Estrutura das proteínas

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Estrutur� da� proteína�
Ligaçã� peptídic�
Fortemente polar
- Entre moléculas de aminoácidos
Ressonância
- Ligação pontilhada= parcialmente dupla
- Torna estável a região das moléculas
- Faz os átomos da ressonância ficarem em um
único plano
Extremidades
- H2N (amino), N-terminal
- COOH (carboxila), C- terminal
Nomeação
- Ala = il
- Glu= il
- Sei = il
- Thi=ina
- Tentapetídeo= 5 resíduos
- Dipeptídeo= 2 resíduos
Proteína X peptídeo
- Proteína tem maior número, é quando a
estrutura fica organizada
Nívei� estruturai� da� proteína�
Primári�
- Sequência de resíduos de aminoácidos
- Determina como se dobra e sua
função/estrutura
- Podem ser sintetizadas quimicamente
- Estrutura:
- Estabilizada por múltiplas ligações fracas
- Interações hidrofóbicas, ligações de H e
iônicas
- As ligações covalentes peptídicas
restringem a estrutura
Secundári�
- Arranjos estáveis de resíduos de aminoácidos
- Alfa hélice:
- Cadeia se enrola assegurada por
ligações H com os O da cadeia
peptídica
- A cadeia se organiza conforme a
polaridade: polares de um lado,
apolares de outro
- A cada volta do enrolamento as
cadeias laterais vão ficando para fora
- A sequência de aminoácidos interfere
na estabilidade
- Beta hélice:
- A cadeia dá uma volta e faz com que
se forme ligações de hidrogênio entre
os diferentes lados
- Entre os O das ligações peptídicas:
estabiliza a estrutura
- Forma uma conformação de folha
pregueada
- Uma mesma proteína pode ser alfa e beta
Supersecundária�
- Estruturas compactas de elementos
estruturais secundários adjacentes
Terciári�
- Arranjo tridimensional total
- Forma regiões fisicamente distintas:
domínios, funcionalmente independente do
resto da proteína
- Ligações covalentes
- Ajuda a proteína a se manter dobrada,
assim como as ligações iônicas entre os
resíduos de aminoácidos
- Pontes de H entre cadeias laterais
- Interações hidrofóbicas entre cadeias
laterais
- Grupos polares no interior e apolares n a
superfície
Quaternária�
- Arranjo com mais de uma cadeia terciária
- Algumas possuem unidades repetidas:
protômero
- Algumas podem ser desordenadas: não tem
núcleo hidrofóbico
- Facilita outras proteínas: espaçadas,
isoladoras e ligantes
- Sequestram: via reservatórios ou
depósitos de lixo
Classificaçã� da� proteína�
Form�:
- Fibrosas:
- Alfa-queratina, colágeno…
- Propriedades que dão força ou
flexibilidade
- Elemento simples da estrutura
secundária que se repete
- Insolúveis: maior concentração de
resíduos de aminoácidos hidrofóbicos
- Globulares:
- Enzimas, proteínas transportadoras…
- Segmentos diferentes das cadeias
polipeptídicas se dobram sobre as
outras
- A maioria dos grupos R hidrofóbicos:
interior
- Cadeias laterais hidrofílicas: superfície
- Estrutura tridimensional: segmentos de
alfa hélice e beta conformações
- Mioglobina:
- Uma cadeia polipeptídica
- Um grupos de ferro protoporfirina
(heme)- responsável pela cor
vermelha-amarronzada
Comp�içã�:
- Simples:
- Somente cadeia proteica
- Conjugada
- Contém outros componentes além da
cadeia proteica
Númer� d� subunidade�
- Manométricas
- Dimétricas
- Trimétricas
- Hectométricas
Desnaturaçã� da� proteína�
Perda da estrutura tridimensional = perda de função
Calor:
- Aumento gradual de temperatura: intacta
- Perda abrupta: estreita faixa de temperatura
- Sugere que o desdobramento é um processo
cooperativo
- A perda de estrutura em uma parte
desestabiliza as outras partes
- Não é pré-dito facilmente
- Proteínas termo resistentes de bactérias
termofílicas
Solvente�, urei� � detergente�:
- Rompem interações hidrofóbicas que mantém
o núcleo estável das proteínas globulares
P� (�trem�):
- Alteram a carga líquida, causando repulsão
eletrostática e rompendo algumas ligações de
H
- Desnaturação pode levar a precipitação de
proteínas
- Consequência da formação de
agregados proteicos pela exposição de
superfícies hidrofóbicas associadas
- Pode ser reversível: renaturação