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Bioquímica das Macromoléculas

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Moléculas informacionais que controlam: 
→ Metabolismo básico celular; 
→ Síntese de macromoléculas; 
→ Diferenciação celular; 
→ Transmissão do patrimônio genético. 
São formadas por sequências de monômeros chama-
dos nucleotídeos. 
São eles: DNA e RNA. 
Composição química: 
Um fosfato + uma pentose + uma base nitrogenada. 
Os ácidos nucleicos se unem através de uma ligação 
fosfodiéster, gerando e organizando a cadeia. 
Bases Nitrogenadas: 
Pirimidinas/Pirimídicas: bases com apenas um anel he-
terocíclico. 
Purinas/Púricas: bases com dois anéis heterocíclicos. 
 
Uracila: exclusiva do RNA. 
Timina: exclusiva do DNA. 
Pareamento de Bases Nitrogenadas: ocorre por meio 
de ligações de hidrogênio, unindo as duas fitas de DNA. 
→ Guanina se liga à Citosina por meio de três liga-
ções de hidrogênio; 
→ Adenina se liga à Uracila (RNA) e à Timina (DNA) 
por meio de duas ligações de hidrogênio. 
 
Pares de Adenina -- Timina e Guanina -- Citosina 
 
 
Pentoses de DNA: 
Nucleotídeo X Nucleosídeo: 
 
 
 
 
Tipos de RNA: 
RNA Transferência ou Transportador (RNAt): carrea-
dor de aminoácidos. Forma um trevo. 
RNA Mensageiro (RNAm): Transcreve o código gené-
tico e o leva para o citoplasma. 
RNA Ribossômico (RNAr): parte constituinte dos ribos-
somos. 
 
 
 
 
 
 
Dogma Central da Biologia Molecular: 
DNA → RNA → Proteína. 
 
 
 
Monômeros constituintes das proteínas (polímero). 
Compostos químicos que possuem uma carboxila e um 
grupamento amina ligados no mesmo átomo de car-
bono. Este é chamado de carbono-α. 
Possuímos 20 aminoá-
cidos diferentes produ-
tores de proteínas. To-
dos são diferidos por 
meio de seu radical (R). 
Importância: 
→ São blocos construtivos das proteínas; 
→ São precursores de várias biomoléculas; 
→ São produtores de energia. 
Aminoácidos essenciais e não-essenciais: 
Ligação peptídica: 
→ Ligação rígida e planar responsável por unir os 
aminoácidos. 
→ Impõe as maneiras pelas quais os peptídeos se 
dobram a fim de formarem estruturas mais com-
plexas. 
 
São polímeros/macromoléculas de uma ou mais ca-
deias polipeptídicas de α-aminoácidos unidos através 
de ligações peptídicas. 
Obs.: Peptídeos: Conjuntos menores de aminoácidos 
que não chegam a ser proteínas – em algumas literatu-
ras. 
Nas células: 
→ Macromoléculas mais abundantes; 
→ Milhares de tipos diferentes; 
→ Informações genéticas são expressas como 
proteínas. 
 
 
Classificações das proteínas: 
Quanto à composição: 
→ Simples: constituídas somente de aminoácidos; 
→ Conjugadas: além de aminoácidos, apresentam 
outros componentes. 
o Ex.: Lipoproteínas, glicoproteínas, fosfo-
proteínas, hemoproteínas, flavoproteí-
nas, metaloproteínas. 
Quanto à função biológica: 
→ Reserva; 
→ Transporte; 
→ Defesa; 
→ Enzimas; 
→ Hormonais; 
→ Estruturais; 
→ De Membrana. 
Quanto à conformação: 
→ Fibrosas: geralmente insolúveis, em formato de 
corda. 
o Função estrutural: suporte, forma e pro-
teção! Ex.: Queratina, colágeno. 
→ Globulares: Geralmente solúveis, estrutura mais 
complexa (organizada em níveis estruturais), em 
formato esférico ou globular. 
o Funções: enzimática, hormonal, defesa, 
de transporte etc. 
Estrutura tridimensional das proteínas: 
É a estrutura da molécula proteica! 
Estrutura nativa → Estrutura profissional. 
→ É determinada pela sequência de aminoácidos; 
→ É determinante da função da proteína; 
→ É única (ou quase) para cada proteína. 
Níveis proteicos estruturais: 
Estrutura primária: sequência de aminoácidos de uma 
proteína, mantida pelas ligações peptídicas. É a se-
quência codificada pelos genes! 
 
 
 
Estrutura secundária: Organizada em α-Hélice ou Fo-
lha-β. 
Estrutura terciária: é a conformação tridimensional 
das proteínas, com interação das proteínas (acima) 
com aminoácidos. 
→ Essas interações entre aminoácidos estabilizam 
a estrutura proteica. 
 
Estrutura quaternária: 
é a organização tridi-
mensional de uma pro-
teína composta por 
duas ou mais cadeias 
polipeptídicas. 
 
 
Se há apenas 20 tipos de aminoácidos e todas as prote-
ínas são formadas por uma sequência destes, como 
existem tantas proteínas? 
→ Isso acontece porque há a interrelação da 
quantidade, do tipo e da sequência de amino-
ácidos. 
Desnaturação de proteínas: 
É a perda parcial ou total das estruturas 2ª, 3ª e 4ª de 
uma proteína, permanecendo íntegra a estrutura 1ª. 
Pode ser reversível ou não. 
→ Agentes desnaturantes: calor, radiação UV, 
meio ácido ou básico. 
Essa desnaturação é necessária? 
→ Sim! Para que sejam absorvidas pela célula. Só 
absorvemos aminoácidos. 
 
 
 
 
 
Nomenclatura: 
Recomendado: mais curto e utilizado no cotidiano. Usa 
o sufixo “ase” para caracterizá-la. Ex.: Exoquinase. 
Sistemático: complexo, dá informações precisas sobre 
a função metabólica. Ex.: ATP-Glicose-Fosfo-Transfe-
rase. 
Usual: consagrado pelo uso. 
1. Funções: 
→ Energética e armazenamento (amido e glicogê-
nio). 
→ Estrutural e proteção (celulose, pectina, qui-
tina, peptideoglicano). 
→ Reconhecimento celular (glicolipídeos ou glico-
proteínas). 
2. Estrutura: são poliidroxialdeídos e poliidroxicetonas, 
geralmente apresentam fórmula empírica (CH2O)n, al-
guns podem conter nitrogênio, fósforo ou enxofre. 
3. Classificação: 
De acordo com o número de unidades de açúcar. 
3.1. Monossacarídeos: uma única unidade; 
3.2. Oligossacarídeos: pequeno grupo de unidades; 
→ Consistem de dois monossacarídeos (dissacarí-
deo) unidos entre si por ligação glicosídica. 
3.3. Polissacarídeos: cadeias com mais de 20 unidades. 
→ Polímeros de média-alta massa molecular. 
→ Chamado de glicanos, diferem-se entre si na 
identidade das suas unidades monossacarídi-
cas e nos tipos de ligação entre... 
→ Homopolissacarídeos; 
→ Heteropolissacarídeos; 
3.3.1. Polissacarídeos de armazenamento: 
Amido e glicogênio: ocorrem intracelularmente como 
grandes agregados ou grânulos. São altamente hidra-
tadas, porque elas têm muitos grupos hidroxilas expos-
tos e capazes de formar ligação de hidrogênio. 
 
3.3.2. Polissacarídeos estruturais: 
Não são solúveis em água. 
... 
 
Classe de compostos com estrutura bastante variada, 
caracterizados por sua baixa solubilidade em água. 
1. Funções Biológicas: 
→ Armazenamento e combustível celular. 
→ Isolantes térmicos; 
→ Componentes estruturais de membranas; 
→ Alguns são hormônios, outros coenzimas, vita-
minas, carreadores de elétrons, sinalizadores 
etc. 
2. Classificação: 
→ Lipídeos de armazenamento: 
2..1. Ácidos Graxos: São unidades fundamen-
tais dos lipídeos saponificáveis, moléculas 
altamente reduzidas que sofrem oxidação 
em CO2 e H2O nas células, liberando ener-
gia. Também são componentes estruturais 
dos fosfo e esfingolipídeos. 
2..1.1. Estrutura: ácidos carboxílicos de cadeira 
hidrocarbonada de comprimento entre 4 e 
36 carbonos. Pode ser saturada ou insatu-
rada. 
2..1.2. Nomenclatura: ácidos carboxílicos são de-
nominados com base no número de carbo-
nos. Nomenclatura de hidrocarboneto + 
sufixo de ácido carboxílico. 
→ Propriedades físicas: determinadas pelo com-
primento e pelo grau de insaturação da cadeia 
de hidrocarbonetos. 
→ Quanto mais longa e menor o nº de liga-
ções duplas, menor a solubilidade. 
→ Quanto menos o nº de ligações duplas, 
maior o ponto de fusão. 
3. Triacilglicerois: são os lipídeos mais simples, cons-
truídos a partir de ácidos graxos. 
3.1. Estrutura: são compostos de três ácidos graxos, 
cada um em ligação éster com o mesmo glicerol. 
 
 
→ Funções biológicas: fornecem armazena-
mento de energia e isolamento térmico. 
→ Propriedades físicas: 
→ Insolúveis em água; 
→ Ponto de fusão: é determinado por seus 
ácidos graxos componentes, sendo que, 
em geral, aumenta-se com o nº de ácidos 
graxos saturados. 
 
4. Cerídeos: ésteres de ácidos graxos saturados e insa-
turados de cadeia longa, com álcoois de cadeia