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Metabolismo do Ferro e Porfirinas

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33 Bioquímica Metabólica | Bárbara C. Rovaris | Prof. Liz Claudio Miletti 
O ferro é um elemento químico 
presente em alguns alimentos. 
Ele é absorvido no intestino dos 
animais, e a sua absorção é 
regulada pela necessidade do 
elemento no organismo. Dessa forma, o corpo só 
absorve ferro quando é necessário, todo o excesso 
desse elemento é secretado do organismo. 
Porém, não existe nenhuma via de excreção de ferro 
uma vez que ela já tenha sido incorporado ao 
organismo, sendo assim não há excreção de ferro 
através da urina ou das fezes. 
As principais proteínas do corpo que contém 
moléculas de ferro são: 
 responsável por levar oxigênio 
dos pulmões aos outros tecidos do corpo.
 responsável por armazenar 
oxigênio nos músculos. 
 participa da cadeia de transporte 
de elétrons, são proteínas coloridas.
 participam da degradação da água 
oxigenada em H20 e oxigênio.
A absorção do ferro acontece no lúmen intestinal. 
Ela é feita de duas formas, porque o ferro pode se 
apresentar de duas maneiras no organismo: 
 quando ligado a um grupamento 
heme. 
 
O ferro hemíco é o ferro que está ligado a um 
grupamento heme, podendo estar ligado ainda a 
globinas para formar as hemoglobinas. 
Sendo assim, os enterócitos possuem uma proteína 
carregadora para esse grupamento heme. Essa 
proteína se liga ao grupamento heme e o coloca no 
interior da célula por endocitose. 
Depois de realizada a endocitose, forma-se uma 
vesícula no citosol do enterócito. Essa vesícula, por 
sua vez, possui uma enzima, chamada de heme 
oxigenasse (HO), que libera o Fe+2 que está ligado ao 
grupamento heme. Esse Fe+2 é liberado da vesícula 
para o citosol da célula através de um transportador 
de metal divalente (DMT-1). 
O ferro livre chega no lúmen intestinal na forma de 
Fe+3, porém para ser absorvido ele precisa estar na 
forma de Fe+2 . Por esse motivo, os enterócitos 
possuem uma proteína, chamada de citocromo 
dudodenal B (DcytB), que reduz o Fe+3 → Fe+2. 
Dessa forma, o Fe+2 é absorvido por uma proteína 
transportadora de metal divalente (DMT1) e chega ao 
citosol da célula. Porém, o Fe+2 não é absorvido 
sozinho, além dele um H+ também entra na célula, ou 
seja, para a entrada do ferro é realizado um 
transporte simporte. 
Esse H+ sai da célula, depois, através de uma Bomba 
de H+/Na+ no qual o Na+ entra na célula na troca de 
um H+ que sai da célula. E depois, o Na+ sai da célula 
através da Bomba de Na+/K+ no qual o íon de K+ entra 
na célula na troca de um íon de Na+ que sai da célula. 
+ 
O Fe+2 proveniente tanto do ferro hemíco quanto do 
ferro livre, pode ser armazenado ligado a uma 
proteína ferritina, ou pode sofrer oxidação e ir para 
o sangue, onde ele é transportado ligado a outra 
proteína, a transferrina. 
Metabolismo do Ferro e Porfirinas 
 
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A oxidação e a passagem do ferro para o sangue são 
realizadas por outras duas proteínas: a hefaestina 
que oxida o Fe+2 até Fe+3, e a ferroportina que 
transfere o Fe+3 do citosol da célula até o sangue. 
O ferro absorvido pode ser utilizado pela medula 
óssea, para compor a hemoglobina das hemácias, ou 
pelos músculos, para compor a mioglobina. Além 
disso, os organismos fazem estoques de ferro nos 
macrófagos e no parênquima hepático. 
O organismo pode, ainda, perder ferro através das 
células descamantes da mucosa, no caso das fêmeas 
através da menstruação, ou, também, através da 
perda de sangue por hemorragias. 
Sendo assim, o ferro precisa ser transportado e 
armazenado no organismo dos animais. Dessa 
forma, o Fe+2 pode sofrer diversas reações dentro do 
organismo. 
Caso ele precise ser transportado, ele é oxidado à 
Fe+3 e ligado a proteína transferrina, que então 
realizará seu transporte pelo corpo. 
Caso o Fe+2 precise ser armazenado, ele também é 
oxidado, porém ele se liga a uma proteína diferente, 
chamada de ferritina, que é a responsável por 
armazenar ferro no organismo. 
E caso ele precise ser incorporado a outras 
proteínas, ele se junta a uma protoporfina e forma o 
grupamento heme. Esse grupamento heme, por sua 
vez, se junta a uma globina para dar origem a 
hemoglobina. 
A hemoglobina, então, passa pelos tecidos liberando 
oxigênio. Quando ela libera esse oxigênio, ela vira 
uma metahemoglobina, e o Fe+2 é oxidado a Fe+3. Essa 
metahemoglobina, por sua vez, é degrada e forma 
pigmentos biliares e globina. E o Fe+3 é reduzido a 
 
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Fe+2 para que então, ele possa ser transportado, 
armazenado ou participar da síntese de hemoglobina 
ou mioglobina novamente. 
Porfirinas são moléculas 
precursoras do grupamento 
heme. Ela é um anel porfirínico, 
que é formado pela união de 4 anéis pirróis. 
Sendo assim, a síntese das porfirinas e do 
grupamento heme é feita tanto na mitocôndria 
quanto no citoplasma das células. 
Primeiramente, na mitocôndria, uma molécula de 
Succinil-CoA, retirada do Ciclo de Krebs, se junta a 
uma molécula de glicina e, através da ação da 
A – Acetil 
P – Propil 
V – Vinil 
M – Metil 
 
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enzima ala sintase com a coenzima piridoxal fosfato, 
é formado o Ácido γ Aminolevulínico (ALA). O ALA é 
transportado para o citosol da célula. 
Lá, ele é transformado em Porfibilinogênio pela 
enzima ala dehidratase. Nessa reação, ocorre a 
união de duas moléculas de ALA, ou seja, o 
porfobilinogênio é a junção de dois ALA. 
Sendo assim, o que acontece na reação é o seguinte: 
primeiramente, um ALA se liga a enzima ala 
desidratase. Para conseguir se ligar a ela, o ALA 
perde uma dupla ligação com um oxigênio que se 
junta a duas moléculas de hidrogênio vindos da 
enzima, liberando dessa maneira uma H20. Depois 
disso, mais um ALA entra na reação e se liga ao outro 
ALA já ligado a enzima. Essa ligação é feita através 
de outros dois carbonos: um da nova molécula de 
ALA perde uma dupla ligação com um oxigênio e se 
liga ao carbono do ALA já presente na reação, que 
por sua vez perde um íon hidrogênio, que se liga ao 
oxigênio, agora ligado por um ligação simples ao 
carbono, formando uma hidroxila. Então, o nitrogênio 
do ALA ataca o carbono do outro ALA e se liga a ele, 
fazendo isso, ele rompe a dupla ligação que o 
carbono desse ALA possuía com a enzima, e assim, o 
Porfobilinogênio é liberado no citosol da célula. 
 
Depois disso, o Porfibilinogênio passa por uma 
reação, catalisada pela enzima porfobilinogênio 
deaminase. Nessa reação, seis Porfobilinogênios são 
agrupados na enzima, e separados, dois deles 
permanecem no ciclo para a formação da nova 
molécula, e os outros quatro formam o 
 
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Hidroximetilbilano, que é uma molécula linear 
intermediária para a formação do grupamento heme. 
O Hidroximetilbilano pode ser transformado em duas 
moléculas: no URO III e no URO I. O URO I não pode 
ser utilizado pela célula, bem como o produto da sua 
descarboxilação, o COPRO I. 
Sendo assim, através da ação da enzima URO III 
cositase, que dobra a molécula linear do 
Hidroximetilbilano e forma um anel, o URO III é 
formado. O URO III, por sua vez, é formado por 
grupamentos acetil e propil. E através da ação de 
uma enzima descarboxilase, ele é transformado em 
COPRO III, ou seja, essa enzima retira carbonos dos 
grupamentos acetils e os transforma em 
grupamentos metils. 
O COPRO III é, então, enviado para o interior da 
mitocôndria novamente. 
No interior da mitocôndria, o COPRO III é 
transformado em Protoporfirinogênio