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Bioquímica das proteínas e aminoácidos (completo)

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As proteínas são macromoléculas que, apesar de 
terem diferentes funções, todas são formadas 
por diversos aminoácidos. 
É uma molécula vital para os processos que 
ocorrem dentro do organismo. 
Todas as proteínas são formadas, basicamente, 
por carbono, hidrogênio, oxigênio, 
nitrogênio e enxofre. 
Existem diversos tipos de proteínas: 
• Proteínas estruturais – são responsáveis 
pelas estruturas de suporte, fornecendo 
proteção e resistência. Exemplo: colágeno, 
elastina e queratina. 
• Proteínas transportadoras – realizam o 
transporte de íons e moléculas de um órgão 
para outro. Exemplo: hemoglobina, 
lipoproteínas e albumina. 
• Proteínas de defesa – atuam contra 
patógenos e ferimentos. Exemplo: 
anticorpos, trombina e fibrinogênio. 
• Proteínas catalizadoras – atuam 
aumentando a velocidade das reações 
químicas. São as enzimas. 
Observação: toda enzima é uma proteína, 
mas nem toda proteína é uma enzima. 
• Proteínas contráteis – atuam nas fibras 
musculares, permitindo a contração. 
Exemplo: actina e miosina. 
As proteínas são formadas pela junção de 
diversos aminoácidos. 
Esses aminoácidos (aa) são formados por um 
grupo amina, um grupo de ácido carboxílico e 
uma cadeia lateral (radical), que é o diferencial 
entre os aa e, por isso, é responsável pelos 
diferentes tipos de proteínas existentes. 
Observação: o aa prolina é uma exceção, pois ela 
tem um grupo amino secundário. 
 
O radical está ligado ao carbono alfa, que é o 
carbono adjacente ao grupo funcional. 
Em pH fisiológico (pH=7,4), o grupo carboxila 
está dissociado, formando o íon carboxilato, 
carregado negativamente, e o grupo amino está 
protonado. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Os aa estão ligados entre si através das ligações 
peptídicas. 
 
A união de aa formam os peptídeos: 
• Oligopeptídeo – união de 2 a 10 aa. 
• Polipeptídeo – +10 aa. 
Os mesmos aa, em diferentes posições, podem 
originar diferentes peptídeos. É essa variedade 
de possíveis combinações que permite termos 
diversos peptídeos e consequente proteínas. 
 
A proteína tem quatro níveis estruturais: 
primária, secundária, terciária e quaternária. 
É a união de aa por ligações peptídicas do grupo 
alfa-carboxila de um aa com o grupo alfa-amino 
de outro aa. A alteração de apenas 1 aa altera a 
proteína a ser formada. 
Exemplo: a valina e alanina podem formar o 
dipeptídeo valialanina pela ligação peptídica. 
Essa estrutura é muito importante, pois muitas 
doenças genéticas são resultado de proteínas 
com sequências anormais de aa, gerando 
organização irregular com perda ou prejuízo da 
função. Exemplo: anemia falciforme. 
 
Proteínas 
BIANCA LOUVAIN 
 
 
2 
As ligações peptídicas não são desfeitas por 
condições desnaturantes! A não ser que haja 
uma exposição prolongada a um ácido ou base 
forte. 
NOMEAÇÃO DO PEPTÍDEO 
Todas as sequências de aa são lidas da 
extremidade N-terminal (com amino livre) para 
C-terminal (carboxila livre). Ou seja, da 
esquerda para a direita. 
 
A ligação peptídica é mais curta, rígida e planar 
que uma ligação normal, caracterizando uma 
dupla-ligação planar. Essa característica impede 
a rotação livre da ligação entre o carbono da 
carbonila e nitrogênio da ligação peptídica. 
Contudo, ligações entre os carbonos alfa e do 
alfa-amino ou alfa-carboxila podem cotar 
livremente. Isso permite que a cadeia 
polipeptídica assuma várias configurações. 
Na maior parte das vezes, a ligação peptídica é 
uma ligação trans. 
 
As enzimas que hidrolisam as ligações 
peptídicas são as peptidases (proteases). 
A proteína passa a ter uma estrutura em forma 
de hélice (helicoidal), no qual ela se enrola. Essa 
conformação ficou conhecida como alfa-hélice, 
formada pelas interações entre da ponte de 
hidrogênio (H) do grupo amino e do oxigênio da 
carbonila. 
 
A estrutura alfa-hélice é a estrutura secundária 
mais simples. Apesar disso, outras conformações 
podem ser feitas, como a beta conformação (ou 
beta pregueada), onde são formadas pontes de 
hidrogênio em uma mesma molécula ou entre 
cadeias polipeptídicas diferentes. 
 
Uma mesma estrutura terciária pode ser 
formada por diversas estruturas secundárias. 
É formada pela interação entre as cadeias 
laterais (R) dos aa, através de pontes de 
dissulfeto, pontes salinas (interações iônicas) e 
ligações hidrofóbicas (forças Van Der Waals), 
além das pontes de hidrogênio. 
O aumento de interações faz com que a proteína 
dobre em si ainda mais, ficando mais enovelada. 
 
 
 
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Para deixar claro, a diferença entre a estrutura 
secundária e terciária é que a secundária faz 
pontes de hidrogênios entre os aa próximos, 
enquanto que a estrutura terciária faz 
interações entre os grupos laterais. 
DOMÍNIOS 
Os domínios são unidades fundamentais em um 
polipeptídeos. 
Observação: as cadeias polipeptídicas com mais 
de 200 aa apresentam dois ou mais domínios. 
Cada domínio apresenta características de uma 
proteína globular pequena e compacta, 
estruturalmente independente de outros 
domínios da cadeia polipeptídica. 
DOBRAMENTO PROTEICO 
Com o dobramento proteico, que ocorre dentro 
da célula, as cadeias laterais são atraídas ou 
repelidas de acordo com suas propriedades 
químicas. 
Exemplo: as cadeias carregadas positiva e 
negativamente se atraem umas às outras. De 
modo contrário, as cadeias com cargas 
semelhantes se repelem. 
Além disso, as outras ligações já mencionadas 
também influenciam no processo de 
dobramento. 
Essa estrutura corresponde a união de duas ou 
mais cadeias polipeptídicas que, idênticas ou 
não, se juntam. Exemplo: a insulina é formada 
por duas cadeias interligadas, enquanto que a 
hemoglobina é formada por quatro cadeias. 
A proteína formada por mais de uma cadeia 
peptídica é formada por subunidades que se 
ligam. 
Essas subunidades podem funcionar 
dependentemente umas das outras ou trabalhar 
cooperativamente, como no caso da 
hemoglobina, onde a ligação do oxigênio a uma 
subunidade do tetrâmero aumenta a afinidade 
de outras subsunidades para o oxigênio. 
• Proteínas fibrosas – abrange a maior parte 
das proteínas e são, geralmente, insolúveis. 
Formadas por um único tipo de estrutura 
secundária, formam longos filamentos, que 
se assemelham a cordas, gerando fibras de 
alta resistência. Exemplo: colágeno, elastina 
e queratina. 
• Proteínas globulares – por conter várias 
estruturas secundárias, são mais complexas. 
Por isso, a molécula é muito dobrada em si, 
apresentando um formato esférico, o que 
contribui para a solubilidade dessa proteína 
em água (já que os grupos hidrofóbicos ficam 
no interior da molécula). Exemplo: 
hemoglobina e enzimas. 
• Proteínas simples – formadas apenas por aa 
• Proteínas conjugadas – além dos aa, 
apresentam outros formadores (açúcares, 
lipídios, íons metálicos, fosfato). 
Como a natureza das cadeias laterais irá 
determinar a função do aa na proteína, é 
importante classifica-lo quanto a sua polaridade 
• Polar – tem desigual distribuição de elétrons. 
• Apolar – tem distribuição homogênea de 
elétrons. 
CADEIAS LATERAIS APOLARES 
Cada um desses aa possui uma cadeia lateral 
apolar, que é incapaz de receber ou doar prótons, 
de participar de ligações iônicas ou de 
hidrogênio. 
Essas cadeias laterais são semelhantes aos 
lipídeos, visto que promovem interações 
hidrofóbicas. 
Nas proteínas de soluções aquosas (ambiente 
polar), esses aa se agrupam no interior da 
mesma, ajudando a estabelecer sua forma 
tridimensional, caracterizando o efeito 
hidrofóbico. De modo contrário, nas proteínas 
em ambientes hidrofóbico, como no interior de 
uma membrana, essa cadeia apolar fica na 
superfície da proteína, interagindo com o 
ambiente lipídico. 
 
CADEIAS LATERAIS POLARES 
Em pH neutro, esses aa não apresentam carga 
elétrica. 
 
 
 
 
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Observação: uma exceção é a cadeia lateral da 
cisteína e tirosina, que podem