Exercícios sobre aminoácidos- Bioquímica

Prévia do material em texto

BIOQUÍMICA MÉDICA I 
 
1. Escreva a estrutura geral do aminoácido. 
O aminoácido é composto por um átomo de carbono α ligado a um grupo ácido 
(carboxila), a um grupo amino (NH3), a um átomo de hidrogênio e a um grupo R 
(radical) que caracteriza a especificidade do aminoácido. Além disso, possuem pelo 
menos um centro assimétrico ou quiral e, com exceção da glicina, todos apresentam 
estereoespecifidade. Como são imagens não sobreponíveis uma à outra, são 
classificados como enantiômeros e apresentam desvio da luz polarizada. 
 
2. Qual a configuração dos aminoácidos encontrados nas proteínas dos seres 
humanos? Qual importância deste fato para o organismo? 
 
Os aminoácidos dos seres humanos são isômeros L. Isso favorece a formação de 
cadeias e de estruturas repetidas em proteínas, pois esses monômeros são da mesma 
série estereoquímica. Por conseguinte, as reações catalisadas por enzimas são 
estereoespecíficas, pois os seus sítios ativos são assimétricos. 
 
3. Como podem ser classificados os aminoácidos de acordo com a polaridade 
de sua cadeia lateral? Citar exemplo de cada classe. Divida os aminoácidos 
de acordo com as características do grupo R. 
 
a) Grupos apolares, alifáticos: alanina, valina, leucina e isoleucina. A glicina 
não forma muitas interações hidrofóbicas por ser simples e pequena. A 
metionina, por sua vez, tem caráter ligeiramente apolar e a prolina, que 
também é alifática, é caracterizada como imina. 
b) Grupos aromáticos: fenilalanina, tirosina e triptofano. 
c) Grupos polares não ionizáveis (sem carga em pH 7): formado por 
aminoácidos hidrofílicos, sendo serina, treonina, cisteína, asparagina e 
glutamina. A cisteína, porém, é um ácido fraco e apresenta pequena 
polaridade. 
Os grupos R carregados em meio neutro (pH 7) são os mais 
hidrofílicos. Podemos enumerar: 
d) Grupos carregados positivamente (básicos): lisina, arginina e histidina. No 
caso deste último aminoácido, o seu pKa é próximo da neutralidade, por 
isso ele pode ou não estar carregado em pH 7. 
e) Grupos carregados negativamente (ácidos): aspartato e glutamato. Ambos 
possuem dois grupos carboxila. 
 
4. Qual(is) a(s) função(ões) dos aminoácidos? 
 
Os aminoácidos são monômeros de peptídios e de proteínas; têm a capacidade de 
formar tampões; são neurotransmissores, como a glicina, a glutamina e a taurina; são 
precursores biossintéticos, como a histidina, que forma a histamina, o triptofano, que 
forma a serotonina, a tirosina, que forma a epinefrina e a glicina e a arginina que 
formam a creatina, a qual origina a fosfocreatina. Além disso, participam do 
metabolismo, como é o caso da metionina, que atua como lipotrópico (reduz os 
depósitos de gordura no fígado) e são biologicamente ativos, como o glutamato de 
sódio, que realça o sabor dos alimentos. 
 
5. Dentre os 20 aminoácidos proteicos, um não é considerado aminoácido. 
Explique o porquê e identifique. Explique: o que são aminoácidos 
derivados? 
 
A prolina é considerada um iminoácido devido à sua estrutura de imina e não de 
amina, uma vez que sua cadeia lateral é ligada tanto ao nitrogênio, quanto aos átomos 
de carbono. Os aminoácidos derivados são aqueles que provêm de resíduos 
modificados de aminoácidos que já foram incorporados a um polipeptídio. Pode-se 
citar, por exemplo, a 4-hidroxiprolina, derivada da prolina, e a 5-hidroxilisina, 
derivada da lisina. Outros aminoácidos derivados, por sua vez, são originados a partir 
de uma adaptação incomum do código genético, como é o caso da selenocisteína, que 
contém selênio em vez do enxofre da cisteína. 
 
6. Dentre os 20 aminoácidos codificados pelo Código Genético, 09 não podem 
ser sintetizados pelo nosso organismo. Quais são, como são denominados, 
explique por que não podem ser sintetizados e como podemos obtê-los para 
suprir as nossas necessidades? 
 
Os aminoácidos que não podem ser sintetizados pelo nosso organismo são os 
essenciais: histidina, arginina, leucina, lisina, isoleucina, metionina, fenilalanina, 
treonina e valina. Eles não podem ser sintetizados pelo nosso organismo, porque 
alguns aminoácidos só podem ser formados com radicais externos ao nosso corpo e, 
por isso, não são levados pelo RNAt. Podem ser obtidos por meio da alimentação, seja 
de origem animal, como carnes magras, ovos, leite e seus derivados, seja de origem 
vegetal, como o grão-de-bico, a soja, alguns feijões, trigo-sarraceno, quinoa, amaranto, 
sementes de cânhamo, pistache, lentilha e arroz integral. 
 
7. Os aminoácidos em solução aquosa podem sofrer ionização. Explique o 
fenômeno e represente o processo utilizando um aminoácido. Qual a 
importância deste fato para os seres vivos? 
 
A ionização é o processo de aquisição de cargas pelo aminoácido, por meio do 
ganho ou da perda de um próton. Em meio alcalino, o grupo carboxil do aminoácido 
libera um H+, ficando com carga negativa e, em meio ácido, o grupo amino do 
aminoácido capta um próton e fica com carga positiva. O exemplo abaixo é o da 
glicina: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Dependendo de sua natureza química, o grupo R de um aminoácido também pode se 
ionizar. A ionização é relevante, porque aminoácidos diferentes possuem valores de pKa 
distintos para os grupos ionizáveis, o que é explorado por algumas enzimas para realizar 
mecanismos de reações adaptados, bem como pH de tamponamento diferentes, tornando 
cada um dos aminoácidos específicos para atuar nos tampões das regiões do corpo. Por 
exemplo, como a região de tamponamento da glicina está no pH 9,60, ela não é adequada 
para o sangue, onde o pH é em torno de 7,4. 
 
8. O que se entende por pK e ponto isoelétrico de um aminoácido? 
Utilizando a representação acima, calcular o ponto isoelétrico do 
aminoácido. Qual a carga elétrica de um aminoácido acima e abaixo do 
seu pI? 
 
O pK é a constante de equilíbrio para a ionização. Assim, mede a capacidade dos 
grupos ionizáveis de um aminoácido (carboxílico, amino e, dependendo do aminoácido, 
o radical R) perderem ou captarem um próton em determinado meio com algum pH. Um 
baixo pK indica alto valor de Ka e, portanto, alta capacidade de ionização. O ponto 
isoelétrico é aquele pH em que a carga líquida do aminoácido é zero, pois a soma das 
cargas na molécula é nula, gerando um composto eletricamente neutro (zuitteríon ou 
anfotélio). Os aminoácidos que não sofrem ionização na cadeia lateral, como a glicina, 
apresentam dois valores de pK principais: o de captação de próton pelo grupo amino e o 
de formação de carga negativa pela perda de próton do grupo carboxílico. Assim, o ponto 
isoelétrico é simplesmente a média aritmética dos respectivos valores de pK: 2,34 e 9,60, 
resultando em um pI igual a 5,97. Dessa forma, a glicina tem uma carga líquida negativa 
em qualquer pH acima do seu pI e, nos valores de pH abaixo do pI, sua carga final é 
positiva. 
 
9. O que são peptídios? Cite algumas funções destes compostos. 
 
Os peptídios são polímeros lineares (não ramificados) de aminoácidos formados a 
partir de ligações peptídicas, originando uma molécula proteica com uma estrutura 
tridimensional única. Podem ser formados dipeptídios, tripeptídios e assim por diante, até 
chegar a oligopeptídio e, posteriormente, a polipeptídio, cuja massa molecular é abaixo 
de 5.000. Algumas funções desses compostos são descritas a seguir: analgésicos 
(encefalina), formação dos tecidos esqueléticos (anserina e carnosina), constituição de 
vitaminas do complexo B (ácido fólico), agentes antitumorais (bleomicina), antibióticos 
(penicilina e gramicidina), entre outros. 
 
 
10. O que é uma ligação peptídica? Escreva a reação de formação da ligação 
peptídica. 
 
A ligação peptídica é aquela responsável pela formação de peptídios e de proteínas. 
Consiste no encadeamento de aminoácidos a partir da ligação do grupo α amino de um 
aminoácido ao α carboxílico de outro, com a eliminação de uma molécula de água 
(desidratação), ocorrendouma reação de condensação. Geralmente, é uma ligação trans, 
além de ser rígida e planar, o que impede a movimentação livre das subestruturas. 
 
11. O que é uma proteína? Quais suas funções, fontes e propriedades físico-
químicas? 
Uma proteína é um polímero de aminoácidos que possui massa molecular maior 
que 5.000. Suas funções principais são: transporte (hemoglobina, albumina, 
lipoproteínas), estrutural (queratina, colágeno, elastina), coagulação sanguínea, 
contrátil (actina e miosina), regulação hormonal (insulina), catalítica (enzimas), 
defesa (fibrina, imunoglobulinas, anticorpos), armazenamento (albumina do ovo). As 
proteínas são encontradas em alimentos de origem animal, como carnes, peixe, leite 
e derivados e ovos e nos de origem vegetal, como milho, lentilha, soja, ervilha e feijão. 
Sobre as propriedades, são compostos de alto peso molecular, não apresentam 
odor nem sabor, têm caráter anfótero (devido à quantidade de cargas dos aminoácidos 
em sua cadeia), possuem excelente ação tamponante e, em soluções, os grupos de 
cargas opostas das proteínas interagem entre si, formando ligações eletrovalentes 
tanto no interior da molécula, como entre moléculas adjacentes. Esse fenômeno não 
é tão intenso quando o solvente é a água devido a sua alta constante dielétrica, o que 
auxilia a aumentar a solubilidade dos compostos proteicos. Já no ponto isoelétrico, a 
solubilidade das proteínas diminui. A adição de pequenas quantidades de sais, por 
exemplo NaCl, aumenta a solubilidade, fazendo com que proteínas insolúveis em 
água se solubilizem, o que é oposto ao que é observado com a adição de grandes 
quantidades de sais, pois as interações entre a proteína e a molécula de água diminuem 
e ocorre precipitação. 
Ademais, sobre as propriedades químicas, os grupos amínicos livres das proteínas 
reagem com ninidrinas, formaldeído e ácido nitroso, assim como os aminoácidos 
livres. Quando em solução, as proteínas podem se combinar com íons positivos e 
negativos, formando precipitados, sendo essa reação empregada na obtenção de 
proteínas de uma solução. Os próprios grupos dos aminoácidos constituintes da cadeia 
proteica também interagem entre si, uma vez que, no enovelamento, proteínas 
contendo radicais sulfídricos ou dissulfídicos, como a cistina e a cisteína, formam 
ligações dissulfídicas em meio aquoso. 
12. O que se entende por estrutura primária de uma proteína? Qual o tipo de 
ligação que estabiliza esta estrutura? 
 
A estrutura primária é composta pela cadeia linear de aminoácidos unidos por 
ligações peptídicas iônicas. É a única que pode ser determinada a partir de reações 
químicas, pois as interações de van der Waals e as ligações de hidrogênio são 
desconsideradas. Nessas cadeias, o aminoácido correspondente ao terminal 
nitrogenado, ou seja, o aminoácido contendo o grupo amínico ou imínico livre, é 
denominado N-aminoácido, e o aminoácido correspondente ao terminal com o grupo 
carboxila livre é denominado C-aminoácido. É essa estrutura que determina o 
mecanismo de ação da proteína a nível molecular e varia em número, em natureza e 
em ordem sequencial. 
 
13. Descrever a estrutura secundária de uma proteína e a interação 
responsável pela sua estabilização. Quais os tipos de estrutura secundária 
encontramos em nossas proteínas? 
 
A estrutura secundária é a conformação tridimensional de uma proteína a partir 
de ligações iônicas, de pontes de hidrogênio ou de ligações dissulfeto. Os tipos de 
estrutura secundária são α hélice, folha β pregueada, curvatura β e estruturas 
supersecundárias. 
a) α hélice: estrutura comum nas proteínas; tem formato helicoidal, pois as 
ligações de hidrogênio são estabelecidas em espiral, abarcando todos os 
aminoácidos da sequência, enquanto as cadeias laterais são projetadas para 
o lado de fora. A parte hidrofílica fica no exterior, oposta à hidrofóbica. A 
queratina é um exemplo de proteína que possui tal conformação em grande 
parte de sua estrutura. 
b) Folha β pregueada: as duas ou mais cadeias peptídicas ficam quase 
totalmente estendidas e ocorre ligação de hidrogênio entre elas. Essas 
cadeias podem estar em diferentes orientações, sejam paralelas ou 
antiparalelas. Assim, ligações de hidrogênio intercadeias se estabelecem e 
a estrutura fica mais coesa. O enovelamento pode ocorrer com o auxílio 
das proteínas de enovelamento (chaperonas/chaperoninas) ou de choque 
térmico. No caso das proteínas globulares, a folha pregueada geralmente 
fica no centro em seu interior. 
c) Curvatura β: muitas vezes, são formadas por conexões sucessivas de 
folhas β antiparalelas. Estabilizadas por ligações de hidrogênio e por 
ligações iônicas, elas revertem a direção de uma cadeia polipeptídica, 
formando uma estrutura compacta e globular. 
 
14. O que se entende por estrutura supersecundária? O que são motivos? 
 
As proteínas globulares têm estrutura supersecundária ou motivos, pois são 
formadas pela repetição de estruturas α e β em sequência e alternadamente. Ocorre 
também agrupamento das estruturas adjacentes pelas cadeias laterais, por isso essa 
conformação é caracterizada como intermediária entre a estrutura secundária e a 
terciária. 
 
15. Descrever a estrutura terciária de uma proteína e as ligações responsáveis 
pela sua estabilização. O que são Domínios de uma proteína? 
 
A estrutura terciária é densa, compacta e é resultante do enovelamento e da 
interação intercadeias peptídicas, de forma que a conformação final seja a mais 
estável energeticamente e que a configuração atenda às condições do meio, como é 
o caso de proteínas com superfícies hidrofílicas em meios aquosos e hidrofóbicas em 
meios apolares. Isso pode ocorrer naturalmente e concomitantemente à síntese 
proteica ou com o auxílio das proteínas de enovelamento. Podem ser citadas as 
interações da estrutura terciária: 
a) Pontes dissulfeto: são formadas a partir da ligação covalente de grupos 
- SH de cisteína para produzir um resíduo de cistina. Os dobramentos das 
cadeias peptídicas aproximam os grupos e são responsáveis pela formação 
dessas ligações, as quais são extremamente importantes para a estabilização 
da proteína final. Essa interação está presente nas imunoglobulinas, por 
exemplo. 
b) Ligações hidrofóbicas ou de van der Waals: em meios aquosos, por exemplo, 
as cadeias laterais hidrofóbicas dos aminoácidos permanecem no interior da 
proteína e estabelecem interações entre si. 
c) Pontes de hidrogênio: essas interações de ligações covalentes são 
essencialmente fracas, porém tornam-se fortes na proteína coesa final. 
Ocorrem entre hidrogênio e um átomo rico em elétrons, como o nitrogênio e 
o oxigênio. Em proteínas localizadas em meio aquoso, essas interações são 
importantes para garantir a solubilidade da proteína, uma vez que ocorre com 
grupos polares da superfície. 
d) Interações iônicas: ocorrem entre grupos carregados negativamente na cadeia 
lateral de certos aminoácidos, como a carboxila do aspartato e do glutamato, 
e os carregados positivamente, como o grupo amino da lisina. 
Os domínios são unidades funcionais na estrutura terciária das proteínas. Seu 
centro é formado por combinações de motivos, sendo cada um estruturalmente 
independente na cadeia proteica, como se fosse uma proteína globular separada. Eles 
podem realizar tarefas químicas ou físicas, como a ligação a um substrato ou a união 
a alguma outra molécula que modelará sua função. 
 
16. Descrever a estrutura quaternária de uma proteína e as ligações 
responsáveis pela sua estabilização. 
 
A estrutura quaternária é formada por subunidades peptídicas em conjunto, as quais 
receberão denominações de acordo com a quantidade associada, como as monoméricas, 
as diméricas, as triméricas e as multiméricas, como a hemoglobina. Suas interações 
podem ser por pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas ou iônicas, não ocorrendo 
pontes dissulfeto. 
 
 
 
17. Para que uma substânciapossa exercer sua função, é necessário que ela 
seja solúvel no meio. Quais fatores interferem na solubilidade das 
proteínas? 
 
A solubilidade das proteínas depende dos aminoácidos constituintes da cadeia 
proteica, bem como dos grupos adicionados a ela (carboidratos, lipídios, por exemplo) e 
do meio onde ela está inserida, incluindo fatores como temperatura, pH e a força iônica, 
embora grande parte das proteínas seja solúvel em água sob temperatura ambiente. O pH 
influencia os aminoácidos, pois, quando atingem o ponto isoelétrico, chegam a uma carga 
líquida nula (zuitteríon), o que minimiza a solubilidade da proteína final devido à 
diminuição do caráter polar. De qualquer forma, as proteínas têm grande capacidade de 
se combinarem com a água, já que praticamente todas as reações ocorrem em meio aquoso 
e a própria ligação peptídica libera uma molécula de água. 
 
18. O que se entende por desnaturação proteica? Cite alguns agentes 
desnaturantes e dê exemplo de desnaturação, explicando por que esse 
fenômeno pode ser prejudicial para o nosso organismo. 
 
A desnaturação proteica é o desmonte das estruturas secundária e terciária das 
proteínas sem ocorrer quebra das ligações peptídicas e, portanto, mantendo a estrutura 
primária. Esse fenômeno ocorre na presença de alguns agentes, como calor, solventes 
orgânicos, agitação mecânica, ácidos ou bases fortes, detergentes e íons ou metais 
pesados, como chumbo e mercúrio. Caso o elemento causador da desnaturação seja 
removido, a conformação da proteína pode ou não retornar à normalidade, dependendo 
se a desnaturação for reversível ou irreversível. Frequentemente, as proteínas 
desnaturadas perdem sua função e tornam-se insolúveis em água, como é o caso da 
albumina, proteína da clara do ovo, que coagula ao ser aquecida, caracterizando um 
processo irreversível. 
A desnaturação também pode ocorrer com as proteínas do corpo humano ao serem 
submetidas a um dos agentes descritos, como a altas temperaturas em uma febre, por 
exemplo. Assim, esses compostos perdem sua atividade metabólica e prejudicam o 
funcionamento do organismo. 
 
19. Como podemos classificar as proteínas? Dê exemplos de cada uma das 
classes. 
 
As proteínas podem ser classificadas de acordo com a sua composição: proteínas 
simples (quando hidrolisadas, liberam apenas aminoácidos, como a albumina) e 
conjugadas (quando hidrolisadas, liberam um grupo prostético juntamente com os 
aminoácidos, como o HDL e o LDL, que são lipoproteínas); de acordo com o número de 
cadeias polipeptídicas: monoméricas (uma única cadeia), como a mioglobina, 
oligoméricas (múltiplas subunidades), como a hemoglobina; de acordo com a forma das 
proteínas: globulares (função catalítica, de transporte e de regulação, forma esférica), 
como a mioglobina, e fibrosas (insolúveis em água e em solventes orgânicos, forma 
alongada, retilínea e paralela), como o colágeno e a queratina; de acordo com a 
solubilidade: solúveis em água e em soluções salinas (albuminas, como a soroalbumina), 
insolúveis em água e solúveis em soluções salinas, ácidas ou básicas diluídas ou 
coaguláveis pelo calor (globulinas, como a amandina), protaminas (proteínas compactas 
que protegem o material genético dos espermatozoides), histonas (compõem o 
nucleossomo e regulam os genes), escleroproteínas (insolúveis em água e em soluções 
salinas, estão presentes nas unhas, por exemplo), glutelinas (solúveis em soluções ácidas 
ou alcalinas diluídas), prolaminas (solúveis em soluções alcoólicas a 70-80%). 
 
 
20. Quais as proteínas fibrosas encontradas no nosso organismo? Quais suas 
características estruturais e funções? O que diferencia a tubulina das 
proteínas fibrosas? 
 
As principais proteínas fibrosas do organismo são o colágeno, a elastina, a 
queratina, a fibrina e a miosina. Elas são formadas a partir de uma sequência de 
aminoácidos e de uma estrutura secundária regular, originando uma forma cilíndrica 
longa e pouco solúvel em água. Apresentam principalmente função estrutural, 
promovendo a elasticidade dos tecidos, a resistência e a organização da forma de 
diferentes estruturas. São encontradas na pele, na esclera dos olhos, no tecido conjuntivo, 
entre outros. A tubulina é diferente, pois suas múltiplas subunidades globulares estão 
dispostas de forma helicoidal, originando um formato cilíndrico um pouco retorcido. 
 
21. Qual a importância do colágeno? Qual sua composição? 
 
Existem vários tipos de colágeno, o que permite a essa proteína ter funções 
diferentes, como compor a matriz celular do tecido conjuntivo, dando rigidez a ela, 
conferir resistência à tração no tecido conjuntivo propriamente dito denso modelado 
presente nos tendões, uma vez que a própria disposição das fibras paralelas auxilia nessa 
tarefa. Pode-se citar também o colágeno em rede, essencial para reter os íons Ca2+ nos 
ossos e para resistir à tração mecânica. O colágeno é constituído por 3 cadeias proteicas 
enroladas e unidas entre si por estrutura secundária de α hélice, estabilizadas por pontes 
de hidrogênio. Cada uma dessas fitas contém glicina, prolina, hidroxiprolina e 
hidroxilisina, além de que, a cada três posições, há o aminoácido glicina. A hidroxiprolina 
é importante para maximizar as ligações de hidrogênio. 
 
22. Qual a relação do colágeno com a vitamina C? O que ocorre no nosso 
organismo na deficiência de colágeno? 
 
A vitamina C ou ácido ascórbico é necessária na biossíntese do colágeno, uma vez 
que é ela que participa da reação de hidroxilação da prolina e da lisina, funcionando como 
agente redutor no processo. Assim, sem esse composto, as enzimas lisil-hidroxilase e 
prolil-hidroxilase não atuam na reação e as fibras de colágeno não estabelecem ligações 
cruzadas, o que diminui a resistência do colágeno final. Como consequência, os tecidos 
não apresentam a rigidez necessária e os capilares sanguíneos, por exemplo, não suportam 
a estrutura e se rompem, gerando extravasamento do seu conteúdo para os tecidos. 
Visivelmente, formam-se hematomas na pele em consequência desse processo. 
 
23. Quais as funções da elastina e queratina nos seres humanos? 
 
A elastina é importante para promover a elasticidade dos tecidos, assemelhando-se 
à borracha, uma vez que pode sofrer distensão e voltar a sua forma original, obviamente 
com limites. Está presente nos alvéolos pulmonares, nas paredes dos grandes vasos e nos 
ligamentos elásticos. A queratina apresenta fibras resistentes e tem função de 
impermeabilização e proteção do organismo em relação ao meio externo. Está presente 
nas unhas, nos cabelos, na pele etc. 
24. Descreva a ação das seguintes proteínas globulares: anticorpos, 
neuroglobina, hemoglobina e mioglobina no organismo humano. 
 
A hemoglobina e a mioglobina apresentam o grupo heme como prostético, o qual é 
importante, nessas heme proteínas, para ligar de forma reversível o oxigênio, a fim de 
transportá-lo no sangue. A mioglobina, presente no coração e no músculo esquelético, 
funciona tanto como um reservatório de oxigênio quanto como um carreador de oxigênio, 
que aumenta a velocidade de transporte desse gás dentro da célula muscular. Os 
aminoácidos que estabelecem interações hidrofóbicas ficam no interior, ao contrário dos 
que estabelecem interações hidrofílicas, o que contribui para a formação de pontes de 
hidrogênio com a água no meio externo. Já a hemoglobina é encontrada exclusivamente 
nos eritrócitos e transposta gás oxigênio dos capilares até os tecidos, sendo sua 
organização mais complexa que a da mioglobina devido à presença de quatro grupos 
heme em sua estrutura tetramérica. Além disso, ela pode transportar CO2 e prótons dos 
tecidos aos pulmões. 
A neuroglobina, assim como a mioglobina e a hemoglobina, é uma heme proteína 
responsável pelo suprimento de oxigênio dos neurônios, dos olhos e de alguns órgãos do 
sistema endócrino. Sob condições adversas, como em uma situação de AVC,é ela que 
provê a sobrevivência do sistema nervoso. 
Os anticorpos são proteínas responsáveis pela defesa do organismo contra antígenos 
(micro-organismos e substâncias estranhas), por meio da ligação a esses elementos e a 
posterior destruição ou interrupção de sua atividade. Essa interação é específica para cada 
antígeno e, no processo, ocorre a formação de células de memória para aquele elemento 
estranho. 
 
25. Descreva o efeito Bohr e a ação do 2,3-DPG/BPG no transporte do oxigênio 
pela hemoglobina. 
 
O efeito Bohr descreve a relação entre os valores de pH e o nível de adesão do grupo 
heme da hemoglobina ao oxigênio. Assim, esse efeito é responsável por regular o 
transporte desse gás no organismo, uma vez que organiza a ligação e a liberação da 
molécula nos pulmões e nos tecidos. Quando o pH diminui ou a pressão parcial do CO2 
aumenta, a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio é reduzida, liberando o O2 e 
oxigenando as células. A redução do pH ocorre devido à conversão do CO2 em ácido 
carbônico pela anidrase carbônica, sendo que, posteriormente, esse ácido sofre ionização 
natural, elevando as concentrações de H+ no meio. Por isso, há diminuição da adesão da 
hemoglobina à molécula de oxigênio e este é liberado. Já nos pulmões, a situação 
contrária ocorre, porque, devido à expiração, não há altas concentrações de CO2 no órgão 
e, consequentemente, o pH é maior (embora a diferença não seja muita, ocorre alteração 
no processo). Assim, a hemoglobina tende a aumentar a afinidade pelo O2, associando-se 
ao oxigênio nos pulmões. 
O efeito Bohr também influencia na organização da hemoglobina em suas formas 
desoxi e oxi, uma vez que a diminuição do pH resulta na protonação de grupos ionizáveis 
da cadeia proteica, tornando-os capazes de fazer ligações iônicas e de transportarem o H+ 
na forma de desoxiemoglobina. O contrário acontece em meios com altos valores de pH, 
onde a forma de oxiemoglobina é mais estável para transportar as moléculas de oxigênio. 
O 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG) é um importante regulador da ligação do 
oxigênio à hemoglobina. Ele é responsável por diminuir a afinidade da hemoglobina com 
o oxigênio, já que se liga à desoxiemoglobina e, na formação da oxiemoglobina, é 
expelido. Dessa forma, quando ele é removido da heme proteína, a afinidade dela com as 
moléculas de O2 aumenta. Por isso, em disfunções relacionadas à dificuldade de 
oxigenação, como a anemia crônica e a hipóxia, o organismo concentra altas 
concentrações de 2,3-BPG nos eritrócitos como resposta, já que, ao diminuir a afinidade 
da hemoglobina com o oxigênio, facilita a liberação da molécula para os tecidos.