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Aminoácidos O que são aminoácidos? São considerados subunidades monoméricas relativamente simples que fornecem a chave da estrutura de milhares de proteínas diferentes. As proteínas são macromoléculas biológicas mais abundantes, ocorrendo em todas as células e em todas as partes da célula (diversidade de funções). Os aminoácidos portanto constituem proteínas e peptídeos. Para formar uma ligação peptídica (ligação que une dois aminoácidos), ocorre a eliminação de uma molécula de água, e a lig. peptídica forma cadeias polipeptídicas que constituem tanto os peptídeos quanto as proteínas e ambos são construídos a partir de 20 aminoácidos, covalentemente ligados, em sequências lineares. A diferença de um peptídeo e de uma proteína é o tamanho da cadeia, normalmente os peptídeos são moléculas que possuem massa molecular abaixo de 10.000 embora essa classificação não seja rígida. Logo, uma cadeia curta é um peptídeo e longa um aminoácido. Estrutura geral dos aminoácidos Uma das características fundamentais de um aminoácido é apresentar dois tipos de agrupamento químico: amino e carboxila. Esses dois agrupamentos estão ligados a um átomo de carbono alfa (central), esse C por sua vez está ligado a um átomo de hidrogênio e também a uma cadeia lateral R. Essa cadeia lateral é que dá a diferença entre os aminoácidos, variam tamanho, estrutura, carga elétrica, influenciando a solubilidade do aminoácido. Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, o carbono está ligado a quatro grupos diferentes: um grupo carboxila, grupo amino, R e um átomo de H. A glicina tem um H na cadeia lateral, dos 20 aminoácidos constituintes de proteínas, 19 são aminoácidos que apresentam centro quiral e a glicina é a única exceção. Estereoisomeria dos aminoácidos Em decorrência do arranjo tetraédrico dos orbitais de ligação em volta do carbono alfa, os quatros grupos diferentes podem ocupar dois arranjos espaciais únicos e, portanto, os aminoácidos têm dois estereoisômeros possíveis (L e D). Pela convenção de Fischer, o que diferencia um L-aminoácido de um D-aminoácido é a configuração absoluta dos quatro substituintes em torno do carbono quiral e não tem relação com as propriedades ópticas do aminoácido, ou seja, um aminoácido da série L pode ser levógiro ou dextrogiro. Um aminoácido L é todo aminoácido que apresenta um grupo alfa-amino na esquerda e um aminoácido D possui o agrupamento alfa-amino na direita, e sempre nessa representação, a cadeia lateral está abaixo do carbono alfa. Ressalta-se que os resíduos de aminoácidos em proteínas são exclusivamente estereoisômeros L. Os D-aminoácidos são encontrados em pequenos peptídeos de paredes celulares bacterianas, peptídeos antibióticos e além de ter em encéfalo de mamíferos. Classificação dos aminoácidos ★ essenciais ○ quando nosso organismo não é capaz de sintetizá-lo, ou sintetizam lentamente, logo, precisam estar presente na dieta ○ exemplos: fenilalanina, histidina, isoleucina, lisina, leucina, metionina, treonina, triptofano, valina, ★ não essenciais ○ aspartato, glutamato, arginina, asparagina, glicina, glutamina, prolina, serina, tirosina, cisteína. Alguns aminoácidos têm funções Além de participarem da estrutura de peptídeos e proteínas, vários aminoácidos também apresentam função na sua forma livre, exemplo: glutamato: ele é o principal neurotransmissor excitatório do SNC. Aminoácidos podem ser classificados de acordo com a polaridade da cadeia lateral Quanto à polaridade da cadeia lateral em pH 7 e à presença de grupos ácidos ou básicos na cadeia lateral. Aminoácidos com: ★ grupo R alifáticos, apolares ○ tendem a se agrupar no interior de proteínas estabilizando a estrutura protéica por meio de interações hidrofóbicas, principalmente a alanina, valina, leucina e isoleucina ○ ainda há a glicina (menor aminoácido que existe), por ter H na sua cadeia lateral, ela contribui pouco em interações hidrofóbicas ○ prolina, exceção, pois ela é um iminoácido pois sua cadeia lateral está ligada tanto ao N quanto ao C ○ aminoácido enxofrado metionina ★ grupo R aromáticos ○ fenilalanina, tirosina e triptofano, todos esses três aminoácidos podem participar em interações hidrofóbicas ○ destaca-se que o grupo OH da tirosina pode formar lig. de H. ★ grupo R polares, não carregados ○ serina e treonina possuem grupos hidroxila ○ cisteína possui SH (til) ○ asparagina e glutamina possuem amina ○ todos esses grupos funcionais formam lig de H com a água ★ grupo R carregados positivamente (básicos) ○ cada um desses aminoácidos possui cadeia lateral com carga positiva, caracterizando-se como básicos ○ lisina, arginina e histidina ★ grupo R carregados negativamente (ácidos) ○ cada um desses aminoácidos possui cadeia lateral com carga negativa ○ aspartato e glutamato Aminoácidos são bons tampões Um tampão impede variações da concentração de [H+], do pH do meio. Para ter essa propriedade o tampão deve ter grupos ionizáveis capazes de doar e de receber prótons H+. Um aminoácido tem um agrupamento alfa carboxila e um alfa amino, ambos podem produzir prótons e liberar para o meio, A carboxila desprotona em pH ácido e a amina em pH básico. Em meio ácido um aminoácido que não apresenta carga na cadeia lateral, ele vai estar com a carboxila protonada e amina protonada, ou seja, apresenta carga +1. A carboxila desprotona e pode apresentar uma espécie neutra, ou seja, carga zero, com a carboxila desprotonada e o agrupamento amino protonado. Em pH alcalino, o grupamento amino libera o próton para o meio gerando uma molécula com carga -1. O pH no qual a carga elétrica da molécula do aminoácido é neutra (100% dos aminoácidos tem carga neutra), corresponde ao ponto isoelétrico, também chamado de pI. Titulação de aminoácidos Observa-se que em pH baixo (ácido) a espécie iônica predominante da glicina é a forma completamente protonada. No primeiro estágio da titulação, o grupamento carboxila da glicina perde seu próton, a medida que a titulação avança e aumenta seu pH, atinge o ponto isoelétrico, no caso acima é 5,97, correspondente ao pH em que todas as moléculas de glicina estão eletricamente neutras. Observa-se que a medida que o pH aumenta, atinge-se outro ponto importante do gráfico que corresponde ao pH no qual 50% das moléculas de glicina estão com o grupamento amino desprotonado. Destacado no gráfico em azul, tem-se as duas zonas de tamponamento, ou seja, onde a variação de pH não ocorre ou ocorre minimamente. Essas zonas de tamponamento correspondem a valores de pH próximos aos valores de pK, ou seja, uma unidade abaixo e uma unidade acima do valor do pK. A zona de tamponamento 1 que corresponde ao tamponamento devido ao grupo carboxila e a zona do tamponamento 2 que corresponde ao tamponamento devido ao grupo amino.
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