Classificação e Funções das Proteínas

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Classificação da proteína: 
Molécula de grande peso molecular formada 
por dois ou mais aminoácidos. 
Organização estrutural da proteína 
• Primária: Sequência linear dos 
aminoácidos de uma proteína 
mantidos por ligações peptídicas. É 
responsável pelas propriedades da 
proteína, não podendo ser alterada, 
caso contrário, a proteína perde suas 
características estruturais e 
funcionais. 
 
• Secundária: Dobramento local da 
cadeia peptídica mantidos por pontes 
de hidrogênio entre os átomos 
envolvidos na ligação peptídica. Todos 
os dobramentos de proteínas são 
dirigidos pelas forças hidrofóbicas. (a-
hélice e folha-B). 
 
• Terciária: Dobramento total da cadeia. 
Estrutura mantida por pontes de 
hidrogênio, interações hidrofóbicas, 
pontes dissulfeto e pontes salinas entre 
grupos R da mesma cadeia. As forças 
responsáveis pela condensação são 
pontes de hidrogênio, atrações 
elétricas e pontes de dissulfeto. 
 
• Quaternária: Quatro cadeias 
polipeptídicas que estão fazendo 
contato entre si. Estrutura mantida por 
pontes de hidrogênio, interações 
hidrofóbicas, pontes dissulfeto e 
pontes salinas entre grupos R de duas 
ou mais cadeias polipeptídicas. As 
cadeias polipeptídicas (subunidades) 
podem ser idênticas ou diferentes e 
ligadas covalentemente (ponte 
dissulfeto) ou não. 
 
 
 
A localização dos aminoácidos na proteína 
dobrada depende da polaridade da cadeia 
lateral. No dobramento, aqueles aminoácidos 
que estavam com os seus grupos interagindo 
com o meio aquoso são aminoácidos polares, 
sendo neutros ou carregados. E os 
aminoácidos no núcleo da proteína são 
aqueles que evitaram contato com a água, 
tendo um ambiente hidrofóbico no centro da 
proteína, já a sua superfície é constituída por 
aminoácido de caráter hidrofílico, sendo 
apolares neutros ou carregados positivamente 
ou negativamente. 
 
 CHAPERONAS: Moléculas que 
protegem contra o enovelamento 
incorreto das proteínas. Auxilia as 
proteínas no processo de 
enovelamento, garantindo que elas 
alcancem a estrutura espacial correta. 
Sua maior atuação é na estrutura 
terciaria. 
Desnaturação Proteica 
• Desdobramento da proteína com 
consequente perda de atividade 
biológica. Ocorre com a quebra das 
interações, desdobrando as alças. 
 
• Ocorre devido a temperatura elevada, 
agente redutor, solvente orgânico e/ou 
alteração de Ph. 
 
• Desnaturação proteica: Altera a 
solubilidade das moléculas individuais 
de proteínas que retém a água como 
solvente em uma estrutura semi-sólida 
de gel. 
Classificação de acordo com a composição 
química 
• Proteínas conjugadas: Glicoproteínas, 
lipoproteínas e hemeproteínas. 
 
• Proteínas Simples: Constituídas apenas 
por aminoácidos. 
 
 
Funções 
PROTEÍNAS GLOBULARES (Solúveis) 
• Hemoglobina: Trocas gasosas 
(oxihemoglobina e 
carboxihemoglobina). 
✓ Alteração na estrutura primária 
da hemoglobina: anemia 
falciforme 
Outras funções: 
• Enzimas: Catalise; 
 
• Hormônios: Regulação metabólica; 
 
• Imunoglobulinas: Defesa. 
PROTEÍNAS FIBROSAS (insolúveis) 
• Queratina do cabelo, penas e unhas: 
Estruturas de proteção. insolúveis e 
resistentes, com dureza e flexibilidade 
variáveis. 
 
• Fibroínas de seda: Filamentos macios e 
flexíveis. 
 
• Colágeno de tendões, pele, matriz 
óssea: Grande resistência à tração, sem 
elasticidade. 
✓ Alteração na estrutura primária: 
Colagénose imperfeita (Ossos de 
vidro).