Aula 6 Nutrição Humana

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Aula 6
01
Nutrição Humana 
ARA0981
"Diferente dos carboidratos, o organismo humano não armazena
proteína, dessa forma, quanto mais proteína o indivíduo consumir na
alimentação, melhor?"
Proteínas –
absorção e 
biodisponibilidade
03
Nutrição Humana 
ARA0981
Absorção das proteínas
Peptídeos menores (2 a 8 AA)
Aa livres, di e tripeptídeos
Absorvidos por transporte ativo ou 
difusão facilitada
Aminopeptidases, 
Dipeptil aminopeptidases
dipeptidases
Sistema porta hepático
Modulador da concentração de aminoácidos 
plasmáticos e regulador do catabolismo de 
aminoácidos (com exceção de isoleucina, leucina, 
valina e fenilalanina)
20% circulação sistêmica 
50% são transformados em uréia 
6% são transformados em ptns plasmáticas
Absorção das proteínas
• A absorção é mais rápida quando os aminoácidos são absorvidos na forma
de dipeptídeos que em sua forma livre;
Síntese Protéica - Anabolismo
• É conferida pela sequência do DNA.
Além de participarem da síntese de proteínas, quase todos os aminoácidos têm
funções específicas no organismo;
Triptofano (AAE)
Precursor de niacina e do 
neurotransmissor serotonina.
Metionina (AAE)
Principal doador de grupos metílicos para a 
síntese de compostos, como colina e carnitina.
Fenilalanina (AAE)
Precursora da tirosina, responsável pela 
formação da tiroxina e epinefrina
(neurotransmissor do sistema nervoso) e, 
precursora de melanina .
Arginina (AACE)
Promove a secreção de 
prolactina, hormônio do 
crescimento, insulina. 
Aumento da reparação 
tecidual.
Funções específicas dos aminoácidos
Funções específicas dos aminoácidos
Glicina (AACE)
combina-se com alguns tipos de compostos 
tóxicos, convertendo-os em compostos não 
tóxicos, que serão excretados pela urina. 
Participa também da síntese da 
hemoglobina e é constituinte de um dos 
ácidos biliares.
Histidina (AAEE)
É essencial para a síntese 
de histamina (vasodilator 
do sistema circulatório)
Creatinina (amina)
Sintetizada a partir de arginina, glicina e 
metionina. Une-se a um grupo fosfato 
para formar fosfato de creatina 
(reservatório importante de ligação 
fosfato de alta energia na célula, 
favorecendo o trabalho muscular)
Glutamina (AANE)
AA mais abundante no plasma e músculo 
esquelético, É utilizada em altas taxas por 
células de divisão rápida, incluindo leucócitos 
e enterócitos, para fornecer energia e 
favorecer a biossíntese de nucleotídeos. 
Síntese de glicogênio e degradação proteica
Importância de demais aminoácidos 
não essenciais
• Ornitina e Citrulina: são aminoácidos que desempenham papel vital no corpo. Eles são
usados como parte do ciclo da uréia para se livrar da amônia, que de outro modo irá nos
envenenar. No entanto, não são utilizados como “blocos de construção” na síntese de
polipeptídeos.
• Taurina: um dos aminoácidos não essenciais mais abundantes do nosso organismo,
especialmente no sistema nervoso central, nos músculos esqueléticos, no coração e no
cérebro (bem como nos intestinos e ossos esqueléticos). Pode ser sintetizado a partir da
metionina, juntamente com a vitamina B6. Participa no metabolismo energético,
neuromodulação, homeostase do cálcio e expressão gênica
Biodisponibilidade de Proteínas
• Influenciada pela:
• Conformação estrutural
Quanto menos complexa for a estrutura na qual se estabiliza a cadeia polipeptídica 
• Mais fácil acesso das enzimas digestivas;
• Aumenta a biodisponibilidade de seus aminoácidos para o organismo;
• Aumenta a digestibilidade das proteínas;
É a proporção de nitrogênio ingerido que será absorvido após a ingestão que vai depender 
das enzimas proteolíticas na hidrólise da cadeia polipeptídica.
Biodisponibilidade de Proteínas
• Influenciada pela:
• Presença de compostos antinutricionais
Fator Dietético Alimentos implicados Efeitos na biodisponibilidade
Fibra 
(hemicelulose,
celulose, lignina)
Sementes, farelos, cereais integrais e 
hortaliças
Aumenta a excreção fecal de nitrogênio 
Taninos
Chás, café, chocolate, casca de cereais 
e leguminosas e condimentos
Aumenta a excreção fecal de nitrogênio, redução da 
biodisponibilidade de lisina, metionina e triptofano
Rancidez
Alimentos ricos em proteína e gordura 
(nozes, castanhas, amendoins)
Redução da biodisponibilidade de aminoácidos (lisina, 
metionina, triptofano, cisteína)
Biodisponibilidade de Proteínas
• Influenciada pela:
▫ Efeitos das condições de processamento e complexos com outros nutrientes
Amolecer cortes duros de carne pelo processo de desnaturação (vinagre ou 
calor úmido);
O tratamento com calor fraco na presença de açúcares (glicose e galactose), 
como no processamento do leite, causa a perda de lisina disponível. A lactose 
reage com as cadeias laterais de lisina e as torna indisponíveis. 
Soja – tripsinase (inativa a tripsina)
Proteínas –
requerimentos
diários
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Necessidade de Proteína
• Pool metabólico de aa utilização quando necessário para manutenção da
síntese proteica
• Quantidade de proteínas que deve ser ingerida pelo ser humano em determinado
tempo para contrabalancear os gastos orgânicos, para obter equilíbrio
nitrogenado.
Ingesta de N = Excreção de N
Nitrogênio excretado
90%urina
10%fezes
Necessidade de Proteína
BALANÇO NITROGENADO
BN = N ingerido – N excretado
Onde:
1g N – 6,25g PTN
TEOR DE PROTEÍNA = TEOR DE NITROGÊNIO DOSADO X 6,25
Necessidade de Proteína
BALANÇO NITROGENADO
Balanço nitrogenado equilibrado: quando a quantidade de nitrogênio ingerido é igual
ao excretado.
Adultos normais que não estão perdendo e nem aumentando a sua massa magra 
(músculos).
Quantidade de proteína consumida = 90g
Quantidade de N excretado = 90g/6,25= 14,4gN
BN = zero  equilíbrio dinâmico proteico
Necessidade de Proteína
BALANÇO NITROGENADO
Balanço nitrogenado positivo: quando a
quantidade de nitrogênio ingerido é
maior que o excretado.
Crianças e adolescentes (fase de 
crescimento), gestação e lactação, 
treino de musculação com o objetivo 
de hipertrofia muscular, recuperação 
nutricional 
BN = +  anabolismo
INGESTA > EXCREÇÃO 
Necessidade de Proteína
BALANÇO NITROGENADO
Balanço nitrogenado negativo: quando
a quantidade de nitrogênio ingerido é
menor que o excretado.
Estado de jejum, dieta pobre em 
proteínas, dieta restritiva, doenças 
altamente catabólicas como câncer e 
AIDS, queimaduras e trauma.
BN = - catabolismo
INGESTA < EXCREÇÃO 
• Dieta deficiente em aa essenciais podem levar a BN negativo;
Nível recomendado de ingestão proteica: satisfazer 
as necessidades fisiológicas de todos os indivíduos
Necessidade de Proteína
A falta de aminoácidos impede a síntese proteica.
• Consumo de lipídeos e CHO - A deficiência energética desvia a função da
proteína de suas funções plásticas ou reparadoras normais para produção de
energia.
• Para um adulto sadio:
0,75g/kg/dia (FAO/OMS)
0,8g/kg/dia (Food and Nutrition Board)
1,0g/kg/dia (Sociedade Brasileira de Alim. e Nut.)
Necessidade de Proteína
A SBAN recomenda prudente oferta proteica de origem animal para não mais 
que 30 a 35% da ingestão total de proteína. 
10 a 15% valor calórico da dieta
Proteínas –
metabolização
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Nutrição Humana 
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• Após a absorção, o destino dos AAs pode ser:
• Incorporá-los às proteínas;
• Usá-los na formação de diversos outros compostos com nitrogênio em sua
composição;
• Oxidação (para gerar energia).
Proteínas – metabolismo
Proteínas – metabolismo
Rossi, Luciana. Tratado de nutrição e dietoterapia / Luciana Rossi, Fabiana Poltronieri. - 1. ed. -Rio de Janeiro : Guanabara Koogan, 2019.
Síntese Protéica
Insulina: 
• Estímulo positivo para captação
de AA pelas células e realização
da síntese protéica.
• Estímulo negativo para
degradação.
• Além disso, a insulina aumenta
a disponibilidade de glicose para
as células, de modo que há
redução de aminoácidos para a
produção de energia
Glucagon
• Estímulo negativo para
captação de AA pelas células e
realização da síntese protéica.
• Estímulo positivopara
degradação
• Sinalização para AA
partiparem da gliconeogênese
•Perda de massa muscular
Síntese Protéica
GH: 
• Elevada concentração de
proteína nos tecídos
Testosterona e estrogênio
•Estímulos para síntese de
tecidos
Tiroxina
• Estímulo de síntese proteica
Catabolismo
Todo aminoácido excedente é oxidado e o nitrogênio é excretado !
• A regulação do metabolismo proteico permite o catabolismo seletivo de
proteínas não vitais (pp muscular) para o organismo durante o jejum,
disponibilizando AA para a gliconeogênese.
Contínuo estado de síntese e degradação de proteínas, necessário para manter o 
pool metabólico e a capacidade de satisfazer a demanda de aminoácidos nas várias 
células e tecidos do organismo quando estes são estimulados a produzir novas 
proteínas . 
A degradação de um AA pode ser a síntese de outro AA
Difere com os estágios da vida: infância fase adulta
Músculo esquelético: responsável por 25% do turnover
Fígado e intestino: 50%
Turnover Proteíco
Turnover Proteíco
Ingestão de Proteína
(90g)
IN
TE
ST
IN
O
Perdas proteicas:
Nitrogênio fecal: 10g (1,6gN)
AA livres Proteínas teciduais
Síntese
Degradação
Turnover proteico
Troca entre pools de proteína corporal e de 
aminoácidos livres
Outras perdas: 5g (0,8gN) pele, 
descamação, cabelo
Nitrogênio urinário: 75g 
(12gN)  ureia
• Quantidade total de proteína a ser metabolizada consiste em aproximadamente 70 a 100g oriundas da
dieta e de 35 a 200g de origem endógena.
• Alimentação
• Concentração de hormônios anabólicos (insulina) e de hormônios catabólicos
(glucagon e cortisol)
• Exercício físico
Fatores que afetam o turnover
Renovação pele, sangue, trato intestinal e tecido muscular
• TRANSAMINAÇÃO: transferência do grupo amina de um aminoácido para um
alfacetoácido, formando um novo cetoácido e um novo aminoácido, sem o aparecimento
de NH3.
Metabolismo de aminoácidos
• Todos os aminoácidos, com exceção da lisina e da treonina, sofrem transaminação em
algum ponto de seu catabolismo.
• Transaminases alanino aminotransferase (ALT) e aspartato aminotransferase (AST)
Ácido GraxoGlicose 
Só produzem 
cetoácidos
Só produzem 
glicose
Reações de transaminação
alfacetoglutarato L-aminoácidos L-glutamato alfacetoácido
transaminases
Ex: degradação de AA
alfacetoglutarato + L-alanina  glutamato + piruvato
Ganho amina
perde amina
(ALT)
1.
Glutamato e aspartato carreadores de grupo amina
2. Ciclo de 
Krebs
Ciclo da 
ureia
Reações de transaminação
Metabolismo de aminoácidos
• DESAMINAÇÃO: separação do grupo amino do esqueleto carbônico dos
aminoácidos, resultam na formação de amônia (fígado).
- Transportada ao fígado (convertida em ureia e eliminada na urina)
Os esqueletos carbônicos vão para o ciclo de Krebs para produzir ATP.
Catabolismo
Figura 6.2 Ciclo glicose-alanina.
Rossi, Luciana. Tratado de nutrição e dietoterapia / Luciana Rossi, Fabiana Poltronieri. - 1. ed. -Rio de Janeiro : Guanabara Koogan, 2019.
Cetogênicos: 
leucina e lisina, que produzem
acetil coA ou acetoacetil CoA.
Metabolismo de aminoácidos
O catabolismo do esqueleto de carbono dos aminoácidos segue duas rotas gerais que se
diferenciam em função do tipo de produto final obtido:
Glicogênicos: 
alanina, asparagina, aspartato, cisteína, 
glutamato, glutamina, glicina, prolina, 
serina, arginina, histidina, metionina, 
treonina e valina  são metabolizados 
em piruvato, alfacetoglutarato, 
oxalacetato, fumarato ou succnil-CoA.
Ácido GraxoGlicose 
Só produzem 
cetoácidos
Só produzem 
glicose
Ciclo da Ureia
• Ocorre exclusivamente no fígado;
• Mecanismo escolhido para excreção de N2, permitindo que a amônia (NH3),
produto da oxidação dos aminoácidos seja transformado em ureia;
• Pelo processo de desaminação, o grupo amino é liberado como amônia que pode
sofrer reações de síntese ou ser transportada ao fígado junto com glutamato e
aspartato para ser eliminada em forma de ureia;
• A ureia é excretada no sangue e removida pelos rins, sendo eliminada pela urina;
• Ureia e amônia produtos da degradação de AA.
Ciclo da Ureia: formação
Excreção proteica 
Proteínas –
carências
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Nutrição Humana 
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Dietas hipoproteicas x Dietas hiperproteicas: 
Consequências metabólicas e nutricionais 
Carência de proteínas Excesso de proteínas
• Deficiência de AA 
essenciais para síntese 
proteica;
• Degradação de proteína 
tecidual;
• Sinais e sintomas 
clínicos de desnutrição 
(Marasmo e 
Kwashiorkor)
• AA em excesso 
(metabolizados)
• Esqueletos de carbono: 
oxidados ou convertidos 
em glicose ou gorduras
• Grupo amino –
convertidos em amônia
Carência de proteínas
- Defeitos na absorção de nutrientes (enzimas digestivas)
- Redução da síntese de lipoproteínas e albumina plasmática (edemas)
- Redução de atividade do sistema enzimático p450 (Aumento de toxicidade)
- Dificuldade de manutenção de estrutura muscular (tônus)
- Deficiência na produção de células vermelhas
- Supressão do sistema imune
DESNUTRIÇÃO
Constantes adaptações
Desnutrição proteica
”Espectro de situações patológicas que provém da falta, em várias proporções, de proteínas e calorias, 
ocorrendo mais frequentemente em pré-escolares e comumente associada à infecções” - FAO/OMS
-primária(dietética)
-secundária(condicionada–afecções ou necessidades aumentadas)
Período entre a gestação e 5 anos- mais vulnerável
-situações agravantes: infecção e parasitismo
Marasmo 
(desnutrição proteico 
calórica)
Kwashiorkor
Desnutrição
Pode ser influenciada também por:
• Atividade excessiva (aumento do gasto)
• Baixa absorção e/ou utilização de nutrientes
• Patologias com aumento de necessidades (estado hipercatabólico)
• Estresse psicológico ou emocional
PROBLEMAS DO EXCESSO DE PTN 
1- Excesso do consumo de gorduras saturadas (origem animal), risco
para DCV.
2- Se uma pessoa ingerir muitos alimentos ricos em proteína pode
ingerir poucas frutas, grãos e vegetais.
3- Os rins com a eliminação do N² em excesso de forma crônica pode
sobrecarregar e mais tarde apresentar problemas.
4- No fígado também grandes quantidades metabolizadas pode
comprometer o funcionamento do mesmo.
Distúrbio do metabolismo dos aminoácidos
Fenilcetonúria: 
Distúrbio hereditário,no qual a enzima que processa o 
aminoácido fenilalanina está ausente 
Concentração perigosamente alta de fenilalanina no 
sangue tóxica para o cérebro, causando retardo 
mental
Proteínas – fontes
alimentares
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Nutrição Humana 
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Fontes alimentares
Leite e derivados
Carnes, ovos e pescados
Leguminosas e castanhas
Leite
Iogurte e leite fermentados
Queijos diversos
Bebidas lácteas
Carnes bovinas, caprinas e 
suínas
Pescados
Aves em geral
Frutos do mar
Feijões em geral
Soja
Castanhas diversas
Nozes e sementes
Suplementação com base 
aminoacídica e proteica
Glutamina
 BCAA (aminoácidos de cadeia ramificada): 
leucina, isoleucina e valina
Ornitina e Arginina
Alanina
Creatina
Whey protein
Carnitina
Proteínas –
resumão
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Estrutura Proteína
Boca Tritura os alimentos
Estômago Ácido clorídrico desnatura as proteínas e a pepsina inicia a hidrólise
Intestino delgado No lúmen intestinal, as enzimas pancreáticas digerem a proteína ingerida (e a
endógena) e os di e tripeptídeos; dipeptidases e tripeptidases citosólicas clivam
dipeptídeos e tripeptídeos em Aas; dipeptídeos e tripeptídeos são absorvidos
pelo enterócito
Fígado Mantem o balanço dos AA plasmáticos, sintetiza ptns essenciais, enzimas,
lipoproteínas, albumina. Converte o esqueleto carbônico do AA em glicose.
Sistema Circulatório Sangue, transporta AA absorvidos e proteínas sintetizadas
Rim Sintetiza ureia do excesso de nitrogênio, eliminando-os pela urina.
Intestino grosso Elimina material não digerido que pode ser fermentado pela microbiota
intestinal.
Aplicando o que 
aprendemos.
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Nutrição Humana 
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Questão 1
O ciclo da ureia é uma via metabólica compostapor uma sequência de
reações bioquímicas com o objetivo de produzir ureia, a partir da amônia,
em função da amônia ser tóxica para o organismo. Com relação ao ciclo
da ureia, assinale a alternativa INCORRETA:
a) O ciclo da ureia ocorre no fígado
b) A amônia é uma substância considerada neurotóxica
c) Amônia e ureia são produtos da degradação de aminoácidos no
organismo humano
d) As reações de formação de amônia não envolvem o processo de
desaminação
e) O ciclo da ureia se inicia e termina com a ornitina
Questão 2
Os aminoácidos podem ser classificados, de acordo com a natureza dos
seus alfacetoácidos, em glicogênicos e/ou cetogênicos. São classificados
como cetogênicos os aminoácidos cujos esqueletos de carbono são
convertidos a corpos cetônicos ou seus precursores. Nesse sentido, qual
dos aminoácidos abaixo é considerado cetogênico?
a) Histidina
b) Valina
c) Prolina
d) Leucina
e) Metionina
Atividade
verificadora de 
aprendizagem - 3
09
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Referências bibliográficas
MAHAN L K e ESCOTT-STUMP S. Krause - Alimentos, Nutrição e Dietoterapia. 
14ª Edição, Ed. Elsevier, 2018. 
Rossi, Luciana
Tratado de nutrição e dietoterapia / Luciana Rossi, Fabiana Poltronieri. - 1. 
ed. -Rio de Janeiro : Guanabara Koogan, 2019.
ROSS, A.Catharine.; CABALLERO, Benjamin.; COUSINS, Robert J; TUCKER, L.
Katherine; ZIEGLER, Thomas, R. Nutrição moderna de Shils na saúde e na 
doença. 11a. São Paulo: Manole, 2016.
Leia mais...
"Mecanismos fisiológicos e bioquímicos envolvidos no turnover
proteico: deposição e degradação de proteína muscular". Disponível
em:
https://www.conhecer.org.br/enciclop/2012b/ciencias%20agrarias/Me
canismos.pdf
"Desordens do metabolismo de aminoácidos e intermediários do ciclo
da ureia: uma revisão". Disponível em:
https://portalrevistas.ucb.br/index.php/rmsbr/article/view/5704/3970
https://www.conhecer.org.br/enciclop/2012b/ciencias agrarias/Mecanismos.pdf
https://portalrevistas.ucb.br/index.php/rmsbr/article/view/5704/3970
Obrigada.
Bons estudos!
Prof: Cremilda Amaral
cremilda.oliveira@estacio.br