06 Enzimas

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Enzimas 
 
Visão geral 
 São moléculas orgânicas de natureza 
proteica, com exceção de algumas RNA 
(ribozimas); 
 Permanecem inalteradas após a atuação; 
 São sintetizadas pelas células; 
 São altamente específicas, atuando sobre um 
substrato especifico em uma reação; 
 Esta especificidade é possível graças a 
complexa conformação tridimensional; 
Funções 
 Atuam como catalisadores de reações 
químicas (desnaturação ou renaturação); 
Conceitos 
 Catalisador: é toda e qualquer 
substancia que acelera uma reação, 
diminuindo a energia de ativação, 
diminuindo a energia do complexo 
ativado, sem ser consumido, durante o 
processo. 
 Substrato: molécula do reagente que é 
alterada pela reação química catalisada 
por uma enzima; 
 Sítio ou centro ativo: região especial da 
superfície da enzima que se liga ao 
substrato. 
 Complexo enzima-substrato: resultado da 
ligação do substrato ao seu sitio de 
ligação; 
 Produto: molécula resultante da atividade 
de uma enzima; 
 Isoenzimas: são formas moleculares 
múltiplas de uma enzima, que realizam a 
mesma ação catalítica; 
Componentes químicos adicionais 
 Coenzima: são moléculas orgânicas que 
atuam como carredores transitórios de grupos 
funcionais específicos e a maioria delas é 
derivada das vitaminas. 
 Cofatores enzimáticos: são moléculas 
inorgânicas não proteicas que se ligam às 
enzimas para que estas exerçam suas funções 
catalíticas (íons metálicos); 
 Algumas enzimas necessitam tanto de 
coenzima como de cofator. 
Teorias sobre os processos de ligação 
 Modelo chave fechadura: Alto grau de 
semelhança entre o formato do substrato e do 
sitio ativo da enzima, garantindo sua 
especificidade. 
 Ajuste induzido: o substrato provoca uma 
mudança na conformação da subunidade de 
uma enzima, permitindo que ela atinja a forma 
necessária para que o processo catalítico 
ocorra. 
Classificação 
 Óxidorredutases: reações de oxidação-
redução ou transferência de elétrons 
 Transferases: realizam a translocação de 
grupos funcionais como grupamento amina, 
carbonila, carboxila, fosfato, de uma molécula 
para outra; 
 Hidrolases: catalisam reações de quebra de 
moléculas utilizando água; 
 Liases: formam ou destroem ligações duplas, 
respectivamente retirando ou adicionando 
grupos funcionais; 
 Ligases; catalisam reações de formação de 
novas moléculas a partir da ligação entre 
duas já existentes, sempre gastando ATP; 
Isomerases; transformam uma molécula em um 
isômero (forma diferente de uma mesma 
molécula) 
Mecanismo de ação 
 
Fatores que alteram as atividades as 
enzimáticas 
 Temperatura: o aumento da temperatura 
pode elevar a velocidade da reação 
catalisada até certo ponto, se ultrapassar a 
temperatura ótima elas começam a 
desnaturar e perdem sua capacidade 
catalítica; 
Enzimas 
 
 PH: a atividade enzimática é máxima em um 
PH especifico para cada enzima, alcalose ou 
acidose provocam inibição da atividade 
enzimática. 
 Concentração da enzima e do substrato: 
Quanto maior a concentração da enzima e 
do substrato, maior será a velocidade da 
reação, até ocorrer a “saturação” da enzima. 
Após isso ocorrer não adianta aumentar a 
concentração de substrato, pois a 
velocidade da reação permanecerá a 
mesma. 
Tipos de inibições 
 Inibição irreversível: a substância inibidora se 
une à enzima por ligações covalentes (mais 
estáveis), o que altera o grupo funcional da 
enzima necessário para sua atividade 
catalítica, tornando-a inativa de forma 
permanente, em alguns casos a enzima pode 
ser destruída. 
 Inibição competitiva: são substâncias que 
possuem estruturas semelhantes á dos 
substratos, se ligam reversivelmente ao mesmo 
sitio ativo do substrato, os efeitos são 
revertidos aumentando-se a concentração 
de substrato. 
 Inibição não competitiva: pode ligar-se tanto 
à enzima quanto ao complexo enzima-
substrato, mas num sítio de ligação diferente. 
Nesse caso, a ligação do inibidor com a 
enzima não atrapalha a ligação do 
substrato, mas gera uma alteração que 
impede a formação do produto da reação. 
Regulação enzimática 
 Controle alostérico: se ligam de modo não 
covalente a sítios específicos da enzima (sítio 
alostérico). Essa ligação pode ativar ou 
diminuir drasticamente a atividade da enzima; 
 Modificação covalente: adição ou remoção 
de grupos fosfato (fosforilação de enzimas) 
 Inibição retroativa: as enzimas metabólicas-
chave geralmente são inibidas pelo produto 
final da via que elas controlam (inibição 
retroativa).