Aminoácidos: Definição e Funções

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Aminoácid�
❏ Definição: Carbono alfa +
Grupamento ácido carboxílico +
grupamento amina + radical
* Glutamato monossódico: dá sabor aos
alimento.
* Aspartame: utilizado como adoçante,
dipeptídeo: ácido aspártico +
metil-fenilalanina → estimula as papilas
gustativas
1. Funções dos aminoácidos nos sistemas
biológicos:
● Componentes de proteínas;
● Precursores de cetoácidos, aminas
biogênicas, glicose, nucleotídeos,
creatina;
● Neurotransmissores:glutamato,
aspartato e glicina, por exemplo;
● Transporte: de grupos amino.
2. Características gerais:
● Grupos funcionais: amino e
carboxila;
● Elementos chave de um
aminoácido: C,H,N,O (pode haver
S);
● Cadeia lateral: 20 tipos;
● 1º carbono do aminoácido é o que
contém a carboxila.
3. Centro quiral:
● Carbono alfa: ligado ao
grupamento carboxílico +
grupamento amino + radical + H
● Estereoisômeros: compostos que
apresentam a mesma fórmula de
estrutura mas seus átomos
assumem diferentes posições
relativas no espaço.
* Todas as proteínas dos seres
vivos são formados por
L-aminoácidos;
* Interações entre biomoléculas
são estereoespecíficas;
4. Classificação com relação à síntese:
● Não-essenciais: são formados
pelas células dos seres vivos, ex:
glutamato,prolina, arginina, serina,
cisteína
● Essenciais: os seres vivos não
possuem rota metabólica capaz de
sintetizá-los, sendo obtidos da
alimentação, ex: treonina,
metionina, lisina,valina.
* Primeiro aminoácido descoberto foi a
asparagina em 1806: purificado a partir do
aspargo.
5. Classificação de acordo com Grupo R
→ Apolares e alifáticos:formados,
principalmente, por C e H, interações
hidrofóbicas, ex: glicina, alanina, prolina,
valina, leucina, isoleucina, metionina;
→ Aromáticos: interações
hidrofóbicas, formado por grupo benzeno,
ex: fenilalanina, tirosina e triptofano
→ Polares (não carregados): ligações
de hidrogênio e pontes dissulfeto, ex:
serina, treonina, cisteína, asparagina,
glutamina;
→ Polares (carregados
positivamente): grupamento capaz de se
ionizar, apresenta 2 grupos amina, ex:
lisina, arginina, histidina;
→ Polares (carregados
negativamente): 2 grupos carboxílicos, ex:
aspartame e glutamato.
* A cisteína pode formar um aminoácido
dimérico unido covalentemente, a cistina,
na qual as 2 moléculas de S estão unidas
por uma ligação dissulfeto, ex: insulina
Aminoácid�
6. Aminoácidos incomuns:
● Modificação pós-traducional:
ocorre na cadeia lateral após a
inserção dos aminoácidos na
proteína. EX: 4-hidroxiprolina
(colágeno), trimetil-lisina
(histonas), fosfoserina,
carboxiglutamato, histamina
(reações alérgicas)
7. Carga elétrica de acordo com o pH
* Podem agir como ácidos e bases e
soluções aquosas: anfóteros
● A forma catiônica predomina em
ph ácido;
● A forma aniônica predomina em ph
básico;
● A forma zwitteríon é encontrada
em ph isoelétrico: específico para
cada aa.
→ A desprotonação dos grupos ácidos e
amino produzem uma curva de titulação
típica.
Na titulação temos: pKa= - log Ka
pKa do grupo -COOH=pK1
pKa do grupo -NH3=pK2
* pK1 e pK2 são pontos importantes na
curva de titulação de um aminoácido, e
determinam a sua capacidade
tamponante.
* Ponto isoelétrico: valor de pH onde a
carga líquido do aminoácido é igual a
zero.Nesse pH se um determinado
aminoácido for submetido a um campo
elétrico, ele não apresenta movimento.
● Quando o aminoácido não tiver um
grupo R ionizável, o seu pI pode
ser calculado pela média dos pKa
dos grupos amina e carboxila.
● Quando o grupo R é ionizável a
curva de titulação apresenta 3
estágios.
* Apenas a histidina tem condições de
exercer atividade tamponante em um
ambiente de pH neutro.
Fe�t� �o�: Ray��� A�aújo
Med����a V�t��i�ári� - U�C�