[BIOQUÍMICA] Proteínas | @queroresumo_

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São polímeros formados pela união dos 
aminoácidos unidos por LIGAÇÃO PEPTÍDICA. 
Entre a carboxila (-COOH) de 
um aminoácido com o grupo 
amino (-NH2) de outro 
aminoácido. 
Exemplos de proteínas e sua composição: 
Proteína nº de 
AA 
nº de 
cadeias 
Mioglobina (equina) 153 1 
Hemoglobina 574 4 
Insulina (bovina) 51 2 
RNA polimerase 
(E. coli) 
4.100 5 
 
Importante: A resposta imune se 
caracteriza pelo conjunto de células e 
proteínas especializadas. 
A actina e a miosina são as principais 
proteínas musculares. 
 
 ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS 
Busca pelo estado de maior estabilidade 
termodinâmica; 
 Rearranjos estruturais; 
 Complexidade das proteínas. 
A perda da sua estrutura corresponde a 
perda da sua função. 
 
Estrutura primária 
 Sequência linear; 
 Mantida pela ligação peptídica; 
 Permite o seu rearranjo formando 
polipeptídios com 100 ou milhares de 
aminoácidos permitindo um número 
extremamente grande de diferentes 
proteínas. 
 
Estrutura secundária 
As ligações covalentes do carbono alfa com 
o grupo amina ou com o grupo carboxila são 
susceptíveis a sofrer rotações conferindo 
o alto grau de liberdade de modo que 
permita conformações tridimensionais; 
As ligações de oxigênio da carbonila e a de 
hidrogênio com o grupo amina tende 
estabilizar a estrutura; 
 Mais frequentes: hélice alfa 
(enrolamento em torno do mesmo 
eixo) e folha pregueada beta 
(interação lateral). 
 Estabilizações por ponte de hidrogênio 
em grande número; -NH e –C=O. 
 
Estrutura terciária 
Dobramento final da cadeira polipeptídica 
sobre si mesma, se enovelando e adquirindo 
uma estrutura globular = MAIS COMPACTA; 
Conformação tridimensional; 
Há interações alfa hélice e folha beta 
pregueada ou de regiões sem estrutura 
definida; 
Ligações entre as cadeias laterais dos 
resíduos e da interação dessas cadeias com 
o meio aquoso; 
 Estrutura termodinâmica estável; 
 Atividade biológica das proteínas. 
 
 
Proteínas 
 
 
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Estrutura quaternária 
É apresentada por apenas algumas proteínas; 
Normalmente são biologicamente ativas; 
Estrutura definida como grau de 
polimerização de unidades proteicas 
formando dímeros, trímeros e tetrâmeros, 
etc.; 
É a associação de 2 ou mais cadeias 
polipeptídicas; 
As forças atuantes para a sua manutenção 
são as mesmas da estrutura terciária, 
podendo haver também cátions metálicos 
(Ca++, K+, Mn ++, etc.); 
 A hemoglobina possui a função 
específica de transporte de oxigênio 
molecular (duas alfa com 141 resíduos, 
cada e duas beta com 146 resíduos, 
cada). 
CLASSIFICAÇÃO 
1. Globulares; 
2. Fibrosas; 
3. Proteínas Conjugadas. 
SOLUBILIDADE 
A sua interação com a água é definida pela 
estrutura primária e a sua relação espacial 
entre os aminoácidos na estrutura 
tridimensional. 
É influenciada pelo pH do meio, 
concentração de sais e constante dielétrica 
do solvente. 
ALTERAÇÕES ESTRUTURAIS 
É qualquer desarranjo nas estruturas 
secundárias, terciárias ou quaternárias de 
uma proteína e sua conformação nativa é 
destruída. 
As estruturas são mantidas por interações 
fracas e por isso são facilmente quebradas 
(ligações de hidrogênio); 
Exposição a agendes desnaturantes: 
 Calor, ácidos, bases, sais, solventes 
orgânicos polares, detergentes e 
sabões. 
NÃO envolve nenhuma mudança química na 
proteína; Pode ser irreversível. 
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS 
Aspectos Negativos: 
 Perda de algumas propriedades; 
 Muitas proteínas biologicamente ativas 
perdem sua atividade após 
desnaturação 
Exemplo: enzinam perdem a atividade 
catalítica após sofrer desnaturação; 
proteínas alimentares perdem a sua 
solubilidade e algumas propriedade 
funcionais. 
Aspectos Positivos: 
 Processamento de alimentos; 
 A desnaturação térmica melhora 
acentuadamente a digestibilidade das 
proteínas 
 Proteínas de leguminosas 
Lectinas – difícil digestão. 
HIDRÓLISE DAS PROTEÍNAS 
É o rompimento das ligações peptídicas, que 
mantém a estrutura primária, e pode ser 
efetuada por ácidos, bases ou enzimas 
(genericamente denominadas de proteases 
ou enzimas proteolíticas). 
 
 
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A hidrólise libera os aminoácidos na forma 
livre, os quais podem ser identificados e 
quantificados, conhecendo-se assim a 
composição aminoacídica das proteínas. 
 Hidrólise das proteínas ingeridas a 
partir do alimento, utiliza-se da ação 
enzimática para a sua absorção. 
 
 
 
FUNÇÕES 
 Proteínas Estruturais: 
Colágeno: É a substância que dá estrutura 
e flexibilidade à pele, à cartilagem e ao osso, 
é uma proteína. 
Queratina é outra proteína insolúvel e 
resistente, que forma as unhas e cabelos. 
 Proteínas de Defesa: 
Os anticorpos são proteínas produzidas por 
certos glóbulos brancos do sangue, que se 
ligam a substâncias estranhas ao organismo 
(os antígenos), inativando-as. 
 Proteínas Reguladoras: 
Hormônios e repressores (regulam a síntese 
de proteínas/enzimas) 
 
PAPÉIS BIOLÓGICOS 
 Actina e Miosina (Contráteis) 
 Colágeno (estrutural e resistência a 
tração) 
 Hemoglobina 
 Mioglobina (músculo e armazena 
oxigênio) 
 Anticorpos = imunoglobulinas 
 Enzimas (biocatalisadores) 
 Ovoalbumina (Reserva) 
 Albumina (viscosidade do sangue) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Bárbara Lorena Santana Dourado 
@queroresumo_ 
 
 
Referência 
LEHNINGER. Princípios da Bioquímica 6ª ed – 2014.