Estruturas dos Anticorpos

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Imunologia
Estrutura dos Anticorpos
Os anticorpos são proteínas e sendo proteínas, possuem um nível
de estrutura que reflete a sua complexidade.
Os anticorpos possuem duas cadeias peptidícas leves e duas
cadeias pesadas.
As proteínas podem ter até quatro níveis de complexidade:
O nível primário é relacionado à sequência de resíduos de
aminoácidos; o nível secundário, são os primeiros dobramentos; o
nível terciário, é o nível mais complexo, formado por proteínas que só
tem uma cadeia polipeptidíca; o nível quaternário é o nível de
estrutura complexo formado por proteínas que tem mais de uma
cadeia polipeptídica, ex: hemoglobina.
No caso dos anticorpos, temos um nível de estrutura quaternário. 
História
A estrutura dos anticorpos foi descoberta através de uma técnica
chamada de produção de anticorpos monoclonais: essa técnica
consiste em fundir um linfócito B com uma célula cancerosa, e garantir
que esse híbrido produza uma grande quantidade de anticorpos
exatamente iguais. Uma quantidade suficiente para formar um cristal. 
A técnica para determinar a sequência de aminoácidos é chamada de
cristalografia de proteínas.
A partir da determinação da estrutura dos anticorpos, começou-se
a explicar como que as moléculas de anticorpos se ligavam os
antígenos, sendo possível determinar a localização do paratopo
(região das cadeias polipeptidicas que vai se ligar ao
determinante).
Também começou a se descobrir que existiam diferenças entre as
moléculas de anticorpos, não só relacionadas a um paratopo, mas
também com relação a cadeia pesada. Existem diferenças em
relação com a capacidade de ligação as células pela porção FC.
Começou-se a descobrir quais eram os mecanismos de síntese de
proteína e de modificação do DNA que explicavam a estrutura dos
anticorpos.
Também se descobriu que as cadeias polipeptídicas leves e
pesadas possuíam uma grande diversidade na sua porção
aminoterminal, o que explica em parte a capacidade dos
anticorpos de se ligarem a uma grande variedade de antígenos e
determinantes antigênicos.
Importância
Estrutura
Os anticorpos são produzidos de maneira diversa. Cada linfócito terá a
capacidade de produzir um paratopo diferente. Isso é importante para
gerar diversidade dos anticorpos, que é igualmente importante porque
existe uma diversidade de determinantes antigênicos e antígenos.
As moléculas de anticorpos possuem duas cadeias leves e duas
cadeias pesadas. As cadeias leves podem ser de dois tipos: K e
lambda. Estão presentes em todas as espécies, porém só uma é
utilizada de cada vez na produção de anticorpos. Isso é importante
pois existem diferenças entre as espécies com relação a utilização
desses tipos de cadeias leves.
Nas moléculas de mono globulina, de maneira geral, sempre vai
haver domínios chamados domínios Ig, que são domínios formados
por duas camadas de folhas beta. Isso é característico das
imunoglobulinas e é compartilhado com outras moléculas que
formam uma super família das Imunoglobulinas.
Nesses domínios existe sempre uma região aminoterminal
variável 
As regiões carboxiterminal das cadeias pesadas possuem funções
efetoras, como por exemplo a opsonização. 
Uma outra região importante é a região de dobradiça, que é a
transição entre fragmentos, que dá uma certa mobilidade a
molécula de anticorpos.
Regiões variáveis
As regiões variáveis da molécula de anticorpos estão presentes nas
cadeias leves e nas pesadas, e cada uma das regiões variáveis é
constituída em torno de 10 resíduos de aminoácidos, cada uma que se
liga diretamente ao paratopo. 
Existem dentro dessas regiões pequenas sequências chamada de
CDRs, onde cada uma tem 10 resíduos de aminoácidos que
efetivamente formam o paratopo. Dentro do domínio variável de cada
cadeia, essa sequência são as que mais variam e dentre elas tem uma
chamada CD3 que é a mais variável.