Desnaturação de proteínas

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Desnaturação é um processo que se dá em moléculas biológicas, principalmente nas 
proteínas, expostas a condições diferentes àquelas em que foram produzidas, como 
variações de temperatura, mudanças de pH, força iônica, entre outras. A desnaturação 
ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo 
tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca 
sua atividade biológica característica. Algumas proteínas desnaturadas, ao serem 
devolvidas para o seu meio original, podem recuperar a sua configuração espacial normal, 
renaturando-se. Entretanto, quando a desnaturação ocorre por elevações extremas de 
temperatura ou alterações muito intensas do pH, as modificações, geralmente, são 
irreversíveis. 
Quando as proteínas sofrem desnaturação não ocorre rompimento de ligações covalentes 
do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a seqüência de aminoácidos 
característica da proteína (estrutura primária). 
Os fatores que causam a desnaturação, são: 
• Aumento de temperatura (cada proteína suporta certa temperatura máxima, se 
esse limite é ultrapassado ela desnatura); 
• Extremos de pH; 
• Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona); 
• Solutos (ureia) 
• Exposição da proteína a detergentes; 
• Agitação vigorosa da solução proteica até formação abundante de espuma. 
Dois exemplos simples de desnaturação ocorrem: 
• Ao pingar gotas de limão no leite, o pH é alterado, causando a desnaturação 
das proteínas, que se precipitam na forma de coalho (Cf. queijo). 
• Ao cozinhar um ovo, o calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada 
pela proteína albumina e água. 
A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais no corpo. Por isso 
que médicos preocupam-se em baixar a febre, primeiro, para então descobrir sua causa, 
pois a alta temperatura pode destruir enzimas de funções vitais, como as enzimas que 
auxiliam no processo respiratório (transporte de substância via hemoglobina). 
Renaturação 
Experimentos que demonstram a reversibilidade da desnaturação, ajudam a provar que a 
estrutura terciária de uma proteína globular é determinada pela sua sequência de 
aminoácidos. As proteínas desnaturadas retomam sua estrutura nativa e sua atividade 
biológica assim que sua conformação natural de estabilidade é atingida novamente. 
Renaturação é o nome que se dá a esse processo. 
Por exemplo, uma ribonuclease purificada pode ser desnaturada pela presença de 
um agente redutor em solução concentrada de ureia, através da clivagem de quatro de suas 
oito ligações dissulfureto a resíduos de cisteína e pela desestabilização das interações 
hidrofóbicas causada pela ureia. A desnaturação da ribonuclease é acompanhada por uma 
completa perda de sua atividade catalítica. Removidos o agente redutor e a ureia, a 
ribonuclease desnaturada retoma sua estrutura terciária correta, dobrando-se 
espontaneamente, com restauração completa de sua atividade catalítica. As ligações 
dissulfureto são refeitas nas mesmas posições anteriores 
 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Ureia
https://pt.wikipedia.org/wiki/Lim%C3%A3o
https://pt.wikipedia.org/wiki/Leite
https://pt.wikipedia.org/wiki/Queijo
https://pt.wikipedia.org/wiki/Ovo
https://pt.wikipedia.org/wiki/Clara
https://pt.wikipedia.org/wiki/Albumina
https://pt.wikipedia.org/wiki/Enzima
https://pt.wikipedia.org/wiki/Febre
https://pt.wikipedia.org/wiki/Hemoglobina
https://pt.wikipedia.org/wiki/Ribonuclease
https://pt.wikipedia.org/wiki/Agente_redutor
https://pt.wikipedia.org/wiki/Ureia
https://pt.wikipedia.org/wiki/Liga%C3%A7%C3%A3o_dissulfeto
https://pt.wikipedia.org/wiki/Ciste%C3%ADna
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