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05 Aminoácidos e proteínas

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Aminoácidos e proteínas 
 
Aminoácidos 
 São moléculas orgânicas que atuam como 
subunidades na construção das proteínas. 
 Existem apenas 20 tipos de aminoácidos na 
natureza; 
D Constituição 
 A estrutura molecular dos aminoácidos é 
constituída de átomos de carbono (C), 
hidrogênio (H), oxigênio (O), nitrogênio (N) e o 
radical (R). 
 R (Radical) é o que determina a identidade de 
um aminoácido. 
 C (encima do R é o Alfa) 
D Necessidade biológica 
 Essenciais: o organismo não sintetiza, sendo 
obtidos através da alimentação. 
 Aminoácidos naturais: o organismo sintetiza 
(fígado) 
 Aminoácido semi-essencial: produzimos em 
pouca quantidade. 
D Divisões 
 Aminoácidos apolares: o grupo R é uma 
cadeia lateral apolar, ou seja, são 
hidrofóbicos (não tem afinidade a água) 
 Aminoácidos polares básicos: são hidrofílicos 
(têm afinidade a água) e o grupo R é uma 
cadeia lateral básica, carregada 
positivamente. 
 Aminoácidos apolares neutros: o grupo R e uma 
cadeia lateral polar sem carga elétrica, ou 
seja, neutra. 
Peptídeos 
 É o produto formado da união entre dois ou 
mais aminoácidos. 
D Ligação 
 Ligação peptídica: união entre os 
aminoácidos. 
 Ocorre sempre entre o grupo ácido carboxílico 
de um aminoácido com o grupo amina do 
outro, fazendo com que ocorra a síntese por 
desidratação (perda de uma molécula de 
água). 
D Classificação dos peptídeos 
 Dipeptídeos: peptídeos formados pela ligação 
de dois aminoácidos; 
 Tripeptídeos: peptídeos formados pela ligação 
de três aminoácidos; 
 Tetrapeptídeos: peptídeos formados pela 
ligação de quatro aminoácidos; 
 Oligopeptídeos: peptídeos formados pela 
ligação de poucos aminoácidos (cerca de 
10); 
 Polipeptídeos: peptídeos formados pela 
ligação de vários aminoácidos (acima de 10). 
Proteínas 
 Macromoléculas orgânicas 
 Constituídas por uma ou mais cadeia de 
aminoácidos. 
 São formados basicamente por: carbono (C), 
oxigênio (O), hidrogênio (H) e nitrogênio (N), 
algumas podem possuir enxofre (S). 
D Funções 
 A função da proteína está ligada intimamente 
a sua forma; 
 Estrutural (ou plástica) 
 Função energética (3º fonte a ser utilizada 
pelo organismo) 
 Produção de anticorpos (sistema de defesa); 
 Enzimática (catalisação); 
 Hormonal (Insulina, prolactina) 
 Transporte de substancias (membrana celular); 
 Transporte de gases (hemoglobina) 
Aminoácidos e proteínas 
 
D Estruturas 
 Polímeros: são macromoléculas constituídas 
por unidades menores (monômeros) que se 
repetem. 
 Monômeros = aminoácidos 
D Processo de formação 
1. Transcrição do DNA em RNA mensageiro; 
2. Migração do RNA mensageiro do núcleo para 
o citoplasma; 
3. Interação do RNA mensageiro com os 
ribossomos; 
4. União dos aminoácidos de acordo com a 
informação do RNA mensageiro 
5. Formação de uma sequência linear dos 
aminoácidos (estrutura primária) 
6. Essa estrutura se enrola formando a estrutura 
secundária 
7. Ela se enrola nela mesmo, formando a estrutura 
terciária 
8. Ocorre a união de duas ou mais estruturas 
terciárias, formando a estrutura quaternária 
D Tipos de proteínas 
 Proteínas Simples: formadas apenas pelos 
aminoácidos. Ex insulina; 
 Proteínas conjugadas: além de aminoácidos, 
existe um radical de origem não peptídica, que 
é denominado de grupo prostético. 
 Proteínas derivadas: não são encontradas na 
natureza e são conseguidas graças a 
processos de degradação de proteínas 
simples ou conjugadas. 
D Classificações 
 Proteínas fibrosas: em geral são formadas por 
um único tipo de estrutura secundária, elas 
compartilham propriedades que dão força e 
flexibilidade as estruturas, são insolúveis em 
água (Ex: Cabelos, unhas, chifres, lã) 
 Proteínas globulares: são formadas por 
moléculas dobradas com uma forma esferoidal 
e são solúveis em água. Pelo fato delas serem 
solúveis em água é que as moléculas se 
dobram (Ex: hemoglobina, enzimas, anticorpos). 
 
D Proteínas de membrana 
 Transportadoras (carreadoras): se ligam a 
molécula transportada em um lado da 
membrana e a liberam do outro lado, carregam 
moléculas especificas; 
 Bombas ativadas por ATP: ATPases que usam a 
energia da hidrólise de ATP para o transporte 
de íons e pequenas moléculas através da 
membrana; 
 Proteínas de canal: Atuam como poros de 
membranas, e sua especificidade é 
determinada principalmente pelas 
propriedades biofísicas do canal; 
D Desnaturação das Proteínas 
 Ocorre quando a proteína perde sua estrutura 
secundária e/ou terciária, o arranjo 
tridimensional da cadeia polipeptídica é 
rompido, fazendo com que, quase sempre, 
perca sua atividade biológica característica, 
não ocorre rompimento de ligações covalentes 
do esqueleto da cadeia polipeptídica, 
preservando a sequência de aminoácidos 
característica da proteína (estrutura primária). 
 Os fatores que causam a desnaturação, são: 
D Aumento de temperatura; 
D Extremos de pH; 
D Solventes orgânicos miscíveis com a água 
(etanol e acetona); 
D Solutos (ureia); 
D Exposição da proteína a detergentes; 
D Agitação vigorosa da solução proteica 
até formação abundante de espuma. 
D Renaturação das Proteínas 
 Quando a proteína volta a sua forma original, 
porém nem todas as proteínas voltam a forma 
original. 
 
 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Ureia