Aminoácidos e Proteínas

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Aminoácidos- Estrutura e Função
· Tem como função primária formar proteínas
· Transmite impulsos nervosos = glutamato, aspartato, glicina
· Precursores de cetoácidos
· Produz glicose
· Produz aminas biogênicas - serotonina e histamina
· Produz nucleotídeos
· Transporte de grupos aminas
· O posicionamento das moléculas é importante para sua ativação e desativação. Ativos estão na forma L-aminoácidos. Na forma D ele não consegue se ligar a receptores.
· Essenciais: Adquiridos por dieta
· Não Essenciais: O corpo produz
· Podem ser ionizados em pH neutro
· Característica anfotérica: ácido e básico
· Se unem por lig. peptídicas
Proteínas
· Formada por 50+ AA
· São polímeros (substâncias formadas por unidades que se repetem) de aminoácidos 
· Apresentam níveis estruturais (1 a 4)
· 1: Sequência de AA. 
· É a base da diferenciação de uma proteína para outra.
· O radical só diferencia um AA do outro
· 2: Estrutura Secundária (enovelada): mantida por ligações de hidrogênio entre os AA
· Arranjo espacial dos resíduos de aminoácidos adjacentes na estrutura polipeptídica
· Interações do tipo pontes de hidrogênio, de forma regular a cada +/- 4 resíduos de AA
· Dobramento da proteína
· Alfa Hélice
· As cadeias laterais R tendem a ser externas, por dentro ficam os outros agrupamentos
· Quanto menor a variação de energia livre, maior tendência do AA formar Alfa Hélice
· Folha Beta (zigzag)
· Mais compactas
· Distribuição pregueada 
· 3: Estrutura Terciária: Tridimensional (determinada pela primária)
· Importante p/ a proteína exercer a função
· Arranjo espacial
· Já é a cadeia inteira
· Desnaturação: perda da estrutura 3
· Importância da cadeia lateral na estrutura 3
· Apolar/Carregado: Esses AA localizam-se na superfície da proteína p/ interagir com o meio externo, favorecendo a solubilidade
· Apolares (hidrofóbicos): localizam-se no interior da proteína, protegidos, como nas proteínas de membrana
· 4: Estrutura Quaternária: Arranjo de várias cadeias polipeptídicas em uma mesma estrutura tridimensional
Ligação Peptídica 
· Tem caráter de dupla ligação
· ressonância da nuvem eletrônica da carboxila p/ o grupamento amina
· pode se desfazer e migrar p/ o grupo amina
· Consequência: Rotação entre os átomos não acontece, por isso os ligantes não conseguem mudar de plano
· As ligações covalentes causam restrições à conformação do polipeptídeo
· Diagrama de Ramachandran: caracteriza os ang. psi phi em questão de incompatibilidade entre as ligações. 
· Azul escuro: total compatibilidade.
· Azul claro: grande compatibilidade 
· Azul muito claro: pouca
Estrutura das Proteínas
· Podem ser:
· Fibrosas:
· Cadeias polipeptídicas arranjadas em longas fitas ou folhas
· Desempenham importante papel estrutural (suporte, proteção e forma)
· Predominância de um único tipo de estrutura secundária
· Insolúveis em água
· Globulares:
· Cadeias polipeptídicas empacotadas em uma forma esférica
· Mais estruturalmente complexas (principalmente folha Beta)
· Vários tipos de secundária
· Papéis biológicos variados. Ex: enzimas.
· Padrões Estruturais
· Motivo: agrupamento de dois ou mais elementos de estruturas secundárias
· Domínio: parte de uma cadeia polipeptídica estruturalmente independente (estabilidade)
· Forma aglomerados globulares
· Geralmente em polipeptídeos <200 resíduos
· Em pequenas proteínas o domínio é a própria proteína
· Aspecto bi- ou multilobular (domínio não é sinônimo de subunidade
· Desnaturação de Proteínas: perda da estrutura tridimensional, com consequente perda da função
· Pode ser reversível ou não
· Não altera a estrutura primária
· Não causa perda no valor nutricional
Oxidação de AA e metabolismo da Amônia
· Situações em que ocorre a oxidação dos aminoácidos:
· Renovação das proteínas teciduais
· Excesso de ingestão de AA
· Jejum prolongado e diabetes mellitus descontrolado
· Oxidação
· A primeira coisa que acontece é a separação da cadeia carbonada da cadeia amina
· Todos os tecidos fazem, principalmente fígado, músculos, rins, cérebro, tecido adiposo, intestino e etc.
· 
· Produtos gerados pela degradação da cadeia carbonada?
· Glicogênicos: forma glicose
· Cetogênicos: forma corpos cetônicos
· Glicogênicos e Cetogênicos: formam os dois
· Degradação da cadeia carbonada dos AA
· Produtos da degradação:
· Piruvato
· Intermediários do ciclo de Krebs
· α-cetoglutarato
· oxaloacetato
· succinil-CoA
· fumarato
· Acetil-CoA
· Oxidação de AA e produção de Uréia
· Grupamento amina pode ser eliminado (uréia) ou reutilizado quando tem como destino produzir compostos aminados como bases nitrogenadas
· Etapas para eliminação do grupo amino
1. Remoção do grupo aminoácido
2. Levar o grupo amino para o fígado
3. Entrada do grupo amino na mitocôndria (onde acontece a síntese da ureia)
4. Preparação do nitrogênio para entrada no ciclo da ureia
5. Ciclo da uréia
· Reações envolvidas no metabolismo dos AA
· Transaminação e Desaminação
· Transaminação: reação em que vai haver a transferência de um grupo amina de um AA para uma cadeia carbonada chamada α-cetoácido, que se transforma em um AA comum
· Glutamato é uma das formas de transporte do grupamento amino
· Glicina, Metionina, Serina e Treonina não sofrem transaminação, mas sim desaminação, formação direta da ureia
· Glutamato quando entra na mitocôndria do hepatócito também é desaminado pela enzima glutamato-desidrogenase
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· Pyridoxal Phosphate: Coenzima
· PLP como cofator das aminotransferases
· Papel do Glutamato no metabolismo intracelular dos aminoácidos
· Concentrar todas as reações de transaminação na formação de um único aminoácido
· Forma comum de recepção do grupamento amina