A maior rede de estudos do Brasil

Grátis
4 pág.
AMINOÁCIDOS

Pré-visualização | Página 1 de 1

AMINOÁCIDOS
	
· São as unidades fundamentais de todas as proteínas, constituem as proteínas. As proteínas representam a categoria de biomoléculas mais abundantes.
· Conhecemos cerca de 20 aminoácidos diferentes nas proteínas que são sintetizadas pelos organismos vivos.
ANFÓTEROS
· Os aminoácidos apresentam uma estrutura diprótica, ou seja, possuem 2 grupos ionizáveis, podendo agir tanto como ácido quanto como base.
· A carga do aminoácido depende do quão protonado ou desprotonado ele está. Quando o aminoácido está totalmente protonado, a carga líquida é +1, quando está parcialmente desprotonado, a carga líquida é 0 (forma predominante) e quando está totalmente desprotonado, a carga líquida é -1.
ESTRUTURA BASE
Carbono central ou carbono alfa
· É quiral, ou seja, possui 4 ligantes: H, grupo R, grupo carboxila e grupo amino.
· A partir dele podemos determinar os outros carbonos presentes na cadeia R.
Grupo amino – NH2
Grupo carboxila – COOH
Agrupamento R ou cadeia lateral
· É a responsável pela diferença entre os aminoácidos.
· Determina as características físico-química de cada molécula:
· Polaridade
· Capacidade de estabelecer forças intermoleculares
· Solubilidade do aminoácido
· Carga que a proteína assume
 CLASSIFICAÇÃO DE ACORDO COM O AGRUPAMENTO R
 LIGAÇÃO PEPTÍDICA
· Ligação estabelecida entre a carboxila de um aminoácido e a amina de outro, a fim de produzir um dipeptídeo. O OH da carboxila se junta com o H da amina de outro aminoácido, isso gera água. Haverá uma desidratação que permitirá a ligação peptídica entre o C de um aminoácido e o N de outro.
· Esse processo é reversível. Desidratamos, formamos uma ligação peptídica. Já, quando hidratamos, voltamos à forma natural dos aminoácidos.
· É planar
· Tem caráter parcial de dupla ligação, porque é uma ligação planar, e toda ligação planar é dupla
· É rígida, se tem caráter parcial de ligação dupla, não tem eixe de rotação, a ligação dupla não pode ser rodada
· Não possui eixo de rotação em torno da ligação C-N
· Mais estável na configuração trans do que na configuração cis, porque quando está na configuração cis, as cadeias laterais provocam um impedimento estéreo.
CURVA DE TITULAÇÃO
Como temos 2 grupos ionizáveis, temos 2 valores de pKa:
· pK1 – representa o primeiro hidrogênio que foi ionizado, no caso, o da carboxila
· pK2 – representa a desprotonação da amina
Os valores de pK mostram onde essa molécula é tamponante. Então nesses dois pontos, nesses dois valores de pH, teremos um aminoácido com função tamponante. Os pKas de grupos ionizáveis são influenciados pelo “ambiente químico” no qual se encontram. Ou seja, dependendo do tipo de biomoléculas com que interagem, a ionização pode ser facilitada ou dificultada nos grupos presentes do aminoácido.
O pI é o ponto isoelétrico, representa o valor do pH quando a carga líquida da molécula é 0. Ou seja, 0% das moléculas está completamente protonada ou completamente desprotonada. Esse ponto é determinado a partir da média dos valores de pKas.
REFERÊNCIAS - imagens
https://mundoeducacao.uol.com.br/biologia/aminoacidos.htm
http://sciencenightclub.blogspot.com/2010/03/ligacao-peptidica.html
http://cousasdebioloxia.blogspot.com/2015/11/cararcter-anfotero-dos-aminoacidos.html
http://biologiaebiotecnologia.blogspot.com/2017/01/aminoacidos.html