terciárias;
 - Objetiva reduzir a exposição de resíduos hidrofóbicos ao meio aquoso;
 - Mantida principalmente por pontes de hidrogênio, ligações hidrofóbicas e eletrostáticas;
♥ Principais proteínas alimentares:
⤿ Proteínas do leite:
 - 3 – 3,6g/100mL de proteínas de alto valor nutricional;
 - Classificadas como caseínas (80%) e proteínas do soro (20%);
⤿ Proteínas dos cereais:
 - Exemplos: trigo, aveia, cevada, arroz;
 - 10-15% de proteínas;
*Glúten = proteína de reserva;
⤿ Proteínas das leguminosas:
 - Exemplos: feijão, soja, ervilhas, amendoim, grão de bico, lentilhas;
 - 20-40% de proteínas (maioria globulinas e albuminas);
⤿ Proteínas dos ovos:
 - Ovoalbumina = principal proteína da clara;
 - Elevado valor nutricional por conta dos AA essenciais e alta digestibilidade;
 - Devem ser desnaturadas antes do consumo, em função das propriedades antinutricionais conferidas pelos inibidores enzimáticos (ovomucoide e ovoinibidor), pela adequação de metais (ovotransferrina) e pela complexaçao com biotina (avidina); 
metabolismo
♥ Menos de 10% da proteína total que passa pelo trato digestório, aparece nas fezes;
♥ Objetivo da digestão:
 - Liberar AA, dipeptídeos e tripeptídeos;
♥ Em um período relativamente curto pós nascimento, absorvemos proteínas, com as imunoglobulinas vindas do leite materno, para imunização passiva;
♥ Após isso, os enterócitos não consegue absorver proteínas intactas;
♥ Enzimas responsáveis pela digestão são divididas em:
 1. Endopeptidases:
 - Atum sobre ligações internas e liberam grandes fragmentos;
 2. Exopeptidases:
 - Atuam sobre as extremidades da cada e liberam 1 AA em cada reação; 
 - Ainda subdividida em carboxipeptidases ou aminopeptidases; 
♥ A digestão das proteínas se inicia no estômago:
 - Acidificação do ácido clorídrico = desnaturação de proteínas (as tornando vulneráveis a ação da pepsina – endopeptidase) e ativação de enzimas;
pepsina
♥ A pepsina é liberada no estômago como pepsinogênio (enzima inativa);
♥ HCl liberado pelas células parietais = pH intragástrico +/- 2;
 ⤿ O pH ácido, atua removendo o fragmento inibidor da pepsina;
 ⤿ Esta ativação também pode ocorrer por autocatálise (ativação pelas próprias pepsinas);
 ⤿ Atua também na sinalização da liberação de colecistoquinina (CKK) no duodeno; 
 ⤿ A CKK estimula a liberação de enzimas digestivas pelo pâncreas exócrino e pelas células da mucosa intestinal; 
♥ A pepsina tem capacidade para digerir o colágeno = albuminoide pouco afetado por outras enzimas digestivas, presente em carnes;
♥ Ela é responsável por 10-20% da digestão total das proteínas;
intestino
♥ O quimo no intestino estimula a liberação de secretina, que estimula a secreção de bicarbonato, e de CKK, que estimula a liberação de enzimas pelo pâncreas.
♥ No suco pancreático há proteases pancreáticas, que são secretadas inativas (zimogênios);
♥ A atividade da enteropeptidase é estimulada pelo tripsinogênio, enquanto sua liberação da membrana apical dos enterócitos é provocada pelos sais biliares. 
♥ A enteropeptidase ativa o tripsinogênio em tripsina por meio da liberação de um hexapeptídeo a partir do N-terminal dessa molécula. 
♥ A tripsina, além de atuar sobre as proteínas alimentares, também ativa outras pré-proteases liberadas pelo pâncreas exócrino, ou seja, a tripsina atua:
 - Quimiotripsinogênio, liberando a quimiotripsina; 
- pró-elastase, liberando a elastase; 
- Pró-carboxipeptidases, liberando as carboxipeptidases.
♥ No fim há 40% de AA livres e 60% de pequenos peptídeos;
♥ Absorção:
 - Forças motrizes = gradientes de Na+ e de H+ para absorção ativa de AA e dipeptídeos, respectivamente;
♥ Capacidade absortiva de di e tripeptídeos é maior no intestino delgado proximal em relação ao delgado distal;
metabolismo
♥ Um indivíduo com peso de 70 kg possui cerca de 12 kg de proteínas e de 200-230 g de AA livres;
♥ Músculo esquelético = 7 kg de proteínas;
♥ Após absorção:
 - Os AA são transportados diretamente para o fígado pelo sistema porta;
 ⤿ Fígado como importante modulador da concentração de AA plasmáticos; 
 - 20% dos AA captados pelo fígado vão para a circulação sistêmica,50% é transformado em ureia e 6% em proteínas plasmáticas;
* Os AA na circulação serão metabolizados pelo músculo esquelético, rins e outros tecidos;
♥ Fígado = órgão regulador do catabolismo de AA essenciais, com exceção dos ACR (isoleucina, leucina e valina);
 - Parte dos aminoácidos é usada na síntese de proteínas que são secretadas, como a albumina e a fibrina, e na síntese de proteínas de vida média mais curta, como enzimas, necessárias ao catabolismo dos aminoácidos que ficam na própria célula hepática.
♥ Há um processo contínuo dinâmico de síntese e catabolismo protéico chamado turnover proteico; 
 - A velocidade depende da função da proteína e do tipo de tecido ou órgão;
 - Taxa média diária de proteína renovada = 3% do total proteico do organismo = aproximadamente 300-400g por dia;
- Fatores que afetam o turnover:
 *Alimentação; 
 * Disponibilidade de AA na circulação sanguínea;
 *Concentração de hormônios anabólicos e de hormônios catabólicos;
 *Atividade física;
♥ Em resposta a um jejum = aumento da degradação proteica no organismo;
- Assim os AA podem ser usados para gliconeogênese ou oxidados;
- AA contribuem para a síntese de cerca de 60g de glicose por dia na fase inicial do jejum;
- Após 2 ou 3 semanas sem ingestão alimentar a gliconeogênese não fornece mais do que 15 – 20 gramas de glicose por dia; 
síntese protéica
♥ A sequência de AA de uma proteína é geneticamente controlada por um polinucleotídeo (DNA);
♥ Os ribossomos e o RNA ribossomal contribuem para o processo de síntese na parte da tradução;
- O RNA mensageiro serve como molde e transmite a informação do DNA para o ribossomo;
- O RNA transportador, transporta os AA específicos para os ribossomos a partir do pool intracelular de AA livres;
♥ Regulação hormonal da síntese proteica: 
 - GH estimula a síntese proteica, aumentando a [ ] de proteínas nos tecidos;
 - Insulina estimula a síntese proteica aumentando o transporte de AA pela membrana celular;
 - Testosterona estimula a síntese proteica, principalmente nos períodos de crescimento;
 - Glicocorticoides estimulam a degradação proteica muscular, fornecendo substrato para a gliconeogênese e para a cetogênese;
 - Tiroxina afeta indiretamente, aumentando a velocidade do metabolismo proteico em todas as células;
catabolismo de AA
♥ Transaminação:
 - Transferência do grupo alfa-amino de um AA para alfaceroglutarato;
*
♥ Desaminação
♥ Ciclo da ureia
 (RESUMO NO CADERNO)
desnutrição
♥ Doença/síndrome de natureza clinico-social multifatorial;
- Raízes na pobreza;
♥ Desequilíbrio celular entre a oferta de nutrientes e de energia e a demanda necessária do organismo para assegurar crescimento, manutenção e funções específicas;
♥ Mais prevalente em lactentes e em crianças menores de 5 anos de idade = crescimento longitudinal aumenta as necessidades nutricionais;
causas
♥ Normalmente associadas à pobreza, à carência alimentar e às condições ambientais desfavoráveis, com a falta de saneamento básico e de água de boa qualidade;
♥ Divisões:
 - Primária = origem nutricional;
 - Secundária = causada por doenças não nutricionais como cardiopatias, nefropatias, doenças crônicas ou alterações metabólicas desencadeadas por estresse agudo – traumas, sepse, inflamações agudas;
♥ Papel das infecções
- Importante agente etiológico;
- A subnutrição aumenta a frequência, intensidade e duração das infecções;
- Gastos energéticos elevados durante o processo infeccioso;
♥ Hábitos alimentares inadequados
- Falta de informação acerca da amamentação exclusiva até 6 meses após o nascimento;
- Práticas de complementação alimentar inadequadas ou tardias;
- Frágil vículo materno;
- Escolha incorreta dos alimentos;
♥ Subnutrição materna;
tipos de subnutrição
♥ MARASMO
- Deficiência em energia;
- Prevalente antes do 1 ano de vida;
- Resultado extremo de adaptação à baixa ingestão alimentar ou fome;
- Ocorre perda da gordura subcutânea e de tecido muscular, com redução marcante no crescimento, mas sem edema;
♥ KWASHIORKOR
- Mais frequente após 18 meses de idade;
- Apresenta edema e esteatose hepática;
- Com frequência os pacientes possuem cabelos finos, dermatoses típicas;
♥ SUBNUTRIÇÃO CRÔNICA 
- Baixa estatura;
- Alimentação inadequada e insuficiente durante o crescimento e alta frequência de infecções decorrentes de moradias insalubres;
alterações da desnutrição
♥ Hormonal: cortisol, leptina, hormônios reprodutivos, tireoidianos, metabolismo da glicose, insulina, GH, 
diagnóstico
♥ Avaliação antropométrica:
 - Medição das variações físicas de alguns segmentos corporais ou da composição corporal;
- Medidas mais utilizadas: estatura e peso;
- Baseia-se nas curvas de referência para cada idade e sexo;
** Comparações de variáveis para crianças com até 5 anos de idade:
1. Índice peso/idade (P/I):
 ⤿ Déficit indica alterações agudas e crônicas de acúmulo insuficiente da massa corporal;
2. Índice estatura/idade (E/I)
 ⤿ Déficit indica processo crônico ou pregresso de retardo do crescimento linear;
3. Índice peso/estatura (P/E):
 ⤿ Déficit indica acúmulo insuficiente de massa corporal ou catabolismo de tecidos corporais;
** Comparações para crianças com mais de 5 anos e adolescentes:
1. IMC/idade;
2. Índice estatura/idade pode ser utilizado para classificação de retardo no crescimento;
**Comparações para adultos:
1. IMC;
exames laboratoriais
proteínas totais
♥ Determina o estado nutricional e triagem de distúrbios renais e hepáticos;
♥ Feito a partir de uma amostra de sangue;
♥ Relação albumina/globulinas;
- Essas proteínas mantém a pressão osmótica do sangue;
♥ Quando há uma diminuição:
 - Desnutrição grave, doenças hepáticas ou doenças renais;
 - Gravidez;
 - Alcoolismo crônico;
 - Hipertireoidismo;
♥ Quando há um aumento:
 - Aumento da produção de anticorpos, doença infecciosa ou algum tipo de câncer;
 - Doença autoimune;
 - Desidratação;
TRANSFERINA
♥ Proteína principalmente produzida pelo fígado = função de transporte de ferro para a medula, baço, fígado e músculos;
♥ Avaliação feita em jejum de 8 a 12 horas;
♥ Solicitada para fazer o diagnóstico diferencial das anemias microcíticas, caracterizadas por hemácias menores;
♥ Índice de saturação da transferrina = % de transferrina que está ocupado pelo ferro;
- Normal = 20 – 50%
♥ Transferrina alta: anemia ferropriva, gravidez ou tratamento de reposição hormonal;
♥ Transferrina baixa: desnutrição, talassemia, inflamações, doenças hepáticas e renais, nefrose;
PRÉ-ALBUMINA
♥ Utilizado para avaliar os níveis da proteína típica do fígado, uma vez que fornece AA para a produção de outras proteínas e transporta substâncias como tiroxina para todo o corpo;
♥ Na desnutrição se encontra diminuida;
LIPidOGRAMA
♥ Exame de perfil lipídico; 
♥ Verifica a quantidade de LDL, HDL, VLDL, triglicerídeos e colesterol total;
♥ Jejum de 12h;
♥ LDL:
 - Ideal: abaixo de 130 mg/dL ;
 - Para outras pessoas: 50-100 mg/dL;
♥ HDL:
 - Ideal: Acima dos 40mg;
♥ VLDL:
 - Ideal: acima de 30 mg/dL;
♥ Colesterol total:
 - Abaixo de 190 mg/dL;
♥ Triglicerídeos:
 - Menor que 150 mg/dL;
♥ Níveis diminuídos de lipoproteínas podem ocorrer na síndrome de má-absorção;
tratamento
♥ Alimentação, geralmente por via oral + tratamento da causa + alimentação por sonda ou intravenosa + medicamentos/suplementos multivitamínicos (casos de desnutrição grave);
♥ Alimentação por sonda (nutrição enteral)
- Sonda nasogástrica;
♥ Alimentação intravenosa (nutrição parenteral)
- Pode fornecer uma parte (parcial) ou a totalidade;
♥ Medicamentos para aumentar o apetite (dronabinol, megestrol) medicamentos para aumentar a massa muscular (GH ou esteroide anabolizante (nandrolona, testosterona); 
PNAN
♥ Aprovada no ano de 1999;
♥ Conjunto de políticas que propõem respeitar, proteger, promover e prover os direitos humanos à saúde e à alimentação;
♥ Houve uma nova edição, publicada em 2011, apresentando como proposito a melhoria das condições de alimentação, nutrição e saúde da população brasileira;
♥ Pressupostos os direitos à saúdee à alimentação;
♥ Orientada pelos princípios 
referências
♥ Princípios de bioquímica de Lehninger 
♥ Bases bioquímicas e fisiológicas da nutrição (2ª edição)