Bioquímica: enzimas

Prévia do material em texto

Bioquímica
Enzimas: introdução
Propriedades: são catalisadores proteicos que aumentam a velocidade de uma reação química e não são consumidos durante a reação.
Sítio ativo: fenda que contém cadeias laterais de aminoácidos que criam superfícies tridimensional complementar ao substrato. Liga-se ao substrato e depois é convertido em produto e, então liberado da enzima. 
Como as enzimas funcionam?
Diminuindo a quantidade de energia necessária para se fazer a reação química.
· Ex: eu quero quebrar uma caneta ao meio, mas só com a força das minhas mãos, o processo é muito mais complicado. Então, com o auxílio de um alicate consigo quebrar a caneta de modo mais rápido e usando menos força.
Classificação:
· Oxidoreductases: faz geração de oxidorredução. Doam ou recebem hidrogênio e uma molécula.
· Transferases: faz transferências de uma molécula para outra.
· Hidrolases: fazem reação de quebra, hidrólise.
· Lyases: fazem ligações duplas.
· Isomerases: criam isômeros, mudam a estrutura de uma molécula.
· Ligases: fazem ligações entre moléculas.
Modelos de enzimas:
· Chave/fechadura: interação enzima-substrato, complementariedade geométrica. Necessária, mas não suficiente para catálise.
· Encaixe induzido: a enzima altera ligeiramente sua forma à medida que o substrato se liga.
Cofatores enzimáticos: moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima. Os cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima, mas na ausência deles, a enzima é inativa. A fração proteica de uma enzima na ausência de seu cofator é chamada de apoenzima.
· Apoenzima + cofator = holoenzima
Coenzimas: compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos:
· Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato.
· Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima.
· Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.
Efeito do Ph na atividade enzimática: o pH ótimo de uma enzima reflete variações no estado de ionização de resísuos de aminoácidos do sítio ativo. A enzima está pelo menos parcialmente desnaturada em pHs afastados do pH ótimo. Quando o substrato é uma molécula ionizável, o pH ótimo da enzima também reflete o seu estado de ionização.
Concentração de substrato: A concentração de substrato influencia na velocidade de reação até um ponto máximo, chamado ponto de saturação.
Enzima azul mais afim pelo substrato, pois necessita de menor concentração do substrato para chegar à metade de Vmax.
Inibidores:  diminuem a velocidade de reação e podem operar de forma competitiva ou não competitiva.
· Inibidores competitivos:  possuem estrutura química semelhante ao substrato da enzima, de forma que consegue “competir” com o substrato pelo mesmo sítio ativo da enzima. Com isso, parte das moléculas enzimáticas presentes no meio se ligam nesses inibidores, não formando produto e impossibilitando o substrato de se ligar.
· Inibidores não competitivos: não se ligam no mesmo sítio ativo do substrato, mas sim em outro sítio ativo presente na enzima. Operam alterando a conformação enzimática, de modo que o sítio ativo em que o substrato se ligaria fique inativo ou inacessível.