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Estrutura e função de aminoácidos, peptídeos e proteínas

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0. Revisão: Química
· O que é uma ligação bissulfídica?
As ligações dissulfeto, são ligações covalentes entre as cadeias laterais de cisteínas contendo enxofre, e são muito mais fortes que os outros tipos de ligações que contribuem para a estrutura terciária. É uma ligação covalente simples resultante da junção de dois grupos tiol (-SH).
· Como são definidos os ácidos e as bases e o que define um ácido ou base como “forte” ou “fraco”?
Podemos definir ácido e base por meio do conceito de Arrhenius e do de Brönsted e Lowry. O primeiro define ácido como toda substância que em solução aquosa libera como cátion o íon hidrogênio (H+) e base como toda substância que em solução aquosa se dissocia liberando ânion oxidrila (OH-), ou hidroxila. Já o segundo define ácido como um doador de prótons, uma substância que pode transferir um próton enquanto base é um receptor de prótons de um ácido. Podemos definir a força de um ácido e uma base pela sua capacidade de ionizar quando dissolvido em água, quanto maior a ionização, maior a sua força.
· O que significam os valores de pH e de pKa?
pH: é definido como o cologaritmo da atividade de íons hidrônio, –log[H+], mas a escala de pH é prática e costuma ser usada entre 0 e 14 mostrando a acidez ou basicidade de uma solução aquosa. O pKa é o valor negativo do log do Ka, uma ferramenta matemática usada para facilitar os cálculos: pKa = - log Ka, o Ka é a constante de ionização, um valor constante para cada substância que informa a porcentagem de íons formados na dissociação. O Ka tem relação direta com a acidez, quanto maior, mais ácido é a substância, já o pKa tem relação inversa, quanto maior o pKa mais fraco é o ácido.
· Quimicamente, o que são tampões, quais são suas funções num organismo e qual a relação operacional entre pKa e pH?
Tampão: qualquer sistema de Ácido fraco e sua base conjugada ou uma base fraca e seu ácido conjugado, que minimiza alterações na concentração de H+ livre, isto é, qualquer substância que pode se ligar reversivelmente ao íon H+ , que têm a propriedade de manter o pH mais ou menos constante durante a adição de H+ ou OH-. Muitas reações químicas que ocorrem dentro de uma célula, ou mesmo fora delas, dependem do pH e pequenas variações do mesmo podem afetar a velocidade de uma reação química ou mesmo não permitir que ela ocorra, daí o organismo neutraliza estes ácidos para prevenir alterações na quantidade de H + e preservar a função celular. A relação operacional entre pKa e pH é que o pKa é o valor de pH no qual 50% do ácido encontra-se dissociado.
1. Conceito geral e classificação dos aminoácidos
· O que são as proteínas?
São moléculas construídas a partir de aminoácidos, ligadas de forma covalente em sequências lineares características, que são as cadeias polipeptídicas.
· Como é a forma do aminoácido?
Todo aminoácido possui um carbono central, chamado de carbono alfa, um grupo amino (H3N+), e um grupo ácido carboxílico (COO-).
· A que se refere o L e o D na frente do nome do aminoácido?
É uma forma de descrever a forma espacial desse aminoácido. O carbono alfa possui 4 ligantes, sendo ele um carbono quiral, o que dá a possibilidade de realizar isomeria. A comparação é feita com o gliceraldeído, que tem a mesma conformação em L e D, quando o grupo amino está do lado esquerdo, ele vai ter um L na frente, quando está do lado direito, vai ter um D.
· Como pode ser agrupado os aminoácidos pelo seu grupo R?
Os aminoácidos são diferenciados pelos seus radicais, e podem ser classificados, assim, em (Lehninger): grupo com radicais alifáticos apolares, polares não carregados, carregados positivamente, carregados negativamente e aromáticos.
SUMMARY: Proteínas são macromoléculas formadas a partir de vários aminoácidos ligados entre si, por meio de ligações peptídicas. Esses aminoácidos, como o próprio nome sugere, são formados por um grupo amino, um grupo carboxílico e um radical, que vai classifica-los.
2. Os aminoácidos podem atuar como ácidos e bases
· Como o pH do meio pode alterar a carga do aminoácido?
Dependendo do pH da solução que o aminoácido se encontra a tendência é de encontrar ele carregado positivamente (pH ácido), negativamente (pH básico) ou na sua forma zwitteriônica (pH próximo do neutro).
· O que é o ponto isoelétrico?
O ponto isoelétrico é o pH do meio que faz com que todos os aminoácidos se apresentem na sua forma zwitteriônica. No ponto isoelétrico, a soma das cargas existentes na molécula é zero, já que a parte positiva se anula com a parte negativa.
· O que acontece com o grupo orgânico do aminoácido quando o pH é inferior ao pKa? E quando é superior?
Esses grupos se encontram protonados, ou seja, com carga positiva. Isso acontece em pH extremamente baixo. Já quando o pH é superior ao pKa, esses grupos ficam desprotonados, ou seja, com carga negativa, pois perderam o próton H+. (Quando o valor é igual, metade dos aminoácidos vão estar na forma protonada e metade na forma zwitteriônica.)
· Para ilustrar:
Na titulação do ácido aspártico, é possível perceber essa situação. Pegamos o primeiro exemplo do ácido carboxílico do carbono alfa: ele tem pKa de 2.09, e num pH inferior à isso, como abaixo de 1, alfa-COOH está protonado. Quando o pH aumenta para 3, ou seja, acima do valor de pKa, esse mesmo grupo acaba se desprotonando, e perdendo o H que tinha anteriormente, ficando com carga negativa.
3. Formação da ligação peptídica
· Como ocorre a ligação peptídica?
A ligação entre dois aminoácidos ocorre por meio da junção de uma extremidade carboxílica, com a liberação de uma hidroxila, com uma extremidade amina, onde há a liberação de um hidrogênio. Como resultado, ocorre a liberação de uma molécula de água. Na imagem é possível observar essa junção, em amarelo, do carbono de um aminoácido com o nitrogênio de outro aminoácido.
· Como é a nomenclatura dos resíduos de aminoácido encontrados nos peptídeos?
Quando o aminoácido perde a hidroxila do grupo carboxílico para fazer a ligação peptídica, ele se torna um resíduo de aminoácido, que por sua vez, tem o sufixo -il. Por exemplo, a tirosina se torna tirosil, já a glicina se torna glicil.
· Uma proteína pode ter mais de uma cadeia polipeptídica?
Pode sim, pode ter apenas uma, como pode apresentar 6, 10 cadeias numa única proteína.
· O que são proteínas conjugadas?
São proteínas que apresentam ao longo da cadeia grupos químicos que não são os aminoácidos, esse outro grupo ligado aos aminoácidos são chamados de grupos prostéticos.
· O que são grupos prostéticos?
São grupos ligados à proteína que não é um aminoácido. Como o caso do grupo heme da hemoglobina.
4. Estrutura primária
· Dentro da estrutura tridimensional, o que seria a conformação?
É o arranjo espacial dos átomos em uma proteína. Ou seja, onde eles se posicionam no espaço.
· O que seria uma proteína nativa?
É a proteína dobrada em qualquer uma de suas conformações funcionais. Geralmente a proteína pode estar em mais de uma conformação. Esse termo "nativo" está relacionado à funcionalidade da proteína, quando sua conformação permite a ela exercer sua função.
· Como se define a estrutura primária?
É a sequência de resíduos de aminoácidos de uma proteína. Ela define os aminoácidos que compõem essa proteína e em que ordem eles estão.
· Quais ligações podem girar? Quais são planas e rígidas?
As ligações peptídicas são planas e rígidas. Já a ligação entre N e o C-alfa e entre o Carbono e o C-alfa podem girar.
5. Estrutura secundária
· Como se define a estrutura secundária?
É o dobramento da cadeia polipeptídica em estruturas regulares e repetidas. Os dois principais tipos são em α-Hélices e em folhas-ß.
· O que é uma alfa hélice?
É um tipo de estrutura secundária. É uma estrutura semelhante a um bastão, onde a cadeia peptídica principal forma a parte interna do bastão, e as cadeias laterais se projetam para fora em uma disposição helicoidal.
· Quem é responsável por estabilizar essa estrutura em alfa hélice?
A estrutura é estabilizada por pontes de hidrogênio entre os grupamentos NH e CO da cadeia principal. O grupamentoCO de cada aminoácido forma ponte de hidrogênio com o grupamento NH do aminoácido que está situado a quatro unidades adiante na sequencia linear, sendo que todos os grupamentos NH e CO formam pontes de hidrogênio.
· Como pode ser descrita uma estrutura em folha beta?
É uma outro estrutura secundária que difere da alfa-hélice. A folha beta pregueada é estabilizada por pontes de hidrogênio entre grupamentos NH e CO em fitas peptídicas diferentes.
· Qual a diferença entre folha ß paralela e antiparalela?
Caso as cadeias adjacentes numa folha ß pregueada estejam no mesmo sentido, são chamadas de paralelas, essas estruturas são menos estáveis em comparação com as folhas betas antiparalelas. Já quando essas cadeias estão em sentidos opostos, elas são antiparalelas. (Pra facilitar a visualização é possível pensar que na antiparalela a pontes de hidrogênio são retas).
· Quais são as características das proteínas fibrosas?
· Elas possuem um único tipo de estrutura secundária.
· Possuem cadeias polipeptídicas que se arranjam em filamentos (como numa corda).
· São insolúveis em água.
· Compartilham propriedades que dão força e/ou flexibilidade.
· Exemplo é a queratina e o colágeno.
6. Estrutura terciária e quaternária
· Como pode-se definir a estrutura terciária?
Proteínas com estrutura terciária são formadas por uma única cadeia polipeptídica e possuem um arranjo tridimensional total com todos os átomos que formam aquela proteína.
· O que faz com que essa estrutura terciária tenda a se dobrar em torno de si mesma?
O principal efeito que promove esse enovelamento é o efeito hidrofóbico. Além disso, ligações não covalentes e ligação bissulfídica mantém a estrutura.
· E a estrutura quaternária, como podemos defini-la?
Como o arranjo de duas ou mais subunidades que podem ser idênticas ou diferentes. As mesmas interações responsáveis por estabilizar a estrutura terciária, também são responsáveis por estabilizar a estrutura quaternária.
7. Desnaturação e erros no enovelamento proteico
· O que é a desnaturação?
É a perda de estrutura tridimensional suficiente para causar a perda da função da proteína.
· Cite três fatores que levam à desnaturação proteica:
· Aumento de temperatura
· pH (extremos)
· Solventes orgânicos (como etanol e acetona)
· A estrutura primária pode interferir na estrutura tridimensional de uma proteína?
Sim, pode interferir. Um exemplo claro dessa condição, é o caso da hemoglobina: a hemoglobina A (normal) tem um formato bicôncavo, já a hemoglobina S (defeituosa) tem um formato em forma de foice, e isso só ocorre por conta da mudança de um aminoácido, na estrutura primária, que é a troca do glutamato pela valina.
· Quais as consequências do defeito de dobramento de proteínas?
Esses erros no dobramento de proteínas fazem com que elas formem complexos proteicos chamados de amiloides. Essas amiloidoses, ou complexos amiloides, estão relacionados com diversas doenças neurodegenerativas, como o Alzheimer e o Parkinson.

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