Proteínas - Parte I

Prévia do material em texto

Proteínas
> Papéis funcionais das proteínas:
- Catalisadores: enzimas;
- Transportadores: oxigênio, vitaminas, fármacos, ferro, cobre;
- Armazenamento: caseína do leite;
- Proteção imune: anticorpos
- Reguladores: insulina e glucagon;
- Movimento: actina e miosina;
- Estruturais: colágeno;
- Transmissão dos impulsos nervosos: neurotransmissores;
- Controle do crescimento e diferenciação celular: fatores de crescimento.
> Importância do estudo das proteínas:
- Entendimento do funcionamento normal e patológico do organismo.
> Síntese das proteínas: Dogma Central da Biologia Celular
- Replicação do material genético → transcrição → tradução → proteínas.
> Ligação peptídica:
- união de um grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro,
liberando uma molécula de água;
- ligação química covalente muito estável;
> Peptídios:
- 2 a 10 aminoácidos: oligopeptídeo;
- 11 a 100 aminoácidos: polipeptídeos;
- mais de 100 aminoácidos: proteína;
* não existem diferenças marcantes nas propriedades dos polipeptídeos grandes e
proteínas pequenas.
> Classificação das proteínas com base na composição:
- Simples: cadeia polipeptídica;
- Conjugadas: cadeia polipeptídica + componentes orgânicos e inorgânicos,
exemplo: fosfoproteínas, metaloproteínas, glicoproteínas, nucleoproteínas,
lipoproteínas.
> Estrutura:
- Fibrosa: colágeno, por exemplo;
- Globular: hemoglobina, por exemplo.
> Tamanho:
- 95% entre 150 a 800 (média de 450 aa);
- Algumas exceções: apolipoproteína (mais de 400 aa).
> Peso molecular: expresso em dalton (Da)
1
> Organização:
● Primárias:
- união sucessiva de aminoácidos entre si por ligação peptídica;
- apresentam uma extremidade amino-terminal e uma extremidade
carboxi-terminal;
- é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações
peptídicas.
* Quando se enumeram os aminoácidos de uma cadeia peptídica,
convencionalmente, a numeração começa sempre da extremidade N-terminal.
● Secundárias:
- Pontes de hidrogênio:
1. o hidrogênio ligado ao nitrogênio do grupo imínico (NH) de uma ligação
peptídica com o oxigênio do grupo carbonila (CO) de uma outra ligação
peptídica;
2. estabelecida entre duas cadeias laterais;
3. estabelecida entre uma cadeia lateral e os grupos CO ou NH da ligação
peptídica;
- ocorre no espaço de 3,6 resíduos de aminoácidos;
- estrutura em alfa hélice ou beta pregueada.
Exceções: Prolina: iminoácido - cria curvatura no esqueleto da hélice, pois não tem
rotação e não é capaz de participar das pontes de H;
Glicina: encontrada muitas vezes em voltas reversas;
● Terciárias:
- forma estrutura tridimensional estável;
- estrutura polares: lado de fora da estrutura protéica;
- estrutura apolares: lado de dentro da estrutura protéica;
- é mantida por interações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio, ligações
iônicas e pontes dissulfeto.
● Quaternárias:
- forma complexos tridimensionais;
- associação entre 2 ou mais cadeias terciárias (pode variar de 2 a 12);
- Mais comuns: dímeros, trímeros e tetrâmeros;
- resulta de interações não-covalentes entre as cadeias; Exemplos:
hemoglobina.
- é mantida por interações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio, ligações
iônicas e pontes dissulfeto.
Feito por Rayane Araújo - Medicina Veterinária - UECE
2