Baixe o app para aproveitar ainda mais
Prévia do material em texto
Aminoácidos e proteínas Aminoácidos São moléculas orgânicas que atuam como subunidades na construção das proteínas. Existem apenas 20 tipos de aminoácidos na natureza; D Constituição A estrutura molecular dos aminoácidos é constituída de átomos de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O), nitrogênio (N) e o radical (R). R (Radical) é o que determina a identidade de um aminoácido. C (encima do R é o Alfa) D Necessidade biológica Essenciais: o organismo não sintetiza, sendo obtidos através da alimentação. Aminoácidos naturais: o organismo sintetiza (fígado) Aminoácido semi-essencial: produzimos em pouca quantidade. D Divisões Aminoácidos apolares: o grupo R é uma cadeia lateral apolar, ou seja, são hidrofóbicos (não tem afinidade a água) Aminoácidos polares básicos: são hidrofílicos (têm afinidade a água) e o grupo R é uma cadeia lateral básica, carregada positivamente. Aminoácidos apolares neutros: o grupo R e uma cadeia lateral polar sem carga elétrica, ou seja, neutra. Peptídeos É o produto formado da união entre dois ou mais aminoácidos. D Ligação Ligação peptídica: união entre os aminoácidos. Ocorre sempre entre o grupo ácido carboxílico de um aminoácido com o grupo amina do outro, fazendo com que ocorra a síntese por desidratação (perda de uma molécula de água). D Classificação dos peptídeos Dipeptídeos: peptídeos formados pela ligação de dois aminoácidos; Tripeptídeos: peptídeos formados pela ligação de três aminoácidos; Tetrapeptídeos: peptídeos formados pela ligação de quatro aminoácidos; Oligopeptídeos: peptídeos formados pela ligação de poucos aminoácidos (cerca de 10); Polipeptídeos: peptídeos formados pela ligação de vários aminoácidos (acima de 10). Proteínas Macromoléculas orgânicas Constituídas por uma ou mais cadeia de aminoácidos. São formados basicamente por: carbono (C), oxigênio (O), hidrogênio (H) e nitrogênio (N), algumas podem possuir enxofre (S). D Funções A função da proteína está ligada intimamente a sua forma; Estrutural (ou plástica) Função energética (3º fonte a ser utilizada pelo organismo) Produção de anticorpos (sistema de defesa); Enzimática (catalisação); Hormonal (Insulina, prolactina) Transporte de substancias (membrana celular); Transporte de gases (hemoglobina) Aminoácidos e proteínas D Estruturas Polímeros: são macromoléculas constituídas por unidades menores (monômeros) que se repetem. Monômeros = aminoácidos D Processo de formação 1. Transcrição do DNA em RNA mensageiro; 2. Migração do RNA mensageiro do núcleo para o citoplasma; 3. Interação do RNA mensageiro com os ribossomos; 4. União dos aminoácidos de acordo com a informação do RNA mensageiro 5. Formação de uma sequência linear dos aminoácidos (estrutura primária) 6. Essa estrutura se enrola formando a estrutura secundária 7. Ela se enrola nela mesmo, formando a estrutura terciária 8. Ocorre a união de duas ou mais estruturas terciárias, formando a estrutura quaternária D Tipos de proteínas Proteínas Simples: formadas apenas pelos aminoácidos. Ex insulina; Proteínas conjugadas: além de aminoácidos, existe um radical de origem não peptídica, que é denominado de grupo prostético. Proteínas derivadas: não são encontradas na natureza e são conseguidas graças a processos de degradação de proteínas simples ou conjugadas. D Classificações Proteínas fibrosas: em geral são formadas por um único tipo de estrutura secundária, elas compartilham propriedades que dão força e flexibilidade as estruturas, são insolúveis em água (Ex: Cabelos, unhas, chifres, lã) Proteínas globulares: são formadas por moléculas dobradas com uma forma esferoidal e são solúveis em água. Pelo fato delas serem solúveis em água é que as moléculas se dobram (Ex: hemoglobina, enzimas, anticorpos). D Proteínas de membrana Transportadoras (carreadoras): se ligam a molécula transportada em um lado da membrana e a liberam do outro lado, carregam moléculas especificas; Bombas ativadas por ATP: ATPases que usam a energia da hidrólise de ATP para o transporte de íons e pequenas moléculas através da membrana; Proteínas de canal: Atuam como poros de membranas, e sua especificidade é determinada principalmente pelas propriedades biofísicas do canal; D Desnaturação das Proteínas Ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade biológica característica, não ocorre rompimento de ligações covalentes do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a sequência de aminoácidos característica da proteína (estrutura primária). Os fatores que causam a desnaturação, são: D Aumento de temperatura; D Extremos de pH; D Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona); D Solutos (ureia); D Exposição da proteína a detergentes; D Agitação vigorosa da solução proteica até formação abundante de espuma. D Renaturação das Proteínas Quando a proteína volta a sua forma original, porém nem todas as proteínas voltam a forma original. https://pt.wikipedia.org/wiki/Ureia
Compartilhar