Aminoácidos: Estrutura e Classificação

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Aminoácidos
O que são aminoácidos?
São considerados subunidades
monoméricas relativamente simples que
fornecem a chave da estrutura de milhares
de proteínas diferentes.
As proteínas são macromoléculas
biológicas mais abundantes, ocorrendo em
todas as células e em todas as partes da
célula (diversidade de funções).
Os aminoácidos portanto constituem
proteínas e peptídeos. Para formar uma
ligação peptídica (ligação que une dois
aminoácidos), ocorre a eliminação de uma
molécula de água, e a lig. peptídica forma
cadeias polipeptídicas que constituem
tanto os peptídeos quanto as proteínas e
ambos são construídos a partir de 20
aminoácidos, covalentemente ligados, em
sequências lineares.
A diferença de um peptídeo e de uma
proteína é o tamanho da cadeia,
normalmente os peptídeos são moléculas
que possuem massa molecular abaixo de
10.000 embora essa classificação não seja
rígida. Logo, uma cadeia curta é um
peptídeo e longa um aminoácido.
Estrutura geral dos aminoácidos
Uma das características fundamentais
de um aminoácido é apresentar dois
tipos de agrupamento químico: amino e
carboxila. Esses dois agrupamentos
estão ligados a um átomo de carbono
alfa (central), esse C por sua vez está
ligado a um átomo de hidrogênio e
também a uma cadeia lateral R. Essa
cadeia lateral é que dá a diferença entre
os aminoácidos, variam tamanho,
estrutura, carga elétrica, influenciando a
solubilidade do aminoácido.
Para todos os aminoácidos comuns,
exceto a glicina, o carbono está ligado a
quatro grupos diferentes: um grupo
carboxila, grupo amino, R e um átomo
de H.
A glicina tem um H na cadeia lateral, dos
20 aminoácidos constituintes de
proteínas, 19 são aminoácidos que
apresentam centro quiral e a glicina é a
única exceção.
Estereoisomeria dos aminoácidos
Em decorrência do arranjo tetraédrico dos
orbitais de ligação em volta do carbono
alfa, os quatros grupos diferentes podem
ocupar dois arranjos espaciais únicos e,
portanto, os aminoácidos têm dois
estereoisômeros possíveis (L e D).
Pela convenção de Fischer, o que diferencia
um L-aminoácido de um D-aminoácido é a
configuração absoluta dos quatro
substituintes em torno do carbono quiral e
não tem relação com as propriedades
ópticas do aminoácido, ou seja, um
aminoácido da série L pode ser levógiro ou
dextrogiro. Um aminoácido L é todo
aminoácido que apresenta um grupo
alfa-amino na esquerda e um aminoácido D
possui o agrupamento alfa-amino na direita,
e sempre nessa representação, a cadeia
lateral está abaixo do carbono alfa.
Ressalta-se que os resíduos de
aminoácidos em proteínas são
exclusivamente estereoisômeros L. Os
D-aminoácidos são encontrados em
pequenos peptídeos de paredes celulares
bacterianas, peptídeos antibióticos e além
de ter em encéfalo de mamíferos.
Classificação dos aminoácidos
★ essenciais
○ quando nosso organismo não é
capaz de sintetizá-lo, ou sintetizam
lentamente, logo, precisam estar
presente na dieta
○ exemplos: fenilalanina, histidina,
isoleucina, lisina, leucina,
metionina, treonina, triptofano,
valina,
★ não essenciais
○ aspartato, glutamato, arginina,
asparagina, glicina, glutamina,
prolina, serina, tirosina, cisteína.
Alguns aminoácidos têm funções
Além de participarem da estrutura de
peptídeos e proteínas, vários
aminoácidos também apresentam
função na sua forma livre, exemplo:
glutamato: ele é o principal
neurotransmissor excitatório do SNC.
Aminoácidos podem ser classificados
de acordo com a polaridade da cadeia
lateral
Quanto à polaridade da cadeia lateral
em pH 7 e à presença de grupos ácidos
ou básicos na cadeia lateral.
Aminoácidos com:
★ grupo R alifáticos, apolares
○ tendem a se agrupar no interior de
proteínas estabilizando a estrutura
protéica por meio de interações
hidrofóbicas, principalmente a
alanina, valina, leucina e isoleucina
○ ainda há a glicina (menor
aminoácido que existe), por ter H
na sua cadeia lateral, ela contribui
pouco em interações hidrofóbicas
○ prolina, exceção, pois ela é um
iminoácido pois sua cadeia lateral
está ligada tanto ao N quanto ao C
○ aminoácido enxofrado metionina
★ grupo R aromáticos
○ fenilalanina, tirosina e triptofano,
todos esses três aminoácidos podem
participar em interações hidrofóbicas
○ destaca-se que o grupo OH da
tirosina pode formar lig. de H.
★ grupo R polares, não carregados
○ serina e treonina possuem grupos
hidroxila
○ cisteína possui SH (til)
○ asparagina e glutamina possuem
amina
○ todos esses grupos funcionais
formam lig de H com a água
★ grupo R carregados positivamente
(básicos)
○ cada um desses aminoácidos
possui cadeia lateral com carga
positiva, caracterizando-se como
básicos
○ lisina, arginina e histidina
★ grupo R carregados negativamente
(ácidos)
○ cada um desses aminoácidos
possui cadeia lateral com carga
negativa
○ aspartato e glutamato
Aminoácidos são bons tampões
Um tampão impede variações da
concentração de [H+], do pH do meio. Para
ter essa propriedade o tampão deve ter
grupos ionizáveis capazes de doar e de
receber prótons H+.
Um aminoácido tem um agrupamento alfa
carboxila e um alfa amino, ambos podem
produzir prótons e liberar para o meio, A
carboxila desprotona em pH ácido e a
amina em pH básico.
Em meio ácido um aminoácido que não
apresenta carga na cadeia lateral, ele vai
estar com a carboxila protonada e amina
protonada, ou seja, apresenta carga +1. A
carboxila desprotona e pode apresentar
uma espécie neutra, ou seja, carga zero,
com a carboxila desprotonada e o
agrupamento amino protonado.
Em pH alcalino, o grupamento amino libera
o próton para o meio gerando uma
molécula com carga -1. O pH no qual a
carga elétrica da molécula do aminoácido é
neutra (100% dos aminoácidos tem carga
neutra), corresponde ao ponto isoelétrico,
também chamado de pI.
Titulação de aminoácidos
Observa-se que em pH baixo (ácido) a
espécie iônica predominante da glicina é
a forma completamente protonada. No
primeiro estágio da titulação, o
grupamento carboxila da glicina perde
seu próton, a medida que a titulação
avança e aumenta seu pH, atinge o ponto
isoelétrico, no caso acima é 5,97,
correspondente ao pH em que todas as
moléculas de glicina estão eletricamente
neutras.
Observa-se que a medida que o pH
aumenta, atinge-se outro ponto
importante do gráfico que corresponde
ao pH no qual 50% das moléculas de
glicina estão com o grupamento amino
desprotonado.
Destacado no gráfico em azul, tem-se as
duas zonas de tamponamento, ou seja,
onde a variação de pH não ocorre ou
ocorre minimamente. Essas zonas de
tamponamento correspondem a valores
de pH próximos aos valores de pK, ou
seja, uma unidade abaixo e uma unidade
acima do valor do pK.
A zona de tamponamento 1 que
corresponde ao tamponamento devido
ao grupo carboxila e a zona do
tamponamento 2 que corresponde ao
tamponamento devido ao grupo amino.