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Catabolismo de Aminoácidos

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49 Bioquímica Metabólica | Bárbara C. Rovaris | Prof. Liz Claudio Miletti 
Aminoácidos são moléculas que apresentam em sua 
estrutura dois grupamentos diferentes: uma 
carboxila e um amino. 
Os aminoácidos são as 
moléculas básicas 
para a formação de 
proteínas. 
Sendo assim, quando vários aminoácidos se ligam 
uns aos outros através de ligações peptídicas, eles 
formam proteínas. Existem 20 tipos de aminoácidos 
diferentes, e eles são separados em dois grupos: 
aminoácidos essenciais e aminoácidos não 
essenciais. 
 
são aqueles aminoácidos que o 
organismo não consegue produzir sozinho, e por 
esse motivo, precisam ser adquiridos através da 
alimentação dos animais. 
são aqueles aminoácidos 
que o organismo consegue produzir sozinho. 
 
Os aminoácidos são, primeiramente, absorvidos no 
estômago dos animais. O estômago possui vários 
tipos de células que participam da degradação dos 
alimentos: 
 são as células responsáveis 
por produzir o ácido clorídrico, e manter o pH 
do estômago ácido, por volta de 1. 
 são as células responsáveis 
por produzir pepsinogênio. O pepsinogênio é 
a forma inativa da enzima pepsina que é 
responsável por degradar as proteínas a 
aminoácidos. Essa enzima só se torna ativa 
quando entra em contato com o suco 
gástrico do estômago. 
 são responsáveis por 
secretar gastrina. A gastrina é um hormônio 
que estimula a secreção de ácido clorídrico 
no estômago. 
 
O pâncreas é o órgão responsável por produzir 
zimógenos que são proteases inativas. Esses 
zimógenos são levados do pâncreas para o intestino, 
onde se tornam ativos e ajudam da degradação das 
proteínas. 
 
A mucosa dos intestinos absorve os aminoácidos das 
proteínas degradas pelas proteases. 
 
Catabolismo de Aminoácidos 
 
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Sendo assim, quando os aminoácidos vindos do 
estômago chegam no duodeno, eles fazem com que 
o sistema endócrino intestinal produza dois tipos de 
hormônios: a CCK e a secretina. A liberação desses 
dois hormônios ativa o pâncreas exócrino, 
especificamente as células acinares, que por sua 
vez, produzem grânulos de zimógenos, como o 
tripsinogênio, o quimiotripsinogênio, a proelastase e 
procarboxipeptidase, que são levados para o 
intestino. 
Além disso, o hormônio CCK faz com que as células 
da mucosa do intestino produzam a enteropeptidase. 
A enteropeptidase á a enzima responsável por ativar 
o tripsinogênio, ou seja, ela quebra a estrutura do 
tripsinogênio e o deixa ativo, na forma de tripsina. 
A tripsina, por sua vez, é a responsável por ativar os 
outros zimógenos produzidos no fígado e que agora 
se encontram no duodeno. Sendo assim, depois da 
ação da tripsina haverá quimiotripsinas, elastases e 
carboxipeptidases que atuam no intestino para 
realizar a degradação dos aminoácidos vindos do 
estômago. 
Primeiramente, os polipeptídeos presentes no lúmen 
intestinal são degradados, através da ação de 
pepsinas e outras enzimas, até aminoácidos livres e 
oligopeptídeos. Os oligopeptídeos, ainda, podem 
sofrer a ação de endopeptidases, aminopeptidades e 
dipeptidases e serem transformados em 
aminoácidos livres ou em dipeptídeos ou 
tripeptídeos. 
 
 
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Depois disso, os aminoácidos entram no enterócito 
através de um transportador, no qual juntamente 
com um aminoácido entra um íon de Na+. Para 
manter o equilíbrio, esses íons de Na+ saem da célula 
através da Bomba de Sódio e Potássio. Os 
dipeptídeos e os tripeptídeos, por sua vez, entram 
nos enterócitos através de outro transportador, no 
qual essas moléculas entram na célula junto a 
moléculas de H+. 
 
Dessa forma, dentro do enterócito estarão presentes 
aminoácidos livres, dipeptídeos e tripeptídeos. Esses 
últimos são transformados, pela ação de 
dipeptidases e tripeptidades em aminoácidos 
também. 
Esses aminoácidos, por sua vez, são liberados na 
corrente sanguínea para serem transportados até os 
locais onde serão utilizados. 
As proteínas provenientes da alimentação dos 
animais, são degradadas a aminoácidos através dos 
processos descritos acima. Além delas, existem as 
proteínas intracelulares. Essas proteínas sofrem um 
processo diário chamado de “turn over”, no qual as 
proteínas são degradadas e sintetizadas de acordo 
com a necessidade do animal em determinado 
momento. 
Sendo assim, essas proteínas são ambas degradadas 
a aminoácidos. Os aminoácidos, por sua vez, são 
quebrados em: um grupamento amino e um 
esqueleto carbônico. O grupamento amino é 
transformado em íon amônio, e o esqueleto 
carbônico dá origem aos α-Ceto ácidos. Esses α-Ceto 
ácidos fazem parte do ciclo de Krebs, no qual são 
produzidas moléculas de ATP e de oxaloacetato, que 
por sua vez, é usado como substrato da 
gliconeogênese para produção de glicose. 
Já o íon amônio pode ser usado para: síntese de 
aminoácidos, de nucleotídeos e das aminas 
biológicas; ou, ele pode entrar na forma de carbamoil 
fosfato no ciclo da ureia, que tem como produto final 
ureia. 
 
 
Sendo assim, os aminoácidos, vindos da alimentação 
ou de proteínas celulares, vão para o fígado. Lá eles 
reagem com o α-Cetoglutarato para formar 
moléculas de α-Ceto ácidos em uma reação 
catalisada pela enzima amino transferase. 
 
Nessa reação, o grupamento amino do aminoácido é 
passado para o α-Cetoglutarato, que por sua vez, 
vira glutamato. Já o aminoácido que perdeu o 
grupamento amino é transformado em α-Ceto ácido. 
Além disso, essa reação conta com a participação de 
uma coenzima, chamada de Piridoxal Fosfato (PLP), 
a vitamina B6. Essa coenzima é a responsável por 
tirar o grupamento amino do aminoácido e o 
 
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transferir para o α-Cetoglutarato. Dessa forma, o 
PLP recebe o grupamento amino e vira Piridoxamina 
P. Depois disso, a piridoxamina P doa o NH3 para o α-
Cetoglutarato, que ao receber o NH3 vira glutamato. 
 
O glutamato, então, passa por uma outra reação, 
catalisada pela enzima glutamato desidrogenase. Na 
presença de água, uma coenzima NAD+ ou NADP+ 
entra na reação, e oxida o glutamato. Além disso, o 
grupamento amino é transformado em íon amônio, 
que por sua vez, é liberado. Dessa forma, o glutamato 
é transformado em α-Cetoglutarato. 
 
Porém, além desses aminoácidos, existem outros 
que estão sendo trazidos para o fígado carregando o 
excesso de nitrogênio dos outros órgãos. Um deles é 
a glutamina, ela traz o excesso de nitrogênio dos 
músculos e de outros tecidos. Já a alanina traz o 
excesso de grupamento amino dos músculos. Todos 
 
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esses aminoácidos, no fígado, dão origem ao íon 
amônio, através de reações metabólicas. 
 
A glutamina é formada nos tecidos do corpo, através 
de uma série de reações. Dessa forma, o glutamato 
presente nesses locais é transformado, 
primeiramente, em glutamil fosfato, através de uma 
fosforilação. Depois disso, o glutamil fosfato, a forma 
ativa do glutamato para receber o íon amônio, 
recebe o íon amônio. O NH4 se liga ao glutamil 
fosfato, exatamente no local onde antes estava 
ligado o grupamento fosfato, que por sua vez é 
liberado. Sendo assim, o glutamil fosfato vira 
glutamina, através da ação da enzima glutamina 
sintetase. 
A glutamina, por sua vez, quando chega no fígado, 
passa por uma hidrólise, na qual o íon amônio é 
liberado e a glutamina é transformada em 
glutamato, através da ação da enzima glutaminase. 
 
 
Sendo assim, no quadro abaixo, pode-se notar que 
os íons amônio, liberados pela degradação dos 
aminoácidos, se juntam ao aspartato para produzir 
ureia, através do Ciclo da Ureia. 
 
O ciclo da ureia acontece no citosol das células 
hepáticas. Porém, um dos seus substratos