Estrutura e Classificação de Aminoácidos

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Bioquímica Básica 
João Novaes | 74 A 
Medicina | FCM-MG 
1o período | 2020.2 
 
ESTRUTURA DE AMINOÁCIDOS 
 
• Objetivos da aula: 
- Conhecer a estrutura básica dos aminoácidos. 
- Compreender a classificação dos aminoácidos primários. 
- Conhecer os aminoácidos não primários. 
- Interpretar o estado de ionização dos aminoácidos. 
- Reconhecer a ligação peptídica entre os aminoácidos. 
 
• Funções estruturais e dinâmicas das proteínas: 
- Catálise enzimática. 
- Transporte de moléculas. 
- Proteção imunitária. 
- Sustentação – citoesqueleto e colágeno. 
- Movimento – contração muscular. 
- Geração e transmissão de impulsos nervosos. 
- Hormônios – insulina. 
- Regulação da expressão gênica. 
 
➢ Constituição das proteínas: até 20 aminoácidos diferentes. 
 
▪ AMINOÁCIDOS 
- Temos 20 aminoácidos primários que compõem as proteínas. 
- Mais de 1 bilhão de sequências possíveis que determinam uma função única para as proteínas. 
- Cada aminoácido possui uma cadeia lateral distinta, que determina sua propriedade química. 
 
- Estrutura dos aminoácidos 
 
- Carbono central (em azul). 
- Do lado esquerdo, um grupamento amino (NH3+). 
- Do lado direito, um H. 
- Na parte superior, um ácido carboxílico (COO-). 
- Abaixo do carbono central, o grupo radical (R – em vermelho). 
 
 
Na lisina, por exemplo, temos o grupo carboxila (carbono 1) ligado ao 
carbono 2 (também chamado de carbono alfa), que está ligado a um 
hidrogênio e a um grupo amina, que é a estrutura básica de um 
aminoácido. A partir do carbono 3, temos o grupo R (carbonos 3 a 6). 
 
 
- Estereoisômeros L e D 
- L aminoácidos: biologicamente ativos (constituição das proteínas – síntese proteica). 
- D aminoácidos: encontrados em pequenos peptídeos bacterianos ou em antibióticos. 
 
- Como classificar o aminoácido como L ou D? 
 
 
Deve-se verificar para qual lado ficou o grupamento amino (NH3+). 
- No L-Alanina, o grupamento amino ficou voltado para a esquerda. 
- No D-Alanina, o grupamento amino ficou voltado para a direita. 
 
 
 
 
 
Nessa figura, temos a estrutura do gliceraldeído (um carboidrato com 
função aldeído – CHO). Foi baseado nesse carboidrato que foi feita a 
classificação dos estereoisômeros (de acordo com a posição do grupo 
hidroxila, é classificado como L ou D gliceraldeído). 
 
- Assimetria molecular dos aminoácidos 
 
 
 
A maior parte dos aminoácidos possui uma assimetria molecular. O carbono alfa (central) é, na maioria das vezes, 
um carbono quiral ou assimétrico (ligado a quatro grupos substituintes diferentes). 
- Exceção: aminoácido glicina. 
O carbono central da glicina é aquiral, uma vez que o radical é um H (então, tem dois grupamentos iguais – fazendo 
com que não o carbono central não seja quiral). 
 
- Os 20 aminoácidos primários 
 
 
 
- Classificação dos aminoácidos 
 
- Aminoácidos essenciais: devem ser adquiridos pela 
alimentação, uma vez que o organismo não os 
sintetiza em quantidades necessárias para a garantia 
de seu funcionamento. 
▪ Lisina 
▪ Leucina 
▪ Isoleucina 
▪ Valina 
▪ Metionina 
▪ Fenilalanina 
▪ Treonina 
▪ Triptofano 
▪ Histidina 
 
*Torna-se aminoácido essencial para 
 indivíduos em fase de crescimento. 
- Aminoácidos não essenciais: são aqueles que o 
organismo consegue sintetizar em concentrações 
adequadas para a manutenção do funcionamento do 
corpo humano. 
▪ Alanina 
▪ Arginina* 
▪ Aspartato 
▪ Asparagina 
▪ Cisteína 
▪ Glutamato 
▪ Glutamina 
▪ Glicina 
▪ Prolina 
▪ Serina 
▪ Tirosina
Considerando o grupo R em pH → 7. 
 
- Aminoácidos apolares: 
▪ Glicina 
▪ Alanina 
▪ Prolina 
▪ Valina 
▪ Leucina 
▪ Isoleucina 
▪ Metionina 
 
 
 
- Alanina, valina, leucina e isoleucina: importantes na estabilização da estrutura proteica justamente por causa do 
grupo R apolar, formando, assim, interações hidrofóbicas com a água. 
- Glicina: embora seja formalmente apolar, não contribui muito para as relações hidrofóbicas (o grupo R da glicina é 
formado somente por um H, não tendo, portanto, grande potencial para gerar a interação hidrofóbica). 
- Prolina: seu grupo R é mantido em uma configuração rígida que leva à redução da flexibilidade estrutural (o grupo 
amino é ligado ao radical → conformação cíclica/rígida). 
- Metionina: no grupo R, tem um grupo enxofre (S). 
 
- Aminoácidos aromáticos: 
 
- O grupo R desses aminoácidos contém um anel aromático. 
- Relativamente apolares – participam de relações hidrofóbicas. 
 
Sobre tirosina e triptofano: 
- Tanto a hidroxila da tirosina quanto o nitrogênio do triptofano 
(destacados em vermelho) podem formar ligações de hidrogênio. 
- Aminoácidos que ficam “em cima do muro”: são hidrofóbicos, mas 
uma parte deles consegue fazer interações com as moléculas de água. 
 
- Outra característica desses aminoácidos aromáticos (principalmente, 
triptofano e tirosina) é que eles conseguem absorver luz ultravioleta no 
comprimento de 280 nanômetros, o que é muito importante para o 
estudo de proteína (caracteriza-se a amostra de proteína justamente 
pela sua absorção de luz ultravioleta). 
 
- Aminoácidos polares: 
(não carregado, carregado positivamente e carregado positivamente) 
 
▪ Polares não carregados: 
- Serina 
- Trionina 
- Cisteína 
- Asparagina 
- Glutamina 
 
Esses 5 aminoácidos, assim como destacado em vermelho, possuem grupos (tais 
como hidroxila, a sulfidrila e a amida) que permitem com que eles façam ligação de 
hidrogênio com a água. 
 
 
- Chamando atenção para a Cisteína, que possui o grupamento sulfidrila – quando temos duas cisteínas, esse 
grupo sulfidrila consegue fazer pontes dissulfeto, que formarão um resíduo chamado cistina, que é hidrofóbico. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
▪ Polares carregados positivamente: 
 
- Lisina 
- Arginina 
- Histidina 
 
- Tanto a lisina quanto a arginina, há a carga positiva. 
- Na histidina, temos uma ressonância – que dará um caráter 
positivo para esse grupo radical. 
 
 
 
 
 
 
 
▪ Polares carregados negativamente: 
 
- Aspartato (ácido aspártico) 
- Glutamato (ácido glutâmico) 
 
- Os dois têm um grupo carboxila no R (COO-) → característica 
negativa para o aminoácido. 
 
 
 
 
 
 
- Aminoácidos não primários 
- Também são funcionais (grande 
importância para o organismo). 
- A falta desses aminoácidos pode gerar 
patologias. 
- Geralmente, esses aminoácidos são os 
aminoácidos primários com alguma 
modificação: 
▪ 4-hidroxiprolina: prolina com uma 
hidroxila no carbono 4. 
▪ 5-hidroxilisina: lisina com uma 
hidroxila no carbono 5. 
▪ γ-carboxiglutamato: glutamato com 
grupo carboxila no carbono gama. 
 
 
 
 
- A ornitina e a citrulina também são aminoácidos não 
primários funcionais. 
- São intermediários importantes na biossíntese da 
arginina e no ciclo da ureia. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
- Aminoácidos agem como ácido e como base 
 
- Na esquerda, a forma não iônica do aminoácido (na realidade, não existe – 
somente para representação). 
- Na direita, a forma zwitteriônica do aminoácido – forma carregada do 
aminoácido, quando ele está com carga zero. 
▪ Por que está com carga zero? 
O grupo carboxila tem uma carga negativa e o grupo amino tem uma carga 
positiva e elas se anulam. 
 
 
- Aminoácido atuando como ácido 
 
- Ácido → doação de próton (H+) para o meio. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
- Aminoácido atuando como base 
 
- Base → retira H+ do meio. 
 
 
 
 
 
 
- Estado de ionização dos aminoácidos 
 
 
- O estado de ionização dos aminoácidos 
interfere diretamente na estrutura das 
proteínas, que é extremamente importante 
para o pleno desenvolvimento de sua função. 
 
- Levando o zwitterion para um meio ácido 
(por exemplo, pH → 1), ele vai receber H+ 
(atua como uma base). 
 
- Levando esse aminoácido para um meio 
básico (por exemplo, pH → 11), ele vai doar 
H+ (atua como um ácido). 
 
 
 
 
 
- Aminoácidos agem como tampão 
 
- Para exemplificarmos uma das aplicações do 
aminoácido atuando como ácido, podemos observar o 
aminoácido agindo como tampão. 
- Nesse exemplo, citamos a glicina (aminoácido com 
grupo R contendo um H). 
- Paraexplicar esse gráfico de titulação, devemos saber 
que, na ordenada, temos a escala do pH (de 0 a 13) e, 
na abcissa, temos o equivalente de base (adicionando 
OH- - de 0 a 2). 
- Ponto isoelétrico da glicina → pH = 5.97 
Nesse ponto, a glicina está em sua forma zwitteriônica 
(quando o aminoácido tem carga zero). 
- Esse gráfico tem duas faixas tamponantes (destacadas 
de vermelho). 
- Na primeira faixa tamponante se refere ao grupamento 
carboxila (-COO- → -COOH). Nessa faixa tamponante 
de pK1 = 2.34, com a constante de dissociação, temos 
50% do grupo carboxila em sua forma protonada e 50% 
em sua forma desprotonada. 
- Quando isso acontece, adicionamos base (OH-) na solução e o grupamento carboxila vai liberando H+ para o meio, 
de forma a neutralizar a base que está sendo adicionada. 
- Observamos que, nessa região tamponante, temos uma variação amena do pH, porque a liberação de H+ pelo 
aminoácido se opõe à mudança brusca do pH. 
- Podemos observar que quando não temos a região tamponante (pI – meio do gráfico), a variação ocorre de maneira 
muito mais brusca. 
- A segunda região tamponante refere-se ao grupamento amino (NH3+ → NH2). Com a constante de dissociação pK2, 
no pH = 9.60, 50% da glicina vai ser encontrada na forma protonada (NH3+) e 50% na forma desprotonada (NH2). 
- Conclui-se que o aminoácido, nas regiões tamponantes, consegue se opor a uma variação brusca de pH. Porém, 
fora dessas regiões, temos a variação brusca do pH. 
 
- Ligação peptídica (reação de condensação) 
 
- É a união entre os aminoácidos. 
- Ligação covalente de condensação. 
- O hidrogênio do grupo amino e a hidroxila do grupo carboxi. 
- É feita pelo grupo carboxila ligada ao carbono alfa de determinado 
aminoácido (representado por R1) e o grupo amina – ligado ao 
carbono alfa de outro aminoácido (representado por R2). 
- Na formação da ligação peptídica, libera-se uma molécula de H2O. 
 
 
 
 
 
- Ligação peptídica → amarelo. 
(carboxi de um aa + amino de outro aa) 
 
Toda proteína tem uma extremidade aminoterminal 
e outra carboxiterminal. 
- Extremidade aminoterminal: grupo amino livre. 
- Extremidade carboxiterminal: grupo carboxi livre. 
 
 
- Dipeptídeos funcionais 
 
 
 
Quando formamos ligações peptídicas entre os aminoácidos, podemos ter 
dipeptídeos funcionais – como exemplo, o aspartame (adoçante), formado 
pela união de dois aminoácidos. 
 
 
 
 
- Peso molecular e número de cadeias 
 
Quando os aminoácidos vão se ligando por meio das ligações 
peptídicas, formam as proteínas. Essas proteínas podem ter peso 
molecular e número de cadeias diferentes. 
- Peso molecular é proporcional ao número de aminoácidos pelo 
qual essa proteína é formada. 
- Quando esses aminoácidos estão ligados através de ligações 
peptídicas, os chamamos de resíduos de aminoácidos. 
- Número de cadeias: analogia ao códon de iniciação e de parada. 
 
 
 
 
 
 
- Composição de aminoácidos nas proteínas 
 
- A composição de aminoácidos nas proteínas é extremamente variável (não se tem uma regra de qual aminoácido a 
proteína tem que ter). 
 
- Quando vê-se a comparação do citocromo c e da quimiotripsina: 
▪ Por exemplo, alanina (Ala): 
- Citocromo: 6 
- Quimiotripsina: 22 
 
- Então, tudo depende da informação gênica fornecida pelo DNA para ver qual 
aminoácido vai compor a proteína. 
 
- Proteínas conjugadas a grupos prostéticos 
 
- As nossas biomoléculas (inclusive, as proteínas) podem ser conjugadas. 
Nessa tabela, são demonstradas as proteínas conjugadas a (ao): 
• Lipídios: lipoproteínas. 
• Carboidratos: glicoproteínas (anticorpo). 
• Grupos fosfato: fosfoproteínas (caseína presente no leite). 
• Grupos prostéticos heme: hemoproteínas. 
• Nucleotídeos da riboflavina: flavoproteínas. 
• Metais: metaloproteínas.