INFLUÊNCIA DE FATORES BIOLÓGICOS NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA

Prévia do material em texto

FOLHA DE ANOTAÇÕES 
CORNELL 
 
Nome: Alan Crisan Zocche 
Aula: 4 Tópico: INFLUÊNCIA DE FATORES BIOLÓGICOS NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
Data: 05/03/2020 
Período tarde 
 
PERGUNTAS ANOTAÇÕES 
1 A atividade enzimática é influenciada principalmente pela temperatura, pH e 
tempo: 
  Temperatura: Seguindo o comportamento das reações químicas, a ve-
locidade da atividade enzimática aumenta quando se aumenta a temperatura. En-
tretanto, a velocidade da reação aumenta até um máximo, após determinada tem-
peratura a velocidade declina rapidamente, mesmo aumentando a temperatura. 
Isso ocorre por que a estrutura tridimensional das enzimas se rompe, impossibi-
litando-a de formar o complexo enzima-substrato. Pode-se dizer que a veloci-
dade de reação aumenta ou diminui por um fator de 2 a cada variação de 10 graus 
centígrados na faixa de 10° a 70°. 
          pH: Assim como no caso da temperatura, existe um valor para atividade 
ótima o qual, após ele ocorre um rápido decréscimo. 
          Tempo: A atividade enzimática é influenciada diretamente pela ação do 
tempo. Quanto mais tempo a enzima estiver em contato com o substrato, mais 
produtos serão produzidos, enquanto houver substrato. 
 
2 A temperatura pode ser destacada como o mais importante. Para desempenhar 
sua função biológica, as proteínas devem estar em seus estados nativos, com 
suas estruturas primária, secundária, terciária e, quando for o caso, quaternária, 
íntegras. O calor é um dos fatores que podem destruir essa integridade, provo-
cando o fenômeno conhecido como desnaturação protéica. As enzimas, como 
proteínas, também essão sujeitas a esse processo, que podem ocasionar a perda, 
algumas vezes reversível, de atividade.  
          As enzimas também sofrem influência de substâncias que podem atuar ati-
vando ou inibindo sua atividade. A essas substâncias denominam-se ativado-
res e inibidores enzimáticos, respectivamente. Os inibidores enzimáticos são 
substâncias que diminuem a atividade da enzima, de maneira reversível ou irre-
versível, por mecanismos que não envolvem a desnaturação da mesma.  
          Dentre os inibidores reversíveis: 
          - inibidores competitivos: quase sempre possuem estrutura molecular se-
melhante à do substrato, competindo com ele pelo sítio ativo da enzima. Assim, 
em geral, a reaão não ocorre enquanto o inibidor estiver ligado à enzima.  
          - inibidores não competitivos: ligam-se a sítios distintos do substrato. As-
sim, é possível ligação simultânea do inibidor e do substrato à enzima. Porém, a 
enzima é inativada na presença do inibidor, estando o substrato ligado o unão.  
          Quanto aos inibidores irreversíveis, esses combinam-se com um grupo 
funcional pertencente à molécula da enzima, e que seja essencial para a atividade 
da mesma. Esse tipo de inibidor pode, inclusive, promover a destruição desse 
grupo. 
http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/introducao_proteinas/introducao_proteinas_quatro.htm
 
 
3 Cada enzima funciona corretamente em um pH ótimo. Por exemplo, a pepsina é 
uma enzima presente no suco gástrico produzido pelo estômago, cujo objetivo 
é atuar sobre as proteínas, transformando-as em moléculas menores. A pepsina é 
uma enzima produzida para funcionar em meio ácido, om um pH ao redor de 
2,0. Já a tripsina, produzida pelo pâncreas e lançada no duodeno e que também 
atua na degradação de proteínas, precisa de um pH de 8,0. Ou seja, a trip-
sina atua em meios básicos.  
 
 
 
4 O pH pode influenciar a atividade de uma enzima através de maneiras distintas. 
Primeiramente, o pH pode levar à desnaturação proteica. 
O pH também pode interferir na atividade de uma enzima alterando o padrão 
de cargas de um determinado sítio ativo ou catalítico, ou alterando a con-
formação geral da proteína. 
 
5 As enzimas são moléculas proteicas associadas a outra substância não-proteica, 
chamada de coenzima ou radical prostético. No centro da enzima há uma região 
chamada de sítio ativo, capaz de se encaixar nos reagentes ou substratos e tornar 
mais fácil a reação entre eles. Este sítio ativo é específico, funcionando como 
um sistema chave/fechadura. Ou seja, as enzimas somente funcionam sobre o 
substrato para os quais foram produzidas. 
6 Muitas das funções dasproteínas estão ligadas diretamente às suas estruturas. No 
entanto, elas podem perder suas estruturas secundárias, terciárias e até qua-
ternárias, e, consequentemente, deixarem de ser ativas. 
Quando essas conformações espaciais são alteradas ou destruídas, dizemos 
que a proteína foi desnaturada ou ocorreu uma desnaturação proteica, man-
tendo somente a estrutura primária, que é a própria cadeia peptídica, formada 
pela sequência de aminoácidos ligados entre si. 
Os fatores que alteram a estrutura de uma proteína podem ser diversificados, 
incluindo alteração na temperatura e no pH do meio, ação de solventes orgâ-
nicos, agentes oxidantes e redutores e até mesmo agitação intensa. 
 
7 Cada enzima é específica para um tipo de reação. Ou seja, elas atuam so-
mente em um determinado composto e efetuam sempre o mesmo tipo de reação. 
O composto sobre o qual a enzima age é genericamente denominado substrato. 
A grande especificidade enzima-substrato está relacionada à forma tridimensio-
nal de ambos. 
A enzima se liga a uma molécula de substrato em uma região específica deno-
minada sítio de ligação. Para isso, tanto a enzima quanto o substrato sofrem 
mudança de conformação para o encaixe. 
 
 
Eles se encaixam perfeitamente como chaves em fechaduras. A esse comporta-
mento damos o nome de Teoria da Chave-Fechadura. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
RESUMO: Escreva 4 ou mais sentenças descrevendo o que você aprendeu destas anotações. 
 Para mim nessa aula, é de suma importância entender os fatores que influenciam na atividade enzimática que é a 
temperatura, pH e tempo. Além disso também, vale destacar que para catalisar uma reação, uma enzima irá pegar 
(se ligar) uma ou mais moléculas de reagentes. Essas moléculas são os substratos das enzimas. E a parte da enzima 
em que o substrato se conecta é chamado de sítio de ativação (uma vez que é aí onde ocorre a "ação" catalítica). E 
por fim, cada enzima terá o seu substrato específico, pois está relacionado com a teoria chave-fechadura.