proteinas e aminoácidos

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proteínas e aminoácidos 
 
	
Proteínas são polímeros de aminoácidos 
(aa é o monômero formador, menor unidade – ligados 
por ligação covalente: ligação peptídica) 
 
 
aminoácidos 
*já esta pronto para ser absorvido pelo organismo 
*os aa são ácidos orgânicos monocarboxilicos que 
possuem um carbono alfa característico, ligado a 
-uma carboxila 
-um hidrogênio 
-um grupo amino (básico-nitrogenado) 
-e a uma cadeia lateral variável (“R”) 
(essa cadeia vai influenciar sua solubilidade e estrutura 
tridimensional) 
 
 
 
 
substância anfótera 
os aminoácidos são considerados substâncias anfóteras: 
substância que se comporta ou como ácido ou como 
base dependendo do pH do meio 
*ácido: libera H+ para o meio (diminui pH) 
*base: capta H+ do meio (eleva pH) 
 
ü aminoácido em meio ácido se comporta como 
uma base: grupo amina e grupo carboxila 
protonados (capta H+ do meio) – cátion 
monovalente (migra para o polo negativo) 
 
ü forma isoelétrica: ‘’não tem 
carga’’/eletricamente neutro - grupo amina 
protonado e grupo carboxila desprotonado 
(não migra para nenhum polo) 
 
ü aminoácido em meio básico se comporta 
como um ácido: grupo amina e grupo carboxila 
desprotonados (libera H+ para meio) – ânion 
monovalente (migra para o polo positivo) 
 
*proteínas podem ser separadas e quantificadas por 
eletroforese (pela carga) 
 
grupo carboxila pode ser encontrado sem um 
hidrogênio - desprotonado 
nitrogênio faz 3 ligações, mas pode fazer 4 ligações 
(uma será covalente dativa) – capta hidrogênio do meio: 
base de Lewis (forma protonada) 
 
20 alfa aminoácidos primários 
carbono alfa: ligado a carboxila 
 
ionização dos aa 
*positivamente carregado* 
-primeiro o grupo carboxila libera o H+ 
-fica na sua forma isoelétrica 
-grupo amino libera o H+ 
*negativamente carregado* 
 
à em uma proteína o aa vai estar ligado 
liberação e captação de H+ vai depender da cadeia 
lateral ß 
 
classificação estrutural dos aa 
(quanto a cadeia lateral em pH próximo da neutralidade) 
dos 20 alfa aa primários: 
*apenas 1 possui o carbono alfa sem ser um centro 
quiral: glicina 
*apenas 1 possui uma amina secundária: prolina 
*2 possuem enxofre: metionina (apolar) e cisteína (polar) 
*3 com cadeia ramificada (‘’BCAA’’, geração de energia 
metabólica muscular): leucina, isoleucina e valina 
*3 com hidroxila na cadeia lateral: serina, treonina e 
tirosina (são os únicos que podem sofrer fosforilação, 
adicionar grupo grupo fosfato) 
*1 forma ponte dissulfeto: cisteína (enxofre no final da 
cadeia lateral) 
 
apolares (cadeia ‘’R’’ com H ou C e H) 
ü glicina 
ü alanina 
ü prolina 
ü valina 
ü leucina 
ü isoleucina 
ü metionina: presença de enxofre (como 
heteroátomo não confere polaridade para a 
cadeia) 
ü fenilalanina: presença de anel aromático 
ü triptofano: presença de anel aromático; 
precursor da serotonina 
 
polares sem carga 
ü serina: com hidroxila na cadeia lateral 
ü treonina: com hidroxila na cadeia lateral 
ü cisteína: enxofre em extremidade de cadeia 
(confere polaridade); duas cisteínas podem 
formar ponte dissulfeto 
ü asparagina 
ü glutamina 
ü tirosina: com hidroxila na cadeia lateral; 
presença de anel aromático; formar dopamina 
e noradrenalina; formar adrenalina 
*aa podem ser precursores (a partir dela se produz) de 
neurotransmissor* 
 
polares com carga negativa 
(aa básicos - grupo básico adicional) 
ü aspartato 
ü glutamato (ácido glutâmico – grupos 
protonados): neurotransmissor exitatório, 
precursor do GABA (neurotransmissor 
inibitório) 
 
polares com carga positiva 
(aa ácidos - grupo ácido adicional) 
ü lisina 
ü arginina 
ü histidina: precursora de histamina 
 
*aa podem ser precursores (a partir dela se produz) de 
neurotransmissor* 
 
se tem carbono quiral, podemos encontrar 
enantiômeros: L e D 
*diferente dos carboidratos, o aa que o organismo 
humano absorve e utiliza é o L-aa 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
fórmula estrutural dos aminoácidos 
 
apolares 
 
 
 
 
polares sem carga 
 
 
 “SH” - sufidrila 
 
 
 
 
 
 
 
 
polares com carga positiva 
 
 
polares com carga negativa 
 
*após a refeição, as proteínas sofrem hidrólise e são 
liberados os aminoácidos que serão absorvidos 
 
 
 
 
peptídeos e proteínas 
conjunto de aa (+100) ligadas por ligação peptídica 
estruturas de natureza proteica são formadas por 
aminoácidos ligados por ligação peptídica 
 
ligação peptídica 
a ligação peptídica é uma ligação covalente formada por 
processo de condensação (desidratação - liberação de 
água) e envolve a reação entre um grupo ácido de um 
aa (OH da carboxila) + grupo básico (H do grupo amino) 
de outro aa, sendo ambos ligados ao carbono alfa dos 
respectivos aa 
* “unidade peptídica” : onde tem a lig. peptídica 
*extremidade N/amino terminal: extremidade do primeiro 
aa da sequência (NH3+ livre) 
*extremidade C/carboxi terminal: extremidade do último 
aa da sequência (COO- livre) 
-ocorre liberação de uma molécula de água por ligação 
peptídica formada 
-ao se adicionar mais um aa, ele entrará na extremidade 
C 
-para realizar a formação da ligação peptídica, os grupos 
que reagem não devem apresentar carga (‘’ignora’’ que 
estaria protonado ou desprotonado – só deixa carga nas 
extremidades) 
 
 
*o nº de ligação peptídica é um nº a menos que a 
quantidade de aa (e moléculas de água liberadas) que 
estão na molécula 
ex. 2 aa se ligam por 1 ligações e liberaram 1 molécula de 
água 
100 aa se ligam por 99 ligações e liberaram 99 moléculas 
de água 
 
 
 
 
!! classificação de substância quanto ao tamanho !! 
ü oligopeptídeo ou peptídeo: ate 30 aa na sua 
estrutura 
ü polipeptídeo: +30 - 50 aa na sua estrutura 
ü proteína: +50 ou 2+ cadeias 
 
 
peptídeos: funções biológica 
• Ocitocina: 9 aminoácidos (contração da 
musculature lisauterina)
 
• Bradicinina: 9 aminoácidos (inibe inflamação; 
vasodilatador) 
• Glucagon: 29 aminoácidos (regulação do 
metabolismo de glicose) 
• Corticotropina: 39 aminoácidos (estimula córtex 
adrenal) 
• Insulina: 51 aminoácidos (regulação do 
metabolismo de glicose) 
 
características da composição de algumas proteínas 
 
 
 
- o nº de cadeias indica o nº de extremidades livres - 
 
ex. 1 cadeia – 1 extremidade C e 1 extremidade N livre 
2 cadeias – 2 extremidades C e 2 extremidades N livres 
 
 
os quatro níveis de organização e uma proteína 
- a estrutura da biomolécula determina seu papel 
biológico - 
 
estrutura primária 
a- estrutura primária de uma proteína corresponde a 
sequência de aa ligados por lig. peptídica 
-é a mais estável pois a lig peptídica é lig covalente 
-essa est é determinada pela informação contida no 
DNA, e a estrutura primária determina os outros níveis 
de organização estrutural da proteína 
 
- DNA (gene – parte que codifica proteína) à transcrita 
a RNAm à sai do núcleo e vai para o RER à sofrerá 
tradução (trinca de bases nitrogenadas: códon) à RNAt 
com cada aminoácido possui os anticódons para o 
RNAm à tradução para proteína - 
 
*alguma alteração no gene pode modificar a proteína 
*as mutações apesar de terem relação com a síntese 
de proteína, executa de forma eficiente o seu papel 
biológico, são imprecindíveis para o processo evolutivo 
 
ex. hemoglobina normal para a hemoglobina em uma 
anemia falciforme (troca/substituição de um aa na 
estrutura primária: glu à val) 
 
-hemoglobina A (HbA): encontrada no adulto 
-hemoglobina S (HbS): com anemia falciforme 
 
 
estrutura secundária 
- é mantida estável por ligações de hidrogênio entre 
unidades peptídicas relativamente próximas: a primeira e 
a quarta na mesma sequência/cadeia quando a estrutura 
secundária é alfa-hélice 
- é mantida estável por ligações de hidrogênio entre 
unidades peptídicas relativamente distantes quando a 
estrutura representada por folha pregueada ou beta 
sheet 
 
estrutura terciária 
é mantida estável por ligações: ligação 
eletrovalente/iônica; ligação de hidrogênio; interação 
hidrofóbica; ligação covalente –pontes dissulfeto quando 
encontramos císteina; 
- podem acontecer entre cadeias laterais 
- normalmente a estrutura terciária é reconhecida 
porque encontramos mais de uma estrutura secundária 
e as vezes primária também 
 
estrutura quartenária 
- é formada por mais de uma estrutura terciária 
- se mantêm estável pelas mesmas ligações da 
estrutura terciária, exceto por ponte dissulfeto 
 
 
 
ex. insulina – estrutura terciária com pontes dissulfeto 
(apresenta além da est terciária, a estrutura primária; 
secundária beta sheet; secundária alfa-hélice) 
mioglobina - estrutura terciária 
hemoglobina - estrutura quartenária 
 
classificação pela composição 
- as proteínas podem ser classificadas de acordo com a 
sua composição - 
 
* homoproteínas (proteínas simples): 
são proteínas formadas apenas por aminoácidos 
ex. insulina, colágeno, actina, miosina, etc 
 
* heteroproteínas (proteínas complexas/conjugadas) 
são proteínas que possuem um grupo prostético (subst.. 
de natureza não proteica importante para o 
funcionamento da proteína; ex. grupo heme) 
ex. hemoglobina, mioglobina, outros exemplos: 
 
 
desnaturação 
- perda de papel biológico 
- acontece na maioria das vezes por mudança no meio 
- em alguns casos, a renaturação consegue reverter 
- a desnaturação será irreversível quando houver 
hidrólise da ligação peptídica (destrói a estrutura 
primária) 
- mudança na forma/conformação muda a função da 
proteína 
- perda da estrutura tridimensional suficiente para causar 
perda da função 
- é decorrente do rompimento das ligações fracas que 
estabilizam a estrutura tridimensional das proteínas 
- não necessariamente ocorre um desenovelamento 
completo da proteína 
- agentes que causam a desnaturação: 
• aumento de temperatura 
• alteração de pH 
• detergentes 
• solventes orgânicos (álcool ou acetona) 
 
renaturação 
- a renaturação é possível quando para algumas 
proteínas quando o agente causador da 
desnaturação for removido 
- a estrutura primária da proteína não pode ter sido 
afetada para que haja renaturação 
- algumas proteína depois de desnaturadas não sofrem 
renaturação (albumina da clara do ovo) 
 
classificação pela forma 
- as proteínas podem ser classificadas de acordo 
com a sua forma: globular e fibrosa - 
* globular: forma esférica, geralmente solúvel, 
desempenha funções dinâmicas 
ex. enzimas, transportadores, proteínas motoras e 
regulatórias, imunoglobulinas, etc (maioria da proteinna 
animal é globular, exceto colágeno) 
 
* fibrosa: estrutura primária; forma alongada, são em 
geral insolúveis, desempenham papel estrutural: 
resistência e/ou flexibilidade; 
alfa hélice à protofibrila (conjunto de alfa hélice) à 
microfibrila (conjunto de protofibrila) 
ex. a-queratinas, �- queratinas, colágeno 
(a-queratina - pontes dissulfeto: forma cachos no cabelo; 
ode ou nao renatuar) 
 
 
classificação pelo valor biológico 
- as proteínas podem ser classificadas de acordo 
com o seu valor biológico - 
* alto valor biológico: possui todos aa alfa primários na 
estrutura (essenciais e não essenciais) 
ex. hemoglobina, mioglobina, etc 
* baixo valor biológico: não possui um ou mais aa em 
quantidades suficientes 
 
papel biológico das proteínas 
• enzimas (catalisador)
 
• transporte (no sangue ou membrana)
 
• estrutural (sustentação e/ou proteção)
• Regulatória 
(hormônios protéicos)
 
• contrátil (movimento)
 
• defesa (anticorpos e coagulação sanguínea) 
• receptor de membrana (sinalização)
 
• armazenamento (de nutrientes como ferro)