Tutoria - Metabolismo aminoácidos e proteínas

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 Lucas Ferraz 
Medicina – 1º P 
 
SP 3.3 
OBJETIVOS: 
1) Caracterizar aminoácidos e proteínas, seus tipos e funções. 
2) Descrever o processo de digestão e absorção de proteínas e AA. 
3) Descrever o processo de síntese de proteínas, evidenciando que 
não há armazenamento no organismo. 
4) Descrever o processo de obtenção de energia pela degradação de 
proteínas e AA. 
5) Discutir o destino dos aminoácidos na formação de compostos 
nitrogenados não proteicos. 
6) Conceituar icterícia, seus tipos suas causas e consequências. 
7) Relacionar o excesso da ingestão de proteínas e AA com o 
aumento de tecido adiposo. 
8) Discutir o uso de esteroides anabolizantes e suplementos 
alimentares para mudança da imagem corporal e suas consequências 
para outros órgãos. 
1) CARACTERIZAR AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS, SEUS 
TIPOS E FUNÇÕES. 
AMINOÁCIDOS 
Proteínas são polímeros de aminoácidos, com cada resíduo 
de aminoácido unido ao seu vizinho por um tipo específico 
de ligação covalente (o termo "resíduo" indica a perda de 
elementos de água quando um aminoácido é unido a outro). 
Todas as proteínas são formadas por um conjunto de 
aminoácidos. Cada aminoácido é uma molécula orgânica 
constituída por grupos carboxila e amino. No centro do 
aminoácido, há um carbono que apresenta quatro ligantes: 
um grupo amino, um grupo carboxila, um átomo de 
hidrogênio e um radical. 
No total, 20 aminoácidos formam todas as proteínas. É 
importante salientar, no entanto, que nem todos os 
aminoácidos estão presentes em uma proteína, que, por sua 
vez, pode apresentar aminoácidos repetidos. Os 
aminoácidos, em uma cadeia polipeptídica, estão ligados uns 
aos outros por ligações peptídicas. 
 
TIPOS 
Aminoácidos essenciais. 
 →Lisina: é um aminoácido essencial que possui 
propriedades antivirais e atua na produção de anticorpos e 
contribuindo para o sistema imunológico. O consumo 
normalmente é feito através de dieta em situações em que 
há ausência desse aminoácido no corpo, por meio do uso de 
suplementação. Entre os seus benefícios estão: promove 
crescimento e desenvolvimento normal ao aumentar a 
produção de colágeno; contribui na produção de proteínas, 
como enzimas, anticorpos e hormônios; pode aliviar 
enxaquecas e outros tipos de dor e inflamação; entre outras 
coisas. 
 →Leucina: é um aminoácido que pode ser 
encontrado em carne, laticínios, ovos, soja e feijões. Entre os 
benefícios do seu uso estão a manutenção do peso e de 
massa muscular magra, além de, segundo algumas 
pesquisas, controlar o colesterol. Ele é o aminoácido mais 
eficaz na manutenção da massa muscular, sendo bastante 
utilizado entre os fisiculturistas. Ele pode contribuir para a 
melhorar na saúde dos ossos, bem como da pele e músculos 
após traumas, sendo bastante indicado em caso de 
recuperações cirúrgicas. 
 →Metionina: uma das funções da metionina é 
ajudar o fígado a processar gorduras, além de contribuir para 
o controle de disponibilidade da glutationa no fígado. Além 
disso, ela é necessária pra a produção de creatina, um 
nutriente encontrado nos músculos, que oferece a energia 
para se movimentarem. Alimentos ricos em metionina 
incluem ovos (especialmente a clara), peixes, como atum, 
bacalhau, dourado, salmão, eglefim, tilápia e linguado, entre 
outros, carne de alce, frango, peru, carne de búfalo, carne de 
veado, crustáceos, carne de porco, carne de vaca, carne de 
coelho, queijo, leite, entre muitos outras. 
Aminoácidos não-essenciais. 
 →Tirosina: é um aminoácido que pode melhorar o 
humor, aumentar a concentração e dar mais energia ao 
organismo. Ela pode ser encontrada em alguns alimentos 
ricos em proteínas como o frango peru, peixes, amendoins, 
amêndoas, abacate, leite, queijo, iogurte, bananas e 
produtos de soja. Ela também é abundante na insulina, bem 
como em outras enzimas importantes. Além disso, pode 
atuar na prevenção da depressão, pois produz 
neurotransmissores como a dopamina, um regulador de 
humor. 
 
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 →Ácido Aspártico: é capaz de influenciar na 
produção de alguns hormônios, sendo benéfico para os 
fisiculturistas, aumentando a capacidade do corpo de 
condensar as proteínas, contribuindo para elevação dos 
músculos em um ritmo acelerado. O ácido pode ser utilizado 
em tratamento de pacientes que sofrem com níveis 
patologicamente baixos de testosterona, uma das típicas 
causas de impotência sexual entre os homens. 
 →Ácido Glutâmico: serve para fornecimento de 
energia para o cérebro, eliminar o excesso de amônia da 
circulação, melhora na função cardíaca, sintetização das 
proteínas, bem como na desintoxicação do corpo. Sendo 
parte integrante de proteínas de origem vegetal e animal, o 
ácido glutâmico pode ser encontrado em quase todos os 
alimentos naturais, mas em maior concentração nos peixes, 
nas carnes vermelhas, leguminosas, laticínios e ovos. 
PROTEÍNAS 
As proteínas são macromoléculas presentes em todas as 
células dos organismos vivos. Da mesma forma que os 
carboidratos e os lipídios, elas contêm carbono, hidrogênio, 
nitrogênio (16%) e algumas delas apresentam ainda enxofre, 
fosfolipídios e metais em sua estrutura. Quanto à origem, as 
proteínas podem ser exógenas, provenientes das proteínas 
ingeridas pela dieta, ou endógenas, derivadas da 
degradação das proteínas celulares do próprio organismo. 
Estruturalmente as proteínas são formadas por 
combinações de 20 aminoácidos em diversas proporções e 
cumprem funções estruturais e reguladoras, de defesa e de 
transporte nos fluidos biológicos. 
→Estrutura primária: nada mais é que a sequência 
de aminoácidos. Ela determina as estruturas secundária e 
terciária dessa proteína. 
→Estrutura secundária: forma-se quando ocorre a 
ligação entre os elementos repetidos da cadeia principal 
polipeptídica. As junções desses elementos são por meio de 
ligações de hidrogênio. Nesse caso, observa-se que as 
cadeias estão torcidas, dobradas ou enroladas sobre elas 
mesmas. 
→Estrutura terciária: corresponde à forma 
adquirida por um polipeptídeo depois da interação de suas 
cadeias laterais. Observamos, nesse caso, mais dobras e 
enrolamentos. 
→Estrutura quaternária: há a associação de duas 
ou mais cadeias polipeptídicas. 
FUNÇÕES 
As proteínas da dieta após a digestão e subsequente 
absorção pelo intestino fornecem aminoácidos ao 
organismo que terão os principais destinos: anabolismo 
(síntese de proteínas e polipeptídeos), catabolismo ou 
degradação, produção de energia e síntese de compostos de 
pequeno peso molecular. Por essas vias, os aminoácidos 
servirão na construção e manutenção dos tecidos, formação 
de enzimas, hormônios, anticorpos, no fornecimento de 
energia e na regulação de processos metabólicos. Além do 
nitrogênio, os aminoácidos fornecem compostos sulfurados 
ao organismo. Como fonte de energia, as proteínas são 
equivalentes aos carboidratos, fornecendo 4Kcal/g. 
Na forma de lipoproteínas, as proteínas participam no 
transporte de glicerídeos, colesterol, fosfolipídios e 
vitaminas lipossolúveis. As vitaminas e os minerais estão 
unidos a transportadores proteicos específicos para o seu 
transporte. Por exemplo, a albumina carrega ácidos graxos 
livres, a bilirrubina e também medicamentos que são 
ingeridos. 
As proteínas também contribuem para a homeostasia, 
mantendo o equilíbrio osmótico entre os diferentes fluidos 
do organismo, como evidenciado no edema decorrente da 
hipoproteinemia (baixo nível de proteínas no plasma) que é 
observada nas crianças com deficiência proteica. A albuminaé particularmente importante nessa função. Devido à sua 
estrutura, as proteínas são capazes de se combinar a 
compostos ácidos ou básico e, dessa forma, manter o 
equilíbrio ácido-base entre o sangue e os diferentes tecidos 
do organismo. 
TIPOS 
Dependendo da sua função no organismo, as proteínas são 
classificadas em dois grandes grupos: 
→Proteínas Dinâmicas: Esse tipo de proteína 
realiza funções como defesa do organismo, transporte de 
substâncias, catálise de reações, controle do metabolismo; 
→Proteínas Estruturais: Como o próprio nome 
indica, sua função principal é a estruturação das células e dos 
tecidos no corpo humano. O colágeno e a elastina são 
exemplos desse tipo de proteína. 
As proteínas podem ser classificadas das seguintes formas: 
Quanto à composição. 
→Proteínas simples: formadas apenas por 
aminoácidos. 
 
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→Proteínas conjugadas: quando sofrem hidrólise, 
liberam aminoácidos e um radical não peptídico. Esse radical 
é denominado de grupo prostético. 
→Proteínas derivadas: não são encontradas na 
natureza e são obtidas pela degradação, por meio da ação 
de ácidos, bases ou enzimas, de proteínas simples ou 
conjugadas. 
Quanto ao número de cadeias polipeptídicas. 
→Proteínas Monoméricas: Formadas apenas por 
uma cadeia polipeptídica; 
→Proteínas Oligoméricas: De estrutura e função 
mais complexas, são formadas por mais de uma cadeia 
polipeptídica. 
Quanto à forma. 
→Proteínas Fibrosas: A maioria das proteínas 
fibrosas são insolúveis em meio aquosos e possuem pesos 
moleculares bastante elevados. Normalmente são formadas 
por longas moléculas de formato quase retilíneo e paralelas 
ao eixo da fibra. Fazem parte deste grupo as proteínas 
estruturais como o colágeno do tecido conjuntivo, a 
queratina do cabelo, a miosina dos músculos, entre outras; 
→Proteínas Globulares: Possuem estrutura 
espacial mais complexa e são esféricas. Geralmente são 
solúveis em meio aquoso. São exemplos de proteínas 
globulares as proteínas ativas, como as enzimas, e as 
transportadoras, como a hemoglobina. 
2) DESCREVER O PRO CESSO DE DIGESTÃO E ABSORÇÃO 
DE PROTEÍNAS E AA. 
A digestão da proteína começa no estômago, por ação da 
pepsina, em pH baixo promovido pela secreção de ácido 
clorídrico no suco gástrico, que é secretado por ação do 
hormônio gastrina. Em seguida, continua no intestino 
delgado com a inserção de secreções pancreáticas. O 
pâncreas libera bicarbonato de sódio para neutralizar o 
conteúdo gástrico, aumentando o pH para 
aproximadamente 7. Além disso, são secretadas enzimas 
pancreáticas como a tripsina, a quimotripsina e as 
carboxipeptidades em suas formas inativas (zimogênios) e 
são ativadas no intestino. Com o auxílio de algumas enzimas 
proteolíticas localizadas na borda em escova das células do 
intestino delgado, o processo de quebra das proteínas em 
aminoácidos é completado. Depois que todos os di- ou 
tripeptídeos remanescentes são degradados nos 
enterócitos, os aminoácidos livres são transportados pela 
veia porta ao fígado para o metabolismo energético, ou 
distribuídos para outros tecidos. 
3) DESCREVER O PROCESSO DE SÍNTESE DE 
PROTEÍNAS, EVIDENCIANDO QUE NÃO HÁ 
ARMAZENAMENTO NO ORGANISMO. 
A síntese proteica é o processo de formação das proteínas. 
Esse processo é realizado por estruturas denominadas de 
ribossomos, presentes tanto em células procarióticas 
quanto eucarióticas. Na molécula de DNA (ácido 
desoxirribonucleico) estão contidas todas as informações 
genéticas do indivíduo, assim, para que a síntese de uma 
determinada proteína seja realizada, é necessário que a 
região específica do DNA onde está contida essa informação 
seja decodificada. 
Nesse processo ocorre a transcrição dos nucleotídeos dessa 
região em uma molécula de RNA (ácido ribonucleico), que irá 
direcionar a síntese proteica em um processo denominado 
de tradução. A molécula de RNA que carregará essa 
informação até o local onde ocorrerá a síntese de proteínas 
é denominada de RNAm (RNA mensageiro). 
Para que ocorra a síntese proteica, a informação genética 
fluirá do DNA para o RNA e, em seguida, para as proteínas. 
Esse princípio é conhecido como Dogma Central da Biologia 
Molecular. Em células procarióticas, como não há núcleo 
definido, o DNA não está separado das demais estruturas 
envolvidas na síntese, e, assim, o processo de tradução 
inicia-se enquanto ainda ocorre a transcrição. Nas células 
eucarióticas, o processo de transcrição ocorre no núcleo e o 
RNAm é transportado para o citoplasma, no qual ocorrerá a 
tradução. 
→Como ocorre a síntese proteica? 
A síntese proteica ocorrerá por meio de um processo de 
tradução, no qual a informação presente no RNAm, uma 
sequência de nucleotídeos, será traduzida numa sequência 
de aminoácidos, que dará origem a um polipeptídeo 
(proteína). Essa tradução é realizada pelo RNAt (RNA 
transportador), o qual traduz cada série de códons (trincas 
de nucleotídeos) presente no RNAm em um aminoácido. 
O RNAt apresenta uma trinca de nucleotídeos (anticódon), 
em uma de suas extremidades, e um aminoácido 
correspondente, na outra extremidade. O RNAt transportará 
então o aminoácido específico até os ribossomos, estruturas 
celulares nas quais ocorre a síntese de proteínas, pareando 
seu anticódon ao códon complementar do RNAm. 
 
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Na tradução, existem dois métodos de reconhecimento 
entre as moléculas que garantem com que esse processo 
ocorra adequadamente. No primeiro método, o RNAt deve 
ligar-se ao aminoácido específico que ele transportará ao 
ribossomo. Diferentes moléculas de RNAt podem codificar 
um mesmo aminoácido, e a ligação entre elas é feita por 
meio da ação das enzimas denominadas de aminoacil-RNAt-
sintases. Existem cerca de 20 tipos diferentes dessas 
enzimas, sendo que cada uma acondiciona uma combinação 
específica de aminoácido e RNAt. 
O segundo processo é o pareamento entre RNAt e RNAm. 
Existem cerca de 45 moléculas de RNAt, e essas são capazes 
de parear-se com diferentes códons do RNAm. Isso se deve 
à flexibilidade existente no pareamento da terceira base do 
códon, chamada de movimento de pêndulo, na qual a 
existência de um códon sinônimo, o qual apresenta uma 
diferença apenas na terceira base, permite a codificação de 
um mesmo aminoácido, por diferentes códons. 
Os ribossomos são constituídos por duas subunidades (uma 
maior e uma menor) que se unirão, na realização da síntese 
proteica, ao RNAm e RNAt. Durante esse processo, o RNAm 
descola-se pelo ribossomo, enquanto o RNAt traduz as suas 
sequências de nucleotídeos em aminoácidos. Quando se 
encontra um códon de término (uma trinca que indica o fim 
do processo de tradução), o ribossomo libera a proteína 
produzida e suas subunidades separam-se. 
Os ribossomos apresentam três sítios de ligação: o sítio P, 
em que a molécula de RNAt está ligada à cadeia polipeptídica 
que está sendo formada; o sítio A, em que está presente o 
RNAt que carrega o próximo aminoácido a ser adicionado; e 
o sítio E, em que o RNAt, após deixar o aminoácido que será 
adicionado, sai do ribossomo. O processo de síntese nos 
ribossomos ocorrerá em três etapas. 
Etapas da síntese proteica: 
Na síntese proteica ocorre três etapas, que estão descritas 
de forma sintetizada a seguir: 
→Iniciação da tradução 
Nessa etapa ocorre a união das duas subunidades do 
ribossomo com o RNAm e RNAt, este trazendo o primeiro 
aminoácido da cadeia polipeptídica. 
→Alongamento da cadeia polipeptídica 
Durante essa etapa,os demais aminoácidos que compõem a 
cadeia polipeptídica são adicionados. O anticódon do RNAt 
pareia-se com o RNAm no sítio A. O RNAr (RNA ribossômico) 
catalisa a formação da ligação peptídica entre o novo 
aminoácido e a cadeia em formação. 
O polipeptídio é separado do RNAt presente no sítio P e 
ligado ao aminoácido do RNAt do sítio A. O RNAt presente 
no sítio P é deslocado ao sítio E e retirado, em seguida, do 
ribossomo, enquanto o RNAt do sítio A é deslocado ao sítio 
P. O RNAm também é deslocado no ribossomo e leva ao sítio 
A o próximo códon a ser traduzido, dando sequência ao 
processo até a identificação do códon de término. 
→Término da tradução 
Após a identificação do códon de término, uma proteína, 
chamada de fator de término, liga-se a esse códon induzindo 
a ligação de uma molécula de água na porção final da cadeia, 
fazendo com que ocorra a quebra da ligação entre o peptídio 
e o RNAt presente no sítio P. O peptídio formado é então 
liberado através do túnel de término presente na 
subunidade maior do ribossomo. 
Após esse processo, as cadeias polipeptídicas formadas 
podem passar por diferentes processos de transformação, 
de modo a tornar essas proteínas funcionais. 
4) DESCREVER O PROCESSO DE OBTENÇÃO DE 
ENERGIA PELA DEGRADAÇÃO DE PROTEÍNAS E AA. 
Apesar das proteínas corporais representarem uma 
proporção significativa de reservas potenciais de energia, 
elas costumam ser utilizadas na produção de energia apenas 
em situações de jejum prolongado, quando os carboidratos 
já não estão disponíveis como combustível. Além da sua 
função como importante fonte de carbono para o 
metabolismo oxidativo e a produção de energia, as proteínas 
da dieta têm de fornecer quantidades adequadas dos 
aminoácidos que não podemos sintetizar para sustentar a 
síntese normal de novas proteínas. 
CICLO DA UREIA 
O processo de formação de um molde ureia requer 4 mols 
de ATP, envolve a participação de cinco enzimas e possui seis 
aminoácidos (apenas dois são aminoácidos proteicos: 
arginina e aspartato) como intermediários. Os dois 
nitrogênios de uma molécula de ureia são derivados da 
amônia livre e do grupo amino do aspartato. 
A síntese da ureia inicia-se na matriz mitocondrial dos 
hepatócitos, com a formação de carbamoil-fosfato a partir 
de CO2, na forma de íons de bicarbonato, e amônio, oriundo 
dos processos de degradação dos aminoácidos, e o gasto de 
 
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duas moléculas de ATP. Essa reação é catalisada pela 
carbamoil-fosfato-sintetase I (CPSI). 
O carbamoil-fosfato, que funciona como doador ativado dos 
grupos carbamoila, entra no ciclo da ureia, composto de 4 
etapas enzimáticas. 
Primeiro, o carbamoil-fosfato condensa-se com ornitina, 
doando seu grupo carbamoila, para formar citrulina. A 
reação é catalisada pela ornitina-transcarbamilase e 
apresenta liberação de fosfato inorgânico (Pi). 
A citrulina é transportada para o citosol, onde reage com 
aspartato, produzido na mitocôndria por transaminação e 
transportado para o citosol, formando argininossuccinato. 
Essa reação citosólica é catalisada em presença de ATP pela 
arginino-succinato-sintetase e envolve a formação 
intermediária de citrulil-AMP. 
O argininossuccinato é então clivado pela arginino-
succinase, formando arginina, que retém o nitrogênio, e 
fumarato. Esta é a única reação reversível do ciclo da ureia. 
O fumarato é convertido, pela adição de água, em malato, o 
qual é oxidado, formando oxaloacetato. O oxaloacetato, 
então, é transaminado pelo glutamato, produzindo 
novamente o aspartato. Na última etapa do ciclo, a arginina 
é hidrolisada pela enzima arginase, regenerando ornitina, 
que é transportada para a mitocôndria para iniciar uma nova 
volta no ciclo, e produzindo ureia, que é transportada ao rim 
e eliminada pela urina. 
5) DISCUTIR O DESTINO DOS AMINOÁCIDOS NA 
FORMAÇÃO DE COMPOSTOS NITROGENADOS NÃO 
PROTEICOS. 
 
6) CONCEITUAR ICTERÍCIA, SEUS TIPOS SUAS 
CAUSAS E CONSEQUÊNCIAS. 
Icterícia é definida como a presença de uma cor amarelada 
na pele, nas membranas mucosas ou nos olhos. 
TIPOS 
Existem diferentes tipos de icterícia, com causas numerosas, 
e são divididas em: icterícias hemolíticas ou pré-hepáticas, 
icterícias tóxico-infecciosas ou hepatocelulares e icterícias 
obstrutivas ou pós-hepáticas. 
→Icterícia Hemolítica: ocorre por uma destruição 
excessiva de eritrócitos, resultando num aumento do 
complexo bilirrubina-albumina no sangue, excedendo a 
capacidade excretora do fígado. O mesmo efeito pode ser 
causado por outros agentes: bactérias, anticorpos 
produzidos pelas transfusões de sangue (sangue 
incompatível) ou durante a gravidez (a incompatibilidade 
entre o sangue do feto e o da mãe), ou também, em algumas 
doenças auto-imunes. 
→Icterícia Tóxico-Infecciosas: é o tipo em que há 
lesão da célula hepática e também certo grau de obstrução 
dos canalículos biliares. 
→Icterícia Obstrutiva: caracteriza-se por uma 
obstrução pós hepática, impedindo o fluxo normal da bile. 
Retida em qualquer local nas vias biliares, grande parte dela 
é reabsorvida na corrente sanguínea. Parte desse fluído 
sofre desidratação sendo precipitado no tecido em forma de 
pigmento biliar. A obstrução pode ser causada (1) pelo 
bloqueio dos canalículos biliares por hepatócitos tumefatos, 
(2) obstrução dos ductos por fascíolas, cestoides fimbriados, 
ou ascarídeos, (3) pela compressão dos ductos intra-
hepáticos pelo tecido fibroso da cirrose biliar, (4) por 
colangite, em que ocorre tumefação das paredes dos ductos, 
(5) cálculos biliares, (6) pela pressão em qualquer parte do 
sistema ductal por neoplasias, granulomas, ou abscessos, ou 
(7) pela pressão do edema inflamatório sobre o orifício 
inclinado do ducto biliar em seu ponto de entrada no 
duodeno, na papila duodenal. O ângulo agudo com que o 
ducto atravessa a parede duodenal faz com que esse canal 
seja facilmente ocluído pela compressão do edema 
inflamatório. 
CAUSAS 
A icterícia é causada pelo excesso de bilirrubina, formada 
quando a hemoglobina (a parte dos glóbulos vermelhos que 
transporta oxigênio) é decomposta como parte do processo 
normal de reciclagem de glóbulos vermelhos velhos ou 
danificados. Normalmente, a bilirrubina é processada pelo 
fígado e excretada no trato digestivo. A bilirrubina pode se 
acumular no sangue e causar icterícia na presença de certos 
tipos de lesão hepática (particularmente pelo consumo 
exagerado de bebidas alcoólicas ou por uma hepatite viral), 
dutos biliares bloqueados ou algo que cause a decomposição 
dos glóbulos vermelhos do sangue mais rapidamente do que 
o normal (hemólise). 
CONSEQUÊNCIAS 
A icterícia deixa a pele e parte branca dos olhos amarelas. 
Quanto maior o nível de bilirrubina, mais amarela estará a 
pele. Em geral, a icterícia grave também causa coceira. 
 
 
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7) RELACIONAR O EXCESSO DA INGESTÃO DE 
PROTEÍNAS E AA COM O AUMENTO DE TECID O 
ADIPOSO. 
 
8) DISCUTIR O USO DE ESTEROIDES ANABOLIZANTES 
E SUPLEMENTOS ALIMENTARES PARA MUDANÇA DA 
IMAGEM CORPORAL E SUAS CONSEQUÊNCIAS PARA 
OUTROS ÓRGÃOS. 
ESTEROIDES ANABOLIZANTES 
Esteroides Anabolizantes são drogas fabricadas para 
substituírem o hormônio masculino Testosterona, fabricado 
pelos testículos. Eles ajudam no crescimento dos músculos 
(efeito anabólico) e no desenvolvimento das características 
sexuais masculinas como: pelos, barba, voz grossa etc. 
(efeito androgênico). 
Podem ser usados na forma de comprimidos, cápsulas, ou 
como injeção intramuscular.Os que utilizam essas drogas sem ser por problemas 
médicos, fazem esse uso para melhorar o desempenho nos 
esportes, aumentar a massa muscular e reduzir a gordura do 
corpo. 
O uso indevido dessas drogas pode acarretar inúmeros 
problemas como: 
→Homens e adolescentes: redução da produção de 
esperma, impotência, dificuldade ou dor em urinar, calvície 
e crescimento irreversível das mamas (ginecomastia). 
→Mulheres e adolescentes: aparecimento de sinais 
masculinos como engrossamento da voz, crescimento 
excessivo de pelos no corpo, perda de cabelo, diminuição 
dos seios, pelos faciais (barba). 
→Em pré-adolescentes e adolescentes de ambos 
os sexos: finaliza, prematuramente, o crescimento 
deixando-os com estatura baixa para o resto de suas vidas. 
→Em homens e mulheres de qualquer 
idade: aparecimento de tumores (câncer) no fígado, 
perturbação da coagulação do sangue, alteração no 
colesterol, hipertensão, ataque cardíaco, acne, oleosidade 
do cabelo e aumento de agressividade que pode manifestar-
se em brigas. 
Essas drogas, principalmente em altas doses, aumentam a 
irritabilidade e agressividade. Esses usuários podem cometer 
atos agressivos como luta física, roubo, ou utilizar a força 
para obter alguma coisa. 
Ainda em altas doses, os usuários podem desenvolver outros 
comportamentos como: euforia, aumento da energia, 
alteração de humor, distração, esquecimento e confusão. 
Usuários de anabolizantes podem desenvolver dependência 
a essas drogas. Essa dependência pode ser percebida no 
usuário que continua tomando anabolizantes mesmo depois 
de ter tido consequências causadas pela droga como 
problemas físicos, nervosismo, irritabilidade, efeitos 
negativos com suas relações com as pessoas. Além disso, 
gastam grande quantidade de dinheiro e tempo para obter a 
droga e quando deixam de usá-las apresentam uma série de 
sintomas desagradáveis. 
SUPLEMENTOS ALIMENTARES 
Os suplementos alimentares são substâncias químicas 
produzidas especialmente para complementar a 
alimentação. Eles podem ser compostos de todas as 
vitaminas e minerais e por isso são conhecidos como 
multivitamínicos ou podem conter apenas determinadas 
substâncias, como ocorre no caso da Creatina e da Spirulina, 
que são indicados especialmente para quem pratica algum 
tipo de atividade física. 
Os suplementos alimentares servem para complementar a 
alimentação saudável e não como forma de substituição e 
eles devem ser utilizados sob indicados de um médico ou 
nutricionista. Existem suplementos alimentares que contêm 
todos os nutrientes diários necessários (polivitamínico e 
minerais), como o Centrum e o One A Day, e existem aqueles 
suplementos que contêm uma quantidade muito maior de 
proteínas, carboidratos ou outros componentes. 
Os tipos de suplementos alimentares que existem são: 
• Suplemento alimentar hipercalórico: para engordar 
• Suplemento alimentar proteicos: para ganhar 
massa muscular 
• Suplemento alimentar termogênico: para 
emagrecer 
• Suplemento alimentar antioxidante: contra o 
envelhecimento 
• Suplemento alimentar hormonal: regularizar o 
sistema hormonal 
 
 
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→Suplementos alimentares para emagrecer 
Os suplementos alimentares para emagrecer são os 
termogênicos, pois eles aumentam o metabolismo basal e 
contribuem para eliminação de gordura. Alguns exemplos 
são: Whey protein, CLA, Cafeína, L- Carnitina, Ômega 3. 
Apesar de serem eficazes no processo de emagrecimento, 
estes suplementos não excluem a necessidade de seguir 
uma dieta hipocalórica e realizar atividade física, sendo 
somente uma forma de alcançar melhores resultados mais 
rapidamente. 
→Suplementos alimentares para ganhar massa 
muscular 
Os suplementos alimentares para ganho de massa muscular 
só devem ser utilizados por quem pratica atividade física 
regularmente. Eles, quando são devidamente utilizados, 
podem ajudar a aumentar a massa muscular, pois contêm os 
"tijolos" que formam os músculos. 
Alguns exemplos de suplementos alimentares para ganho de 
massa muscular são: M-Drol, extreme, Mega Mass, Whey 
protein, Linolen e L-carnitina. 
→Suplementos alimentares naturais 
Os suplementos alimentares naturais são melhores que os 
sintéticos, pois não prejudicam o corpo, mas apesar disso, 
eles também só devem ser utilizados sob orientação do 
médico ou do nutricionista. 
Alguns exemplos de suplementos alimentares naturais para 
emagrecer são: Pimenta caiena, Açaí e African Mango, da 
marca internacional Biovea.