Dinâmica celular I e II - enovelamento das proteínas, chaperonas e glicosilação

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UNIVERSIDADE NOVE DE JULHO 
 
MEDICINA SBC – SABRINA JUTKOSKI 
 
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Enovelamento das proteínas, 
chaperonas e chaperoninas 
• Tradução: RNAm, RNAt e RNAr 
• Estrutura primaria de aminoácido é importante, 
pois carrega a sequência e tipos de 
aminoácidos determinados pelo DNA => é 
uma identidade proteica 
• A conformação proteica é formada saindo do 
ribossomo. Sai beta pregueada ou alfa hélice, 
sendo um lado aminoterminal e outro 
acidoterminal 
CHAPERONAS 
• Fazem o “controle da qualidade” => após 
proteína estar pronta, entra nas chaperonas 
para ver se está tudo certo. => quando tem 
algum aminoácido trocado => auxilia na 
formação correta 
• Localizada no citoplasma ou no interior do 
retículo endoplasmático 
• Proteínas de choque térmico 
• Sintetizadas em quantidades 
significativamente aumentadas após 
exposição a temperatura elevada 
• Hsp 70 e Hsp 40 => importantes chaperonas, 
que gastam energia para remodelagem 
quando a proteína está errada => hidrólise de 
ATP para desenovelar proteínas possibilitando 
novo enovelamento, dessa vez na forma 
correta ou no lugar correto 
 Proteínas são identificadas por peso molecular 
PROTEASSOMA 
• Formas enoveladas de maneira incompleta 
são digeridas pelo proteassomo 
• Também faz controle de qualidade 
• Proteína marcada por ubiquitina, é enviada 
para o proteossomo 
• Complexos multienzimáticos, que digerem as 
proteínas que estão prontas para serem 
eliminadas do organismo 
• Função: remoção do excesso de proteínas que 
já não exercem mais nenhuma função dentro 
da célula (inúteis) 
• Destruir moléculas proteicas com defeitos e 
proteínas que já foram codificadas por vírus. 
ETAPAS DO DOBRAMENTO: 
• Passa pela chaperona ver se está tudo certo, 
se tiver errado, passa pela chaperoninas 
(Hsp60 “barril”) 
• São identificadas se precisam ser 
fragmentadas pelo proteassomo 
• Fragmentos peptídicos se acumulam e podem 
formar placas beta amiloide => se não tiver 
sinalização que as proteínas estão erradas, 
não conseguem desenovelar e proteassomo 
não consegue degradar 
• Placas amiloides se acumulam no sistema 
nervoso, matando os neurônios 
 
 
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Glicosilação de proteínas
• GLICOSILAÇÃO: adição de carboidratos à 
proteína recém-sintetizada => ocorre dentro 
do retículo 
• Metades das proteínas das células são 
glicosiladas 
• Diabéticos sofrem Glicação (para função da 
proteína) de suas proteínas e sofrem 
alterações e perdem funções 
• Compartimentos são importantes para que a 
célula opere de modo eficaz 
 
2. vesículas de secreção 
3. complexo de golgi 
5. retículo endoplasmático rugoso 
6. núcleo 
RIBOSSOMO 
• Possui sítios de ligação que recebem o RNAt 
• Ribossomo no retículo endoplasmático: 
ribossomo e RNAm produz proteína para fora 
da célula, é liberado nas vesículas de secreção 
• Ribossomo livres no citoplasma: aderido a fita 
de RNAm => produz proteína para a própria 
célula 
 
• Adiciona carboidrato (oligossacarídeo) no 
terminal amina => no reticulo endoplasmático 
rugoso 
 Açúcares ligados a proteína através do 
nitrogênio de resíduos de asparagina 
RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO 
RUGOSO 
• Formados por membranas, que se ligam 
diretamente ao núcleo e seu interior 
• Aparência de pequenos grânulos, que são os 
ribossomos 
• Dolicol: lipídio da membrana do reticulo, onde 
os açúcares (oligossacarídeos) ficam ligados 
 Transfere moléculas de oligossacarídeos 
N- GLICOSILAÇÃO 
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• Adiciona carboidrato no grupo carboxila => no 
complexo de golgi (remoção e adição de 
açucares) 
 Açúcar ligado do grupo hidroxila da serina ou 
treonina 
• Ocorre N-glicosilação no RER, é passado para 
o golgi, que vai passando O-glicosilação entre 
as cisternas até ser eliminada 
COMPLEXO DE GOLGI: 
• Organela membranosa formada por sacos 
membranosos sobrepostos e achatados 
• Suas cisternas apresentam um espaço interno 
(lúmen) 
• Liberam vesículas de secreção 
• Face cis: voltada para o retículo 
endoplasmático rugoso 
• Face trans: região de liberação das vesículas 
• Vesículas: proteína glicosilada, madura e 
funciona. 
• Da face trans saem lisossomos, membrana 
plasmática e vesículas secretoras 
• Função: armazenamento, secreção e 
empacotamento de proteínas (glicosilação) 
 
QUESTÕES PARA ESTUDO: 
1. Considerando que existem ribossomos livres 
no citoplasma e aderidos à membrana do 
retículo endoplasmático rugoso, qual é a 
diferença entre eles? 
Os ribossomos no citoplasma sintetizam proteínas 
que são usadas na própria célula, enquanto os 
aderidos no RER, sintetizam proteínas para sem 
exportadas para for da célula. 
2. Quais as funções das glicoproteínas? 
Podem ser estruturais, formação da bicamada 
lipídica, hormônios, proteção das células e 
anticorpos, reconhecimento na forma de 
antígenos, estabilidade (colágeno) 
3. Descreva o processo de síntese proteica a 
partir do esquema: 
O- GLICOSILAÇÃO 
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DNA => RNAm => proteína 
No núcleo, há estímulo para síntese proteica, 
assim forma uma fita de RNA mensageiro 
copiando os genes do DNA no processo de 
transcrição. 
No citoplasma, ocorre a tradução, formando uma 
fita polipeptídica no interior do ribossomo (ocorre 
ligações peptídicas no interior dos ribossomos). 
Assim, a proteína sai dos ribossomos. Isso ocorre 
através do RNAm, RNAm e RNAt 
4. Explique o transporte de proteínas entre RER 
e complexo de golgi 
O RNar produz proteína, que passa do ribossomo 
pela membrana do RER. No lúmen do retículo 
endoplasmático rugoso, é adicionado 
oligossacarídeos que estavam ligados ao Dolicol 
(lipídio aderido à membrana do RER). Esses 
oligossacarídeos são adicionados na porção 
amino terminal, no aminoácido asparagina. Assim, 
a proteína está glicosilada. 
Saindo do retículo por vesículas, chegam no 
complexo de golgi pela face cis. Nas cisternas do 
golgi, ocorre retirada de oligossacarídeos 
provenientes do retículo e adição de novos 
oligossacarídeos no e-terminal (ácido carboxílico), 
nos aminoácidos serina ou treonina. 
As proteínas glicosiladas são exportadas por 
vesículas pela face trans do complexo de golgi 
5. Explique o processo de glicosilação de 
proteínas no RER 
Metade das proteínas eucarióticas é glicosilada. 
✓ A maioria das proteínas sintetizadas no RE 
rugoso é N-glicosilada dentro do RE 
(glicoproteína). 
✓ N-glicosilação: Ligação de oligossacarídeo ao 
grupo –NH2 da cadeia lateral da Asn (asparagina) 
O dolicol, um lipídio que está na membrana 
plasmática do retículo endoplasmático rugoso, 
oferece açúcares para as proteínas e esse 
processo é feito por enzimas. Os açúcares serão 
adicionados no grupo N- terminal, através do 
aminoácido asparagina assim sendo o processo 
de N- glicosilação que irá ocorrer no retículo 
endoplasmático rugoso.