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OXIRREDUTASES
Instituto Federal de Santa Catarina 
Campus São Miguel do Oeste
Curso Técnico Integrado em Alimentos
Unidade curricular: Quím. e Bioq. de Alimentos
Docente: Keli Cristina Fabiane
Discentes:
Aline Barbieri
Eduarda Vogt
Graziela Assumpção
Liandra Ruschel
INTRODUÇÃO - Enzimas
❖ Moléculas orgânicas, em grande parte de natureza proteíca
➢ Exceção: Ribozimas (moléculas de RNA);
❖ Atuam como catalizadoras, possuindo grande especificidade;
❖ Possui grande importância no funcionamento do organismo.
Considerando as que possuem origem proteica:
❖ Desnaturam em condições elevadas de temperatura 
e pH diferente do ideal;
❖ Tempo de contato com o substrato e a concentração 
das enzimas modificam a velocidade da reação.
❖ São enzimas relacionadas com as reações de óxido-redução em sistemas 
biológicos e, portanto, com os processos de respiração e fermentação;
❖ Estão incluídas as hidrogenases, oxidases, peroxidases, hidroxilases, 
oxigebases, além das principais oxirredutases que possuem importância na 
área de alimento, as polifenóis-oxidases, lipoxigenases, catalases, 
glicose-oxidases, xantanina-oxidases, ascorbato-oxidases, entre outras.
Oxidorredutases
❖ Basicamente, as oxidorredutases vão atuar 
oxidando ou reduzindo o substrato.
➢ Fazem a transferência de elétrons;
➢ Hidretos; ou
➢ Oxigênio.
❖ Para isso, podem utilizar derivados de vitaminas 
ou NADH/NADPH como coenzimas.
Mecanismo de Ação 
❖ Oxidam o substrato usando O2;
❖ Monooxigenases: incorporam apenas um átomo de 
oxigênio ao substrato;
❖ Dioxigenases: incorporam de dois átomos de 
oxigênio ao substrato.
Mecanismo de Ação - Oxigenases 
❖ As coenzimas incluem flavoproteínas ou 
hemeproteínas;
❖ Utilizam o oxigênio molecular como aceptor de 
elétrons, reduzindo-o a peróxido de hidrogênio.
Mecanismo de Ação - Oxidases
❖ Oxidam o substrato utilizando o peróxido de 
hidrogênio como agente redutor;
❖ Possuem um grupo heme como grupo prostético;
❖ Possui mecanismo complexo de reações.
Mecanismo de Ação - Peroxidases 
❖ Reduzem grupos carbonílicos como cetonas e 
aldeídos;
Mecanismo de Ação - Desidrogenases
❖ Utilizam coenzimas de NADH e 
NADPH.
Obtenção das enzimas 
❖ Fonte primária das enzimas: tecidos 
animais, tecidos vegetais, culturas de 
microrganismos (fungos, leveduras e 
bactérias);
❖ As enzimas podem ser encontradas 
nas células animais, vegetais e 
microbianas.
* Exceção: Lipoxidase
Célula Extração Exemplo
Vegetal
Pouca 
extração 
Lipoxidase 
(farinha de 
soja)
Animal 
Extração 
limitada 
Catalase 
(fígado)
Microbianas 
Grande 
extração 
A maioria 
pode ser 
extraída dos 
fungos*
Aplicação em Alimentos 
❖ Principal aplicação das enzimas: indústrias de 
processamento de alimentos e de bebidas;
❖ Aplicadas na produção, conservação e 
modificação de produtos animais e vegetais;
❖ Produção de medicamentos, como vitaminas 
e hormônios;
❖ Fabricação de produtos derivados de 
matérias primas animais e vegetais.
Oxidases
❖ As oxidases utilizam oxigênio molecular 
como aceptor de elétrons (oxidante);
❖ Produzindo assim, intermediários reativos de 
oxigênio e H2O ou H2O2 como subprodutos, 
sendo que em alguns casos pode-se 
observar a formação de superóxido (O2);
❖ Membros desta família estão envolvidos em 
diferentes eventos biológicos.
Peroxidases e Catalase
❖ Encontradas em células vegetais, animais e microbianas;
❖ Responsáveis pela catalisação da reação que transforma 
o peróxido de hidrogênio (H2O2) em água (H2O) e 
oxigênio;
❖ Possuem sua inativação como índice de efetividade do 
branqueamento.
Peroxidases: grupo heterogêneo de enzimas;
Catalase: enzima única encontrada nos peroxissomos;
Peroxidases e Catalase
❖ Peroxidases: 
➢ Usado como agente esterilizante e pode conduzir à 
determinação dos valores de perda nutricional e 
detecção do surgimento de compostos tóxicos; 
➢ Altera a cor, aroma, sabor e textura dos vegetais; 
➢ Ao catalisar a degradação não-enzimática de ácidos 
graxos insaturados, acabam formando complexos que 
favorecem o aparecimento de sabor de ranço;
❖ Catalase: atua na remoção da água oxigenada (adicionada 
intencionalmente ao leite), na oxidação da clara do ovo.
Polifenol-oxidases (PPO)
❖ Enzimas responsáveis pelo escurecimento 
enzimático;
❖ Possuem íon cobre no sítio ativo;
❖ Presente em fungos, bactérias, na maioria das 
plantas e em todos os mamíferos; 
❖ Catalisa duas reações distintas envolvendo 
oxigênio molecular: a hidroxilação de 
monofenóis a odifenóis; e subseqüente reação 
de oxidação de odifenóis a o-quinona.
❖ PPO é um problema?
❖ Chá preto, reações de escurecimento 
enzimático.
Lipoxigenases
❖ Desenvolve aromas e sabor positivos em vegetais 
durante a mastigação;
❖ Biossíntese de compostos regulatórios;
❖ Crescimento e desenvolvimento;
❖ Proteína de reserva vegetativa e resistência a insetos e 
patógenos;
❖ Germinação de sementes.
Fatores positivos
Lipoxigenases
❖ Em sementes oleaginosas, a sua ação - antes e durante 
a extração do óleo, que leva à hidroperóxidos -, causa a 
deterioração oxidativa dos lipídios, formando off-flavours 
no óleo;
❖ Portanto, sua eliminação genética pode
ser benéfica em alguns casos. 
Fatores negativos
Sabor indesejado, 
ocasionados pela 
presença de algum 
composto estranho, 
O ranço se inclui 
nessa categoria.
Conclusão 
❖ As enzimas oxirredutases desenvolvem 
um papel importante na vida cotidiana;
❖ Também são importantes no âmbito 
industrial, como na indústria alimentícia;
❖ Isso ocorre pela presença dessas 
enzimas em diferentes estruturas, 
atuando nas reações de óxido-redução. 
Referências 
BELLUZZO, Ana Silvia Fidelis. Caracterização parcial de polifenoloxidase e avaliação de 
compostos fenólicos e antioxidantes em pêssego. 2008. 49 f. Dissertação (Mestrado) - Curso de 
Engenharia de Alimentos, Universidade Estadual de Campinas, Campinas, 2008. Disponível em: 
<http://repositorio.unicamp.br/jspui/bitstream/REPOSIP/256631/1/Belluzzo_AnaSilviaFidelis_M.pdf.> 
Acesso em: 22 mar. 2021.
COSTA, Yanna Dias. Enzimas. 20--. Disponível em: 
<https://www.infoescola.com/bioquimica/enzimas/>. Acesso em: 02 fev. 2021.
DINCER, B.; COLAK, A.; AYDIN, N.; KADIOGLU, A.; GÜNER, S. Characterization of 
polyphenoloxidase from Medlar fruits (Mespillus germanica L., Rosacea). Food Chemistry. V. 77: 
1-7, 2002. 
ERAT, M.; SAKIROGLU, H.; KUFREVIOGLU, O. I. Purification and characterization of polyphenol 
oxidase from Ferula sp. Food Chemistry. 2005
F.B. Silva; M.G. de A. Oliveira; R.B. Batista; C.V. Pires; L.P. Xavier; N.D. Piovesan; J.A. de Oliveira; 
I.C. José; M.A. Moreira. Função fisiológica de lipoxigenases de folhas de soja submetidas ao 
ataque de lagarta (ANTICARSIA GEMMATALIS HÜBNER). Universidade Federal de Viçosa, 
Viçosa, MG, Brasil. Disponível em: 
<http://biologico.agricultura.sp.gov.br/uploads/docs/arq/V69_1/silva_p67.pdf>. Acesso em: 24 fev. 
2021.
GONÇALVES, Caroline et al. Reações de Oxidação Catalisadas por Enzimas. 2018. Disponível 
em: <http://static.sites.sbq.org.br/rvq.sbq.org.br/pdf/v10n4a04.pdf.> Acesso em: 14 mar. 2021.
Referências 
HIDROGENASE. Disponível em: <https://pt.m.wikipedia.org/wiki/Hidrogenase.> Acesso em: 12 mar. 
2021.
KIELING, Dirlei Diedrich. Enzimas: aspectos gerais. Aspectos Gerais. 2002. Disponível em: 
<http://www.debiq.eel.usp.br/~joaobatista/enzimas_aspectos_gerais.pdf.> Acesso em: 20 mar. 2021.
MARCIEL, Hermelinda Penha Freire. Extração, purificação e caracterização bioquimica de 
peroxidase de folhas de Copaifera Langsdorffii (COP). 2002. 74f. Tese (Doutorado) - Curso de 
Engenharia de Alimentos, Universidade Estadual de Campinas, Campinas, 2002. Disponível em: 
<http://www.repositorio.unicamp.br/handle/REPOSIP/256679.> Acesso em: 08 mar. 2021.
MARTINEZ, M. V.; WHITAKER, J. R. The biochemistry and control of enzymatic browning. Trends in 
Food Science and Technology. 6: 195- 200, 1995. 
 
Referências 
MOUAD, Ana Maria. Biocatálisena produção de moléculas orgânicas: oxirredutases 
de fungos marinhos para a síntese de álcoois quirais e lipase de Candida antarctica 
na produção de amidas fenólicas graxas. 2014. 115f. Tese (Doutorado) - Curso de 
Química, Instituto de Química de São Carlos da Universidade de São Paulo, São Carlos, 
2014. Disponível em: 
<https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75131/tde-20052014-162233/publico/AnaMa
riaMouad_Revisado.pdf.> Acesso em: 22 mar. 2021.
NET, Biologia. Enzimas. 20--. Disponível em: 
<https://www.biologianet.com/biologia-celular/enzimas.htm>. Acesso em: 02 fev. 2021.
 
Referências 
OLIVEIRA, Dario Alves; PIOVESAN, Newton Deniz; JOSÉ, Inês Chamel; BARROS, Everaldo Gonçalves; 
DIAS, Denise Cunha Fernandes dos Santos; MOREIRA, Maurílio Alves. Lipoxigenases e teor de ácido 
linolênico relacionados à qualidade de sementes de soja. Rev. bras. sementes vol.28 no.1 Pelotas Apr. 
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<https://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0101-31222006000100005>. Acesso em: 23 fev. 
2021.
OXIDASE. Disponível em: 
<https://pt.m.wikipedia.org/wiki/Oxidase#:~:text=Uma%20oxidase%20%C3%A9%20uma%20enzima,s%C3
%A3o%20uma%20subclasse%20das%20oxidorredutases.> Acesso em: 12 mar. 2021.
SERRADELL, M. A.; ROZENFELD, P. A.; MARTINÉZ, G. A.; CIVELLO, P. M.; CHAVES, A. R.; AÑON, M. C. 
Polyphenoloxidase activity from strawberry fruit (Fragaria ananassa, Duch., cv Selva): characterization and 
purification. Journal of the Science of Food and Agriculture. v. 80: 1421- 1427, 2000. 
 
Referências 
SOUSA, Natália Tamires Gaspar et al. Enzimas. 2018. Disponível em: 
<https://www.passeidireto.com/arquivo/67939038/enzimas?utm_campaign=android-arquivo&
utm_medium=mobile.> Acesso em: 22 mar. 2021.
ZAWISTWSKI, J.; BILIADERIS, S. G.; ESKIN, N. M. A. Polyphenol Oxidase. In: ROBINSON, 
D. S. and ESKIN, N. A.M. Oxidative Enzymes in Foods. London e New York: Elsevier 
Applied Science, 1991. cap. 6, p. 217- 273. 
ZIYAN, E.; PEKYARDIMCI, S. Characterization of Polyphenol Oxidase from Jerusalem 
Artichole (Helianthus tuberosus). Turk Journal Chemistry. 27: 217-225, 2003.
 
Referências 
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