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Filamentos de Actina

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Biologia Celular – 06/05/2020 
Gabriela Klein 
 
 
 
• Os microfilamentos são estruturas delgadas, 
finas e que pertencem ao citoesqueleto. 
• São as mais abundantes proteínas presentes nas 
células eucarióticas. 
• O principal componente dos microfilamentos é a 
actina. 
• Constituem 5% das proteínas celulares. 
• Participam da formação do córtex celular, 
importante para reforçar principalmente a 
membrana plasmática. 
• Participam ativamente na parte de 
especializações de membrana, através dos 
movimentos conhecidos como amebóides e de 
fagocitose. 
Estrutura dos microfilamentos 
• Os microfilamentos são monômeros globulares 
de actina, chamados glóbulos, por isso 
monômeros globulares são chamados de Actina 
G (G de globulares). 
• Actina G- deve se pensar em monômeros 
individualizados e não associados. 
• Os monômeros se associam em um arranjo 
escalonado na presença do ATP ( está presente 
em todos os monômeros). 
• Esse arranjo forma uma estrutura que 
chamamos de filamento: a Actina F (F de 
filamento) ou filamento de actina. 
• São filamentos finos, de 5 a 7 nm, por isso a 
característica delgada. 
Mecanismo de Síntese e Degradação 
• Polimerização – crescimento 
• Despolimerização – perda 
• Nos microfilamentos tem o mesmo mecanismo 
dos microtúbulos: 
Extremidade (+) 
Extremidade (-) 
• O crescimento, em geral ocorre na extremidade 
(+), enquanto a perda ocorre na extremidade (-). 
Entretanto, no microfilamentos de actina, o 
crescimento pode ocorrer nas duas 
extremidades. Esse mecanismo de polimerização 
 
 
 
 
e despolimerização é conhecido como fluxo de 
renovação ou treadmilling. 
Treadmilling 
• Monômeros de actina G são montados em uma 
extremidade e desmontados simultaneamente na 
outra extremidade, formando um equilíbrio 
dinâmico, um fluxo de renovação, entre as 
extremidades da actina F. 
• Isso é diferente da instabilidade dinâmica de 
crescimento dos microtúbulos, que é uma 
alternância das fases de crescimento lento e 
despolimerização rápida 
• O fluxo de renovação dos filamentos de actina 
acontece pois são filamentos contráteis que 
requerem renovação contínua. 
• Os monômeros de actina possuem um sítio de 
ligação para o ATP. Por isso, os filamentos de 
actina são estruturas chamadas de ATP-
dependentes. 
• O livro Alberts resolveu mudar a conformação do 
desenho ilustrativo sobre a actina: antes eram 
bolinhas e agora passou a ser com setas. 
• Por que o desenho é diferenciado? Com a base 
ativa (ATP - 3 fosfatos), ele fica com uma parte 
farpada onde encaixa outro monômero 
pontiagudo também farpado, começando a 
encaixar um no outro. Se não tiver ATP, não 
haverá parte farpada, mas sim plana. Logo, se é 
plano, automaticamente e não consegue encaixar 
a cabeça pontiaguda e não forma um filamento. 
• A extremidade farpada sempre está voltada para 
a extremidade (+). 
• A extremidade pontiaguda está apontada para a 
extremidade (-) 
• O monômero associado ao ADP fica rodando 
dentro da célula até conseguir se associar a 
outro fosfato, formando um monômero associado 
ao ATP. O ADP fica em stand-by para ser 
renovado no fluxo. A conformação das estruturas 
nos facilita o entendimento. 
• Os filamentos de actina, inicialmente, são 
formados longitudinalmente, mas, quando 
associados a outras proteínas, elas conferem 
Microfilamentos de Actina 
Biologia Celular – 06/05/2020 
Gabriela Klein 
 
outra conformação a esses filamentos, 
promovendo outros tipos de crescimento. 
 
 
 
Proteínas que conferem outros tipos 
de crescimento ao filamento de 
actina 
/
o Existe o que se chama de complexo Arp 2/3 
(dois-três): são duas proteínas que se associam 
e precisam de um outro ativador, um fator de 
ativação, formando um complexo. Esse complexo 
se encaixa, pelo fator de ativação (representado 
por um triângulo), e se desloca para a lateral do 
que foi formado. 
o Dessa forma, o complexo Arp 2/3 se associa 
lateralmente ao primeiro filamento formado e se 
ativa, iniciando a formação de outro filamento 
de actina. Assim, o complexo Arp 2/3, com seu 
fator de ativação, promove a ramificação do 
filamento de actina, o que confere força e 
resistência. 
o Caso não exista o fator de ativação, não é 
possível formar um monômero com superfície de 
encaixe perfeita para adicionar outros 
monômeros. 
o O complexo Arp 2/3 promove uma nucleação: a 
partir dele, podemos encaixar outras 
subunidades. Os processos de nucleação se 
repetem, formando ciclos repetidos de 
nucleação. 
 
 
 
o A formina atua na extremidade (+). Por meio de 
um sistema “de catraca”, adiciona monômeros 
rapidamente: uma cabeça se liga ao filamento 
de actina e a outra permite a adição de um 
novo monômero, formando um complexo 
dimérico e guiando o alongamento, o 
crescimento reto do filamento a partir da 
extremidade (+). Várias forminas estão ligadas à 
membrana plasmática. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas que controlam o 
treadmilling 
o Auxiliam o crescimento dos filamentos de actina. 
o Captura os monômeros de actina G e evita sua 
polimerização em filamentos. Não deixa 
acrescentar monômeros na extremidade (+). A 
vantagem disso é estabilizar o crescimento, não 
deixando crescer arbitrariamente. 
o Faz a mesma função da timosina, atuando na 
extremidade (+), fazendo uma ligação com o 
monômero e impedindo sua ligação com o 
filamento. Ela é “falsiane”, “bipolar”, atuando em 
duas frentes: ela não só impede a ligação do 
monômero na extremidade (+), como também 
atua promovendo a polimerização na 
extremidade (-). O monômero de actina G se 
associa ao ADP na extremidade (-) e necessita 
da adição de um fosfato para ser um ATP ativo. 
Quem promove a troca do ADP por ATP para 
ativar a extremidade (-) para adição é a 
profilina. Logo, ela atrapalha a despolimerização 
e tem uma função estabilizadora. 
Biologia Celular – 06/05/2020 
Gabriela Klein 
 
o Ela é “uma vó com uma tesourinha” que, na 
presença do cálcio, corta o fragmento na 
metade e coloca um capuz nas extremidades 
que cortou. Esse capuz impede a adição de 
monômeros, promovendo a estabilidade. Logo, é 
uma proteína de papel duplo: de mapeamento e 
de corte na presença do cálcio. 
o Conhecida como fator de despolimerização de 
actina, toca os monômeros associados a ADP, 
“entra no curral, abre a porteira e vai tocando o 
gado até sair”. Ela se liga na extremidade (-) e 
os monômeros de actina G + ADP vão saindo 
rapidamente. Logo, ela dispara e facilita a 
despolimerização. 
Drogas que influenciam a estrutura 
dos filamentos 
o Oriundas de fungos e esponjas-domar que têm 
potencial de mimetizar as proteínas dentro da 
célula, influenciando na síntese e degradação 
dos microfilamentos. 
o Produzidas por fungos, interferem nos 
movimentos celulares. Se ligam à extremidade 
de rápido crescimento, impedindo a adição de 
actina G e a polimerização. Mimetiza a timosina. 
o Produzidas por um fungo/cogumelo chamado 
Amanita phalloides. Interfere nos movimentos 
celulares, combinando-se lateralmente com os 
filamentos de actina e estabilizando-os. Mimetiza 
o capuz da gelsolina. 
o Produzidas pela esponja-do-mar Latrunculla 
magnifica. Rompem os filamentos de actina por 
se ligarem aos monômeros da extremidade (-) e 
induzirem diretamente a despolimerização da 
actina F. Mimetiza a cofilina. 
 
** OBS 1: Chá de cogumelo - interfere nos 
filamentos de actina na célula e na sinalização 
celular, iniciando alterações de memória, promovendo 
miragens e surtos psicóticos, agindo no córtex e na 
despolimerização neuronal. 
** OBS2: Toxina do baiacu - faz a despolimerização 
dos filamentos de actina, mimetizando as cofilinas. 
Precisa ser preparado cuidadosamente para ingestão, 
pois pode gerar um problema sério nos filamentos 
de actina da musculatura do aparelho respiratório, 
levando à insuficiência respiratória. Em casos 
brandos, pode dar dormência no nariz e nos lábios. 
Proteínas que permitem os 
filamentos de actina formarem 
redes ou feixes paralelos 
α-
o Forma pontes entre dois filamentosde actina, 
originando feixes paralelos mais distantes. 
Funcionam como espaçadores, mantendo os 
feixes equidistantes. Permite o encaixe de outras 
estruturas. Relacionados a células musculares 
esqueléticas. 
 
 
 
 
o Forma ponte entre dois filamentos de actina, 
originando feixes paralelos mais próximos. 
Funcionam como espaçadores, mantendo os 
feixes equidistantes. São mais finas e 
compactas. Ex.: microvilosidades intestinais. 
 
 
 
 
 
 
o Proteína de feixe, assim como a fimbrina; 
Biologia Celular – 06/05/2020 
Gabriela Klein 
 
o Junto com a fimbrina, auxilia na interligação de 
feixes de actina encontrados nas 
microvilosidades. 
o Formam estruturas entrelaçadas, por dois 
filamentos de actina em um ângulo reto exato 
para não deixar que se soltem, construindo uma 
rede tridimensional de actina e gerando 
estabilidade com uma textura frouxa e viscosa 
(géis). Os géis de actina formados pela filamina 
são necessários para emitir lameliopódios, mais 
achatados, que promovem o deslocamento da 
célula sobre superfícies sólidas. 
 
 
o Proteína identificada nas células vermelhas, 
abaixo da membrana plasmática das hemácias. 
Longa e flexível, possui duas cadeias alfa e duas 
cadeias beta, conferindo uma composição e 
conformação diferenciada às hemácias. 
o Quando ocorre uma alteração nas cadeias alfa 
e/ou beta das espectrinas, as hemácias 
apresentam uma morfologia distinta do seu 
formato original. Quando essas hemácias 
alteradas passam pelo baço, o baço reconhece 
seu formato diferente e promove a degradação 
dessas hemácias, causando um quadro de 
anemia hemolítica. Mutações na espectrina, 
portanto, levam à hemólise, à destruição das 
hemácias e a uma consequente anemia. Essa 
mutação é conhecida também como 
esferocitose, levando a anemia hemolítica por 
mutações nas cadeias das proteínas que formam 
o arcabouço da estrutura do eritrócito. 
Mutações na queratina 
o Mutação nas queratinas 5 e 14. 
o Pode ser genética. 
o Mutação nas queratinas 1 e 10. 
o Queratinização acentuada. 
o Aspecto de pedra. 
o Normalmente em dobras cutâneas (joelho). 
o Mutação na queratina 9. 
o Começa a ser perceptível, geralmente, na 
adolescência. 
o Hiperqueratinização palmoplantar.

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