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Proteínas e aminoácidos (resumo básico)

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As proteínas são macromoléculas que, apesar de 
terem diferentes funções, todas são formadas 
por diversos aminoácidos. 
É uma molécula vital para os processos que 
ocorrem dentro do organismo. 
Todas as proteínas são formadas, basicamente, 
por carbono, hidrogênio, oxigênio, 
nitrogênio e enxofre. 
Existem diversos tipos de proteínas: 
• Proteínas estruturais – são responsáveis 
pelas estruturas de suporte, fornecendo 
proteção e resistência. Exemplo: colágeno, 
elastina e queratina. 
• Proteínas transportadoras – realizam o 
transporte de íons e moléculas de um órgão 
para outro. Exemplo: hemoglobina, 
lipoproteínas e albumina. 
• Proteínas de defesa – atuam contra 
patógenos e ferimentos. Exemplo: 
anticorpos, trombina e fibrinogênio. 
• Proteínas catalizadoras – atuam 
aumentando a velocidade das reações 
químicas. São as enzimas. 
Observação: toda enzima é uma proteína, 
mas nem toda proteína é uma enzima. 
• Proteínas contráteis – atuam nas fibras 
musculares, permitindo a contração. 
Exemplo: actina e miosina. 
As proteínas são formadas pela junção de 
diversos aminoácidos. 
Esses aminoácidos (aa) são formados por um 
grupo amina, um grupo de ácido carboxílico e 
uma cadeia lateral (radical), que é o diferencial 
entre os aa e, por isso, é responsável pelos 
diferentes tipos de proteínas existentes. 
 
O radical está ligado ao carbono alfa, que é o 
carbono adjacente ao grupo funcional. 
Os aa estão ligados entre si através das ligações 
peptídicas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
A união de aa formam os peptídeos: 
• Oligopeptídeo – união de 2 a 10 aa. 
• Polipeptídeo – +10 aa. 
Os mesmos aa, em diferentes posições, podem 
originar diferentes peptídeos. É essa variedade 
de possíveis combinações que permite termos 
diversos peptídeos e consequente proteínas. 
 
A proteína tem quatro níveis estruturais: 
primária, secundária, terciária e quaternária. 
• Estrutura primária – é a união de aa por 
ligações peptídicas. A alteração de apenas 1 
aa altera a proteína a ser formada. 
• Estrutura secundária – a proteína passa a 
ter uma estrutura em forma de hélice 
(helicoidal), no qual ela se enrola. Essa 
conformação ficou conhecida como alfa-
hélice, formada pelas interações entre da 
ponte de hidrogênio (H) do grupo amino e do 
oxigênio da carbonila. 
 
Proteínas 
BIANCA LOUVAIN 
 
 
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A estrutura alfa-hélice é a estrutura 
secundária mais simples. Apesar disso, 
outras conformações podem ser feitas, como 
a beta conformação (ou beta pregueada), 
onde são formadas pontes de hidrogênio em 
uma mesma molécula ou entre cadeias 
polipeptídicas diferentes. 
 
• Estrutura terciária – é formada pela 
interação entre as cadeias laterais (R) dos aa, 
através de pontes de dissulfeto, pontes 
salinas (interações iônicas) e ligações 
hidrofóbicas (forças Van Der Waals), além 
das pontes de hidrogênio. O aumento de 
interações faz com que a proteína dobre em 
si ainda mais, ficando mais enovelada. 
 
Além disso, uma mesma estrutura terciária 
pode ser formada por diversos tipos de 
estrutura secundária. 
Para deixar claro, a diferença entre a 
estrutura secundária e terciária é que a 
secundária faz pontes de hidrogênios entre 
os aa próximos, enquanto que a estrutura 
terciária faz interações entre os grupos 
laterais 
• Estrutura quaternária – essa estrutura 
corresponde a união de duas ou mais cadeias 
polipeptídicas que, idênticas ou não, se 
juntam. Exemplo: a insulina é formada por 
duas cadeias interligadas, enquanto que a 
hemoglobina é formada por quatro cadeias. 
A proteína formada por mais de uma cadeia 
peptídica é formada por subunidades que se 
ligam. 
• Proteínas fibrosas – abrange a maior parte 
das proteínas e são, geralmente, insolúveis. 
Formadas por um único tipo de estrutura 
secundária, formam longos filamentos, que 
se assemelham a cordas, gerando fibras de 
alta resistência. Exemplo: colágeno, elastina 
e queratina. 
• Proteínas globulares – por conter várias 
estruturas secundárias, são mais complexas. 
Por isso, a molécula é muito dobrada em si, 
apresentando um formato esférico, o que 
contribui para a solubilidade dessa proteína 
em água (já que os grupos hidrofóbicos ficam 
no interior da molécula). Exemplo: 
hemoglobina e enzimas. 
• Proteínas simples – formadas apenas por aa 
• Proteínas conjugadas – além dos aa, 
apresentam outros formadores (açúcares, 
lipidíos, íons metálicos, fosfato). 
Para desempenhar seu papel, as proteínas 
devem estar em seu estado nativo, ou seja, em 
sua conformação no meio natural e consequente 
integridade das estruturas primária, 
secundária, terciária e quaternária. 
Logo, a desnaturação ocorre com a perda da 
forma tridimensional da proteína, resultando 
em perda de função. Apesar disso, para algumas 
proteínas, a desnaturação é um processo 
reversível 
Ela irá ocorrer por fatores (pH, calor, agitação, 
frio, pressão) que conseguem destruir as 
estruturas secundária, terciária e quaternária. 
Não há perda da estrutura primária, ou seja, os 
aa continuam unidos na mesma sequência.